Enzymy 

Funkcja enzymu wyraża się przebiegiem katalizowanej reakcji, 

więc ilość enzymu oznacza się na podstawie pomiaru szybkości reakcji  

w określonych warunkach. 

 

 
 
 

Jednostki aktywności enzymatycznej 

 

 
 

Komisja Enzymatyczna Międzynarodowej Unii Biochemicznej 

wprowadziła pojęcie bezwzględnej międzynarodowej jednostki 

standardowej (U) enzymów i określiła warunki jej oznaczania. 

 
 

 

Enzymy 

 
 

Jednostką  (U)  każdego  enzymu  jest  ta  jego  ilość,  która 
katalizuje przemianę 1 μmola substratu w ciągu 1 minuty, 
w temp. 30



C i w optymalnych warunkach (pH i stężenie 

substratu). 

 
 

U,  mU,  kU 

 
 
 

Aktywność właściwa to liczba jednostek aktywności  

na 1 mg białka. 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Wpływ inhibitorów na aktywność enzymatyczną  

 
 

Inhibitory

  są  substancjami  zmniejszającymi  szybkość  reakcji  enzyma-

tycznej.  Zahamowanie  aktywności  jest  jednym  ze  sposobów  regulacji 
procesów życiowych w komórce. 
 
 

Inhibicja  odwracalna

  charakteryzuje  się  zdolnością  do  dysocjacji 

kompleksu enzym-inhibitor. 
 
 

Inhibicja  nieodwracalna 

powoduje  denaturację  enzymu  (cząsteczki 

białkowej) przez związki chemiczne i czynniki fizyczne, utlenienie grup –SH 
lub ich alkilowanie. 
 

Enzymy 

Wpływ inhibitorów na aktywność enzymatyczną  

 
 

Wyróżnia się typy inhibicji odwracalnej: 

- kompetycyjna, 
- niekompetycyjna, 
- akompetycyjna,  
- mieszana. 

 
 

 
 

Enzymy 

Hamowanie  aktywności enzymatycznej 

 
 
 

Inhibitory  kompetycyjne  (współzawodniczące)

  –  wykazują  ścisłe  podobień-

stwo  strukturalne  do  substratu,  konkurują  z  nim  o  centrum  katalityczne, 
hamowanie zachodzi w miejscu wiązania substratu, zwiększają K

m,

 efektywność 

tych  inhibitorów  jest  oceniana  przez  wykres  podwójnych  odwrotności  1/v

i

 

względem 1/[S]). 
 
Szybkość  reakcji  zależy  od  stężenia  substratu,  inhibitora  oraz  względnego 
powinowactwa substratu i inhibitora do centrum aktywnego enzymu. 
 

 

Enzymy 

Hamowanie  aktywności enzymatycznej 

 

 
 

Inhibitory  niekompetycyjne

  hamują  szybkość  reakcji  enzymatycznej  przez 

działanie na wolny enzym lub na kompleks ES. Hamowane zależy od stężenia 
inhibitora  i  powinowactwa  do  enzymu,  a  nie  stężenia  substratu.  Inhibitor  i 
substrat  wiążą  się  odwracalnie  i  niezależnie  od  siebie  w  różnych  miejscach 
enzymu.  
 
Inhibitor niekompetycyjny zmniejsza V

maks

, nie wpływają na K

m

. 

 
Nie  ma  konkurencji  między  substratem  i  inhibitorem,  ponadto  inhibitor  nie 
wykazuje podobieństwa do substratu i wiąże się z inną domeną enzymu. 
 

Enzymy 

Hamowanie  aktywności enzymatycznej 

 

 
 
 

Inhibitor  akompetycyjny 

wiąże  się  odwracalnie  z  kompleksem  ES,  tworząc 

nieaktywny  kompleks  ESI.  Wartość  V

max 

jest  mniejsza  w  obecności  tego 

inhibitora niż w jego nieobecności, zmniejsza się również wartość K

m

. 

 

 
 

Inhibicja  mieszana

  jest  hamowaniem  częściowo  kompetycyjnym  i  niekom-

petycyjnym,  inhibitor  może  wiązać  się  zarówno  z  E  jak  i  kompleksem  ES. 
Zmniejsza się V

max

 i wzrasta K

m

. 

 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

Enzymy 

W stanach patologicznych zmiany aktywności enzymów są często odbiciem zmian 
w narządach – dostarczają więc informacji ułatwiających rozpoznanie schorzenia i 
leczenie. 

 
Grupy enzymów występujące w surowicy krwi:

 

 

-

 

sekrecyjne,  

 

- ekskrecyjne,  

 

- wskaźnikowe  (indykatorowe). 

 

Enzymy 

 

Sekrecyjne

  –  są  normalnie  wydzielane  do  krwi,  np.  czynniki 

krzepniecia i fibrynolizy, esteraza cholinowa, ceruloplazmina, 
lipaza lipoproteinowa… 
 
 

Wskaźnikowe 

–  pojawiają  się  w  dużych  ilościach  po  uszko-

dzeniu różnych narządów, są specyficzne. 
 
 

Ekskrecyjne 

–  ich  wzrost  obserwuje  się  wskutek  przeszkody  

w normalnym odpływie różnych wydzielin ustrojowych takich 
jak  żółć,  sok  trzustkowy,  ciecz  sterczowa,  ślina  (amylaza, 
lipaza, fosfataza zasadowa).  
 
 

Enzymy 

Pomiar aktywności enzymatycznej jako wykładnika stanu fizjologicznego 

organizmu (AspAT, AlAT, LDH, fosfatazy). 

Enzymy