STRUKTURA AMINOKWASU

ATOM WODORU

 PRZY WĘGLU 

KWASOWA 

GRUPA 

KARBOKSYLOWA

ZASADOWA 

GRUPA 

AMINOWA 

ŁAŃCUCH 

BOCZNY

AMINOKWASY MOŻEMY PODZIELIĆ ZE WZGLĘDU 

NA:

1. możliwość syntezy w ustroju 

(niezbędne lub nie 

niezbędne)

2. produkt powstały w wyniku katabolizmu 

(glukogenne, ketogenne, gluko- i ketogenne)

3. budowę i właściwości 

(alifatyczne, kwasowe, 

zasadowe, z pierścieniem aromatycznym, 
zawierające siarkę, zawierające grupę –OH)

4. występowanie 

(białkowe, niebiałkowe)

METIONINA

METIONINA

METIONINA

METIONINA

LIZYNA

LIZYNA

LIZYNA

LIZYNA

WALINA

WALINA

WALINA

WALINA

LEUCYNA

LEUCYNA

LEUCYNA

LEUCYNA

IZOLEUCYNA

IZOLEUCYNA

IZOLEUCYNA

IZOLEUCYNA

FENYLOALANINA

FENYLOALANINA

FENYLOALANINA

FENYLOALANINA

TRYPTOFAN

TRYPTOFAN

TRYPTOFAN

TRYPTOFAN

TREONINA

TREONINA

TREONINA

TREONINA

HISTYDYNA*

HISTYDYNA*

HISTYDYNA*

HISTYDYNA*

GLICYNA

GLICYNA

GLICYNA

GLICYNA

ALANINA

ALANINA

ALANINA

ALANINA

PROLINA

PROLINA

PROLINA

PROLINA

TYROZYNA

TYROZYNA

TYROZYNA

TYROZYNA

ASPARAGINIAN

ASPARAGINIAN

ASPARAGINIAN

ASPARAGINIAN

GLUTAMINIAN

GLUTAMINIAN

GLUTAMINIAN

GLUTAMINIAN

SERYNA

SERYNA

SERYNA

SERYNA

CYSTEINA

CYSTEINA

CYSTEINA

CYSTEINA

ARGININA*

ARGININA*

ARGININA*

ARGININA*

Białka 
pełnowartościowe – 
zawierają wszystkie 
niezbędne 
aminokwasy w 
wystarczającej ilości.

Białka 
niepełnowartościowe 
– nie zawierają 
któregoś z 
niezbędnych 
aminokwasów lub 
zawierają wszystkie 
ale w 
niewystarczającej 
ilości.

 

• PEPSYNA

• TRYPSYNA
• CHYMOTRYPSYNA
• ELASTAZA
• KARBOKSYPEPTYDAZ

Y A i B

• AMINOPEPTYDAZY
• DI-, TRIPEPTYDAZY

ŻOŁĄDEK

ŻOŁĄDEK

TRZUSTKA

TRZUSTKA

JELITO

JELITO

CIENKIE

CIENKIE

KREW

KREW

Bilans azotowy u 
dorosłych jest w tzw. 
równowadze tzn. ilość 
azotu pobranego i 
wydalonego z 
organizmu jest taka 
sama.

 

Dodatni bilans – tylko 
część azotu 
pobranego jest 
wydalona (podczas 
wzrost )

Ujemny bilans – więcej 
azotu jest wydalana 
niz pobrana (choroby 
lub starszy wiek)

Aminokwasy przyjęte w 

nadmiarze w stosunku do 

potrzeb (synteza białek i 

innych związków) są 

degradowane. Degradowane 

są również aminokwasy 

otrzymane z rozpadu białek 

endogennych i nie 

wykorzystanych ponownie.

Degradacja 
pozakomórkowyc
h białek zachodzi 
w lizosomach 
(bez ATP), 
degradacja 
nieprawidłowych 
i krótko-żyjących 
wymaga ATP i 
ubikwityny 
(modyfikuje 
białko)

W obrębie komórek trawienie 
endogennych białek katalizują 
wewnątrzkomórkowe proteazy 
tworząc peptydy na które działają 
peptydazy: endo-, amino- i karboksy-

AMINOKWASY

SYNTEZA BIAŁEK

DEGRADACJA
BIAŁEK

Z POŻYWIENIA

KATABOLIZM

SYNTEZA: AMIN BIOGENNYCH, NEUROTRANSMITERÓW, 

KREATYNY, HORMONÓW, PURYN, PIRYMIDYN, 

FOSFOLIPIDÓW, PORFIRYN, KOENZYMÓW

SYNTEZA: AMIN BIOGENNYCH, NEUROTRANSMITERÓW, 

KREATYNY, HORMONÓW, PURYN, PIRYMIDYN, 

FOSFOLIPIDÓW, PORFIRYN, KOENZYMÓW

SYNTEZA
DE NOVO

Amino-

Amino-

kwasy

kwasy

Puryny

Puryny

Pirymidyny

Pirymidyny

Porfiryny

Porfiryny

T

T

3

3

, T

, T

4

4

 

 

Neurotransmitery

Neurotransmitery

Fosfolipidy

Fosfolipidy

Koenzymy

Koenzymy

Intermediaty

Intermediaty

glikolizy i

glikolizy i

cyklu Krebsa

cyklu Krebsa

Glukoza + Glikogen

Glukoza + Glikogen

nie niezbędne

nie niezbędne

aminokwasy

aminokwasy

AcetyloCoA

AcetyloCoA

Energia + CO

Energia + CO

2

2

 + H

 + H

2

2

O

O

białka 

białka 

egzogenne

egzogenne

białka 

białka 

endogenne

endogenne

Mocznik

Mocznik

NH

NH

3

3

kwasy

kwasy

tłuszczowe,

tłuszczowe,

lipidy

lipidy

•

SYNTEZA BIAŁEK

SYNTEZA BIAŁEK

AKTYWACJA AMINOKWASU

(aminoacylo-tRNA)

TRANSLACJA

SYNTEZA AMINOKWASÓW NIENIEZBĘDNYCH

SYNTEZA AMINOKWASÓW NIENIEZBĘDNYCH

Aminokwas

Źródło

Alanina
Asparaginian
Asparagina
Arginina
Glutaminian
Glutamina
Prolina
Seryna
Glicyna
Cysteina*
Tyrozyna*

Z pirogronianu przez transaminację
Z intermediatów cyklu Krebsa

Z 3-fosfoglicerynianu (z glikolizy)
Z seryny
Z seryny (potrzebna metionina)
Z fenyloalaniny przez hydroksylację

•

USUWANIE GRUPY AMINOWEj

USUWANIE GRUPY AMINOWEj





 

 

Transaminacja

Transaminacja





 

 

Deaminacja

Deaminacja





 

 

Deaminacja oksydacyjna

Deaminacja oksydacyjna

- przy udziale dehydrogenaz

- przy udziale dehydrogenaz

- przy udziale oksydaz

- przy udziale oksydaz





 

 

Deaminacja nieoksydacyjna

Deaminacja nieoksydacyjna

•

USUWANIE GRUPY KARBOKSYLOWEJ

USUWANIE GRUPY KARBOKSYLOWEJ





 

 

Dekarboksylacja

Dekarboksylacja

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

  CH

3

COO

-

 

C = O
 

CH

2

 

CH

2

 

COO

-

+

COO

-

 

C = O
 

CH

3

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

  CH

2

   

  CH

2

   

  COO

-

+

Enzym:
aminotrasferaza alaninowa

(mitochondria lub cytoplazma)
z fosforanem pirydoksalu

reakcja odwracalna

Transaminacji nie ulegają:

lizyna
treonina
prolina
hydroksyprolina

COO

-

 

C = O
 

CH

2

 

CH

2

 

COO

-

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

  CH

2

   

  CH

2

   

  COO

-

+

Enzym:
dehydrogenaza glutaminianowa

(w wielu tkankach, w wątrobie regulatorowy:
inhibowany allosterycznie przez ATP,GTP, NADH
aktywowany przez ADP)
mitochondria

reakcja odwracalna

NH

3

NAD

+

          NADH + H

+

(NADP)       (NADPH + H

+

)

COO

-

 

C = NH
 

 R

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

   R

+

Enzym:
oksydaza D-aminokwasowa

reakcja nieodwracalna

NH

3

FAD      FADH

2

COO

-

 

C = O
 

 R

H

2

O

H

2

O

2

         O

2 

D-aminokwasy pochodzą 
z diety, są to zazwyczaj 
aminokwasy roślinne

COO

-

 

C ─ NH

2



CH

2

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

  CH

2

   

   OH

Enzym:
dehydrataza serynowa

reakcja nieodwracalna

NH

3

COO

-

 

C = O
 

CH

3

H

2

O

H

2

O

COO

-

 

C = NH
 

CH

3

ulegają aminokwasy
z grupą –OH
seryna
homoseryna
treonina

  COO

-

   

HC ─ NH

2

   

  CH

2

   

   

Enzym:
amoniakoliaza histydynowa

reakcja nieodwracalna

NH

3

ulegają aminokwasy:
histydyna
asparaginian

H

2

N

N

  COO

-

   

HC 
   

  CH
   

   

H

2

N

N

izoleucyna

metionina

walina

tyrozyna

fenyloalanina

asparaginian

asparagina

asparaginian

alanina, glicyna

cysteina, seryna

treonina, tryptofan

izoleucyna

leucyna

tryptofan

leucyna, lizyna

fenyloalanina

tyrozyna,

 

tryptofan

glutamina

glutaminian

histydyna

prolina

arginina

pirogronian

szczawiooctan

cytrynian

-keto-

glutaran

bursztylyloCoA

fumaran

bursztynyloCoA

fosfoenolopirogronian

acetoacetyloCoA

acetyloCoA

acetyloCoA

lipidy

glukoza

KETOGENNE

GLUKO- i KETOGENNE

GLUKOGENNE

ASPARAGINIAN

ASPARAGINIAN
- z asparaginy (asparaginaza)

- ze szczawiooctanu (aminotransferaza asparaginianowa)

- z etanoloaminy (dehydrogenaza z NAD)

GLUTAMINIAN

GLUTAMINIAN

- z glutaminy (glutaminaza)

- z -ketoglutaranu (aminotransferaza)

- z ornityny

- z proliny

- z histydyny

PROLINA

PROLINA

- z glutaminianu (utlenienie, 

-dehydratacja, utlenienie)

CYSTEINA

CYSTEINA

- z cystyny

- z metioniny

- z seryny

TYROZYNA

TYROZYNA

- z fenyloalaniny (hydroksylaza fenyloalaninowa) w Wątrobie

FENYLOALANINA + O

2

 + NADPH+H

+ 

→ TYROZYNA + NADP

+ 

+ H

2

O 

HYDROKSYLACJA PROLINY I LIZYNY ZACHODZI TYLKO W BIAŁKU JAKO 
MODYFIKACJA POSTTRANSLACYJNA 

Losy szkieletów węglowych 

otrzymanych po 

usunięciu grupy 

aminowej:



 do cyklu Krebsa 



 do β-oksydacji



 do syntezy innych 

aminokwasów



 do syntezy kwasów 

tłuszczowych



 do syntezy glukozy 

(glukogenne)



 do syntezy ciał 

ketonowych (ketogenne)