Metabolizm białek  

 

Ogólny schemat metabolizmu bialek 

 

Trawienie białek i absorpcja aminokwasów w przewodzie 
pokarmowym 

w żołądku

 –(

niskie pH ~2, rola HCl)- hydratacja, homogenizacja, 

denaturacja białek i wstępna degradacja do mniejszych peptydów przez 
pepsynę 

w świetle jelita cienkiego

 (pH ~7-8), 

intensywna degradacja 

oligopeptydów do krótkich peptydów i aminokwasów przez 

endopeptydazy

 (rozkład wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha 

polipeptydowego przez enzymy trzustkowe: trypsynę, chymotrypsynę) i 

egzopeptydazy

 (rozkład wiązań peptydowych z jednego lub drugiego 

końca łańcucha polipeptydowego przez karboksypeptydazy, 
aminopeptydazy, dipeptydazy) 

wchłanianie aminokwasów

 

przez komórki nabłonka jelita cienkiego (ko-

transport z jonami Na

+

) i  transport żyłą wrotną do wątroby i dalej do 

krążenia ustrojowego. 

Bilans azotowy 

Organizm człowieka nie magazynuje

 

azotu

, 

który jest niezbędny do 

syntezy białek i innych, ważnych związków azotowych o znaczeniu 
fizjologicznym. 

Bilans azotowy 

to różnica pomiędzy dzienną ilością azotu przyjętego 

wraz z dietą, głównie wraz z białkami (N

abs

) a ilością azotu wydalonego z 

moczem (N

wyd

), głównie z formie mocznika, jonów amonowych, 

kreatyniny i kwasu moczowego.

  

U zdrowych osób dorosłych: 

(N

abs

-N

wyd

)=0 (równowaga azotowa) 

U dzieci, młodzieży w okresie wzrostu, ciąży, budowy masy mięśniowej: 

(N

abs

-N

wyd

)>0 (dodatni bilans azotowy) 

U osób niedożywionych, w diecie ubogo-białkowej, w wyniszczających 
chorobach: 

(N

abs

-N

wyd

) <0 (ujemny bilans azotowy)

 

Aminokwasy egzogenne (niezbędne) i endogenne  

endogenne 

egzogenne 

Alanina 

Arginina* 

Asparagina 

Histydyna 

Asparaginian 

Izoleucyna 

Cysteina 

Leucyna 

Glutaminian 

Lizyna 

Glutamina 

Metionina 

Glicyna 

Fenyloalanina* 

Prolina 

Treonina 

Seryna 

Tryptofan 

Tyrozyna 

Walina 

 

Aminokwasy glikogenne i ketogenne 

Aminokwasy 

glikogenne 

–to aminokwasy, które mogą być 

wykorzystane w wątrobie do syntezy glukozy. 

Aminokwasy 

ketogenne

 to aminokwasy, które mogą być 

użyte do tworzenia ciał ketonowych (kwas 

ββββ

-hydroksy-

masłowy, acetooctan, aceton). 

Aminokwasy glikogenne i ketogenne 

Glikogenne 

(Sciśle) 

Ketogenne 

Glikogenne

 i 

ketogenne

 

Alanina 
Arginina 
Kwas asparaginowy 
Asparagina 
Cysteina 
Kwas glutaminowy 
Glutamina 
Glicyna 
Histydyna 
Prolina 
Hydroksyprolina 
Metionina 
Seryna 
Treonina 
Walina 

Leucyna 
Lizyna 

Izoleucyna 
Fenyloalanina 
Tryptofan 
Tyrozyna 

 

 

Przemiany aminokwasów 

Transaminacja: 

Transaminacja jest reakcją odwracalnej przemiany 
polegającej na 

przeniesieniu grupy aminowej (-NH

2

) z 

aminokwasu 

(donor grupy -NH

2

) na ketokwas (akceptor 

grupy -NH

2

), w wyniku której 

aminokwas

 przekształca się w 

swój

 ketoanalog

 (ketokwas), a 

akceptor grupy

 -NH

2

 – w 

odpowiedni 

aminokwas

. Reakcja jest katalizowana przez 

transaminazy

 (enzymy należące do klasy transferaz), których 

koenzymem jest 

fosforan pirydoksalu (PLP).

  

 

 

 

 

 

Mechanizm reakcji transaminacji: 

 

Grupa aminowa (-NH

2

) aminokwasu  biorącego udział w tej reakcji 

reaguje z PLP tworząc tzw. zasadę Schiffa, co w wyniku kolejnych 
przemian prowadzi do powstania pirydoksaloaminy (PMP) oraz 
pochodnej ketonowej aminokwasu (α-ketokwasu , czyli ketoanalogu 
aminokwasu).  
 

 

 

PLP-pochodna witaminy B6

 

PMP-pirydoksaloamina 

Pirydoksaloamina (PMP) może reagować z ketokwasem              
(α-ketoglutaranem, szczawiooctanem, lub pirogronianem), w 
wyniku czego tworzą się, odpowiednio, glutaminian, asparaginian 
lub alanina. 

Głównym akceptorem grup aminowych jest 

α-ketoglutaran

, 

ponieważ 

glutaminian

 będący produktem tej reakcji może być 

poddany 

dezaminacji oksydacyjnej

 umożliwiającej definitywne 

oderwanie grupy aminowej w formie amoniaku (NH

3

). 

Szkielety 

węglowe ketokwasów 

uzyskane w wyniku transaminacji mogą 

włączać się do przemian katabolicznych w celu produkcji energii 
lub służyć jako substraty do syntezy glukozy lub kwasów 
tłuszczowych.

  

 

 

 

 

Dezaminacja oksydacyjna glutaminianu 

Utlenienie glutaminianu przez dehydrogenazę glutaminianową jest

 

główną 

reakcją umożliwiającą usunięcie N 

z ustrojowej puli aminokwasów w 

formie amoniaku (NH

4

+

). Akceptorami wodorów w tej reakcji utlenienia są 

NAD

+

 lub NADP

+

 .

 

 

 

Poniżej pokazano schemat przedstawiający

 rolę transaminaz w kierowaniu N 

aminowego na glutaminian. 

W wyniku 

deaminacji oksydacyjnej 

katalizowanej przed

 dehydrogenazę glutaminianową 

powstaje α-ketoglutaran 

oraz 

NH

4

+

.

 

Cykl mocznikowy 

przebiega 

w wątrobie

, a w wyniku tej reakcji silnie toksyczny 

amoniak zostaje przekształcony do mniej toksycznego 

mocznika.

  

 

 

Pierwszy etap reakcji to synteza 
karbamoilo-fosforanu z 

NH

3

  i  

HCO

3

−−−−

 katalizowana przez syntazę 

karbamoilo fosforanu kosztem energii 
uwolnionej z rozkładu 

2 cząsteczek 

ATP

. Reakcja ta, zlokalizowana w 

mitochondriach

, jest nieodwracalna..  

 

 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Dalszy przebieg reakcji ma charakter cykliczny, początkowo 
przebiega w 

mitochondrium

 (do powstania 

cytruliny

), a następnie 

w 

cytoplazmie

 (gdzie powstaje 

mocznik

). 

 

 

Enzymy 

w 

mitochondrium 

:1. Karbamoilo 
transferaza ornitynowa

 

 

Pozostałe 3  enzymy  

-w 

cytoplazmie

:  

2.

 syntetaza 

argininobursztynianowa 

3.

 Liaza arginino-

bursztynianowa 

4.

 Arginaza

 

 

Powrót 

ornityny

 do 

mitochondrium odbywa się przy 
udziale transportera białkowego w 
wewnętrznej błonie 
mitochondrialnej uczestniczącego w 
skoordynowanym przenoszeniu 

cytruliny

 do cytoplazmy, a 

ornityny 

do macierzy mitochondrialnej. 

 

•

 

Fumaran 

(powstały z rozpadu arginino-bursztynianu) jest przekształcany do 

szczawiooctanu

 przez enzymy cyklu Krebsa (fumarazę i dehydrogenazę 

jabłczanową),  

•

 

Szczawiooctan 

jest przekształcony do 

asparaginianu

 na drodze transaminacji, 

co umożliwia ponowne włączenie się asparaginianu do reakcji cyklu 
mocznikowego i odzyskanie 3 cząsteczek ATP 

•

 

Dlatego

 bilans energetyczny cyklu mocznikowego

 (ilość energii zużyta na 

przeprowadzenie NH

3

 w mocznik) wynosi

 :

  -1 ATP 

•

 

Wrodzony brak któregoś z enzymów cyklu mocznikowego

 prowadzi do 

hiperamonemii

 (podwyższony poziom amoniaku we krwi), co może 

doprowadzić do śmierci lub znacznego upośledzenia umysłowego. 

 

Przypuszczalny

 mechanizm neurotoksycznego działania

 podwyższonych stężeń 

amoniaku : 

 

Wysoki poziom amoniaku aktywuje reakcję katalizowaną przez syntazę 
glutaminową: 

glutamate + ATP + NH

3

 



 

glutamine + ADP + P

i 

w wyniku czego spada stężenie kwasu glutaminowego, który jest ważnym 
neuroprzekaźnikiem i prekursorem syntezy innego neuroprzekaźnika ( kwasu 
gamma amino masłowego GABA) 

 

Spadek poziomu kwasu glutaminowego powoduje odwrócenie kierunku 
reakcji katalizowanej przez dehydrogenazę glutaminianu:  

g

lutamate + NAD(P)

+

  



 

αααα

-ketoglutarate + NAD(P)H + NH

4

+

  

 

co oznacza 

spadek poziomu 

αααα

-ketoglutaranu

, podstawowego metabolitu cyklu 

Krebsa, a w konsekwencji zaburzenie metabolizmu energetycznego w mózgu.