TRYPTOFAN

Tryptofan 

jest to niezbędny, egzogenny, ketotwórczy aminokwas – kwas L-alfa-amino-beta-
indolopropionowy, C

11

H

12

N

2

O

2

. Tryptofan jest przekształcany (dekarboksylacja, 

hydroksylacja) do neurotransmitera – serotoniny (5-hydroksytryptaminy). Niedobór 
serotoniny powoduje depresję.  Dlatego też w grupie leków przeciwdepresyjnych znalazł 
się ten aminokwas, ponadto prekursory i pochodne tryptofanu oraz serotoniny. 
Największa koncentracja serotoniny u człowieka występuje w mózgowiu, przewodzie 
pokarmowym i w trombocytach. Roślinami bogatymi w tryptofan są banany, 

Funkcje:

-   

pomaga w zasypianiu

-  

zmniejsza wrażliwość na ból

-   

zmniejsza łaknienie alkoholu

-  

naturalny środek antydepresyjny

-    

pomaga zmniejszyć lęki i niepokój

-    

jest używany przez mózg z wieloma witaminami i minerałami do 

wytwarzania serotoniny,            

neuroprzekaźnika znajdującego się w mózgu

-   

w bardzo dużych dawkach może być toksyczny (zaburzenia wątroby, astma, 

toczeń)
     

tego aminokwasu nie powinny przyjmować kobiety ciężarne, planujące 

ciążę, osoby stosujące  

antydepresyjne inhibitory MAOTauryna

-     

jako pomoc w zasypianiu lekarz może zalecić 500mg łącznie z witamina B6, 

amidem  

kwasu  nikotynowego i magnezem do przyjmowania na ok 

godzinę przed położeniem się spać
  

Źródła:

biały ser, mleko, mięso, ryby, indyk, banany, ogólnie białka są dobrymi źródłami tego 
aminokwasu

Indol i serynę kontaktuje się z enzymem, otrzymanym z takich mikroorganizmów, jak E. Coli, 
Claviceps, Neurospora, B. Subtilis, Saccaromyces i naniesionym w znany sposób na strukturę 
włóknistą polimeru włóknotwórczego. 
Sposób ten można także stosować do zwiększania ilości tryptofanu
w hydrolizowanych proteinach. Doprowadza się wówczas pH do odpowiedniej wartości, 
następnie do protein dodaje się żądaną ilość indolu i kontaktuje z włóknem, zawierającym 
kompleks enzymatyczny. Część seryny znajdującej się w mieszaninie reakcyjnej ulega 
wówczas przemianie do tryptofanu. 
Enzym zawarty w strukturze włóknistej można łatwo wyodrębnić
po zakończeniu reakcji i stosować go wielokrotnie.

Włókno, zawierające bardzo małe otwory, w których znajdują się enzymy oddzielone od 
przestrzeni reakcyjnej bardzo cienką membraną, nie pozwalającą na dyspersję enzymów w 
mieszaninie reakcyjnej, a umożliwiającą wykorzystanie ich aktywności katalitycznej. Jako 
polimer włóknotwórczy stosuje się estryfikowaną celulozę, jak na przykład azotan celulozy, 
poliolefiny, polimery i kopolimery otrzymywane z akrylonitrylu, akrylanu, metakrylanów, 
estrów winylowych, chlorku winylu, chlorku winylidenu, styrenu, poliamidy, poliwinylobutyral 
I i tym podobnych. Enzymy, katalizujące reakcję sprzęgania seryny i indolu, otrzymuje się w 
znany sposób z mikroorganizmów takich, jak E. Coli, Claviceps, Neurospora, B. Subtilis, 
Saccaromyces.
Najkorzystniejsze wyniki uzyskuje się, stosując w roli katalizatora naniesiony na włókno z 
trójoctanu celulozy enzym, otrzymany z E. Coli.
Enzymy, znajdujące się w polimerze, długo zachowują aktywność. 
Stwierdzono, że nie tracą one aktywności po upływie 6 miesięcy przy pracy w normalnych 
warunkach ruchowych. Zmniejsza to znaczenie, lub nawet czyni zupełnie nieistotnym koszt 
otrzymywania katalizatora, wpływając na koszty wytwarzania tryptofanu. Pozwala to na 
stosowanie bardzo czystych związków enzyma tycznych, które są bardzo długo aktywne.

Sposób enzymatycznego wytwarzania L-
tryptofanu

Enzymy nie dyfundują z polimeru do mieszaniny reakcyjnej, wskutek czego nie istnieje 
problem ich wyodrębniania, a poreakcyjny roztwór tryptofanu nie zawiera zanieczyszczeń 
utrudniających ekstrakcję, jak to ma miejsce w sposobach fermentacyjnych. 
W sposobach fermentacyjnych otrzymuje się stosunkowo duże ilości innych
aminokwasów, przede wszystkim alaniny i waliny, a ponadto w środowisku reakcji znajduje się 
szereg zanieczyszczeń. Ponieważ enzymy działają tylko na L-serynę, natomiast  w sposobie 
omawianym według jako mieszaninę reakcyjną stosuje się L, D-serynę. Niezużytą B-serynę 
wyodrębnia się z dobrą wydajnością, racemizuje sposobem chemicznym, a następnie zawraca.

Nie jest konieczny szczególnie pracochłonny dobór i ochrona mikroorganizmów, niezbędnych 
do wytwarzania L-tryptofanu, ani też prowadzenie reakcji w środowisku, zawierającym 
pożywki dla tych mikroorganizmów. 

Inną zaletą sposobu jest możliwość pracy systemem ciągłym, co znacznie upraszcza wytwórnię 
i zmniejsza koszty wytwarzania L-tryptofanu. Wytwarzanie tego aminokwasu sposobem 
fermentacyjnym wymaga stosowania skomplikowanej aparatury, zapewniającej dobre 
mieszanie, napowietrzanie i sterylizację masy reakcyjnej, oraz dobrą kontrolę parametrów, 
wpływających na przebieg zjawisk w reaktorze. 
Omawiany sposób wymaga stosowania jednej lub więcej kolumn stalowych albo kolumn z 
tworzyw sztucznych oraz pomp. Można również prowadzić reakcję sposobem periodycznym, 
kontaktując substraty z enzymami w ciągu niezbędnego okresu czasu, usuwając i podając do 
reaktora nową porcję substratów

Włókno z naniesionym enzymem  stosuje się wielokrotnie. W procesie ciągłym prowadzi się 
reakcję katalizowaną enzymem, naniesionym na włókno, ekstrahuje powstały L-tryptofan 
znanymi sposobami, na
przykład przez adsorpcję na węglu aktywnym lub żywicy jonowymiennej, lub też wyodrębnia
przez krystalizację po uprzednim doprowadzeniu do stanu nasycenia.

Przykład I.
 Do 70 g komórek E. Coli, hodowanych na podłożu mineralnym Davisa dodano niewielką ilość indolu w 
140 ml buforu fosforanowego o pH=7,8 (0,01 m EDTA i 0,0001 m fosforanu pirydoksalu). Zawiesinę 
poddano obróbce ultradźwiękami, następnie odwirowano, ogrzano w ciągu 3 minut w temperaturze 0°C 
w roztworze siarczanu amonowego o stężeniu, odpowiadającym 0,3—0,5 stopnia całkowitego nasycenia, 
 rozpuszczono w buforze fosforanowym (0,01 m EDTA, 0,02 m D, L-seryny, 0,0004 m fosforanu 
pirydoksalu i gliceryny w ilości 30% objętościowych).

Tak otrzymany roztwór zawierał 32 mg protein/ml i 110 jednostek zdolnych do syntetyzowania 
tryptofanu na 1 mg protein. Jako jednostkę przyjęto taką ilość enzymów, która powoduje syntezę 0,1 
mola L-tryptofanu w temperaturze 25°C w ciągu 30 minut.
20 g trójoctanu celulozy rozpuszczono, mieszając, w 265 g chlorku metylenu i do całości dodano 30 ml 
roztworu enzymatycznego.
W wyniku intensywnego mieszania w temperaturze 0°C w ciągu 30 minut otrzymano emulsję. Po 
przelaniu emulsji do niewielkiego zbiornika, utrzymywanego w temperaturze 0°C, przędzono włókna w 
atmosferze azotu, a następnie koagulowano
w toluenie w temperaturze pokojowej. Włókna suszono pod zmniejszonym ciśnieniem w celu usunięcia 
toluenu.
Do cylindrycznego reaktora o pojemności 2 litrów, zanurzonego w łaźni o temperaturze 25°C i 
obracającego się wokół własnej osi, wprowadzono 10 g włókna z naniesionym katalizatorem i 1 litr 
mieszaniny reakcyjnej, zawierającej 20 mg D, L-seryny w 1 ml, 2 mg fosforanu pirydoksalu/ml w 0,01 m 
buforze fosforanowym o pH=7,8. Indol w postaci stałej dodawano porcjami ze względu na jego małą 
rozpuszczalność. Reakcję prowadzono w ciągu 8 godzin, po czym
ciecz usunięto z reaktora, do którego wprowadzono następną porcję mieszaniny reakcyjnej. Cykl ten 
powtarzano wielokrotnie. Ilość L-tryptofanu w cieczy poreakcyjnej wynosiła 7,9 g po pierwszym cyklu, 
po 150 cyklach zaś praktycznie nie uległa zmianie i wynosiła 7,7 g

Przykład II.
 Postępując w sposób analogiczny do opisanego w przykładzie I, otrzymano włókno z 20 g trójoctanu 
celulozy z naniesionym
enzymem i 40 ml mieszaniny wody z gliceryną, zawierającej 90 mg protein/ml o aktywności właściwej 110 
jednostek/mg. Włókna te zawierały 180 mg protein i miały aktywność 19800 jednostek na 1 g trójoctanu 
celulozy. Stosując reaktor, opisany w przykładzie I, mieszano 10 g tych włókien w temperaturze 25°C z 1 
litrem mieszaniny reakcyjnej o składzie podobnym do opisanego w przykładzie I. Po 8 godzinach w 
roztworze znajdowało się 15 g L-tryptofanu. 
Otrzymany tryptofan i niepszereagowaną serynę zaabsorbowano przy użyciu żywicy jonowymiennej i 
wymyto oddzielnie roztworami o
różnym pH. Wyodrębniono w ten sposób 98% L-tryptofanu i 90% seryny. Serynę racemizowano chemicznie i 
wykorzystywano do syntezy L-tryptofanu wyżej opisanym sposobem.

Przykład III.

 Do wytwarzania tryptofanu użyto aparat składający sie ze szklanej kolumny o średnicy 
wewnętrznej 4 cm i długości 50 cm otoczonej płaszczem termostatującym. Wlot i wylot z 
tej kolumny połączony był z reaktorem, zaopatrzonym w mieszadło, przy czym na wlocie
zainstalowano pompę perystaltyczną o wydajności 0—1000 ml/min. 10 g włókna, 
stosowanego w przykładzie II, wprowadzono do kolumny, po czym rozpoczęto 
cyrkulowanie z szybkością 600 ml/min 2 litrów mieszaniny reakcyjnej o składzie takim, jak 
mieszanina opisana w przykładzie I i II. Indol dodawano do reaktora porcjami, stale 
mieszając. Po 8 godzinnym mieszaniu, gdy stężenie tryptofanu wynosiło 8 mg/ml, usunięto 
1 litr mieszaniny, zastępując je 1 litrem świeżej mieszanki. Mieszaninę poreakcyjną 
zatężono pod zmniejszonym ciśnieniem w celu wytrącenia części tryptofanu. Pozostały 
roztwór zawrócono do reaktora, doprowadzając w ten sposób, stopniowo, do całkowitej 
przemiany L-seryny. 
Roztwór D-seryny racemizowano sposobem chemicznym i również zawracano. Postępując 
w ten sposób można osiągnąć stopień przemiany racematu seryn do L-tryptofanu równy 
około 80%.

Przykład IV. 

100 g shydrolizowanych protein, pochodzących z mieszaniny kazeiny i krwi wołowej w 
stosunku wagowym 1:1 i zawierających 5,4 części wagowych L-seryny, rozpuszczano w 
500 ml 0,1 m buforu fosforanowego, po czym pH całości doprowadzano do wartości 7,8. Po 
podaniu 2 mg fosforanu pirydoksalu roztwór cyrkulowano w aparacie, opisanym w 
przykładzie III w temperaturze 25°C, aż do momentu uzyskania przemiany 20% L-seryny 
do L-tryptofanu. Roztwór analizowano za pomocą automatycznego
analizatora aminokwasów, stwierdzając, że zawartość L-tryptofanu wynosi 4 mg/ml.

Przykład V. 
Na rysunku przedstawiono schemat pracującej w sposób ciągły instalacji do enzymatycznej syntezy L-
tryptofanu z indolu i D, L-seryny. Mieszaninę reakcyjną przygotowuje się periodycznie w zbiorniku 5 otoczonym 
płaszczem, do którego przewodami 1, 2, 3 i 4 doprowadza się D, L-serynę, indol, fosforan pirydoksalu i 0,1 m 
wodny roztwór fosforanu potasowego o pH=7,8. Reagenty miesza się intensywnie w celu przyśpieszenia 
rozpuszczania. Za pomocą pompy 6 mieszaninę reakcyjną podaje się, przewodem 7, do zbiornika 8, z którego 
zasilany jest w sposób ciągły reaktor 12 zawierający włókna z naniesionym enzymem. Włókna te nie powinny 
być zbyt gęsto upakowane w reaktorze, aby umożliwić lepsze wykorzystanie aktywności katalitycznej enzymów. 
Zaleca się takie upakowywanie włókien, aby gęstość wynosiła 10—100 kg włókien/m3 objętości reaktora. 
Oczywiście szybkość przemiany L-seryny maleje w miarę przebiegu reakcji. Dlatego też korzystne jest takie 
prowadzenie ruchu instalacji, aby osiągnąć stopień przemiany 60—70%, wskutek
czego unika się niskich szybkości reakcji. Nieprzereagowaną L, D-serynę zawraca się do reaktora.

Bilans materiałowy reaktora na 1 kg enzymatycznego przedstawia się następująco. Pompa 9 podaje do reaktora 
120 g/godz. D, L-seryny, 50,8 g/godz. indolu, 6 mg/godz. fosforanu pirydoksalu, 30 kg/godz. wody i 0,3 
mola/godz. fosforanu potasowego. Z reaktora 12 otrzymano 60 g/godz. D-seryny, 20 g/godz. L-seryny, 78 g/godz 
 L-tryptofanu, 6 g/godz. indolu, 30 kg/godz. wody, 6 mg/godz. fosforanu pirydoksalu i 0,3 mola/godz. fosforanu 
potasowego.
Pompa 10 służy do wywoływania intensywnej cyrkulacji mieszaniny reakcyjnej w reaktorze 12, homogenizując 
mieszaninę i utrzymując niskie stężenie indolu w reaktorze. Natężenie przepływu wynosi około 1 m8/godz. na 1 
kg włókna. Regulacja pH nie jest konieczna, ponieważ nie zmienia się ono zasadniczo podczas przebiegu 
reakcji. Z wodnego roztworu, opuszczającego reaktor
12 ekstrahuje się indol inną cieczą, na przykład toluenem. Operację tę można prowadzić przy użyciu odstojnika 
z mieszadłem w jednym lub w kilku etapach. Według schematu na rysunku indol ekstrahuje się W zbiorniku 13 
za pomocą toluenu, doprowadzanego przewodem 30. Obie fazy ciekłe rozdziela się następnie w separatorze 14, 
z którego przewodem 31 odbiera się rozpuszczalnik i kieruje do oczyszczenia. Fazę wodną, zawierającą serynę i 
tryptofan, przesyła się pompą 15 do separatora 16 w celu wyodrębnienia tryptofanu,
co można zrealizować przy użyciu żywicy jonowymiennej lub węgla aktywnego. W pierwszym przypadku wolny 
roztwór seryny i tryptofanu przepuszcza się, na przykład, przez kolumnę wypełnioną Amberlitem IR 118 w 
formie wodorowej , na którym zostają
zaadsorbowane oba związki. Następnie kolumnę wymywa się kolejno 0,2 m wodnym roztworem NH4CI, w 
którym rozpuszcza się seryna, oraz 0,2 m wodnym roztworem amoniaku, w celu odzyskania tryptofanu. Na 
schemacie przedstawiono drugi sposób wy¬
odrębniania tryptofanu. Ze zbiornika 14 wodny roztwór przesyła się do koliummy 16, wypełnionej węglem 
aktywnym, na którym adsorbouje się tryptofan, podczas gdy roztwór zawierający całą D-serynę i 
nieprzereagowaną L-serynę podaje się przewodem 17 do reaktora 18. Stosuje się układ kolumn pracujących 
równolegle w celu zapewnienia ciągłej pracy układu adsorpcyjnego. W jednej z kolumn adsorbuje się tryptofan, 
w innych wymywa się zaadsorbowany tryptofan i przemywa węgiel aktywny wodą demiineralizowaną, 
podawaną do kolumny przewodem 20 i odbieraną przewodem 32. Tryptofan wymywa się mieszaniną wody z 
alkoholem w stosunku wagowym 1:1 (pH = 8), doprowadzaną przewodem 18. Przewodem 21 odpływa roztwór 
tryptofanu, homogenizowany następnie w zbiorniku 22. Roztwór ten zawiera śladowe ilości fosforanu 
pirydoksalu. Pompą 23 roztwór przesyła się do wyparki 24, w której stęża się go pod zmniejszonym ciśnieniem 
w temperaturze 40°C, a następnie podaje przewodem 25 wymiennika ciepła 26 i krystalizatora 27.

W krystalizatorze 27 tryptofan wytrąca się, doprowadzając pH mieszaniny do wartości 5,9. Tak otrzymaną 
zawiesinę odwirowuje się, zawracając część wody przewodem 28 do zbiornika 22 i usuwając pozostałą 
część w celu uniknięcia nagromadzenia się zanieczyszczeń w obiegu. Wilgotne kryształy suszy się pod 
zmniejszonym ciśnieniem. Roztwór D, L-seryny, opuszczający kolumny 16, racemizuje się w reaktorze 18 
drogą podgrzania w wymienniku 29, przesyła się go do zbiornika 33, z którego pobiera się go do zbiornika 
5 w celu przygotowania mieszaniny reakcyjnej. Przed wymiennikiem 29 można odprowadzać część 
roztworu w celu zmniejszenia ilości zanieczyszczeń w obiegu

Enzymatyczna synteza L-tryptofanu i   5’-hydroksy-L-

tryptofanu znakowanego izotopami wodoru w pozycji   

COOH

NH

2

S

R  =  -H  or -OH

NH

R

TPase (EC 4.1.99.1)

+

NH

COOH

NH

2

R

D

2

O

(HTO  lub DTO)

D/

T

(5'-R)-indol

S-metyl-L-cysteina

(5'-R)[2-  

D/ 

T

]-L-Trp

Synteza [1-

14

C]-L-tryptofanu

i   5’-hydroksy-[1-

14

C]-L-tryptofanu

tryptophanase

NH

NH

2

R

R = H or OH

NH

R

O

GPT

D-AAO/catalase

NH

2

14

C

OOH

14

C

14

C

OOH

OOH

[1-

14

C]-alanina

kwas [1-

14

C]-pirogronowy

    [1-

14

C]-L-Trp

          lub

5'-OH-[1-

14

C]-L-Trp

N

H

COOH

R

H

2

NH

2

N

H

R

R = OH,  5'-hydroksy-[2 - 

2

H]-L-tryptofan

                 5'-hydroksy-[2 - 

3

H]-L-tryptofan

R = H,      [2 - 

2

H]-L-tryptofan

                 [2 - 

3

H]-L-tryptofan

S-metylo-L-cysteina

PLP

2-merkaproetanol

Tryptofanaza

CH

3

SH

2

H

2

O lub 

3

HHO

lub 

3

H

+

R = OH,  5-hydroksyindol

R = H,      indol

N

H

NH

2

C

14

R

C

14

NH

2

C

14

O

D-AAO / katalaza

GPT

tryptofanaza

indol lub

5-hydroksyindol

R = OH,  5'-hydroksy-[1 - 

14

C]-L-tryptofan

R = H,       [1 - 

14

C]-L-tryptofan

D,L-[1-

14

C]-alanina

OOH

OOH

OOH

kwas [1 - 

14

C]pirogronowy

 Synteza L-tryptofanu i 5’-hydroksy-L-tryptofanu znakowanych izotopami wodoru.

Synteza L-tryptofanu i 5’-hydroksy-L-tryptofanu znakowanych 

14

C.

W drodze multienzymatycznej syntezy otrzymuje się [1-

11

C]-L-tryptofan i jego pochodną 5'-

hydroksy[1-

11

C]-L-tryptofan W ostatnim etapie reakcji sprzęgania kwasu pirogronowego z 

indolem lub 5-hydroksyindolem uczestniczy enzym tryptofanaza (Tpase).

SYNTEZA ZE ZWIAZKÓW 

INDOLOWYCH

BIOSYNTEZA I 

PRODUKCJA 

PRZEMYSŁOWA

Plants and microorganisms commonly synthesize tryptophan from shikimic acid or anthranilate The 
latter condenses with phosphoribosylpyrophosphate (PRPP), generating pyrophosphate as a by-
product. After ring opening of the ribose moiety and following reductive decarboxylation, indole-3-
glycerinephosphate is produced, which in turn is transformed into indole. In the last step, tryptophan 
synthase catalyzes the formation of tryptophan from indole and the amino acid, serine. 

The industrial production of tryptophan is also biosynthetic and is based on the fermentation of 
serine and indole using either wild-type or genetically modified E. coli. The conversion is catalyzed 
by the enzyme tryptophan synthase

Grupa naukowców ze słynnej firmy 
biotechnologicznej Monsanto pod 
kierunkiem Jihonga Lianga 
skonstruowała genetycznie 
modyfikowaną soję, która produkuje 
duże ilości tryptofanu. 
Naukowcy dodali do genomu soi gen 
kodujący enzym syntazę antranilanu 
(AS) pochodzący od kukurydzy. Enzym 
AS jest niezbędny dla produkcji 
tryptofanu przez komórki roślinne. 
Syntaza antranilanu jednak 
samodzielnie reguluje ilość 
wytwarzanego tryptofanu, reagując 
na zbyt wysokie stężenie tego 
aminokwasu. Aby zatem zwiększyć 
ilość powstającego tryptofanu, 
naukowcy wykorzystali zmieniony 
gen, niewrażliwy na stężenie 
tryptofanu. Dzięki temu produkcja 
aminokwasu nie była hamowana. 
Ziarna transgenicznej soi zawierały 
do 30 razy więcej tryptofanu niż 
dzikie ziarna, a cecha ta utrzymuje się 
z pokolenia na pokolenie. Białko i olej 
sojowy z transgenicznych roślin nie 
różniły się od normalnych ani 
walorami smakowymi, ani 
właściwościami. 

Synteza tryptofanu u 
bakterii

Struktura i działanie operonu tryptofanowego przy 
braku tryptofanu 

Struktura i działanie operonu tryptofanowego w 
obecności tryptofanu 

Operon ten składa się z pięciu 
genów: E, D, C, B i A 
kodujących enzymy szlaku 
biosyntezy tryptofanu. W 
wyniku transkrypcji tych 
genów tworzona jest dla nich 
jedna cząsteczka mRNA. 
Sekwencja genów struktury 
poprzedzona jest sekwencją 
promotorową (wspólną dla 
wszystkich genów) oraz 
sekwencją operatora 
znajdującego się między nimi. 
Genom bakterii zawiera także 
gen regulatorowy kodujące 
białko – represor, wiąże się z 
sekwencją operatora po 
wcześniejszym połączeniu z 
tryptofanem. 
Gdy w podłożu nie ma 
tryptofanu, białko represorowe 
nie może się związać z 
operatorem, polimeraza może 
swobodnie przesuwać się po 
nici DNA i transkrybować geny 
operonu.

Operon tryptofanowy może być także kontrolowany na zasadzie mechanizmu atentacji, 
wrażliwego na ilość tryptofanu. Opiera się on na zdolności nici DNA do tworzenia dwóch 
różnych struktur przestrzennych w okolicy operatora w zależności od dostępności tryptofan. 
Gdy jest go mało lub nie ma go wcale powstaje struktura zwana antyterminatorem nie 
zatrzymująca transkrypcji i translacji. Jeśli stężenie tryptofanu jest wysokie nić DNA tworzy 
strukturę uniemożliwiającą dalszą transkrypcje i translacje operonu – terminator. 

Tryptofan  jest bardzo popularny w USA jako odzywka, sprzedawana bez recepty. Praktycznie 
caly tryptofan na rynku amerykanskim jest otrzymywany z transgenicznych bakterii, a 
producentem jest jedna firma. W pewnym okresie produkcji uproszczono procedure 
oczyszczania co spowodowalo pozostawienie w produkcie handlowym substancji toksycznych.
Prykład bakreti syntetyzujacych tryptofan:
Clavicepspurpurea  (prekursor-Indol)
Hansenulaanomala (prekursor- Kwas antranilowy )

Materiał wyjściowy

Źródło energii

Powstające aminokwasy

CH

4

, NH

3

, H

2

, H

2

O

Wyładowanie elektryczne Gly, Ala, Abu

CH

4

, NH

3

, H

2

, H

2

S

Wyładowanie elektryczne Cys, Met i inne

HCHO, NO

3

-

, H

2

O, FeCl

3

Promieniowanie UV

Ser, Asp, Asn, Gly, Ala, Thr, Val, 

Arg, Pro, Glu, His, Leu, Ile, Lys 

Glukoza, NH

3

Promieniowanie UV

Gly, Ala, Asp, Val, Lys 

CH

4

, C

2

H

6

, NH

3

, H

2

S, HCN

Wyładowanie elektryczne
promieniowanie UV 

Phe, Tyr

HCHO, KNO

3

, H

2

O

Światło słoneczne 24-500 
h

Asp, Lys, Ala, Gly, Arg, Glu, His, 
Ser 

Kwas winowy, KNO

3

, H

2

O

Światło słoneczne 500 h

Asp, Ala

CH

3

COONH

4

, H

2

O

Promieniowanie b

Asp, Glu

(NH

4

)

2

CO

3

Promieniowanie c

Gly, Ala 

HCHO, NH

2

OH 

ogrzewanie

Gly, Ala, Ser, Thr, Asp

HCONH

2

, N

2

 

230°C 

Gly, Ala, Asp, Thr, Ser, Glu, Val, 
Leu, 

CH

4

, NH

3

, H

2

O(SIO

2

)

950°C 

Gly, Ala, Asp, Thr, Ser, Glu, Val, 
Leu, Pro, Ile, Tyr, 

HCN, NH

3

, H

2

O

90°C ,18h 

Arg, Ala, Gly, Ser, Asp, Glu, Leu, 
Ile, Thr

Abiogenetyczne powstawanie aminokwasów