Materiały pochodzą z Platformy 

Edukacyjnej Portalu 

www.szkolnictwo.pl

Wszelkie  treści  i  zasoby  edukacyjne  publikowane  na  łamach  Portalu  www.szkolnictwo.pl    mogą  być  wykorzystywane  przez  jego 
Użytkowników 

wyłącznie 

w  zakresie  własnego  użytku  osobistego  oraz  do  użytku  w  szkołach  podczas  zajęć  dydaktycznych.  Kopiowanie,  wprowadzanie  zmian, 
przesyłanie, 

publiczne 

odtwarzanie 

i  wszelkie  wykorzystywanie  tych treści  do  celów  komercyjnych  jest  niedozwolone.  Plik  można  dowolnie  modernizować na  potrzeby 
własne 

oraz 

do 

wykorzystania 

w szkołach podczas zajęć dydaktycznych.

Enzymy – chemiczne regulatory 

reakcji cz. I

Metabolizm

Metabolizm

 (gr. metabole – przemiana) całokształt przemian materii 

i  energii  zachodzących  w  żywym  organizmie.  Wyróżnia  się  dwa 

kierunki przemian metabolicznych:

- reakcje anaboliczne (gr. anabalein –dorzucać, podwyższać),
- reakcje kataboliczne (gr. katabalein – odrzucać, obniżać).

Przemianom  chemicznym  zachodzącym  w  komórkach  towarzyszy 

zawsze  przemiana  energii.  Część  tych  przemian  wymaga 

dostarczenia energii – są to reakcje endoergiczne, zwykle wiążące 

się  z  powstawaniem  nowych,  bardziej  złożonych  związków. 

Pochłaniają one energię z otoczenia, a zatem produkty reakcji mają 

wyższą energię niż substraty.

Reakcje,  które  uwalniają energię niezbędną  do  wykonywania różnego 

rodzaju pracy, np. do ruchu czy syntez chemicznych, nazywane są 

egzoergicznymi.  Skoro  energia  jest  uwalniana  to  produkty 

zawierają mniej energii niż substraty. 

Anabolizm

Reakcje  anaboliczne

  to  reakcje  syntez  związków  bardziej 

złożonych z prostszych, zwykle wymagające dostarczenia 
energii. Energia dostarczana do tych przemian umożliwia 
podwyższenie  poziomu  energetycznego  związków.  W 
wyniku 

reakcji 

anabolicznych 

powstaje 

wysokoenergetyczny  produkt.  Do  tej  grupy  przemian 
zalicza 

się 

reakcje 

biosyntezy 

białek, 

kwasów 

tłuszczowych,  lipidów  i  innych  złożonych  związków 
organicznych. 

Przykładem  reakcji  anabolicznej  jest  wiązanie  CO

2

  i 

wbudowywanie  go  w  związki  organiczne  podczas 
fotosyntezy lub chemosyntezy.

Katabolizm 

Reakcje  kataboliczne

  to  reakcje,  w  których  następuje 

obniżenie  poziomu  energetycznego  substratów  na 
skutek  ich  rozkładu  na  związki  prostsze.  Większość 
przemian  katabolicznych  przebiega  z  uwolnieniem 
energii.  Podstawowym  procesem  katabolicznym  jest 
oddychanie  (  utlenianie  biologiczne).  W  procesie  tym 
energia  zawarta  w  cukrach  lub  innych  związkach 
organicznych  uwalnia  się,  a  powstające  produkty,  np. 
CO

2

,H

2

O, są znów na niskim poziomie energetycznym. 

Charakterystyka głównych 

przemian metabolicznych

ANABOLIZM

KATABOLIZM

Źródło: Wiśniewski H. Biologia dla klas III

Współzależność przemian 

metabolicznych

Reakcje  wymagające  dostarczenia  energii  są  sprzężone  z 

reakcjami, które tę energię dostarczają. Dlatego też reakcje 
anaboliczne i kataboliczne zachodzą równocześnie, choć w 
różnych  strukturach  komórki.  Ważne  jest  także  aby 
energia,  która  powstała  w  jednym  procesie,  mogła  zostać 
dostarczona 

do 

miejsca, 

gdzie 

zachodzi 

proces 

energochłonny. 

Możliwe 

jest 

to 

dzięki 

związkom 

wysokoenergetycznym, które są nośnikami energii. 

Mimo,  że  procesy  anaboliczne  i  kataboliczne  zachodzą 

jednocześnie,  to  nie  oznacza  to,  że  ich  intensywność  jest 
zawsze taka sama – zmienia się ona bowiem z wiekiem.

Energia aktywacji

Jest  to  ilość  energii  niezbędnej  do  zapoczątkowania  procesu 

chemicznego.  Dodanie  katalizatora  do  środowiska  reakcji 

znacznie  obniżą  energię  aktywacji.  Obniżenie  energii 

aktywacji  jest  możliwe  w  układach  biologicznych  dzięki 

katalizatorom biologicznym – 

enzymom

.

Jeżeli  bariera  aktywacji  zostanie  obniżona,  to  reakcja 

przebiegnie  szybciej.  Skoro  enzymy  obniżają  energię 

aktywacji, w jednostce czasu może reagować znacznie więcej 

cząsteczek. Enzym tworzy przejściowy, nietrwały kompleks z 

substratem,  czyli  substancją  na  którą  działa.  Następnie 

kompleks  się  rozpada,  następuje  uwolnienie  produktu  oraz 

wolnego katalizatora, który może wejść w reakcję z następną 

cząsteczką  substratu.  Enzymy  jedynie  ułatwiają  reakcję  – 

przyśpieszają ją, nie wpływają natomiast na kierunek reakcji 

chemicznej ani na końcowe stężenie reagujących cząsteczek. 

Efekt obecności biokatalizatora 

w środowisku

REAKCJA NIEKATALIZOWANA

REAKCJA KATALIZOWANA

E

N

E

R

G

IA

SUBSTARTY

PRODUKTY

ENERGIA AKTYWACJI 

BEZ UDZIAŁU ENZYMU

ENERGIA AKTYWACJI 

Z UDZIAŁEM ENZYMU

WYDZIELONA

ENERGIA

POSTĘP REAKCJI

Enzymy

Są to czynniki umożliwiające szybkie zachodzenie procesów 

życiowych.  Spełniają  one  rolę  katalizatorów,  czyli 
substancji  regulujących  szybkość  przebiegu  reakcji 
chemicznych, nie wpływających jednak na wynik końcowy 
reakcji  i  nie  zużywające  się  w  trakcie  jej  przebiegu. 
Enzymy  są  wysoce  specyficzne,  a  ich  aktywność  może 
być regulowana. 

Biokatalizatory  (enzymy)  powstają  w  przyrodzie  w 

organizmach  żywych  –  choć  mogą  także  oddziaływać 
poza  żywym  organizmem,  np.  bakterie  wydzielają 
wytwarzane przez siebie enzymy trawienne do podłoża, a 
wchłaniają gotowe, strawione cząstki pokarmowe.

Budowa enzymów

Niektóre enzymy, np. pepsyna (składnik soku żołądkowego), 

rybonukleaza  (trawiąca  RNA),  amylaza  (rozkładająca 
skrobię)  czy  ureaza  (powodująca  rozkład  mocznika)  są 
białkami prostymi. Większość enzymów to białka złożone, 
gdzie  część  białkową  określa  się  nazwą  apoenzymu, 
natomiast  część  niebiałkowa  daje  się  często  oddzielić 
jako  tzw.  koenzym.  Obie  części  razem  tworzą 
holoenzym.  Jeżeli  koenzym  jest  trwale  połączony  z 
białkiem – wówczas tworzy tzw. grupę prostetyczną. 

Niektóre  enzymy  dla  swej  aktywności  wymagają  obecności 

jonów,  np.  magnezu,  żelaza,  cynku.  Prawdopodobnie  te 
mikroelementy wchodzą w skład niektórych koenzymów, 
umożliwiając im udział w reakcjach. 

Budowa enzymu

ENZYM =     CZĘŚĆ BIAŁKOWA    +     CZĘŚĆ NIEBIAŁKOWA

APONEZYM

KOENZYM

nietrwale 

związany z 

apoenzyme

m

GRUPA

PROSTETYCZNA

trwale 

związana z 

apoenzymem

Apoenzym  –  warunkuje  specyficzność  substratową 

działania  enzymu,  gdyż  wskazuje  powinowactwo  do 
substratu.

 Koenzym – określa typ katalizowanego procesu, decyduje 

o tym jakiej przemianie ulega substrat. Koenzymami lub 
ważnymi ich częściami składowymi są m.in.:

• ATP
• NAD
• NADP
• NADH
• jony metali: np. żelaza, wapnia, magnezu
• witaminy, np.: B

1

, B

12

, biotyna, PP

Nomenkaltura enzymów

Nazwy  wielu  enzymów  utworzono  przez  dodanie  przyrostka  –

aza  do  nazwy  substratu,  na  który  dany  enzym  oddziałuje. 
Przykładem  może  być  sacharaza,  która  katalizuje  rozkład 
sacharozy do glukozy i fruktozy. 

Innym sposobem mianowania było dodanie końcówki –aza do 

nazwy  reakcji  katalizowanej  przez  dany  enzym  (np. 
dehydrogenacja  –  dehydrogenaza),  zaś  drugie  słowo 
oznaczało  substrat  danej  reakcji.  W  ten  sposób  utworzono 
dwuwyrazowe  nazwy  enzymów,  np.  dehydrogenaza 
mleczanowa. 

Obecnie stosuje się międzynarodowe mianownictwo enzymów, 

gdzie  m.in.  każdemu  znanemu,  jak  i  nowo  odkrytemu 
enzymowi  przypisuje  się  numer,  pod  którym  dany  enzym 
jest zapisany w międzynarodowym wykazie enzymów.

Klasyfikacja enzymów

W zależności od rodzaju przeprowadzanej reakcji wyróżnia 

się sześć grup enzymów:

• oksydoreduktazy
• transferazy
• hydrolazy
• liazy
• izomerazy
• ligazy

Oksydoreduktazy    -  są  to  enzymy  katalizujące  reakcje 

utleniania  i  redukcji.  Do  tej  grupy  biokatalizatorów 
zalicza  się  dehydrogenazy  oraz  oksydazy.  Te  ostatnie 
przenoszą elektrony na tlen.

Transferazy  –  przenoszą  pewne  grupy  chemiczne,  np. 

grupę  metylową  –  CH

3

  czy  też  grupę  aminową  –NH

2

 

pomiędzy związkami.

Hydrolazy  –  katalizują  rozpad  (hydrolizę)  wiązań 

chemicznych.  Reakcja  ta  zachodzi  zazwyczaj  w 
środowisku wodnym, a w każdym razie do jej przebiegu 
konieczna jest cząsteczka wody.

Liazy  –  są  to  enzymy,  które  rozbijają  bez  udziału  wody 

wiązania typu: C-C, C-O, C-N, C-S. W pewnych warunkach 
niektóre liazy mogą katalizować procesy syntezy.

Izomerazy – jest to grupa enzymów, dzięki którym możliwe 

są 

 

wewnątrzcząsteczkowe 

przegrupowania, 

umożliwiające  przejście  substratu  w  odpowiedni  izomer, 
tzn.  związek  o  tym  samym  wzorze  sumarycznym,  ale 
różniący  się  strukturą  i  właściwościami  fizycznymi  oraz 
chemicznymi. 

Ligazy – enzymy katalizujące wzajemne łączenie się dwóch 

cząsteczek,  czyli  syntezę  nowych  wiązań.  Proces  ten 
wymaga  zazwyczaj  rozbicia  wiązania  pirofosforanowego 
w cząsteczce ATP bądź podobnego związku.

Specyficzność (swoistość) 

enzymów

Większość enzymów wykazuje dużą specyficzność, która polega 

na  katalizowaniu  kilku  spokrewnionych  reakcji  chemicznych, 
a  nawet  w  wielu  przypadkach  tylko  jednej,  określonej 
przemiany. 

Przykładem  może  być  ureaza,  która  katalizuje  hydrolizę 

mocznika do amoniaku, a nie oddziałuje na inne substraty.

Specyficzność  niektórych  enzymów  polega  także  na  tym,  że 

atakują  one  określony  rodzaj  wiązania  chemicznego.  Na 
przykład  lipaza  hydrolizuje  tylko  wiązania  estrowe,  które 
występują  między  glicerolem  i  kwasami  tłuszczowymi  w 
obrębie grupy lipidów.

O  specyficzności  substratowej  enzymu  decydują  właściwości  i 

przestrzenne  ułożenie  reszt  aminokwasów  tworzących  tzw. 
centrum aktywne. 

Enzymy – efektywne katalizatory

Jedną  z  najważniejszych  cech  enzymów  jest  przyśpieszanie 

reakcji  chemicznych  w  stopniu  znacznie  większym  niż 

katalizatory nieenzymatyczne.  Nadtlenek wodoru rozkładany 

jest  do  wody  w  obecności  opiłków  żelaza  (atom  żelaza  jest 

katalizatorem).

Nadtlenek wodoru jest toksycznym produktem ubocznym wielu 

reakcji  enzymatycznych  i  jest  silną  trucizną  dla  komórki. 

Jednak  komórka  posiada  peroksysomy  –  organelle,  które 

zawierają  enzym  –  katalazę,  która  wykazuje  olbrzymie 

zdolności katalityczne. 1 cząsteczka katalazy w temperaturze 

ciała  ludzkiego  powoduje  rozkład  około  7  mln  cząsteczek 

nadtlenku  wodoru  w  ciągu  minuty.  Aby  zneutralizować  taką 

samą  ilość  nadtlenku  wodoru,  jaką  rozszczepia  jedna 

cząsteczka katalazy (zawierającej jeden atom żelaza) w ciągu 

jednej minuty, pojedynczy atom potrzebowałby 3000 lat. 

Izoenzymy (izozymy)

Są  to  enzymy  występujące  u  tego  samego  osobnika  lub 

przynajmniej gatunku, które katalizują te samą reakcję, 
lecz mają  odmienną  budowę.  Owa  odmienność  dotyczy 
zazwyczaj apoenzymu i przekazywana jest genetycznie. 
Przykładem  jest  enzym  dehydrogenza  mleczanowa, 
która występuje w cytoplazmie komórek wątroby, mięśni 
szkieletowych oraz mięśnia sercowego. 

Literatura:

• Danowski J., 2005. Repetytorium dla maturzystów i 

kandydatów na wyższe uczelnie. Tom I. Medyk, 
Warszawa

• Hames B.D., Hooper N.M., 2002. Krótkie wykłady. 

Biochemia. PWN, Warszawa

• Pyłka – Gutowska E., 1995. Vademecum maturzysty. 

Biologia. Oświata, Warszawa

• Villee i inni, 1996. Biologia. Multico, Warszawa
• Wiśniewski H, 1998. Biologia. Agmen, Warszawa