Biochemia, 

chemia biologiczna, chemia organizmów  żywych

 nauka 

badająca

 skład chemiczny, a przede wszystkim 

przemiany 

chemiczne i energetyczne materii  żywej

 obiektem zinteresowania biochemii jest człowiek, świat zwierząt i 
roślin oraz bakterie i wirusy

Wyróżniamy 

dwa

 

kierunki biochemiczne

:

•

biochemia  statystyczna  -  gromadzi  dane  o składzie  jakościowym 
i ilościowym żywej materii,

•

biochemia 

dynamiczna 

- 

bada 

przemiany 

jakim 

podlegają 

wielkocząsteczkowe 

i 

drobnocząsteczkowe 

organiczne 

związki 

oraz związki  nieorganiczne  w organizmach.  Zajmuje  się  więc 

przemianą 

materii.

 

 

Przemiana materii, metabolizm

 (z grec. metabole – przemiana) 

- ogół procesów, którym podlegają substancje chemiczne w żywej komórce
-  całokształt  reakcji  biochemicznych  zachodzących  w komórce

, 

  które  zapewniają  jej 

wzrost,
  pobudliwość, zdolność do ruchu, egzystencji, regeneracji i rozmnażania. 

Związki  biorące  udział  w  przemianach  metabolicznych,  a  więc  mogące  podlegać 
przemianom anabolicznym i katabolicznym, nazywamy metabolitami.

Reakcje  anaboliczne

  -  reakcje  syntezy 

złożonych  związków  organicznych    z 
substancji  nieorganicznych  (np.  synteza 
cukrów  CO

2

  i  H

2

O  w  procesie  fotosyntezy) 

lub  z  prostych  związków  organicznych  (np. 
biosynteza  białek  z  aminokwasów,  cukrów 
złożonych  z  cukrów  prostych).  Przebieg 
tego  rodzaju  reakcji  wymaga  nakładu 
energii. 

Reakcje  kataboliczne

  –  reakcje 

rozkładu 

złożonych 

związków 

organicznych  do  zw.  Nieorganicznych 
(np. w procesie oddychania tlenowego) 
lub  prostsze  zw.  organiczne  (np. 
fermentacje),  zawierające  mniejszy 
zapas  energii  niż  substraty.  Reakcjom 
tym najczęściej towarzyszy  uwolnienie 
energii. 

 

 

Biochemia

  jest  to  nauka  stosunkowo  młoda.  Początki  biochemii  sięgają    XIX 

w.  kiedy  to  w  1828  Wöhler  zsyntetyzował  mocznik.  Do  XIX  w  włącznie, 
badaniem  procesów  życiowych  zajmowali  się  głównie  lekarze,  chemicy-
organicy  oraz  biologowie.  Biochemia  jako  samodzielna  dyscyplina  naukowa 
wyodrębniła się dopiero na początku XX wieku. 

Termin biochemia

 wprowadził w 1903 roku C. Neuberg. Jej dynamiczny rozwój 

rozpoczął się w latach 40-tych XX w i trwa do chwili obecnej.

Wśród 

najważniejszych odkryć

 należy wymienić:

- 1932 - opisanie cyklu mocznikowego – Krebs i Henseleit

- 1937 - opisanie cyklu kwasów trójkarboksylowych – Krebs, Knoop, Martius

- 1940 - wyjaśnienie mechanizmu glikolizy – Embden, Meyerhoff, Carl, 
              Neuberg, Parnas, Warburg, Gerta, Cori

- 1953 - opisanie cyklu pentozowego – Horecker i Dickens

- 1954 - wykrycie  budowy DNA – Watson i Crick

- 1961 - rozszyfrowanie kodu genetycznego – Nirenberg, Ochoa i Khorana

Rozwój biochemii

 zmierza obecnie w różnych 

kierunkach

.  Wyróżniamy 

szereg specjalności

:

-biochemia zwierząt
-biochemia roślin
-biochemia mikroorganizmów
-biochemia porównawcza
-biochemia kliniczna
-biochemia ekologiczna, ewolucyjna, inżynieria biochemiczna itp.

 

 

człowiek

zwierzęta

rośliny

mikroorganizmy

Biochemia dla towaroznawców

pożywienie dla ludzi i zwierząt gospodarczych

Efekty przemian biochemicznych zachodzących w surowcach 
pochodzenia roślinnego lub zwierzęcego podczas przechowywania i 
przetwarzania żywności : 

pożądane
np.:

niepożądane
np.:

dojrzewanie serów

dojrzewanie owoców

dojrzewanie mięsa tzw. kruszenie mięsa

fermentacje np..alkoholowa

jełczenie produktów tłuszczowych
(hydroliza tłuszczów)

procesy gnilne mięsa i ryb

 

 

Program przedmiotu „Biochemia-wybrane działy”

1. Aminokwasy, peptydy, białka
Budowa,  właściwości  i  klasyfikacja  aminokwasów,  peptydów  i  białek.  Funkcje  i  wartość  żywieniowa  białek. 
Przemiany aminokwasów i białek w czasie dojrzewania, przechowywania i przetwarzania żywności. 
2. Energetyka procesów biochemicznych
Formy energii. I i II prawo termodynamiki. Energia swobodna, katabolizm, anabolizm. Budowa i funkcje związków 
makroergicznych
3. Enzymy
Enzymy wewnątrz- i pozakomórkowe. Centrum katalityczne enzymu. Mechanizm i kinetyka katalizy enzymatycznej. 
Specyficzność  działania  enzymów.  Jednostki  aktywności  enzymatycznej.  Regulacja  szybkości  reakcji 
enzymatycznej. Klasyfikacja enzymów. Znaczenie enzymów w przetwórstwie i przechowalnictwie żywności.
4. Koenzymy i witaminy
Pojęcia  podstawowe,  podział  witamin.  Koenzymy  i  ich  powiązania  strukturalne  i  funkcjonalne  z  witaminami 
rozpuszczalnymi w wodzie. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach.
5. Przemiany oligo i polisacharydów
Monosacharydy  i  ich  przemiany  ogólne.  Rozkład  oligo  i  polisacharydów.  Szlak  pentozofosforanowy.  Glikoliza  i 
fermentacje.Cykl  kwasów  trikarboksylowych.  Fosforylacja  oksydacyjna.  Łańcuch  oddechowy.  Zastosowanie 
enzymów katalizujących rozkład cukrów w przetwórstwie i przechowalnictwie żywności.
6. Przemiany związków azotowych
Wiązanie azotu atmosferycznego. Drogi włączania jonu amonowego do związków organicznych. Ogólne przemiany 
aminokwasów  Enzymy  proteolityczne  –  zastosowanie  w  przetwórstwie  i  przechowalnictwie  żywności.  Cykl 
mocznikowy. 
7. Przemiany lipidów
Budowa,  właściwości  i  funkcje  lipidów.  Rozkład  i    biosynteza  kwasów  tłuszczowych.  Przemiany  lipidów  w  czasie 
dojrzewania, przechowywania i przetwarzania żywności
8. Kwasy nukleinowe
Budowa  i  właściwości  DNA  i  RNA.  Replikacja  DNA.  Podstawowe  techniki  biologii  molekularnej.  Kod  genetyczny  i 
jego  cechy.  Transkrypcja.  Mechanizmy  regulacji  biosyntezy  białka.  Ekspresja  genów  i  mechanizmy  regulacji 
biosyntezy białka. Modyfikacje potranslacyjne białek.
9. Integracja metabolizmu. Regulacja hormonalna metabolizmu.

Literatura uzupełniająca:

„Biochemia-krótkie wykłady” B.D. Hames i wsp. 2003, PWN
„Biochemia” Berg, Tymoczko, Stryer. 2005., V wydanie, PWN, wybrane rozdziały
„Podstawy biochemii” J. Kączkowski XIII wyd., 2002

 

 

Wzór ogólny aminokwasów

R - rodnik, reszta aminokwasowa,
         łańcuch boczny

   a. budowa łańcuchowa:
         łańcuch prosty lub złożony, 
rozgałęziony

   b. budowa pierścieniowa:
        pierścień cykliczny lub   
        heterocykliczny 

Molekularne modele 
alaniny

model szkieletowy

model kulkowy

model kulkowy

węgiel

wodór

azot
tlen

H

3

N

+

C

H

CH

3

COO-

(2)

 

 

AMINOKWASY BIAŁKOWE

H

3

N C H

COO

-

CH

2

COO

-

Kwas
asparaginowy (Asp) 

Kwas
glutaminowy (Glu)

 

H

3

N C H

COO

-

CH

2

C

O

H

2

N

H

3

N C H

CH

2

COO

-

CH

2

C

O

H

2

H

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Aminokwasy kwaśne i ich amidy

Seryna (Ser)

H

3

N C H

C

COO

-

OH

CH

3

H

Treonina (Thr)

Cysteina (Cys)

H

3

N C H

COO

-

CH

2

CH

2

S

CH

3

Metionina (Met)

Aminokwasy alifatyczne z gr. -OH lub z S

 

Fenyloalanina (Phe) 

H

3

N C H

COO

-

CH

2

Tyrozyna (Tyr)

Tryptofan (Trp)

Aminokwasy aromatyczne

C H

CH

3

COO

-

Glicyna (Gly) Alanina (Ala) Walina (Val)

Leucyna (Leu)

Izoleucyna (Ile)

C H

COO

-

CH

2

CH

3

CH

3

CH

C H

COO

-

CH

3

CH

2

CH

3

HC

Prolina (Pro)

Aminokwasy alifatyczne, niepolarne

-nie posiadające dodatkowych grup funkcyjnych

C H

COO

-

CH

2

CH

2

CH

2

H

N

NH

2

C

NH

2

Arginina (Arg)

C H

COO

-

CH

2

CH

2

CH

2

CH

2

NH

3

Lizyna (Lys)

C H

COO

-

NH

H

N

Histydyna (His)

Aminokwasy zasadowe

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

H

3

N

CH

2

H

3

N C H

H

COO

-

+

+

C H

COO

-

CH

CH

3

CH

3

H

3

N

+

+

H

2

N C H

COO

-

CH

2

 H

2

C

CH

2

+

+

+

+

+

+

+

+

+

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

CH

2

COO

-

+

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

OH

+

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

SH

+

+

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

OH

+

 

 

Nazewnictwo aminokwasów

Utlenianie cysteiny

 = 2,  = 3,  itp. 

 

 

 

H

3

N C H

H

COO

-

+

C H

COO

-

CH

CH

3

CH

3

H

3

N

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

OH

+

H

3

N C H

CH

2

COO

-

SH

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

N

H

CH

2

+

H

2

N C H

COO

-

CH

2

 H

2

C

CH

2

+

H

3

N C H

COO

-

CH

2

OH

+

Glicyna

kwas amino-
octowy

Walina

kwas 2-amino-
izowalerianowy

Seryna

kwas 2-amino-
3-hydroksypropionowy

Cysteina

kwas 2-amino-
3-tiolopropionowy

Tryptofan

kwas 2-amino-
3-indolilopropionowy

Kwas glutaminowy

kwas 2-amino-
glutarowy

Prolina

kwas pirolidyno-
2-karboksylowy

Tyrozyna

kwas 2-amino-
3-hydroksy-fenylo-
propionowy

















+

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

SH

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

SH

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

S

H

3

N

+

C

H

COO

-

CH

2

S

-2H Utleniacz

cysteina

cysteina

cystyna

 

 

ENANCJOMERY

Wszystkie aminokwasy  (wyjątek glicyna) to 

cząsteczki chiralne

,

 

optycznie czynne

. 

Treonina

  i 

izoleucyna

  posiadają  dwa  asymetryczne  atomy  węgla  i  występują  w  postaci 

czterech stereoizomerów (dwóch par enancjomerów).

D-aminokwasy

    mogą  występować  w  białkach  jedynie  w 

stanach  patologicznych,

 

aczkolwoiek  odnaleziono  je    w  ścianie  komórkowej  bakterii  oraz  w  pewnych 
antybiotykach (np. aktynomycyna D, gramicydyna) produkowanych przez bakterie.

C

-asymetryczny 

atom 
węgla,centrum 
chiralności

Występują  jako  jeden  z  dwóch  izomerów  optycznych  (enancjomerów)  oznaczonych 
symbolami L lub D.

Aminokwasy białkowe

  należą do 

szeregu konfiguracyjnego  L

.

 

 

  

6.0

  6.0
  6.0
  6.1
  6.1
  6.4
  7.6
  9.7
10.8

Walina
Leucyna
Izoleucyna
Glicyna
Alanina
Prolina
Histydyna
Lizyna
Arginina

2.8
3.2
5.1
5.6
5.7
5.7
5.8
5.9
5.9

Kwas asparginowy
Kwas glutaminowy
Cysteina
Cystyna
Seryna
Tyrozyna
Metionina
Fenyloalanina
Tryptofan

pI

Aminokwas

pI

Aminokwas

pI- punkt izoelektryczny

• jest to taka wartość pH, przy 
której  w  dużej  przewadze 
występuje  forma  obojnacza,  a 
dwie  pozostałe  formy  czyli 
kationowa    i  anionowa  są  w 
równowadze

• jest to taka wartość pH, przy 
której  wypadkowy  ładunek 
danego  aminokwasu    jest 
równy zero

Stan jonizacji aminokwasu w zależności od pH

H

3

N

+

C H

R

COOH

H

3

N

+

C H

R

COO

-

H

2

N

C H

R

COO

-

forma obojnacza

- [OH-]

anion aminokwasowy

wysokie pH

+ [OH -]

- [H

+

]

+ [H

+

]

+

H

2

O

kation aminokwasowy

niskie pH

 

 

 

Równowagi protonowe kwasu asparaginowego

  1.8 - 2.4
  3.9 - 4.3

 9.1 - 10.8
      10.8
        6.0
      12.5
      10.9
        8.3

-Karboksylowa
Karboksylowa  lecz nie przy C 

(asparaginianu, glutaminianu)
- Aminowa
- Aminowa (lizyny)
Imidazolowa (histydyny)
Guanidynowa (argininy)
Fenolowa OH (tyrozyny)
Sulfhydrylowa (cysteiny)

Przybliżone 
wartości

 

pK

Grupy funkcyjne aminokwasów

pI  

=

pK  pK 

+

1

2

2

Wartość

 

pI

 

zależy od:

- rodzaju  i liczby grup  funkcyjnych

- wartości pK grup funkcyjnych 
  (pK - ujemny logarytm  stałych 
  dysocjacji gr. funkcyjnych)

pI  

=

pK

1 

pK

2

 

+

2

=

2.09  3.86 

+

2

=

2.98

H

3

N

+

C H

COOH

CH

2

COOH

a

H

2

N C H

CH

2

COO

-

-

a

H

3

N

+

C H

CH

2

COO

-

COO

-

a

H

3

N

+

C H

CH

2

COOH

COO

-

a

H

+

pK

1

 = 2.09

 

( -COOH)

 

H

+

pK

2

 = 3.86

( - COOH)

H

+

pK

3

 = 9.82

NH

3

+

-

pH  poniżej 1 

(całkowity ładunek = +1)

pH  ok. 6-8 

(całkowity ładunek = -1)

pH  ok. 3 

(całkowity ładunek = 0)

pH  powyżej 11

 

(całkowity ładunek = -2)

(

)

COO

 

 

Fenyloalanina
Histydyna
Izoleucyna
Leucyna
Lizyna
Metionina
Treonina
Tryptofan
Walina

Alanina
Arginina
Asparagina
Asparaginian
Cysteina
Glicyna
Glutamina
Glutaminian
Prolina
Seryna
Tyrozyna

Egzogenne

Endogenne

Podział aminokwasów

I.

Ze względu na występowanie w białkach

1.

białkowe - występujące w białkach powszechnie (20)

2.

niebiałkowe - występujące w białkach sporadycznie lub wcale

II.

Ze względu na znaczenie fizjologiczne dla organizmu

1.

aminokwasy endogenne

2.

aminokwasy egzogenne

III.

Ze względu na właściwości fizykochemiczne rodników

1.

aminokwasy o rodniku niepolarnym, 
wykazujące właściwości hydrofobowe

         (Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp , Met)

2. 

aminokwasy o rodniku polarnym, niezjonizowanym

   

(Ser, Thr, Tyr, Cys, Asn, Gln)

3. 

aminokwasy o rodniku polarnym, zjonizowanym

-

kwaśne - z ujemnie naładowanymi gr. R (Asp, Glu)

-

zasadowe - z dodatnio naładowanymi gr. R (Lys, Arg, His)

 

 

- w mózgu pełni rolę 
neurotransmitera

- prekursor jednej z witamin – kwasu
  pantotenowego (wit. B

5

)

- produkty pośrednie cyklu 
  mocznikowego (w syntezie argininy) 
- antybiotyk bakteryjny, hamuje 
syntezę 
  zasad purynowych 

Pełniący ważne funkcje metaboliczne 
w stanie wolnym :

kwas 4-aminomasłowy

-alanina 

L-cytrulina, L-ornityna 

azaseryna 

- wyst. w niektórych białkach tkanki
  łącznej np. kolagenie
- wchodzi w skład białka kukurydzy – 
  zeiny 
- wchodzi w skład polipeptydu ściany 
  kom. bakterii 

Występujący w białkach sporadycznie 
:

4

3-hydroksyprolina, 5-hydroksylizyna 

kwas 2-aminoadypinowy 

kwas D-glutaminowy 

Występowanie, funkcja

Aminokwas niebiałkowy

Aminokwasy niebiałkowe

 

 

Aminokwasy niebiałkowe

kwas 4-aminomasłowy

3-hydroksyprolina

5-hydroksylizyna

-alanina

cytrulina

ornityna

-

H

3

N

+

C H

COO

CH

2

CH

2

CH

2

H

3

N

+

CH

2

COO

-

CH

2

H

3

N

+

C

H

3

N

+

C H

COO-

CH

2

CH

2

CH

2

H

N

O

H

3

N

+

-

CH

2

COO

CH

2

H

3

N

+

CH

2

-

2

3

HC OH

H

3

N

+

C H

COO

CH

2

CH

CH

2

H

N

+

-

H

2

N

+

C H

COO

CH

2

 C

H

2

CH

OH

 

 

 PEPTYDY

wiązanie peptydowe

aminokwas

1

aminokwas

2

dipeptyd

Tworzenie wiązania 
peptydowego

Peptydy:    

- oligopeptyd -   2-10  
aminokwasów

- polipeptyd -    11-100 
aminokwasów

- białka -             >100 
aminokwasów
  (makropeptydy)

 

 

glicylo-alanylo-glutamylo-lizylo-arginylo-glutaminylo-asparaginylo-seryna

N-koniec

C-koniec

N

H

3

+

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

H

N

CH

CH

CH

CH

CH
CH
CH
CH
CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH

CH
CH

CH
CH

OH

O

O

C

C

O

C

O

O

C

C

O

C

NH

NH

NH

C

O

H

CH

CH

3

O

C

O
C

O
C

C

O

O

2

2

-

C

O

NH

2

2

2

2

2

+

2

2

2

2

+

2

2

N

H

2

2

N

H

2

2

-

Nazewnictwo peptydów

 

 

WAŻNIEJSZE  POLI-  I  OLIGOPEPTYDY

1. GLUTATION    -Glu-Cys-Gly (L--glutamylo-L-cysteilo-L-

glicyna)

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C O

CH CH

2

SH

NH

C O

CH

2

COOH

-2H

+

-2e

+2H

+

+2e

glutation zredukowany (GSH)

glutation utleniony (GSSG)

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C O

CH CH

2 

- S

NH

C O

CH

2

COOH

H

2

N - CH - COOH

CH

2

CH

2

NH

C

O

CH

 - S - H

2

C

NH

C

O

CH

2

COOH

2x

 

 

WAŻNIEJSZE  POLI-  I  OLIGOPEPTYDY

2. OKSYTOCYNA I WAZOPRESYNA - hormony wytwarzane przez 
podwzgórze

oksytocyna

wazopresyna

3. GLUKAGON I INSULINA - hormony wytwarzane przez trzustkę

4. ANTYBIOTYKI - np. aktynomycyna, penicylina, gramicydyna, 
polimyksyna

5. ASPARTAM :  L-Asp-L-Phe-OMe -ester metylowy L-aspartylo-L-
fenyloalaniny

Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly-NH

2

S

S

Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly-NH

2

S

S