Poziomy organizacji struktury bialka-
I rzedowa -uwarunkowana sekwencją aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych wiązaniami
peptydowymi.jednak taki lancuch może być roznie usytuowany w przestrzeni co stanowi wtórna strukturę białka.
II rzedow
a-
jest to sposób i stopien zwiniecia lancucha polipeptydowego w formie sroby prawej czyli tzw. α-helixu lub tez
struktury pasmowej czyli struktura β. Typowym przykładem struktury α-helixu jest czast. α-ketatyny które tworza się w wyniku
powinowadztwa wodoru do elektroujemnych atomow azotu lub tlenu. Struktura β jest charakterystyczna dla β-kreatyny czyli czast. W
pelni rozwinietej . ze względu na niemożność tworzenia wiazan wodorowych wewnątrz lancucha powstaja one miedzy odpowiednimi
grupami sąsiadujących łańcuchów co powoduje wytworzenie struktury dywanowej zbudowanej z plasko ułożonych obok siebie
licznych łańcuchów polipeptydowych.
III-rzedowa- dotyczy glownie bialek globularnych. Jest to scisle określony przez strukture pierwszorzedowa sposób
pofaldowania i zwiniecia heliksu białkowego w przestrzennie zwarty twor. Utrwalenia tej struktury dokonuje się z udzilem wiazan
wodorowych a także innych np. wiazania jonowe miedzy grupami kwasowymi i zasadowymi, wiazanie estrowe i tioestrowe miedzy
grupa karboksylowa i hydroksylowa wiazania disulfidowe, wiazania typu sil Van der Waalsa czyli kohezji.
IV rzedowa- okresla stopien asocjacji lub polimeryzacji poszczegolnych czasteczek białkowych lub łańcuchów
polipeptydowych w wieksze agregaty zazwyczaj w oligomery. Ta struktura jest utrwalana przede wszystkim przez wiazania
disulfidowe a także przez kleszczowe tworzące się udzialem reszt fenolowych aminowych karboksylowych i za pośrednictwem jonow
metali oraz silami van der valsa.
Masa czasteczkowa bialek- do okreslania masy czas. Bialek oraz innych biopolimerow stosuje się następujące metody:1chemiczana
oparte na analizie składu chemicznego 2 fizykochemiczna oparte na pomiarach sedymentacji, dyfuzji, cisnienia osmatycznego,
lepkości lub rozproszenia swiatla. Min mase czast na podstawie danych analizy elementarnej można oznaczyc ze wzoru Mmin=masa
atomowa pierwiastka/%danego pierwiastka w związku* 100
Denaturacja bialek- zjawisko to powoduje szczególnie duza zmianekonformacji czast. Bialka z równoczesnym zanikiem jej
aktywności biologicznej i zmiane niektórych właściwości . denaturacja zachodzi pod wpływem nadmiernie wysokiej temp. Mocnych
kwasow lub zasad, mocznika, niektórych związków aromatycznych, stężonych roztworow jonowmetali ciezkich i soli sodowej
siarczanu dodecylu. Prowadzi ona do zerwania wiazan wodorowych i niektórych innych niekowalencyjnych a wiec do rozfaldowania
lancucha do ukladu przypadkowego. Denaturacji towarzyszy wiele zmian chemicznych lub fizycznych: 1 zmniejszenie
rozpuszczalności w punkcie izoelektrycznym 2 utrata aktywności biologicznej 3 zwiekszenie aktywności grup chemicznych 4 wzrot
kata skrecania płaszczyzny swiatla spolaryzowanego oraz asymetrii czast. 5 wzrost podatności na hydrolize enzymatyczna..
Denaturacja bialka jest praktycznie procesem nieodwracalnym. Stwierdzono jej odwracalność tylko dla bialek o stosunkowo prostej
budowie co określa się renaturacją
Białka mleka- kazeina –należy do fosfoprotein i glikoprotein, stanowi ok. ¾ ogolnej ilości bialka, kazeina jest fosfoproteina tzn w
skladzie poza weglem wodorem tlenem azotem i siarka zawiera fosfor, zawartość w mleku krowim to 3-4 % jest podstawowa masa
twarogow i serow oraz nie jest bialkiem jednorodnym gdyz sklada się z frakcji α β v. bialko serwatki – po oddzieleniu z mleka
wytraconej kazeiny pozostaje żółtawy roztwor zwany serwatka zawierajacy bialka typu albuminy i globuliny. α-albumina mleczna
podobny sklad i właściwości do albuminy surowicy krewi .wystepuja w rozproszeniu sa trudne do wydzielenia skrzepu.Globuliny
zawiera β-laktoglobuline euglobuline i pseudoglobuline znaczna zawartości aminokwasow egzogennych ,maja wysoka wartość
Klasyfikacja peptydów:- długości łańcucha – na oligopeptydy, polipeptydy, makropeptydy- rodzaju reszt wchodzących w skład
peptydu –homomeryczne (zawierające tylko reszty aminokwasowe) i heteromeryczne (zawierające także inne reszty np.
hydroksykwasów).- rodzaju wiązań występujących w łańcuchu – homotetyczne zawierające wyłącznie wiązania peptydowe,
heterodetyczne – zawierające także inne wiązania, np. disiarczkowe lub estrowe.- budowy łańcucha – na łańcuchowe proste,
łańcuchowe rozgałęzione oraz cykliczne
Peptydy biologicznie aktywne:-tyftsyna-TKPR stymuluje działanie układu odpornościowego- Glutation –zbudowany z 5-Glu-Cys-
Gly, biologiczny przenośnik elektronów, służy jako koenzym liazy laktoiloglutationowej katalizującej przemianę metyloglioksalu do
kwasu mlekowego- peptydy o funkcji hormonów i antybiotyków: wazopresyna i oksytocyna-hormony tylnego płata przysadki
mózgowej, wywołują kontrakcję mięsni gładkich macicy i gruczołu mlecznego. Adrenokortykotropina-hormon przedniego płata
składa się z 39aminokw. Melatropina z 18 aminokw uczestniczy w rozwoju zarodka-Insulina- hormon trzustki, zawiera 51 aminok,
posiada zdolność asocjacji. Obniża poziom glukozy we krwi.Zwiększa przepuszczalność błon komórkowych dla monosacharydów i
aminokw, przyśpiesza proces glikolizy.-protaminy-składa się głównie z Arg(85%). Występ w jądrach komórkowych ryb, towarzyszą
kwasom nukleinowym np.w spermie ryb lub ptakówAntybiotyki: gramicydyny,polimyksyny,aktynomycyny-produkowane przez
grzyby strzępkowe.w ich skład wchodzą aminokw nieproteinogenne lub analogi aminokw białkowych.
Heptapeptydy(cyklofalloidyna, fallotoksyna)-silne trucizny muchomora sromotnikowego. Endorfiny występują w tkankach zwierząt,
mają podobne działanie do morfiny-znoszą ból i rozluźniają napięcie mięśni. -peptydy smakowe (aspartam (ASP-Phe-CH3) silny
środek słodzący) pozyskiwane z proteolizy białek naturalnych lub syntezy z wolnych aminokw.w środowisku niewodnym
Białka roślinne – wyroznie się czesci wegetatywne; albuminy globuliny histony- zlokalizowane w chloroplastach pelnia funkcje
enzymatyczne i regulujące.Białka zapasow- w nasionach zbóz-albuminy-w nasionach zboz ok. 20%, rozpuszczalne w roztworach
soli, pelna funkcje enzymatyczna i regulacyjna. Bialka glutanowe- występują w Zycie i pszenicy ,bogate w glutanine , znacznie
rozbudowana struktura IV rzedowa. Prolamina- nasina traw przenicy Gluteniny- wystepuje w nasionach roslin jednoliściennych np.
frakcja glutaminy, glutanu pszennego , zdolność rozpuszczania w rozcieńczonych kwasach. Rosliny motylkowe i oleiste . Globuliny-
bialko zapasowe nasion zboz oraz nasion roslin motylkowych(występują tez w lisciach nasion) np. wicylina, legumina, bialka
zapasowe w nasionach łubinu konopi wyki. Towarzysza mniewielkie ilości albuliny która pelni funkcje enzymatyczne i regulacyjne.
właściwości białek w prod spożywczych-
-Koagulacja białek mleka –kazeiny zachodząca pod wpływem enzymu podpuszczki, w wyniku działania enzymu następuje
rozwarstwienie substancji białkowych oraz wody i ścięcie białek.
-Zdolność żelowania –wykorzystywana w procesie uzyskiwania galaret z użyciem np. żelatyn.
-Zdolność do uczestniczenia w przemianach glutenu –(tworzenie się siatki glutenowej). -Tworzenie się siatki glutenowej polega na
wchłanianiu przez białka wody, pęcznienie cząsteczek białkowych, a następnie łączenie się ich ze sobą
-Właściwości pianotwórcze –(np. białka jaja kurzego) wykorzystywane są podczas kształtowania pożądanej tekstury wyrobów
