BILANS AZOTOWY USTROJU

Dna moczanowa

(artretyzm, skaza

moczanowa, - przewlekła choroba związana

z zaburzeniem metabolizmu kwasu

moczowego powstającego z puryn.

Wyróżniamy dnę pierwotną i wtórną.

W 90% przypadków dny pierwotnej,

przyczyną choroby jest upośledzone

wydalanie kwasu moczowego do światła

cewek nerkowych za sprawą obniżenia

filtracji lub sekrecji kwasu moczowego lub

zwiększenia jego resorpcji.

Funkcje białek:

1. KATALIZA ENZYMATYCZNA

Enzymy (E) - prawie wszystkie są białkami (odkrycie katalitycznej aktywności
RNA pozwala nam wyobrazić sobie świat, istniejący wcześnie w ewolucji życia,
przed pajawieniem się DNA i białka).

- dotychczas w pełni scharakteryzowano kilka tysięcy E,
- b. silne katalizatory, przyspieszają V reakcji przynajmniej milion razy,

2. TRANSPORT I MAGAZYNOWANIE

wielu małych cząsteczek i jonów zachodzi z udziałem białek,

np. a)

Hb - przenosi tlen - w krwinkach czerwonych,

Mioglobina - przenosi tlen - w mięśniach,

transferyna - przenosi Fe - w osoczu krwi,

ferrytyna – w kompleksie z Fe - w wątrobie, przechowywanie Fe.

3. RUCH UPORZĄDKOWANY

     Białkowe układy kurczliwe;
     -  skurcz mięśnia.
     -  poruszanie się plemników za pomocą wici,
     -  przemieszczanie się chromosomów podczas mitozy, etc.

4. FUNKCJE MECHANICZNO-STRUKTURALNE

np. kolagen (białko fibrylarne) - elastyczność mięśni i tkanki kostnej

Funkcje białek c.d. :

5. OCHRONA IMMUNOLOGICZNA

Przeciwciała - białka o dużej swoistości; odgrywają istotną rolę w rozróżnianiu
między
tym co własne i obce (wirusy, bakterie, itd.) dla danego organizmu.

6. WYTWARZANIE I PRZEKAZYWANIE IMPULSÓW NERWOWYCH

Reakcje komórek nerwowych na specyficzne bodźce przebiegają z udziałem
białek receptorowych (np. rodopsyna - białko fotoreceptorowe, występujące w
komórkach pręcikowych siatkówki).

7. KONTROLA WZROSTU I RÓŻNICOWANIA

Białka kontrolują przepływ energii i materii w komórkach.

Kontrola odpowiedniej kolejności ekspresji informacji genetycznej jest
zasadniczym warunkiem uporządkowanego wzrostu i różnicowania komórek.

Istotnym elementem kontroli są: - u bakterii - białka represorowe

- w organizmach wyższych - białkowe czynniki

wzrostu

W organizmach wielokomórkowych hormony koordynują aktywność różnych
komórek.

- wiele hormonów to białka (np. insulina, hormon tyreotropowy)

FAŁDOWANIE BIAŁKA

Skład AA wpływa na strukturę przestrzenną.

Łańcuch polipeptydowy uzyskuje strukturę natywnego białka.

Fałdowanie białek przebiega w procesie postępującej stabilizacji
form pośrednich, do osiągnięcia konformacji najbardziej stabilnej
energetycznie:

U  M  N

U  - stan rozpleciony (unfolded)
M  - struktura częściowo statystycznego kłębka (zwartej
struktury)
N  - stan natywny

Dla 100 AA liczba możliwych struktur wynosi 5x10

w czasie

1,6x10

lat [Paradoks Levinthala]. Jednak czas rzeczywisty

fałdowania jest bardzo krótki, gdyż zostają zachowane stany
częściowo poprawne.

Kierowanie białek i ich przemiany

Za wyjaśnienie mechanizmu kierowania białek w komorce Gunter

Blobel otrzymał nagrodę Nobla w 1999r.

Transport nowo zsyntetyzowanych białek do różnych przedziałów

komórkowych, w tym także do błon, określa się jako:

kierowanie białek lub
adresowanie białek do ich miejsc docelowych

Fałdowanie się większości białek w komórce jest wspomagane

przez enzymy

np. disulfidoizomeraza (izomeraza dwusiarczkowa)
izomeraza peptydyloprolinowa (przyspiesza izomeryzację cis-,

trans-wiązań tworzonych przez Pro).

Obecnie znamy ponad 100 różnych motywów fałdowania się (splotów)

białek.

Projektowanie białek

Skomplikowane programy komputerowe umożliwiają szerokie
wykorzystanie szybko wzrastającej ilości danych na temat sekwencji
i struktury, zebranych w odpowiednich bazach danych.

WYMIANA DOMEN STRUKTURALNYCH

JAKO MECHANIZM OLIGOMERYZACJI BIAŁEK

ang. Domain Swapping (DS)

odkrył Eisenberg (1994) w

strukturze toksyny błonicy.
    - def. DS – zastąpienie elementu struktury białkowej („domeny”)
identyczną domeną innej cząsteczki i odtworzenia pierwotnej
struktury przestrzennej.
·   - Jeżeli wymiana domen jest wzajemna, to powstaje dimer lub
oligomer przeplecionych   cząsteczek białka.

np. -amyloid (ch. Alzheimera)

lizozym
fibrynogen
insulina
apolipoproteina
białka prionowe

Mutacje powodują tworzenie agregatów i choroby

związane z patologiami

konformacyjnymi białek

Degradowane białka znakowane są UBIKWITYNĄ (76 AA),
która przyłącza się ( nawet do 100 cząsteczek) do białka i
wędruje do
PROTEASOMU – kompleks E (26S) („komórkowa maszyna
do  utylizacji  śmieci”)  uruchamiany  przez  UBIKWITYNĘ,
która  „pasuje  jak  klucz  do  zamka”)  powstające  peptydy,
AA  są  wykorzystywane  do  budowy  nowych  białek,  a
UBIKWITYNA przechodzi do cytoplazmy.

MEDYCYNA
Brak  UBIKWITYNY  lub  zaburzenia  w  jej  funkcjonowaniu
ma związek
z wieloma chorobami:

· stany zapalne,

· nowotwory,

· schorzenia układu nerwowego;

1. ch. Alzheimera,

2. ch. Parkinsona

· mózg – tworzenie złogów w komórkach

nerwowych
Degradacja

białek

bez

naznaczenia

UBIKWITYNĄ

prowadziłaby  do  całkowitego  chaosu  i  śmierci  komórek
oraz całego organizmu.
PERSPEKTYWY dalszych badań:
czego  nie  wiemy?  jak  ubikwityna  rozpoznaje  „chore”
białka ?
dlaczego  jednak  czasem  białko  naznaczone  ubikwityną
przeżywa?

BILANS AZOTOWY USTROJU

1. Zerowy (wyrównany) – stan

równowagi azotowej, w którym ilość

azotu pobrana w pokarmie jest

równa ilości azotu wydalonego

występuje u ludzi dorosłych,

zdrowych, prawidłowo odżywionych

PRZYCZYNY UJEMNEGO BILANSU

AZOTOWEGO

głód

brak lub niedobór białka w diecie

spożywanie białka niepełnowartościowego

zaburzenia trawienia białka

zaburzenia wchłaniania peptydów i aminokwasów

zaburzenia wykorzystania produktów trawienia

białka

przyspieszony rozpad białek ustrojowych

utrata białka z moczem i kałem

AMINOKWASY NIEZBĘDNE

I NIENIEZBĘDNE

Aminokwasy niezbędne

Aminokwasy

nieniezbędne

fenyloalanina

izoleucyna

leucyna

lizyna

metionina

treonina

tryptofan

walina

arginina

histydyna

alanina

asparagina

asparaginian

cysteina

glicyna

glutamina

glutaminian

prolina

seryna

tyrozyna

WARTOŚĆ BIOLOGICZNA BIAŁKA

Białka pełnowartościowe – zawierają

wszystkie aminokwasy niezbędne w

ilości

i proporcjach zapewniających

właściwe pokrycie zapotrzebowania

jaja, mięso, mleko, sery

WARTOŚĆ BIOLOGICZNA BIAŁKA

Białka częściowo niepełnowartościowe

–

zawierają wszystkie niezbędne

aminokwasy, lecz co najmniej jeden

w ilościach niewystarczających do

pokrycia zapotrzebowania

kasze, mąki

WARTOŚĆ BIOLOGICZNA BIAŁKA

Białka niepełnowartościowe

– zawierają

aminokwasy niezbędne w ilościach

niewystarczających do pokrycia

zapotrzebowania lub wykazują brak

co najmniej jednego aminokwasu

niezbędnego

żelatyna (brak tryptofanu)

Fenyloketonuria

Fenyloketonurię po raz pierwszy opisano

w 1934 roku. Norweski lekarz i biolog

A.Fölling poszukiwał przyczyny

upośledzenia umysłowego dwójki

rodzeństwa. Zaobserwował, że może to

mieć związek z przemianą fenyloalaniny.

Pięć lat później w 1939 r. inny naukowiec

C.A Jervis wykazał że fenyloketonuria

jest chorobą uwarunkowaną genetycznie.

Dopiero po kolejnych 14 latach w 1953

roku ten sam autor udowodnił, że

przyczyną choroby jest utrata zdolności

przekształcania fenyloalaniny do tyrozyny.

PKU to skrót od nazwy

Phenyloketonuria, czyli nazwy -

Fenyloketonuria pisanej w języku

angielskim

choroba metaboliczna,

-przewlekła,

-rozpoznanie u noworodków jest możliwe

dzięki sprawnemu działaniu systemu

noworodkowych badan

przesiewowych,

-Organizm osoby chorej na

fenyloketonurię nie jest zdolny do

prawidłowego metabolizmu jednego ze

składników diety - fenyloalaniny.

Aminokwas

fenyloalanina znajduje

się w pokarmach

zawierających dużo

białka, takich jak:

mięso, jaja, ryby,

mleko, ser oraz (w

mniejszych ilościach) w

produktach zbożowych,

warzywach i owocach.

Z fenyloalaniny

powstaje inny

aminokwas – tyrozyna

Nadmierne stężenie

fenyloalaniny we krwi

oraz produktów jej

rozkładu jest przyczyną

upośledzenia rozwoju

fizycznego i

intelektualnego.

Bez właściwego i

szybkiego leczenia

(które w tym przypadku

polega na odpowiedniej

diecie) gromadzenie się

znacznych ilości

fenyloalaniny

doprowadza do

postępującego

uszkodzenia mózgu,

szczególnie we

wczesnym okresie

życia, kiedy ten narząd

intensywnie się rozwija.

Jeśli w ciągu pierwszych

tygodni życia wykryje

się chorobę i rozpocznie

leczenie, rozwój dziecka

postępuje bez szwanku.

Przeoczenie

fenyloketonurii w okresie

pierwszych kilku tygodni

życia powoduje

upośledzenie umysłowe

(zazwyczaj umiarkowane

bądź głębokie) oraz

objawy neurologiczne:

drgawki, zwiększone

napięcie i drżenia

mięśniowe, a także

zaburzenia zachowania.

Jedynym sposobem

zapobiegania takim

zmianom jest długotrwałe

stosowanie diety - aż do

momentu ukończenia

intensywnego rozwoju

mózgu, czyli wieku 12-14

lat.

Następujące typy zaburzeń

neurologicznych:

-wzmożone lub zmniejszone

napięcie mięśniowe;

-drżenia spoczynkowe;

-ruchy pląsawiczne lub

atetotyczne;

-zaburzenia chodu i

niezborność ruchów;

-padaczka oporna na leczenie;

-atrofia nerwów wzrokowych;

Na uwagę zasługują :

-niekontrolowane wybuchy

złości,

-agresja wobec osób trzecich,

-napady nadpobudliwości i

autoagresji , z ciężkimi

okaleczeniami.

W fenyloketonurii,

podobnie jak w innych

wadach metabolizmu,

określenie "leczenie"

jest nieco mylące. Nie

podajemy bowiem

żadnych leków, nie

stosujemy zabiegów

chirurgicznych.

Postępowanie w tej

chorobie polega na

utrzymywaniu

odpowiedniej diety i

dokonywaniu

pomiarów stężenia

fenyloalaniny we krwi.

DIETA CHORYCH NA FENYLOKERONURIĘ:

Podstawą diety są specjalne preparaty białkozastępcze

o bardzo małej zawartości fenyloalaniny (zapisywane na

receptę) pozwalające na prawidłowy wzrost i rozwój

dziecka oraz jarzyny, owoce i tłuszcze. Dietę wylicza i

układa lekarz pediatra lub dietetyk

Alkaptonuria

rzadka choroba

metaboliczna

uwarunkowana

genetycznie.

Alkaptonuria podlega

dziedziczeniu

autosomalnemu

recesywnemu.

Jednym z objawów

może być

artretyzm(

zdjęcie

obok)

Objawy

Charakterystycznym objawem alkaptnurii jest

zabarwianie się moczu i woskowiny pod wpływem

powietrza na czerwono lub czarno (w zależności od

posiłku zjedzonego parę godzin wcześniej) pod

wpływem tworzonego kwasu homogentyzynowego.

Łatwo zauważalne jest to na pieluchach niemowląt. U

dorosłych (zazwyczaj po 40. roku życia) rozwija się

stopniowo artretyzm (zwłaszcza w okolicy kręgosłupa).

Przyczyną artretyzmu jest długotrwałe nagromadzanie

kwasu homogentyzynowego w kościach i chrząstkach

stawowych.

Leczenie

Profilaktyka jest niemożliwa, leczenie objawowe.

Zmniejszenie ilości przyjmowanej tyrozyny i

fenyloalaniny do minimum spowalnia rozwój choroby.

Fenyloalanina jest aminokwasem egzogennym i jej

przyjmowanie w pokarmie jest niezbędne do przeżycia.

Acyduria mewalonianowa.

Acyduria mewalonianowa (kwasica

mewalonianowa, ang. mevalonic

aciduria, MVA) – choroba metaboliczna

uwarunkowana genetycznie.

Spowodowana jest niedoborem

enzymu kinazy mewalonianowej.

Acyduria

mewalonianowa

choroba metaboliczna

uwarunkowana

genetycznie.

Spowodowana jest

niedoborem enzymu

kinazy

Objawia się opóźnieniem

umysłowym, postępującą

ataksją, przełomami

gorączkowymi z

biegunką i wymiotami,

wysypką na skórze,

hepatosplenomegalią,

cechami dysmorficznymi

twarzy, nieprawidłowym

rozwojem i wzrostem.

Tyrozynoza

Blok metaboliczny – brak hydrolazy

fumaryloacetooctanowej i hydrolazy

maleiloacetooctanowej – u niemowląt w postaci

ostrej występuje biegunka i wymioty

przypominające kapustę- nieprawidłowy rozwój

i wzrost Nieleczona tyrozynoza prowadzi do

śmierci w ciągu 6-8 miesięcy z powodu

niewydolności wątroby. W chorobie tej zwiększa

się stężenie tyrozyny w osoczu i innych

aminokwasów- metioniny. Terapia polega na

braku w diecie tyrozyny, fenyloalaniny i

metioniny.

Choroba Hartnupów

Jest to dziedziczne zaburzenie matabolizmu

tryptofanu, charakteryzujące się wysypką skórną

przypominającą pelagrę, nawracającą ataksją

móżdżkową i upośledzeniem umysłowym.Mocz

zawiera zwiększone ilości indolooctanu oraz

tryptofanu

Choroba Hartnupów (ang. Hartnup disease,

Hartnup disorder, HND) – dziedziczone

autosomalnie recesywnie zaburzenie transportu

aminokwasów, głównie tryptofanu, w świetle

jelita i kanalikach nerkowych. Przyczyną choroby

jest mutacja w genie SLC6A19 w locus 5p15.

Choroba z moczem o

zapachu syropu klonowego

Jest to dziedziczne zaburzenie

matabolizmu waliny, izoleucyny i

leucyny .Spowodowane jest brakiem lub

zmniejszeniem aktywności

dekarboksylazy ketokwasów. Prowadzi to

do wyraźnego zwiększenia stężenia

waliny, izoleucyny i leucyny we krwi i

moczu. Mocz osób cierpiących ma zapach

syropu klonowego. Niezasastosowanie

diety ubogiej w walinę , izoleucynę i

leucynę prowadzi do wystąpienia

niedorozwoju umysłowego i fizycznego.

ENZYMY PROTEOLITYCZNE

1. Endopeptydazy

działają na cząsteczkę białka lub polipeptydu

rozdrabniając ją na mniejsze fragmenty

polipeptydowe i oligopeptydowe

2. Egzopeptydazy

działają na oligopeptydy odszczepiając jedynie

skrajne aminokwasy

ENZYMY PROTEOLITYCZNE

Endopeptydazy

(hydrolazy peptydylo-peptydowe)

pepsyna

enteropeptydaza (enterokinaza)

trypsyna

chymotrypsyna

elastaza

PROTEOLIZA W ŻOŁĄDKU

Pepsyna I, II, III

powstaje z pepsynogenu (wydzielany przez komórki

główne dna żołądka)

- aktywacja przez jony wodorowe (ograniczona

proteoliza) i autokatalitycznie

- powoduje rozpad ok. 10% wiązań peptydowych

- optimum działania: pH 1 – 3

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy aromatyczne,

dikarboksylowe i pomiędzy leucyną i glutaminianem

- produkty działania: mieszanina białka

niestrawionego

(ok. 85%) i polipeptydów (m.cz.

600 – 3000)

ROLA SOKU ŻOŁĄDKOWEGO

Dentauracja, uwodnienie i

pęcznienie białek

Aktywacja pepsynogenu

Optimum dla działania pepsyny

Działanie bakteriobójcze

PROTEOLIZA W JELITACH

Dwunastnica:

50 – 60% białka ulega strawieniu i wchłonięciu

Jelito czcze i kręte:

30 – 40% białka ulega strawieniu i wchłonięciu

Jelito grube:

ok. 10% białka ulega strawieniu i wchłonięciu

PROTEOLIZA W JELITACH

Trypsyna

powstaje z trypsynogenu pod wpływem

enterokinazy

i autokatalitycznie

- optimum działania: pH 7 – 9

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy zasadowe,

uwalnia

peptydy z argininą lub lizyną jako

aminokwasami

terminalnymi

PROTEOLIZA W JELITACH

Chymotrypsyna

powstaje z chymotrypsynogenu pod wpływem

trypsyny

i autokatalitycznie

- optimum działania: pH 8

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy aromatyczne,

uwalnia

peptydy z fenyloalaniną, tyrozyną i

tryptofanem jako

aminokwasami

terminalnymi

PROTEOLIZA W JELITACH

Elastaza (pankreatopeptydaza)

powstaje z proelastazy pod wpływem trypsyny

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy alifatyczne,

uwalnia

peptydy z waliną, leucyną, seryną i

alaniną jako

aminokwasami terminalnymi

PROTEOLIZA W JELITACH

Karboksypeptydaza A

- powstaje z prokarboksypeptydazy pod wpływem

trypsyny

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy C-terminalne,

głównie

aromatyczne i alifatyczne uwolnione

przez

chymotrypsynę i elastazę

PROTEOLIZA W JELITACH

Karboksypeptydaza B

- powstaje z prokarboksypeptydazy pod wpływem

trypsyny

- specyficzność działania: wiązania peptydowe

utworzone przez aminokwasy C-terminalne,

głównie

zasadowe (lizynę i argininę) uwolnione

przez

trypsynę

PROTEOLIZA W RĄBKU

SZCZOTECZKOWYM I ENTEROCYTACH

AMINOPEPTYDAZY

DIPEPTYDAZY

dłuższe peptydy podlegają hydrolizie przez enzymy

rąbka

szczoteczkowego do dipeptydów i tripeptydów

- dipeptydy i tripeptydy podlegają hydrolizie przez enzymy

wnętrza

enterocytów

- peptydy złożone z proliny, hydroksyproliny, argininy i

lizyny są

hydrolizowane wyłącznie przez enzymy wnętrza

enterocytów

- aminopeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe

utworzone

przez

aminokwasy N-terminalne

WCHŁANIANIE AMINOKWASÓW

transport aktywny do komórki enterocyta

- wspólny nośnik dla AA i jonów sodu

- pompa sodowa w bocznej i podstawnej błonie

komórkowej

- źródłem energii podtrzymującym aktywność pompy

sodowej jest ATP

- dyfuzja ułatwiona do krwi

- wchłanianiu ulegają L-izomery

- aminokwasy nie ulegają metabolizmowi w

enterocytach

z wyjątkiem glutaminianu i asparaginianu

BIAŁKA



Definicja



Występowanie



Podział i charakterystyka



Reakcje charakterystyczne na wykrywanie białek

santoproteinowa

iuretowa

DEFINICJA

Białka są to wielocząsteczkowe, skomplikowane związki

organiczne, substancje naturalne, zbudowane z chemicznie

powiązanych ze sobą reszt amino kwasowych zawierają

węgiel, wodór, tlen, azot i siarkę; są podstawowymi

składnikami struktury komórek.

Białka są syntetyzowane na podstawie DNA, ich budowa oraz

związana z nią struktura jest uwarunkowana kolejnością

zasad azotowych w łańcuchu cząsteczki kwasu nukleinowego.

Białka, podobnie jak kwasy nukleinowe są

wielkocząsteczkowymi polimerami, złożonymi z liniowo

połączonych cząsteczek aminokwasów.

Liczba kombinacji 20 rodzajów aminokwasów (występujących

w przyrodzie), dla przeciętnego białka jest praktycznie

nieskończona. Do utworzenia i utrzymania przy życiu

organizmu jest potrzebne wiele dziesiątków tysięcy różnych

białek.

WYSTĘPOWANIE

Białka są nieodzownymi składnikami wszelkiej materii żywej.

Do białek należą m.in. enzymy, niektóre hormony oraz wiele

ważnych składników strukturalnych komórki. Typowym

białkiem jest czerwony barwnik krwi – hemoglobina.

Obecność białek stwierdzono we wszystkich komórkach

żywych, a także u wirusów jako istotny składnik ich

"organizmu".

Białka są głównym elementem budulcowym skóry, mięśni,

ścięgien, nerwów, krwi, mleka, chrząstek, sierści, paznokci,

piór, kopyt, a ponadto niezliczonej ilości enzymów,

receptorów, przeciwciał, antybiotyków, toksyn bakteryjnych,

jadu węży i wielu hormonów.

STRUKTURA BIAŁEK

truktura drugorzędowa białka powstaje gdy

aminokwasy sąsiadujące w łańcuchu

polipeptydowym (struktura pierwszorzędowa)

tworzą wiązania wodorowe

rójwymiarowa, trzeciorzędowa struktura białka

powstaje na skutek oddziaływań pomiędzy

aminokwasami znajdującymi się w różnych

miejscach skręconej, drugorzędowej struktury

białka

zwartorzędowa struktura białka powstaje ze

zwinięcia dwóch lub więcej łańcuchów

polipeptydowych.

BIAŁKA GLOBULARNE

ch cząsteczki mają postać kłębków (globul),

mają budowę bardziej złożoną niż białka

fibrylarne, cząsteczki ich charakteryzują się

specyficznością nie tylko struktury

pierwotnej, lecz także struktur drugo- i

trzeciorzędowej w roztworze i wysoką

czułością struktury na zmiany własności

fizykochemicznych środowiska.

BIAŁKA GLOBULARNE

Wśród nich wyróżniamy:

1) albuminy (roślinne, białko jaja kurzego, mleka, albuminy

osocza krwi),

2) globuliny ((roślinne, globuliny osocza krwi),

3) gluteiny (ziaren zbóż, gluten),

4) prolaminy (ziaren zbóż),

5) histony (składowe chromatyny) oraz

6) protaminy (wchodzą w skład jąder komórkowych,

krwinek krwi czerwonych i białych).

ALBUMINY, GLOBULINY, GLUTEINY,

HISTYNY, PROTAMINY

Albuminy dobrze rozpuszczają się w wodzie,

źle w roztworach kwasów i zasad.

Globuliny trudno rozpuszczają się w wodzie,

dobrze w rozcieńczonych roztworach

kwasów, zasad i soli.

Gluteiny dobrze rozpuszczają się tylko w

kwasach i zasadach, natomiast prolaminy w

alkoholach.

Histony rozpuszczają się w wodzie i

rozcieńczonych roztworach kwasów.

Protaminy rozpuszczają się w wodzie.

PODZIAŁ BIAŁEK

FIBRYLARNYCH

Do nich należą:

1) Fibroina (buduje jedwab)

2) kolagen (składowa tkanki łącznej

właściwej np. ścięgien)

3) keratyna (budulec piór, włosów, kopyt,

paznokci, rogów).

Z uwagi na swoją nie rozpuszczalność są

składową tkanki łącznej (chrzęstnej, kostnej,

właściwej) oraz włosów, kopyt, rogów itd..

BIAŁKA ZŁOŻONE

Są to kompleksy białek ze związkami

niebiałkowymi (zwanymi grupą

prostetyczną).

Proteidy występują znacznie częściej

w przyrodzie niż proteiny.

Oprócz aminokwasów zawierają jedną

lub więcej grup nie aminokwasowe,

czyli prostetyczne, takich jak np.

cukry, tłuszcze, kwasy nukleinowe,

barwniki, czy kwas fosforowy.

PODZIAŁ BIAŁEK

ZŁOŻONYCH

W zależności od rodzaju grupy prostetycznej wyróżniamy:

1) nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami

nukleinowymi (występują we wszystkich komórkach),

2) fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym

(np. kazeina),

3) glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np.

białko jaja kurzego),

4) lipoproteidy przy połączeniu z lipidami,

5) chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.:

hemoglobina, chlorofil),

6) metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali (np.

ceruloplazmina).

REAKCJA BIUTETOWA

Jest to reakcja polegająca na powstaniu intensywnego,

fioletowego zabarwienia po dodaniu do dwumocznika

(H2NCONHCONH2 - zwanego biuretenem), soli miedzi w

środowisku alkalicznym.

Barwa jest wywołana tworzeniem się kompleksu z

miedzią.

Reakcja ta jest charakterystyczna dla białek ( ze

wzrostem liczby wiązań peptydowych w cząsteczce,

barwa powstałego kompleksu jest intensywniejsza), jak

również dla wszystkich związków, które zawierają więcej

niż jedno wiązanie amidowe – CONH – lub podobne

grupy w cząsteczce.

Reakcje biuretowe dają np. aminoalkohole zawierające

ugrupowanie. aminohydroksyetylenowe – CH(NH2)CHOH

Węglowodany-charakterystyka ogólna

Obok białek i tłuszczów są podstawową grupą związków

naturalnych

Stanowią ½ masy związków organicznych na Ziemi

Powstają w procesie fotosyntezy

Ich zawartość w organizmach roślinnych dochodzi do 80%

ich suchej masy

Spełniają rolę materiału zapasowego, budulcowego i

usztywniającego

Zbudowane są z węgla, wodoru i tlenu.

Podział cukrów prostych

A L D O Z Y

( - C H O )

c u k r y p r o s te z d o d a tk o w ą

g r u p ą a ld e h y d o w ą

K E T O Z Y

( = C O )

c u k r y p r o s te z d o d a tk o w ą

g r u p ą k e to n o w ą

M O N O Z Y

( m o n o s a c h a r y d y )

zawierają 3-7 atomów węgla w cząsteczce,

-uważamy je za alkohole wielowodorotlenowe z dodatkową
grupą funkcyjną: aldehydową (formylową) lub ketonową
(karbonylową).

-monozy

aldotriozy

ketotriozy

aldotetrozy

ketotetrozy

aldopentozy

ketopentozy

aldoheksozy

ketoheksozy

aldoheptozy

ketoheptozy

FORMA PIERŚCIENIOWA

GLUKOZY

W roztworach wodnych cukry proste występują w formach pierścieniowych

C-O-C-

wiązanie hemiacetalowe

(półacetalowe)

wzór odmiany

łańcuchowej D-glukozy

Występowanie obok siebie grup –OH i –CHO lub =CO jest

przyczyną tworzenia się wewnątrz cząsteczkowych wiązań

zwanych półacetalowymi (hemiacetalowymi) lub

półketalowymi (hemiketalowymi) i powstają heterocykliczne

układy pięcio- lub sześcioczłonowe będące pochodnymi

furanu lub piranu:

Właściwości cukrów

prostych:

1.Właściwości glukozy:

Słodka, krystaliczna, bardzo dobrze rozpuszczalna

w wodzie,

Ulega fermentacji alkoholowej:

6 --fermentacja--------



OH + 2CO

Daje pozytywne wyniki w próbie Trommera i w

próbie Tollensa (wykazuje własności redukujące

wynikające z obecności grupy aldehydowej –CHO)

Inne łagodne utleniacze utleniają glukozę analogicznie

np. woda bromowa (łagodne utlenianie utlenia tylko

grupę aldehydową do grupy karboksylowej)

Silny utleniacz np..HNO

utlenia glukozę do kwasu

glukarowego

Ulega redukcji wodorem w obecności katalizatora palladowego

Tworzy estry z H



D-glukopiranozylo – 6-fosforan (V)

Daje pozytywne

wyniki w próbie

Trommera i

Tollensa(jest to

wynikiem specyficznej

budowy fruktozy- jest

ona



–

hydroksykwasem) ale

jej utlenianie

przebiega z

rozerwaniem łańcucha

węglowego

reakcja fruktozy daje mieszaninę

heksytów: sorbitolu i mannitolu,

grupa –OH przy drugim węglu to

glikozydowa grupa wodorotlenowa,

dlatego fruktoza tworzy fruktozydy np. w

reakcji z metanolem, w obecności HCl

powstaje



glukopiranoza



maltoza + H



D- glukopiranozylo- 1,4-



D- glukopiranoza



glukopiranozy



celobioza + H



- D-glukopiranozylo-1,4-



D-glukopiranoza

[celobioza]





D glukopiranoza+



–D- fruktofuranoza



sacharoza+



D-glukopiranozylo-1,2-



D-fruktofuranoza [sacharoza]

Właściwości dwucukrów:

Stałe,krystaliczne,słodkie,dobrze

rozpuszczalne,

W środowisku kwaśnym lub w

obecności enzymów ulegają

hydrolizie:

+ H



2 C

maltoza +woda





D-

glukopiranoza

Dwucukry,w których glikozydowa grupa -OH jest

zablokowana (sacharoza,trehaloza) nie wykazują

własności redukujących, inne dają pozytywne

wyniki w próbie Trommera lub w próbie Tollensa

(przykładem takiego cukru jest glukoza)

Dwucukry redukujące wykazują mutarotację,

tworzą również glikozydy, dwucukry

nieredukujące takich cech nie posiadają.

REAKCJA

KSANTOPROTEINOWA

Charakterystyczna reakcja barwna

na białka. Polega na powstawaniu

żółtego zabarwienia przy działaniu

na białko stężonego kwasu

azotowego (V) i następnym

zalkalizowaniu. Żółknięcie skóry

ludzkiej po zetknięciu z kwasem

jest wynikiem tej reakcji.

Choroba Andersen

Choroba Andersen.

Choroba Andersen (glikogenoza typu IV,

amylopektynoza) - rzadka choroba

genetyczna, dziedziczona autosomalnie

recesywnie, polegająca na zaburzeniu

spichrzania glikogenu.Choroba została

nazwana na cześć amerykańskiej lekarki

Dorothy Hansine Andersen.

Choroba Coriego

Choroba Coriego.

Choroba Coriego (choroba Forbesa;

glikogenoza typu III; GSD III) - rzadka

choroba genetyczna, dziedziczona w

sposób autosomalny recesywny

spowodowana brakiem enzymu

odszczepiającego glikogen (oligo-1,4:1,4-

glukozotransferaza).

Typy Choroby Coriego:

Ze względu na rodzaj zajętego

organu i demonstrowane objawy

dzieli się chorobę Coriego na

następujące typy:

GSD IIIa - zajęcie mięśni i wątroby

GSD IIIb - zajęcie tylko wątroby

GSD IIIc i GSD IIId - rzadsze fenotypy.

Objawy Choproby Coriego:

Choroba Coriego jest glikogenozą o raczej

łagodnym przebiegu. Występujące objawy

są raczej słabo nasilone w porównaniu do

innych chorób tego typu:

Hepatomegalia

Hipoglikemia

Choroba Hersa.

Choroba Hersa (glikogenoza typu VI; GSD VI) -

rzadka choroba genetyczna, dziedziczona w

sposób autosomalny recesywny spowodowana

brakiem fosforylazy glikogenowej

(wątrobowej). Niedobór ten prowadzi do

nadmiernego odkładania glikogenu w wątrobie

(przy prawidłowej strukturze narządu).

Choroba von Gierkego

Choroba von Gierkego (glikogenoza typu Ia,

ang. glycogen storage disease Ia, von Gierke

disease, GSD Ia) – najczęstsza z glikogenoz. Jest

stosunkowo rzadką chorobą genetyczną,

dziedziczoną w sposób autosomalny recesywny.

Polega na braku glukozo-6-fosfatazy, enzymu

niezbędnego w procesie glukoneogenezy.

Choroby spichrzeniowe

glikogenu

glikogenu.

Choroby spichrzeniowe glikogenu

(glikogenozy) (ang. GSD - glycogen

storage diseases) - genetycznie

uwarunkowane choroby metaboliczne,

prowadzące do nieprawidłowego

magazynowania glikogenu w wątrobie,

nerkach i mięśniach.

Glikogenozy są chorobami genetycznymi,

dziedziczonymi głównie autosomalnie recesywnie

(z wyjątkiem glikogenozy typu IX, która jest

dziedziczona w sposób sprzężony z

chromosomem X).Nieprawidłowe spichrzanie jest

spowodowane brakiem jednego z enzymów,

uczestniczących w metabolizmie glikogenu.

Objawy:

glikogenozy wątrobowe:

hipoglikemia

hepatomegalia

kwasica mleczanowa

hiperlipidemia

Wyjątkiem jest GSD II, w której

metabolizm glukozy nie jest

zaburzony.

Cukrzyca.

Cukrzyca (łac. diabetes mellitus) to, zgodnie z

definicją Światowej Organizacji Zdrowia, grupa

chorób metabolicznych charakteryzująca się

hiperglikemią wynikającą z defektu wydzielania lub

działania insuliny. Przewlekła hiperglikemia wiąże

się z uszkodzeniem, zaburzeniem czynności i

niewydolnością różnych narządów, szczególnie

oczu, nerek, nerwów, serca i naczyń krwionośnych.

Najczęstsze postacie cukrzycy wynikają ze zmniejszonej

wrażliwości tkanek na insulinę (insulinooporność) oraz

upośledzenia wydzielania insuliny (w cukrzycy typu 2),

niedoboru insuliny związanego z niszczeniem komórek β

wysp trzustki (w cukrzycy typu 1) bądź zmian hormonalnych

związanych z okresem ciąży (cukrzyca ciężarnych).

Ostatecznie wszystkie postacie cukrzycy wynikają z

niezdolności komórek beta do produkcji wystarczającej ilości

insuliny, która mogłaby zapobiec hiperglikemii.

Zasadą współczesnej terapii cukrzycy jest leczenie

wszystkich zaburzeń towarzyszących chorobie, a nie tylko

kontrola gospodarki węglowodanowej. Dążenie do

normalizacji masy ciała, zwiększenie aktywności fizycznej,

właściwa dieta, leczenie częstych w cukrzycy zaburzeń

lipidowych, nadciśnienia tętniczego i innych chorób układu

krążenia oraz utrzymywanie glikemii w przedziale wartości

możliwie najbardziej zbliżonym do niecukrzycowych

(normoglikemia) zmniejsza ryzyko rozwoju powikłań

choroby.

Podstawowym objawem

cukrzycy jest…

…

podwyższenie stężenia glukozy we krwi. W zależności od

zaawansowania choroby może ono występować jedynie po

spożyciu węglowodanów lub niezależnie od niego.

Zawartość cukru we krwi (glikemię) podaje się w

miligramach na 100 ml krwi (mg%) lub w milimolach na litr

(mmol/l); związek między nimi określany jest wzorem

[mmol/l] x 18 = mg%. I tak prawidłowa glikemia na czczo to

60-99 mg/dl (3,4-5,5 mmol/l), w 2 godzinie testu doustnego

obciążenia glukozą glikemia poniżej 140 mg/dl (7,8 mmol/l).

Zespół Fanconiego-Bickela.

Zespół Fanconiego-Bickela (glikogenoza typu XI, GSD XI,

ang. Fanconi-Bickel syndrome, FBS) – rzadka choroba

genetyczna, dziedziczona w sposób autosomalny

recesywny, spowodowana mutacją w obrębie genu

kodującego białko błonowe transportujące glukozę -

GLUT2.Charakteryzuje się nadmiernym spichrzaniem

glikogenu w wątrobie, zaburzeniami w obrębie

proksymalnych cewek nerkowych i nieprawidłowym

metabolizmem glukozy i galaktozy.

Objawy:

Objawami nieleczonej choroby są:

znacznego stopnia upośledzenie rozwoju umysłowego i

motorycznego.

Niedobór melaniny jest przyczyną występowania jasnej karnacji

skóry, jasnych włosów i niebieskich tęczówek.

Poza tym mogą występować napady drgawkowe (padaczka),

hipotonia mięśniowa, zaburzenia chodu, postawy, ruchy

atetotyczne, zesztywnienie stawów.

Do obrazu chorobowego dołącza charakterystyczny "mysi" zapach

oraz częste występowanie wysypek.

Mukopolisacharydoza.

Mukopolisacharydoza (MPS) - jest bardzo rzadko

występującą chorobą przemiany materii, dziedziczną

i bardzo trudną do zdiagnozowania. Występuje raz

na 100 tysięcy urodzeń. Jej przyczyną jest wada

metabolizmu, polegająca na gromadzeniu się w

organizmie mukopolisacharydów, które uszkadzają

komórki i narządy ciała. W efekcie prowadzi to do

wyniszczenia niemal całego organizmu dziecka.

Objawy:

Wczesnym objawem choroby jest przepuklina pępkowa i

pachwinowa, polipy błony śluzowej, problemy ze

słuchem.

W późniejszym życiu problemem jest nadmierna

ruchliwość dzieci, usztywnienie stawów, biegunki,

zmętnienie rogówki.

Występują również przypadki drgawek z odpowiednimi

zmianami w wykresie fal mózgowych (EEG).

Później występuje twarz groteskowa (maszkarowata).

Document Outline