Aminokwasy –

budowa i podział w

oparciu o budowę

łańcucha bocznego.

Weronika Porada

Kamila Rosiak

Paulina Siejka

Monika Szczerba

Aminokwasy

- podstawowe elementy budulcowe białek

- zbudowane z :

* węgla α

* grupy aminowej

* grupy karboksylowej

* atomu wodoru

* grupy R – łańcucha bocznego.

Łańcuch boczny

karboksylowa grupa

aminowa grupa

-węgiel

Węgiel α

- tetraedryczny
- chiralny ( wyjątek Gly)
- występowanie aminokwasów w formie L i D -
stereoizomery

- białka zbudowane wyłącznie z L – aminokwasów.

• ze zmianami pH zmienia się stan jonizacji cząsteczki

• w roztworze o obojętnym pH występują w formie jonu obojnaczego
- protonowana grupa aminowa
- zjonizowana grupa karboksylowa

• w roztworze kwaśnym
- grupa karboksylowa – niezjonizowana
- grupa aminowa – zjonizowana

COOH

COO

pH < pI

pH > pI

• w roztworze zasadowym
- grupa karboksylowa –
zjonizowana
- grupa aminowa -
niezjonizowana

Forma
przeważają
ca w pH 1

Forma
przeważają
ca w pH 7

Forma
przeważają
ca w pH 11

Struktura aminokwasów

 punkt środkowy pierwszej jonizacji
– pH 2,3
 punkt środkowy drugiej jonizacji –
pH 9,6

Łańcuchy boczne aminokwasów różnią się :

- wielkością
- kształtem
- ładunkiem elektrycznym
- zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych
- reaktywnością chemiczną

Podział aminokwasów w oparciu o budowę
łańcucha bocznego.

•Alifatyczne – Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro
• Alifatyczne z grupą hydroksylową – Ser, Thr
• Alifatyczne z atomem siarki – Cys, Met
• Zasadowe – Lys, Arg, His
• Kwaśne – Asp, Glu
• Amidowe - Asn, Gln
• Aromatyczne – Tyr, Phe, Trp

Alifatyczne

- podstawnikiem jest
łańcuch węglowodorowy

- charakter hydrofobowy
- najprostszy aminokwas
to Gly – łańcuchem
bocznym jest atom
wodoru

- Ala – łańcuch boczny
utworzony z grupy
metylowej

- Val , Leu, Ile –
rozgałęzione łańcuchy
boczne
- Pro – łańcuch boczny
to układ cykliczny z
drugorzędową resztą
aminową.

Alifatyczne z grupą hydroksylową

- grupa hydroksylowa w miejscu wodoru
przyłączonego do pierwszego atomu węgla w
podstawniku

- grupa hydroksylowa zwiększa reaktywność tych
aminokwasów

- Ser – hydroksylowana wersja Ala
- Thr – jak Val, w której jedna z grup metylowych
została zastąpiona grupą hydroksylową. Thr
posiada dwa centra asymetryczne.

Alifatyczne z atomem siarki

- posiadają pewne unikalne cechy, które są
wykorzystywane przez wszystkie organizmy żywe

- Met aminokwas startowy w procesie translacji białka,
atom siarki związany tioestrowo.

- Cys odgrywa rolę w kształtowaniu struktury
przestrzennej niektórych białek tworząc mostki
disiarczkowe, posiada grupę hydrosulfidową.

- charakter hydrofobowy

Zasadowe

- dodatkowa grupa aminowa
- w pH obojętnym – Lys i Arg naładowane dodatnio
- His może być obojętna lub mieć ładunek dodatni
zależnie od jej otoczenia

- His często występuje w centrach aktywnych wielu
enzymów, gdzie jej imidazolowy pierścień może łatwo
przechodzić z jednego z tych stanów do drugiego,
katalizując tworzenie wiązań i ich zrywanie.

- dodatkowa grupa karboksylowa
- odczyn kwaśny

- boczne łańcuchy w pH fizjologicznym są niemal
zawsze ujemnie naładowane.

- Asp uczestniczy w syntezie puryn i pirymidyn oraz
mocznika z IMP, produkt pośredni w cyklu Krebsa.

- Glu – umożliwia przewodzenie impulsów
nerwowych, uczestniczy w przemianach
azotowych, poprzez
przemianę w glutaminę.

Kwaśne

Amidowe

- zmodyfikowana grupa karboksylowa przez
wstawienie za grupę hydroksylową grupy aminowej

- brak ładunku w łańcuchu bocznym
- Asn – wykorzystywana do syntezy białek
- Gln - odgrywa kluczową rolę w metabolizmie azotu,
uczestniczy w syntezie puryn, pirymidyn

oraz wielu aminokwasów.

Aromatyczne

- pierścień sześciowęglowy w łańcuchu podstawnika
- obecność pierścienia powoduje, że Phe i Trp nie są
syntezowane przez zwierzęta

-Phe – pierścień fenylowy połączony z grupą metylenową.
- Trp – pierścień indolowy połączony z grupą metylenową.
- Tyr – pierścień fenylowy z

dołączoną grupą hydroksylową,

połączony z grupą metylenową.

Document Outline