1
1
2
Struktura -helisy
C-terminalny
N-terminalny
3
Struktura kolagenu
Kolagen zawiera 33%
glicyny, 22% proliny i
hydroksyproliny, 11%
alaniny.
Podstawową jednostka
kolagenu jest
tropokolagen, składający
się z trzech lewo-skrętnych
helis.
4
Trójniciowy układ tropokolagenu,
stabilizowany jest poprzecznymi wiązaniami
wodorowymi powstający-mi pomiędzy
sąsiadującymi łańcuchami.
5
Uproszczony schemat syntezy
1. Synteza preprokolagenu i odcięcie
sekwencji liderowej.
2. Hydroksylacja prokolagenu
3. Glikozylacja prokolagenu
4. Utworzenie triplaksu prokolagenu
5. Sekrecja prokolagenu na zewnątrz komorki
6. Odcięcie telopeptydów i powstanie
tropokolagenu
7. Utworzenie wiązań poprzecznych
8. Asocjacja tropokolagenu w mikrowłókienka
6
Uproszczony schemat syntezy kolagenu
7
8
9
10
Tworzenie wewnątrzcząsteczkowych i
międzycząsteczkowych wiązań
sieciujących.
7
11
Hydroksylacja prokolagenu (lizyny)
12
Hydroksylacja prokolagenu (proliny)
13
Glikozylacja prokolagenu
14
Tworzenie wiązań sieciujących
Powstanie grupy aldehydowej na rodniku lizyny
15
Tworzenie wiązań sieciujących
Reakcja allizyny z lizyną i powstanie zasady Schiffa
16
Tworzenie wiązań sieciujących
Redukcja zasady Schiffa i powstanie mocnego
wiązania sieciującego
17
Tworzenie wiązań sieciujących
Reakcja 2 rodników allizyny i powstanie aldolu
18
Rola witaminy C w procesie syntezy kolagenu
O
H
OH
CH
2
OH
HO
OH
O
O
H
OH
CH
2
OH
O
O
O
utlenianie
redukcja
H
H
ta grupa
dysocjuje
kwas L-askorbinowy
(witamina C)
Witamina C jest reduktorem biorącym udział w
reakcjach hydroksylacji proliny i lizyny.
19
W przypadku niedoboru witaminy C wydajność
hydroksy-lacji jest zbyt mała i powstający kolagen
nie może przyłączać reszt cukrowych.
Taki kolagen ma nieprawidłową strukturę
przestrzenną i tworzy słabe włókienka. Kwas
askorbinowy jest pochodną monosacharydową
(laktonem) należącą do szeregu konfi-guracyjnego L i
organizm ludzki nie może go syntetyzować.
Niedostateczna ilość witaminy C w pożywieniu
zwiększa wrażliwość dziąseł na uszkodzenia
mechaniczne powsta-jące podczas żucia twardych
pokarmów. Dochodzi do drob-nych zranień, infekcji
bakteryjnych itp.
Objawem klinicznym jest szkorbut (gnilec).
20
Denaturacja białek
Jest to proces w którym białko traci swoją natywną
strukturę.
Natywna (rodzima) struktura jest optymalnym, dla
pełnienia funkcji biologicznej stanem struktury IV-,
III- i II-rzędowej.
Do denaturacji dochodzi w wyniku zniszczenia
wiązań stabilizujących struktury białek.
Fizyczne czynniki denaturujące: wysoka
temperatura, promieniowanie jonizujące, UV,
ultradźwięki.
Chemiczne czynniki denaturujące: mocne kwasy i
zasady, etanol, aceton, mocznik, tiole, apolarne
rozpuszczalniki organiczne,
kationy metali ciężkich
.
21
Odwracalność denaturacji białek
W większości przypadków denaturacja jest
nieodwracalna.
Denaturacja może być procesem odwracalnym jeżeli
białko po procesie translacji nie zostało
zmodyfikowane i nie ma budowy podjednostkowej
(brak struktury IV-rzędowej).
Łatwiej renaturują białka małe.