Slajd 1

PEPTYDY

Peptydy pełnią niezmiernie istotne funkcje w organizmach żywych.

Są,między innymi, hormonami, regulatorami, decydują o uwalnianiu lub
zahamowaniu wydzielania innych hormonów, ich poziom wpływa również
na nasze zachowanie i samopoczucie. Występują na różnym poziomie
stężeń. Niektóre z nich można izolować z materiału biologicznego na skalę
przemysłową np. glutation, czy insulinę, a dla stwierdzenia występowania
innych trzeba stosować niezwykle czułe metody analityczne.

Peptydy naturalne różnią się bardzo pod względem budowy. Jedne są
prostymi oligopeptydami, inne - większe, charakteryzują się
skomplikowaną budową przestrzenną. Znane są również peptydy złożone,
czyli połączenia peptydów z innymi grupami związków, np. glikopeptydy,
czy lipopeptydy.

Karnozyna i anseryna

- specyficzne składniki mięśni szkieletowych ptaków i

ssaków

- stymulują niektóre procesy biochemiczne takie jak

fosforylacja oksydacyjna oraz aktywność
enzymatyczna systemu białek kurczliwych mięśni

- karnozyna jest prawdopodobnie neurotransmiterem
- oba dipeptydy mają właściwości buforowe, co

zapobiega zakwaszeniu podczas intensywnej pracy
mięśnia

- poubojowo wpływają na procesy dojrzewania mięsa

Glutation

• Glutation (GSH) jest jednym z najprostszych hormonów

peptydowych. W jego skład wchodzą zaledwie trzy reszty

aminokwasowe -Glu, Cys i Gly.

Glutation jest bardzo rozpowszechniony w przyrodzie, znajduje się

bowiem we wszystkich komórkach zwierząt wyższych. Mimo

prostej budowy, łatwiej jest go pozyskiwać ze źródeł naturalnych,

np. z drożdży, niż otrzymywać syntetycznie. Jego biosynteza

katalizowana przez enzymy, przy współudziale ATP, różni się od

zachodzącej w rybosomach syntezy białek.

GSH pełni różnorakie funkcje biologiczne, głównie jako aktywator

wielu enzymów, występuje także jako koenzym hydrolazy

acyloglutationowej, dehydrogenazy formaldehydowej, tautomerazy

indolilopirogronowej i wielu innych. Glutation ponadto, dzięki

obecności grupy tiolowej SH, działa jako antyutleniacz oraz bierze

udział w wielu biologicznie ważnych reakcjach redoks.

Synteza glutationu

Kwas glutaminowy

Cysteina

-

glutamylo

cysteina

Glicyna

GLUTATION

Forma utleniona
(G-S-S-G)

Forma zredukowana
(GSH)

Angiotensyna

Angiotensyna - jest znana w dwóch postaciach I i II. Angiotensyna

I  jest  dekapeptydem  (10  AA),  powstającym  z  angiotensynogenu
w  wyniku  działania  reniny,  po  czym  pod  wpływem  enzymu
konwertującego  zostają  odszczepione  kolejne  dwa  C-końcowe
aminokwasy i powstaje angiotensyna II.

Angiotensynogen znajduje się we frakcji globulinowej osocza.

Renina jest wytwarzana w kłębuszkach nerkowych. Struktura
pierwszorzędowa ludzkiej, wieprzowej i końskiej angiotensyny I
jest identyczna, a w wołowej zamiast Ile jest Val.

Angiotensyna II obkurcza naczynia krwionośne, wywołując w

rezultacie podwyższenie ciśnienia tętniczego.

Podwyższa

ciśnienie krwi silniej niż noradrenalina.

Bradykinina

Bradykinina – 9- peptyd występujący w osoczu krwi ssaków, obok innych

licznych kinin uwalnianych z -globulin osocza krwi pod wpływem
proteaz.

Bradykinina i inne kininy obniżają ciśnienie krwi poprzez poszerzanie

naczyń  krwionośnych.  In  vitro  powodują  ponadto  skurcze  mięśni
gładkich  jelit,  macicy  i  oskrzeli.  Bradykinina  należy  do  tych  peptydów
naturalnych,  z  którymi  wiązano  ogromne  nadzieje  otrzymania
pochodnych służących jako leki obniżające ciśnienie krwi. Jednak mimo
zsyntezowania kilkuset analogów bradykininy, z których wiele obniżało
ciśnienie krwi, nie udało się znaleźć pochodnej spełniającej wymagania
terapeutyczne.

Oksytocyna i wazopresyna

Oksytocyna  i wazopresyna są syntezowane w podwzgórzu, nazywane są
jednak hormonami tylnego płata przysadki z uwagi na miejsce ich wykrycia i
występowania.  Oba  te  cykliczne  9-peptydy  powstają  ze  wspólnego
prekursora,  jakim  jest  białko  zbudowane  ze  166  reszt  aminokwasów.
Struktura  oksytocyny  jest  identyczna  u  wszystkich  ssaków,  natomiast  w
budowie  wazopresyny  występują  pewne  różnice,  np.  w  pozycji  8  w
wazopresyny  świńskiej  znajduje  się  lizyna,  natomiast  w  wazopresynie
ludzkiej i wołowej występuje arginina.

Oksytocyna wywołuje skurcze mięśni gładkich macicy, pełniąc istotną rolę
w  procesie  porodu.  Macica  nieciężarna  jest  niewrażliwa  lub  bardzo  mało
wrażliwa na działanie oksytocyny. Jest powszechnie stosowana w lecznictwie
w celu wywołania opóźnionych porodów, dla wzmocnienia akcji porodowych,
dla zahamowania krwotoków porodowych, po cesarskich cięciach, czy też po
zabiegu  przerywania  ciąży.  Ponadto  stwierdzono,  że  oksytocyna  oddziałuje
na  psychikę,  a  także  ma  wpływ  na  zachowania  socjalne.  Między  innymi
oksytocyna  jest  odpowiedzialna  na  kształtowanie  cech  macierzyńskich.
Uczestniczy w mechanizmach wydzielania mleka i ejakulacji u samców.

Wazopresyna -

nazywana jest często hormonem antydiuretycznym (antydiuretyną,

ADH) ponieważ jeden z efektów jej działania polega na zatrzymywaniu

wody w organizmie (aktywność antydiuretyczna). Jej antydiuretyczne

działanie powoduje dziesięciokrotne zagęszczenie tzw. pramoczu.
Wazopresyna wywołuje również zwężanie tętniczek i naczyń

włoskowatych co powoduje wzrost ciśnienia tętniczego krwi. Jest to jej

aktywność presyjna. Wazopresyna pobudza także syntezę i wydzielanie

hormonów przysadki, nadnerczy i gonad, stymuluje ponadto proces

uczenia się i zapamiętywania.

Wazotocyna –
Analog oksytocyny i wazopresyny. Bierze udział w składaniu jaj u

ptaków oraz w procesach związanych z tarłem u ryb. Jest 9-peptydem

wytwarzanym w podwzgórzu a wydzielanym w tylnym płacie przysadki

mózgowej

Glukagon i insulina

Glukagon - produkowany w trzustce podobnie jak insulina, jest liniowym
polipeptydem, zawierającym 29 reszt aminokwasowych. Ma jednak w
porównaniu z insuliną przeciwne działanie fizjologiczne ponieważ podwyższa
stężenie glukozy we krwi; jest więc antagonistą insuliny. Glukagon ponadto
wpływa na pracę serca podwyższając częstotliwość jego skurczów; ma także
własności lipolityczne.

Insulina  -  produkowany  w  trzustce  polipeptyd,  zbudowany  jest  z  51  reszt
aminokwasowych. Mimo, że jej masa cząsteczkowa wynosi około 6. 000 Da,
często  zaliczana  jest  do  białek  z  uwagi  na  łatwość  z  jaką  tworzy  dimery  a
nawet  heksamery.  Insulina  wykazuje  szerokie  spektrum  aktywności
biologicznej, w tym obniża poziom glukozy we krwi, zwiększając zawartość
glikogenu  w  wątrobie.  Wzmaga  także  biosyntezę  białek  oraz  kwasów
tłuszczowych.
Insulina  ludzka  jest  peptydem  złożonym  z  dwóch  łańcuchów:  A  -
zawierającym 21 reszt aminokwasowych i B - zawierającym 30 takich reszt.
Oba łańcuchy połączone są dwoma mostkami disiarczkowymi, a w łańcuchu
A znajduje się dodatkowy mostek S-S.

ACTH

Adrenokortykotropina  (ACTH,  kortykotropina)  jest  to  hormon
produkowany  i  wydzielany  przez  przedni płat  przysadki mózgowej,  a  działa
w  nadnerczach,  gdzie  stymuluje  syntezę  kortykosterydów  -  sterydowych
hormonów,  zwanych  również  hormonami  kory  nadnercza.  Te  niezbędne  do
życia  substancje  są  odpowiedzialne  za  metabolizm  węglowodanów  i
równowagę  elektrolityczną  organizmu.  ACTH  należy  do  tak  zwanych
neurohormonów.  Nazwa  ta  jest  związana  z  mózgiem  jako  miejscem
powstawania  hormonu.  Wydzielanie  ACTH  w  przednim  płacie  przysadki
następuje  pod  wpływem  bodźców  stresowych  lub  obniżenia  poziomu
hormonów  kory  nadnercza  we  krwi.  Następnie  kortykotropina  jest
transportowana  przez  krew  do  kory  nadnercza,  gdzie  stymuluje  produkcję
kortykosterydów.  Wzrost  poziomu  kortykosterydów  hamuje  wydzielanie
ACTH. Hormon ten jest również odpowiedzialny za gospodarkę tłuszczami w
organizmie.  ACTH  jest  liniowym  peptydem  zawierającym  39  reszt
aminokwasowych

Melanotropina (MSH)

-peptyd wytwarzany przez przysadkę, występuje w trzech odmianach: -MSH,


-MSH i -MSH. Prekursorem melanotropin jest proopiomelanokortyna.

Melanotropiny są to kilkunastopeptydy (a - 13, b - 18 i y - 12), nieznacznie
zróżnicowane gatunkowo u różnych zwierząt pod względem składu i długości
łańcucha.

Stymulują syntezę melaniny i regulują rozprzestrzenianie się tego barwnika w
skórze, przez co wpływają na jej zabarwienie. Poziom melanotropin jest
regulowany przez dwa inne hormony peptydowe - melanoliberynę i
melanostatynę, które są również uwalniane w przysadce.

Somatotropina (GH)

-nazywana również hormonem wzrostu lub hormonem somatotropowym
jest peptydem syntezowanym w przednim płacie przysadki, a nazwa jego
związana jest bądź z rolą jaką pełni w stymulacji wzrostu - hormon wzrostu,
bądź z jego oddziaływaniem na całe ciało - somatotropina.

Somatotropina  stymuluje  przede  wszystkim  podłużny  wzrost  kości,  a  tym
samym umożliwia rozrost  tkanek miękkich.  Po  zarośnięciu  przynasad  kości
długich bierze udział w rozroście tkanki chrząstnej i kostnej.
Działa  anabolicznie,  reguluje  przemiany  mineralne,  tłuszczowe,  pośrednio
również  węglowodanowe.  Jej  biosynteza  w  okresie  wzrostu  jest
uruchamiana  pod  wpływem  innego  peptydu-

somatoliberyny

, a hamowana

przez

somatostatynę

. Występują znamienne różnice zarówno w długości

łańcucha,  jak  w  składzie  aminokwasowym  hormonu  u  poszczególnych
gatunków  zwierząt.  Ludzka  somatotropina  zbudowana  jest  ze  191  reszt
aminokwasowych  i  jedynie  somatotropiny  naczelnych  wykazują  zbliżoną
budowę, a zarazem i porównywalną aktywność.

Gastryna i sekretyna

Gastryna

- peptyd wytwarzany przez błonę śluzową

żołądka, stymuluje wydzielanie kwasu solnego w
żołądku, wydzielanie enzymów w trzustce oraz pracę
mięśni

żołądkowo-jelitowych.

Jest

siedemnastopeptydem.

Sekretyna

- jest to hormon peptydowy wytwarzany w

błonie  śluzowej  jelita  cienkiego.  Stymuluje  on  trzustkę
do  wydzielania  insuliny  i  soku  trawiennego,  a  także
wątrobę  do  wytwarzania  żółci.  Jest  to  polipeptyd
składający się z 27 reszt aminokwasowych.

Hormony podwzgórza

Tyreoliberyna, występuje w podwzgórzu jako hormon uwalniający
tyreotropinę (tyrotropinę), zwany w skrócie TRF (thyreotrophin releasing
factor). TRF również tripeptydem, ma nastepującą sekwencję: Glu-His-Pro-
NH

. Tyreotropina, której wydzielanie stymuluje TRF, jest glikoproteidowym

hormonem przedniego płata przysadki, zwiększającym aktywność
wydzielniczą tarczycy, w tym zwiększającym wychwyt jodu przez tarczycę,
a także pobudzającym syntezę hormonów tego gruczołu. TRF jest
stosowany w diagnostyce i leczeniu tarczycy.

Liberyny i statyny

Podwzgórze, część międzymózgowia, jest miejscem powstawania szeregu
peptydów w tym

liberyn

- hormonów uwalniających inne hormony i

statyn

hamujących  wydzielanie  hormonów.  I  tak  np.  obok  melanoliberyny  istnieje
melanostatyna, regulujące stężenie melanotropiny, podobnie jak i inna para
somatoliberyna  z  somatostatyną  decydują  o  stężeniu  somatotropiny  w
organizmie.  Na  stężenie  prolaktyny  wpływ  wywierają  prolaktoliberyna  i
prolaktostatyna.  Peptydy  uwalniające  i  hamujące  są  substancjami  bardzo
aktywnymi  i  występują  w  bardzo  małych  stężeniach.  Liberyny  i  statyny
często są krótkimi lub średniej długości peptydami.

Gonadoliberyna

GnRH

(hormon

uwalniający

gonadotropinę,

luteotropinę i folitropinę) jest dekapeptydyloamidem, zawierającym
kwas piroglutaminowy na N-końcu.GnRH jest stosowany w
diagnostyce i leczeniu zaburzeń płodności kobiet i mężczyzn.

Kortykoliberyna  (corticotropin  releasing  factor,  CRF),  zwana  również
amuniną,  jest  peptydem  zawierającym  41  reszt  aminokwasowych.
Kortykoliberyna,  oprócz  uwalniania  kortykotropiny  (ACTH),  wpływa
również na poziom endorfiny.

Somatostatyna (SST) w skrócie SRIF (growth hormone inhibiting
factor) lub SW jest cyklicznym (mostek disiarczkowy) 14-peptydem
produkowanym w podwzgórzu i w przewodzie pokarmowym.

Hormony podwzgórza – cd.

Funkcje białek

1) Kataliza enzymatyczna (większość enzymów to białka)

•

rybonukleaza

•

lizozym

•

chymotrypsyna

•

karboksypeptydaza A

2) Transport i magazynowanie

•

Mioglobina

•

Hemoglobina

•

Metaloproteidy

•

Albuminy

3) Strukturalna

•

Keratyny

•

Elastyna

•

Kolageny

•

Miozyna

•

Aktyna

•

Tropomiozyna

•

Troponina

4) Rola ochronna

•

Immunoglobuliny

•

Fibrynogen-fibryna

•

Białka chroniące przed zamarzaniem

5) Regulacji hormonalnej (niektóre hormony,komórkowe receptory rozpoznające hormony i neuroprzekaźniki)

6) Kontroli ekspresji genów (histony, aktywatory, represory i inne czynniki regulujące ekspresję genów)

Właściwości fizykochemiczne

białek

Wielkość białek waha się w granicach 5–100 nm, ich roztwory mają
charakter koloidowy. Trwałość ciekłych roztworów koloidowych, czyli zoli,
zależy m.in.
od ładunku rozproszonych cząstek białkowych, stopnia uwodnienia i
temperatury.
Zmiany tych czynników mogą prowadzić do łączenia się cząstek w
większe skupienia, czego konsekwencją może być spadek
rozpuszczalności i wypadanie ich z roztworów (koagulacja).
Zol może przechodzić odwracalnie w żel, czyli w formę elastycznego ciała
stałego, proces ten nazywa się żelatynowaniem. W żelu cząstki białkowe
wiążą się ze sobą, tworząc układy przestrzenne.
Cechą białek jest powolna dyfuzja i niezdolność do dializy, czyli do
przenikania przez błony półprzepuszczalne. Dzięki temu można
oczyszczać roztwory białek ze związków drobnocząsteczkowych przez
dializę.

Większość białek dobrze rozpuszcza się w wodzie lub rozcieńczonych
roztworach soli, kwasów lub zasad.
O rozpuszczalności decyduje przede wszystkim ich zdolność do hydratacji,
budowa chemiczna, obecność soli w środowisku i pH roztworu.

Hydratacja białka polega na wiązaniu dipoli wody z grupami polarnymi
łańcuchów bocznych aminokwasów oraz z atomami N i O wiązań
peptydowych,w  konsekwencji  cząstka  białkowa  otoczona  jest  płaszczem
wodnym.  Ilość wody hydratacyjnej związanej z białkiem może być rzędu
0,3–0,4 g na 1 g białka. Woda hydratacyjna  stanowi  nieodłączną  i
znamienną  część  cząstki  białkowej,  która wpływa na własności
strukturalne oraz funkcjonalne białka.
Uwodnienie i pęcznienie jest wspólną cechą białek rozpuszczalnych, a także
nierozpuszczalnych.

Właściwości fizykochemiczne

białek

Jeden z czynników określających własności fizykochemiczne poszczególnych

białek to ładunek elektryczny cząsteczki, który wynika z obecności

zjonizowanych grup funkcyjnych w łańcuchach bocznych aminokwasów białka.

Określony ładunek elektryczny poszczególnych białek zależy od ilości i rodzaju

grup zdolnych do jonizacji oraz od stężenia jonów H

w roztworze białka.

Wartość pH, w którym cząsteczka białka zawiera tę samą liczbę zjonizowanych

grup dodatnich i ujemnych, odpowiada punktowi izoelektrycznemu (pI)

białka, wówczas jego sumaryczny ładunek równy jest zero.

W tych warunkach (w pI) nie wędruje ono w polu elektrycznym, ma najniższą

rozpuszczalność i najmniejszą lepkość. W pH niższym od pI białko wykazuje

ładunek dodatni, zachowuje się jak kation. W pH wyższym od pI białko wykazuje

ładunek ujemny, zachowując się jak anion.

Białka kwaśne mają niską wartość pI, która np. dla pepsyny wynosi 1, a 4,8 dla

albuminy, głównego białka surowicy. Białka zasadowe mają wysoką wartość pI,

która przykładowo dla cytochromu c wynosi 10,6, a dla histonów 10–11.

Właściwości fizykochemiczne

białek

Masa cząsteczkowa białek

1 dalton (Da) – atomowa jednostka masy używana przez

chemików, która w przybliżeniu jest równa masie atomu
wodoru.

Ze względów praktycznych została zdefiniowana jako 1/12

masy atomu węgla 12 C. Nazwa dalton pochodzi od
nazwiska twórcy współczesnej teorii atomowej, Johna
Daltona.

W przypadku białek do określania wielkości cząsteczki

używa się jednostek 1000 – krotnie większych czyli
kilodaltonów (kDa)

Struktury białek

I. Struktura pierwszorzędowa

- jest kowalencyjnym „szkieletem” polipeptydu utworzonego przez

specyficzną sekwencję aminokwasów

- sekwencja ta jest zakodowana w DNA i określa końcowy trójwymiarowany

kształt

- sekwencje peptydów są zapisywane od lewej do prawej strony

II. Struktura drugorzędowa

- Przestrzenna interakcja sąsiednich reszt aminokwasowych

- Często tworzy się, gdy łańcuch peptydowy opuszcza rybosom

- Cechą charakterystyczną jest tworzenie wiązań wodorowych:

a) w obrębie tego samego łańcucha
- -helisa

- β-zwój
b) pomiędzy różnymi łańcuchami
- β-struktura pofałdowanej kartki
c) struktura kolagenu

-helisa

• na 1 skręt helisy przypada

3,6 reszt aminokwasowych

• jest prawoskrętna (zgodnie z

ruchem wskazówek zegara)

• Aa stabilizujące heliks:Ala,

Val, Leu, Phe, Trp, met, His i

Gln

• Aa destabilizujące heliks:

Gly, Glu, Asp, Lys, Arg, Tyr,

Asn, Ser Thr i Ile

• Obecność Pro prowadzi

zawsze do przerwania -

helisy (tzw. punkt załamania)

-helisa – cechy charakterystyczne

W  α -helisie płaszczyzny wiązań  peptydowych  układają się spiralnie  w ten sposób,
że są styczne do hipotetycznego walca. Dzięki temu powstaje  cylindryczna  struktura,
utworzona  ze  szkieletu  polipeptydu,  od  której na boki  sterczą łańcuchy  boczne
aminokwasów (R).  Przekrój  poprzeczny  α -helisy przedstawiono na rysunku. Na
jeden skok   α -helisy  przypada  3,6 reszt aminokwasowych. Odległości między
sąsiednimi resztami aminokwasowymi wynoszą 0,15 nm wzdłuż osi helisy, a cała
długość skoku równa się 0,54 nm.

Struktura α -helisy jest najkorzystniejsza energetycznie, stabilizowana wieloma
wiązaniami wodorowymi. Wiązania wodorowe tworzone są między atomem tlenu
karbonylowego  jednego  wiązania  peptydowego,  a  atomem  wodoru  grupy
aminowej czwartego z kolei wiązania peptydowego.  Wiązania wodorowe  między
grupami  pochodzącymi z  różnych  wiązań peptydowych biegną równolegle do osi
helisy. W  α -helisie mogą być wyczerpane wszystkie  możliwe  wiązania  wodorowe
między atomami  różnych  wiązań  peptydowych, z wyjątkiem miejsc, w których
znajdują  się aminokwasy  destabilizujące i  uniemożliwiające  wytworzenie  wiązań
wodorowych. Prolina  zmienia  kierunek łańcucha polipeptydowego i przerywa
strukturę  α -helisy, jeśli więc aminokwas ten jest obecny, to tylko na końcu  α -helisy.

-harmonijka – cechy

charakterystyczne

Struktura harmonijkowa (struktura β), jest rozciągnięta, odległość między dwoma
sąsiednimi atomami Cα wynosi 0,35 nm. Dlatego odległości między atomami
wiązań peptydowych liniowo sąsiadujących wzdłuż polipeptydu są za duże, aby
mogły wytworzyć wiązania wodorowe.
W strukturze- β wiązania wodorowe mogą powstać tylko między różnymi rejonami
tego samego polipeptydu, które równolegle przylegają do siebie, lub między
odrębnymi polipeptydami. W pojedynczym polipeptydzie o strukturze- β wiązania
wodorowe między atomami wiązań peptydowych mogą być tworzone tylko między
odległymi sekwencjami, a nie sąsiadującymi liniowo, co odróżnia tę stukturę od α
-helisy.

Równoległa struktura- β to taka, w której przylegające do siebie rejony polipeptydu
lub odrębne polipeptydy ułożone są w tym samym kierunku, to znaczy, że z tej
samej strony mają swe N-końce, a z drugiej strony C-końce.

Antyrównoległa struktura β  to taka, w której przylegające do siebie rejony
polipeptydu  lub  odrębne  polipeptydy  ułożone  są  w  przeciwnych
kierunkach,  to znaczy, że z tej samej strony jeden ma N-koniec, a drugi C-
koniec. Kierunek  przebiegu łańcucha polipeptydowego odwracają zwroty β,
w których tlen karbonylowy jednego wiązania peptydowego jest połączony
wiązaniem wodorowym z wodorem grupy aminowej czwartego z kolei
wiązania peptydowego.
Zwroty- β  często łączą końce antyrównoległych struktur β  w obrębie
pojedynczego polipeptydu. Następstwem występowania wielokrotnych,
wielowarstwowych struktur- β  jest duża wytrzymałość  i  sztywność  białek,
w  których występują.

Rejony polipeptydu, nie przyjmujące jednej z omówionych regularnych
struktur drugorzędowych, pozostają w konformacji zwoju lub pętli.

III. Struktura trzeciorzędowa

- Giętkość łańcucha w punktach niestabilności

- Tworzenie innych niekowalencyjnych wiązań

(np. mostki solne, oddziaływania hydrofobowe)

- Tworzenie mostków disulfidowych pomiędzy
resztami Cys

- Peptyd przybiera ją w komórce bardzo szybko, a
odpowiedzialne są za to:

a) białkowa izomeraza disulfidowa
b) chaperony (białka opiekuńcze)

IV. Struktura czwartorzędowa

- Określa przestrzenne oddziaływanie pomiędzy
poszczególnymi łańcuchami polipeptydowymi w
wielołańcuchowym białku

- Wyróżnia się podjednostki, tzw. protomery

- Wiele białek o budowie podjednostkowej zawiera
podjednostki zróżnicowane funkcjonalnie (np.
podjednostki regulatorowe i katalityczne)

Struktury białek

Document Outline