ANTYGENY I PRZECIWCIAŁA

ANTYGENY I

PRZECIWCIAŁA

•

Antygenem

nazywamy substancję

wprowadzoną do ustroju,

która wywołuje

odpowiedź

immunologiczną,

przejawiającą się

wytwarzaniem przeciwciał

i uczulonych limfocytów.

Antygen można

zamiennie nazywać

immunogenem. Antygeny

charakteryzują dwie

cechy:

immunogenność

i antygenowość

•

Immunogenność

–

zdolność wywołania

odpowiedzi

immunologicznej w

ustroju

•

Antygenowość

–

zdolność do swoistej

reakcji z produktem

odpowiedzi

immunologicznej

(przeciwciałem lub

uczuloną komórką T)

Antygeny

•

Epitopami

(inaczej zwane determinantami

antygenowymi) nazywamy miejsca

rozpoznawane i wiązane przez przeciwciała

(komórki efektorowe odporności humoralnej)

i receptory limfocytów T.

•

Struktury te zlokalizowane są na cząsteczce

antygenu lub w jej obrębie.

•

Epitopy są bardzo małe, mogą odpowiadać 4

lub 5 aminokwasom czy monosacharydom.

Epitopy

•

Mogą być

linearne

(sekwencyjne) –jest

to szereg kolejnych

aminokwasów na

jednej nici

polipeptydowej.

Rozpoznawane są

one przez limfocyty

B i T

•

Mogą być

konformacyjne

(przestrzenne)-kilka

aminokwasów

znajdujących się blisko

siebie przestrzennie,

ale na różnych

łańcuchach

polipeptydowych

złożonej cząsteczki lub

na jednym łańcuchu,

ale nie sekwencyjnie.

Rozpoznawane są przez

limfocyty B.

Epitopy

•

Ab1 – przeciwciało o

swoistości 1

•

Ab3 – przeciwciało o

swoistości 3

•

Ep1 – determinanta

•

Ep3 – determinanta

•

An - antygen

Epitopy

•

Niektóre znajdują się

powierzchni

antygenu inne

wewnątrz

cząsteczki.

Takie wewnętrzne

epitopy są widoczne

wtedy, gdy komórka

ulegnie częściowej

degradacji in vivo.

•

Determinują

swoistość

cząsteczki

antygenu.

•

Część cząsteczki

przeciwciała, która

reaguje z epitopem

nazywa się

paratopem

Antygeny

•

Są

wielowartościowe

. Oznacza to,

ze cząsteczka antygenu zawiera wiele

różnych epitopów, z których jedne

rozpoznawane są przez przeciwciało

A, inne przez przeciwciało B, itd.

•

Warościowość antygenu jest równa

całkowitej

liczbie

epitopów

, które

zawiera dany antygen.

Immunogenność

antygenu

•

Czyli zdolność wywołania przez niego

odpowiedzi immunologicznej,

uwarunkowana jest przez kilka czynników

związanych zarówno z nim samym, jak i z

ustrojem, do którego wnika

Antygen musi charakteryzować się

odmiennością

w stosunku do organizmu

gospodarza, z który wchodzi w kontakt.

Im cząsteczka jest bardziej obca, tym z

reguły bardziej immunogenna.

Immunogenność

antygenu

•

Często używany jest termin

antygen

konwencjonalny

na określenie

antygenu zewnętrznego, w

odróżnieniu od

autoantygenów

czyli antygenów własnych ustroju,

szczególnie kodowanych przez geny

głównego układu zgodności

tkankowej (MHC).

Immunogenność

antygenu

•

Wspólne determinanty antygenowe o charakterze

mukopolisacharydu lub lipopolisacharydu posiadają

antygeny heterofilne

. Antygeny te znajdują się w

bardzo odległych miejscach drzewa

filogenetycznego. Najbardziej znany przykład to

antygen Forssmana, mukopolisacharyd

występujący w krwinkach czerwonych wielu

gatunków zwierząt, a także obecny u wielu bakterii.

•

Antygeny heterofilne

mają wspólny jeden lub

kilka epitopów i wchodzą w reakcje krzyżowe, tzn.

reagują z tym samym przeciwciałem na skutek

obecności wspólnego epitopu.

Immunogenność

antygenu

Złożoność budowy chemicznej

Różnorodność epitopów wpływa na stopień

jego immunogenności.

•

Im bardziej zróżnicowany jest skład

epitopów w cząsteczce antygenu, tym

bardziej prawdopodobne jest, że wytworzą

się różne odpowiedzi immunologiczne.

•

Za wyjątkiem czystych lipidów większość

makrocząsteczek może odgrywać rolę

immunogenów.

Immunogenność

antygenu

•

Białka

są najsilniejszymi immunogenami.

Cząsteczka białka zawiera epitopy o różnych

swoistościach. Całkowita odpowiedź

immunologiczna jest sumą wszystkich

wytworzonych przez organizm przeciwciał o

różnych swoistościach.

•

Immunogenność można

podwyższyć

przez

dodanie do cząsteczki dodatkowych epitopów.

Lipoproteiny, złożone immunogeny białkowe, które

wchodzą w skład wielu błon komórkowych,

wywołują odpowiedź immunologiczną zarówno

wobec epitopów lipidowych, jak i białkowych.

Immunogenność

antygenu

•

Większość

wielocukrów

jest

nieimmunogenna. Mogą one natomiast

nadawać antygenowi nową swoistość, kiedy

związane zostaną we właściwy sposób z

cząsteczką nośnika.

•

Wielocukry

nie wykazują wystarczająco

złożonej budowy, aby stać się pełnymi

immunogenami. Oprócz tego duża liczba

wielocukrów podlega szybkiej degradacji, co

powoduje, że ich kontakt z układem

immunologicznym jest zbyt krótki, aby

wywołać odpowiedź.

Immunogenność

antygenu

•

Pewne

wielocukry mogą być

immunogenami

, należą do nich:

Wielocukry otoczkowe (dwoinki zapalenia

płuc)

Lipopolisacharydy (endotoksyny będące

składnikami błony zewnętrznej ściany

komórkowej bakterii Gram -).

Glikoproteiny(antygeny grupowe krwi ABO,

Rh)- silne immunogeny, odpowiedź

immunologiczna skierowana jest przeciwko

cukrowemu epitopowi cząsteczki.

Immunogenność

antygenu

•

Małe polipeptydy

, takie jak insulina

czy hormon wzrostu, są zwykle słabo

immunogenne. Odpowiedź

immunologiczną wywołuje się przez

przedłużoną ekspozycję na antygen albo

przez dodanie

adjuwantów

, substancji,

które w dużym stopniu podwyższają

immunogenność cząsteczek antygenów

Immunogenność

antygenu

•

Kwasy nukleinowe

uważa się za

nieimmunogenne, chociaż w

połączeniu z białkami zasadowymi

mogą działać jako immunogeny.

•

Lipidy

są również nieimmunogenne,

chociaż niektóre z nich (kardiolipina)

sa aktywną częścią antygenu.

Immunogenność

antygenu

•

Wielkość cząsteczki

•

Zazwyczaj

im większa

jest cząsteczka, tym lepszym

jest immunogenem.

•

Z reguły cząsteczki o masie mniejszej niż 5-10 kDa są

nieimmunogenne.

•

Liczba i różnorodność epitopów

wzrastają

proporcjonalnie do wielkości cząsteczki białka.

•

Większe cząsteczki podlegają

fagocytozie

; przeciwciała

skierowane przeciwko większości antygenów powstają

bardziej wydajnie, kiedy antygen zostanie wstępnie

przetworzony przez makrofagi. Proces ten obejmuje

fagocytozę antygenu.

•

Antygeny, które z trudnością lub wcale nie ulegają

fagocytozie, nie są immunogenne.

Immunogenność

antygenu

•

4. Antygeny białkowe z wyższą zawartością

aminokwasów aromatycznych

(tyrozyny)

są silniejszymi immunogenami.

•

Konfiguracja przestrzenna

(optyczna).

Polipeptydy zbudowane z L-aminokwasów są

immunogenne, natomiast z D-aminokwasów

nie. Te ostatnie mogą mieć jednak charakter

haptenu.

•

Ładunek elektryczny

. Białka o wysokim

ładunku elektrycznym są słabiej immunogenne

(protaminy, histony).

Immunogenność

antygenu

•

Szybka eliminacja antygenu z ustroju

stwarza

niekorzystne warunki dla jego zetknięcia się z

układem odpornościowym i dla indukcji odporności.

Antygeny o małym ciężarze cząsteczkowym są dość

szybko wydalane przez nerki, co jest jedną z przyczyn

ich słabej immunogenności. Podobny skutek ma

szybka degradacja metaboliczna antygenu w ustroju.

•

8. Immunogenność określonego antygenu jest

zależna od

czynników genetycznych,

osobniczych oraz gatunku

•

Dawka antygenu, sposób, czas i droga

podania

mogą znacznie modulować jego właściwości

immunogenne.

Hapteny

•

Są to czastęczki zwane

antygenami

niekompletnymi

albo częściowymi. Są one

zwykle zbyt małe, aby mogły być immunogenne.

Hapteny nie są w stanie wywołać odpowiedzi

immunologicznej, ale mogą reagować z

produktami tej odpowiedzi (z uczulonymi

limfocytami T lub przeciwciałami).

•

Hapten staje się immunogenny

po połączeniu

in vitro lub in vivo z nośnikiem, którym może być

jakakolwiek cząsteczka białka lub wielocukru pod

warunkiem, że same są immunogenne.

•

Większość haptenów ma

niski ciężar

cząsteczkowy

(<1kDa).

Hapteny

•

Haptenami mogą być

niektóre leki

(penicylina, aspiryna, gentamycyna,

sulfonamidy). Niektóre hapteny

szczególnie łatwo wytwarzają połączenia

kowalencyjne z białkami tkanek.

Haptenami mogą być pojedyncze

atomy

pierwiastków

metali ciężkich

(chrom,

żelazo). Charakter haptenów mają

również

lipidy

(w LPS) oraz

DNA i RNA

Hapteny

•

Cząsteczkami nośnikowymi mogą być

albuminy

globuliny

oraz

syntetyczne polipeptydy

. Leki

często wiążą się do nośników występujących

naturalnie w organizmie (albuminy), co powoduje, że

stają się immunogenne.

•

Klasycznym przykładem jest

uczulenie na

penicylinę

. Pochodna penicyliny, która powstaje w

organizmie podczas degradacji antybiotyku jest

wysoce reaktywna i łatwo tworzy kompleksy z

albuminą surowicy. Rdzeń penicylanowy staje się

immunogenny i wywołuje odpowiedź immunologiczną,

która może być szkodliwa, a nawet zagrażająca życiu.

Superantygeny

•

Enterotoksyny gronkowca złocistego oraz

toksyny paciorkowcowe łączą się z częścią

zmienną łańcucha beta receptora TCR oraz

zewnętrzną częścią cząsteczki MHC-II, przez

co powodują niekontrolowaną produkcję

cytokin, przede wszystkim IL-1, IL-2 oraz IL-6,

co prowadzi do

wstrząsu septycznego

•

Zwykle aktywacja obejmuje 0,0001 - 0,1%

całej populacji limfocytów T, podczas gdy przy

aktywacji superantygenem wartość ta może

sięgać nawet 20%.

Immunoglobuliny

•

Są wytwarzane przez limfocyty B i komórki plazmatyczne

pod wpływem działania immunogenu. Reagują one

swoiście z tym antygenem. Immunoglobuliny są

komórkami efektorowymi (wykonawczymi) odporności

humoralnej.

•

Immunoglobuliny (Ig) są klasą białek o podobnej budowie

i funkcji, natomiast przeciwciało jest Ig o znanej

swoistości.

•

Wędrują w polu elektrycznym w paśmie gamma-globulin,

stąd często używa się terminu gamma-globuliny.

•

Oprócz wolnych Ig znajdujących się w krążeniu (w

surowicy krwi), występują Ig wbudowane w błonę

komórkową limfocytów B i stanowią one receptory

antygenowe.

Immunoglobuliny

•

Ze względów praktycznych używa się

często dla przeciwciał terminologii

funkcjonalnej. Tak więc

aglutyniny

zlepiają bakterie,

precypityny

wytrącają białka rozpuszczalne,

cytotoksyny

uszkadzają komórki,

opsoniny

ułatwiają fagocytozę.

Budowa

immunoglobuliny

•

Budowa przeciwciał wszystkich

klas

jest podobna.

Są to białkowe cząsteczki o kształcie zbliżonym

do litery "

", o masach cząsteczkowych od 150 do

970

kDa

, złożone (w formie monomerycznej) z

czterech

glikozylowanych

łańcuchów

peptydowych (łańcuchy boczne węglowodanowe

stanowią 12% całej masy cząsteczki). Dwa z tych

łańcuchów, określane mianem

łańcuchów

ciężkich

(

, od ang.

Heavy

– na rysunku kolor

niebieski) są dłuższe i związane ze sobą

wiązaniami

dwusiarczkowymi

(wiązanie

międzyłańcuchowe).

•

Wiązania

wewnątrzłańcuchowe

(dwusiarczkowe) występują w obrębie

pojedynczych łańcuchów H i L. Są silniejsze

niż wiązania

między łańcuchami

. Liczba

wiązań dwusiarczkowych jest zmienna i

zależy od liczby domen występujących w

cząsteczce Ig.

Domeny

są to pętle utworzone

przez ok. 100 aminokwasów w obrębie łańcucha

H i L i ograniczone mostkiem dwusiarczkowym.

Budowa

immunoglobuliny

•

Pozostałe dwa łańcuchy, nazywane

lekkimi

(

od ang.

Light

– kolor zielony) są związane z

łańcuchami ciężkimi również za pomocą mostków

dwusiarczkowych. Obydwa łańcuchy ciężkie w

danej cząsteczce są identyczne, podobnie jest z

łańcuchami lekkimi. Region, w którym występują

wiązania dwusiarczkowe pomiędzy domenami

CH1 i CH2

(miejsce zgięcia łańcuchów)

nazywamy

regionem zawiasowym

, gdyż

warunkuje on tzw.

zmienność

segmentalną

, czyli

możliwość rozchylania się ramion przeciwciała.

Budowa

immunoglobuliny

•

Ruchomość, jak trawienie

proteolityczne tej części cząsteczki

Ig zależą od powtarzających się

reszt proliny; fragmenty Fab w

cząsteczce Ig mogą rozchylać się

pod kątem 180

stopni

. IgM i IgE nie

mają regionu zawiasowego, mają

za to dodatkową domenę CH3.

Budowa

immunoglobuliny

•

Schemat budowy przeciwciał:

1. Fragment Fab

2. Fragment Fc

3. Łańcuch ciężki (zawiera

VH, CH1, region zawiasowy,

regiony CH2 i CH3: licząc od

N-końca

)

4. Łańcuch lekki (zawiera

regiony VL i CL: licząc od

N-końca

)

5. Miejsce wiązania antygenu

6. Regiony zawiasowe

(*) -S-S- oznacza

mostki

disiarczkowe

Budowa

immunoglobuliny

•

Badania nad budową przeciwciał pozwoliły wniknąć

głębiej w budowę ich łańcuchów peptydowych.

Okazało się, że każdy łańcuch posiada

część stałą

(ciemniejszy kolor na schemacie), która jest taka sama

u wszystkich przeciwciał danej

klasy

, oraz

część

zmienną

(jaśniejszy kolor na schemacie), różniącą się

wśród przeciwciał o różnej swoistości. Część zmienna

łańcucha ciężkiego nosi nazwę VH, zaś łańcucha

lekkiego – VL (V od ang.

Variable

). Części stałe zaś są

oznaczone symbolami CH (w łańcuchu ciężkim, C od

ang.

Constant

) i CL (w łańcuchu lekkim), przy czym

każda domena części stałej łańcucha ciężkiego jest

oznaczona cyfrą (

CH1, CH2, CH3

Budowa

immunoglobuliny

•

W obrębie części zmiennych (

) występują

odcinki o niewielkiej zmienności i strefy o dużej

zmienności, tzw.

regiony hiperzmienne.

Regiony

te nazywane są regionami determinującymi

komplementarność. Reprezentują one krótkie

odcinki polipeptydowe. Tworzą one strukturę

miejsca wiążącego antygen. W łańcuchach H i L

istnieją 3 regiony hiperzmienne. DNA tych

regionów odznacza się wyjątkowo dużą

zmiennością, dlatego całkowita liczba

kombinacji (liczne geny

V, J, D

występujące w

bardzo wielu kombinacjach) jest ogromna.

Budowa

immunoglobuliny

•

Regiony hiperzmienne są także

podatne na

mutacje somatyczne

które zachodzą w czasie proliferacji

limfocytów B w ośrodkach

rozmnażania w węzłach chłonnych i

śledzionie. Zjawisko to dodatkowo

zwiększa różnorodność miejsc

wiązania antygenu.

Budowa

immunoglobuliny

•

Jak widać, w skład fragmentu Fc wchodzi

wyłącznie część stała H, zaś w skład

fragmentu Fab – fragment części stałej

łańcucha ciężkiego oraz kompletne łańcuchy

lekkie. Każde z ramion przeciwciała (Fab)

zawiera więc część wiążącą antygen, zwaną

paratopem

(na rysunku otoczona czerwonym,

przerywanym okręgiem), który złożony jest

zarówno z fragmentów H, jak i L. Funkcje

efektorowe przeciwciała natomiast zależą

jedynie od H.

Budowa

immunoglobuliny

•

Schemat przeciwciała:

1. fragment wiążący

antygen

2. region Fab

3. region Fc

niebieskie – łańcuchy

ciężkie

żółte – łańcuchy lekkie

ciemnoniebieskie/żółte –

regiony zmienne

jasnoniebieskie/żółte –

regiony stałe

szare –

mostki

dwusiarczkowe

Budowa

immunoglobuliny

•

Zastosowanie

papainy

umożliwia rozcięcie

przeciwciała i uzyskanie z

pojedynczej cząsteczki

dwóch fragmentów

Fab (ang.

Fragment, antigen binding

–

wiążących antygen)

oraz

jednego fragmentu Fc (ang.

Fragment, crystallizable

–

krystalizującego)

. Miejsce

cięcia enzymu wypada nieco

powyżej regionu

zawiasowego. Na podstawie

takiego trawienia

enzymatycznego udało się

potwierdzić istnienie dwóch

funkcjonalnych części:

Budowa

immunoglobuliny

•

fragmentów Fab

, odpowiadających ramionom

przeciwciała i wiążących się z antygenem

•

fragmentu Fc

, pełniącego funkcję efektorową:

•

wiąże składnik C1q i aktywuje kaskadę

dopełniacza,

•

zawiera łańcuchy cukrowe (CH2 lub CH3),

•

wiąże się do receptorów Fc obecnych na

różnych komórkach organizmu. Jest więc

odpowiedzialny za aktywność biologiczną

cząsteczki (przechodzenie Ig przez łożysko,

uczulenie komórek tucznych/bazofili, co prowadzi

do ich degranulacji po kontakcie z antygenem-

alergnem, opsonizacja bakterii podczas

fagocytozy).

Klasyfikacja przeciwciał

•

Przeciwciała można sklasyfikować ze względu na

budowę łańcuchów lekkich oraz ciężkich, przy czym

różnice dotyczą wyłącznie części stałych.

Klasyfikacja na podstawie budowy łańcuchów lekkich

nie ma praktycznego znaczenia, niemniej jednak

należy o niej wspomnieć. Łańcuchy lekkie mogą

występować w dwu podstawowych formach:

κ i λ

. W

zależności od tego, jaki rodzaj łańcucha występuje w

danej cząsteczce przeciwciała, można wyróżnić

typ

przeciwciała. Ze względu na fakt, że łańcuch λ

występuje w kolejnych dwu formach, w obrębie typu

λ można wyróżnić dwa kolejne podtypy.

Klasy Ig

•

Istotny z punktu widzenia immunologa

jest natomiast podział na

klasy

, zależny

od łańcucha ciężkiego, pozwala on

bowiem odróżnić "zachowanie"

określonych przeciwciał od "zachowania"

innych przeciwciał, co wiąże się z

faktem, iż tylko łańcuch ciężki

odpowiada za

funkcje efektorowe

Łańcuch ciężki występuje w pięciu

formach:

α, γ, δ, ε, μ

, co pozwala

wyodrębnić odpowiednio pięć klas:

Klasy Ig

•

Immunoglobuliny A (

), immunoglobuliny G (

IgG

) i

analogicznie

IgD

, IgE i IgM. Poszczególne klasy i

podklasy różnią się układem specyficznych dla

immunoglobulin domen białkowych, oraz obecnością

lub brakiem regionu zawiasowego. Ponadto

przeciwciała klasy IgA mogą łączyć się w dimery,

zaś IgM – w

pentamery

heksamery

. Polimery

immunoglobulin (IgA i IgM) charakteryzują się

obecnością dodatkowych

łańcuchów J (ang. join –

łączyć).

Jest to mały polipeptyd wiążący

kowalencyjnie (wiązanie dwusiarczkowe) łańcuchy

(IgA)

μ (IgM)

. sIgA (wydzielnicze - secretory)

posiadają

fragment wydzielniczy (ang. SC,

secretory component).

Klasy Ig

•

Jest to beta-globulina wytwarzana przez

komórki nabłonkowe wyścielające błony

śluzowe i tam dodawana do dimerów

IgA. Umożliwia transport IgA (a także

IgM) przez nabłonek i wydzielanie do

światła jelit, do łez, mleka itp. oraz

zapewnia ochronę przed enzymami

proteolitycznymi znajdującymi się w

płynach ustrojowych.

Klasy Ig

•

IgA Główne przeciwciało, takich wydzielin

jak łzy, pot, moczu, a także śluzu

obecnego w płucach, jelitach, drogach

moczowo-płciowych; jej główną zaletą jest

blokowanie wnikania drobnoustrojów z

powierzchni zewnętrznych do tkanek.

•

IgD Działanie niezbyt dokładnie zbadane.

Odgrywają rolę jako receptory na

komórkach B dla antygenów.

Klasy Ig

•

IgE Odpowiedzialne za reakcje alergiczne typu

natychmiastowego. Powodują uwalnianie

histaminy z mastocytów. Odgrywają rolę w

zwalczaniu pasożytów.

•

IgG Podstawowa w odporności klasa

immunoglobulin. Jej zaletą jest zdolność silnego

wiązania C1q oraz receptorów na komórkach

żernych poprzez fragment Fc. Występuje także

w przestrzeniach pozanaczyniowych i przenika

przez łożysko do płodu. U większości gatunków

uległa dalszemu zróżnicowaniu na podklasy.

Klasy Ig

•

IgM Zwykle pierwsza klasa przeciwciał

wytwarzanych w przebiegu odpowiedzi

immunologicznej, a zarazem pierwsza Ig, jaka

pojawiła się w toku ewolucyjnym. Eliminują

patogeny we wczesnych stadiach odporności

zależnej od limfocytów B, zanim zostaną

wyprodukowane wystarczające ilości IgG.

Monomeryczna forma IgM znajdująca się na

powierzchni limfocytów B pełni rolę receptora dla

antygenów. Dzięki swojej pentametrycznej

strukturze zawiera 10 miejsc wiążących antygen

i odznacza się niezwykłą skutecznością wiązania

i aglutynowania drobnoustrojów.

Typy

•

Ze względu na wspomniane różnice w

budowie poszczególnych łańcuchów lub

ich fragmentów można wyróżnić trzy

rodzaje markerów przeciwciał:

•

izotypy

– rozróżnia się je na podstawie

zasadniczych różnić w planie budowy

łańcuchów. Podział na izotypy polega na

podziale na klasy i podklasy oraz typy i

podtypy;

Typy

•

allotypy

– są to drobne zmiany w obrębie danego

izotypu, warunkowane zmiennością genetyczną.

Przeważnie chodzi tutaj o występowanie takiego

czy innego aminokwasu w określonej pozycji

części stałej łańcucha H i L. Występują u różnych

osobników tego samego gatunku i dziedziczą się

zgodnie z prawami Mendla.

•

idiotypy

–reprezentują Ig o różnych swoistościach

antygenowych. Różnią się budową części zmiennej

V (których istnienie związane jest ze zdolnością

przeciwciał do wiązania swoistych antygenów),

mimo posiadania tej samej części stałej (czyli

mogą to być te same izotypy, choć nie muszą).

Kinetyka reakcji

•

Reakcja przeciwciała z

antygenem przebiega

podobnie, jak każda inna

reakcja równowagowa

typu

A+B--->AB. Opierając się na

takim równaniu w immunologii

wyróżnia się powinowactwo i

zachłanność.

•

Powinowactwo (affinity)

Powinowactwem przeciwciała

nazywamy siłę wiązania

antygenu przez pojedynczy

paratop (IgG), co odpowiada

reakcji, w której pojedyncze

paratopy przeciwciał reagują z

monowalentnymi

antygenami

Reakcja jest przedstawiona

obok:

Kinetyka reakcji

•

Zachłanność (awidność)

•

Zachłanność jest pojęciem

podobnym do

powinowactwa i oznacza

ona siłę wiązania

poliwalentnego antygenu z

kilkoma paratopami

przeciwciała. Przeciwciała

IgM mające na ogół małe

powinowactwo wykazują

dużą zachłanność ze

względu na swoją

wielowartościowość.

Document Outline