StudenciStudentom

 

 

 
 

 

 

 

DIAGNOSTYKA 

LABORATORYJNA 

 

 
 

WYKŁADY 

 
 

 

 
 
 

Przepraszamy za grafikę…  

To nie nasze dzieło, my próbowaliśmy jakąś ją reanimować, ale twórca tego 

tekstu zbyt pomotał funkcje Worda. 

Ja już osobiście palce mam poobcierane od obróbki graficznej tego tekstu i  

bawić się tym dalej nie mam zamiaru…  

Oddaję to tak, jak teraz jest – tzn. bardziej ekonomicznie niż oryginał ☺ 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

1/32

Diagna – Wykład 1 

 
Tryb życia, a zdrowie 
 
Papierosy 
Negatywne skutki palenia: 

 zwiększona agregacja płytek 
 zwiększone wytwarzanie tromboksanu A 
 zwiększona synteza katecholamin 
 wzrost 

ciśnienia tętniczego krwi 

 zwiększone ryzyko wystąpienia migotania komór 
 zwiększenie stężenia HbCO 
  podniesienie poziomu LDL 
 obniżenie poziomu HDL 

Palenie papierosów działa synergistycznie z nadmiernym stresem i zanieczyszczeniem środowiska. 
Dużo bardziej niebezpieczne jest palenie bierne, szczególnie jeśli dotyczy dzieci. 
 
Aktywność fizyczna 
Korzyści z codziennej, umiarkowanej aktywności fizycznej: 

  podniesienie poziomu HDL 
 obniżenie poziomu LDL 
 obniżenie poziomu TAG 
  rozbudowa sieci naczyń włosowatych w mięśniu sercowym i innych narządach 
 zwiększona aktywność fibrynolityczna 
 zwiększenie o 30% działania insuliny 
 obniżenie ciśnienia tętniczego krwi 
 obniżenie częstości skurczów serca 
 wzmocnienie 

odporności humoralnej i komórkowej 

Warto tu zaznaczyć,  że ciśnienie skurczowe nie powinno przekraczać 130 mmHg (140 mmHg – dopuszczalne), 
rozkurczowe 85 mmHg (90 mmHg – dopuszczalne). 
 
Otyłość 
Pozytywne efekty otyłości u niewiast po 40 roku życia: 

 piękno i kobiecy urok (Rubens, Łysiak, Torliński) 
  ukrywa objawy starzenia się 
  aromataza – enzym obecny w tkance tłuszczowej (endogenna suplementacja estrogenami) 

Negatywne aspekty otyłości: 

  nadmierna masa ciała 
 przedwczesne 

bóle 

kręgosłupa i stawów 

 przeciążenie układu krążenia 

 

Diagna – Wykład 2 

 
Badania skriningowe – mocz, OB/BOF, morfologia 
 
Mocz 
Glukoza w moczu – do 1g/dobę to wynik stresu (katecholaminy) – wynik negatywny. 
Bilirubina – test powinien być negatywny. 
Ciała ketonowe – bardzo łatwo przechodzą przez błonę komórkową. W określonym pH ciała ketonowe zakwaszają 
środowisko. Przy nadmiernym stężeniu ciał ketonowych dochodzi do kwasicy. 
Ciężar właściwy moczu zależy od ilości zawartej w nim wody, ilość ta jest bardzo zmienna. 
Najbardziej stałym wskaźnikiem opisującym mocz jest zawartość kreatyniny. 
Obecność składników morfotycznych krwi – jeśli krwinki są wyługowane to znaczy, że pochodzą z górnych 
odcinków układu moczowego, jeżeli pochodzą np. z pęcherza to są „świeże”. 
pH – obniżenie pH zależy m.in. od fosforanów; w niskim pH wytrącają się moczany. 
Zmętnienie – występuje przy zapaleniach układu moczowego lub w wyniku wytrącania się kryształów moczanów, 
fosforanów, węglanów i szczawianów. 
Białko (PRO) – u zdrowych ludzi wydalanie białka z moczem nie przekracza 30 mg/dobę. Wydalanie 30 – 300 
mg/dobę oznacza tzw. mikroalbuminurię.  Świadczy ona o rozwijającej się nefropatii. Nie jest ona wykrywalna w 
standardowych testach, wymaga zastosowania metod immunoenzymatycznych. 
Urobilinogen (URO) – naturalny barwnik moczu. 
Azotany (NIT) – powinny być ujemne. 
Leukocyty (LEU) – jak wyżej. 

Wersja poprawiona – usunięto 
około 20 błędów w stosunku 
wersji pierwotnej. 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

2/32

Odczyn Biernackiego (OB) 
Wartości referencyjne: 

•  kobiety – do 12 mm/h i do 20 mm/h po 60 r.ż. 

•  mężczyźni – do 8 mm/h i do15 mm/h po 60 r.ż. 

Przyczyny wzrostu OB: 

 laboratoryjne: 

 wzrost 

stężenia globulin 

 spadek 

stężenia albuminy 

 wzrost 

stężenia fibrynogenu 

  spadek liczby RBC 

 kliniczne: 

 stany 

zapalne 

 choroba 

reumatyczna 

  nowotwory (ziarnica złośliwa) 
 ciężkie niedokrwistości 
 martwica 

tkanek 

(zawał, uraz) 

 fizjologicznie 

(ciąża, połóg, miesiączka, podeszły wiek) 

Podstawowy wpływ na szybkość opadania krwinek ma rozkład białek. Wzrost OB występuje też gdy zmniejszona 
jest liczba krwinek czerwonych, wynika to z tego, że błona erytrocytów jest spolaryzowana (ma ładunek ujemny), co 
powoduje odpychanie się erytrocytów – mniej krwinek to mniejsze oddziaływanie i przyspieszone opadanie. 
OB ma swoje zalety i wady. Z jednej strony jest to tania i czuła metoda monitorowania skuteczności terapii, z 
drugiej strony prawidłowe OB nie wyklucza nawet poważnych chorób. 
Przy podwyższonym OB zawsze należy ustalić przyczynę tego stanu. 
 
A teraz coś z zupełnie innej beczki, czyli żelazo i BOF. 

 
 

Stężenie 

żelaza 

(50 – 175ug/dl) 

Stężenie 

transferyny 

(180 – 410mg/dl)

Stężenie 

ferrytyny 

(15 – 200ug/l) 

Stężenie 

albuminy 

(35 – 50g/l) 

Stężęnie CRP

(0 – 5 mg/l) 

Stan zapalny 
 

obniżone obniżone podwyższone obniżone podwyższone 

Rzeczywisty 
niedobór żelaza 

obniżone podwyższone obniżone 

bez zmian 

bez zmian 

Utajony niedobór 
żelaza 

bez zmian 

bez zmian 

obniżone 

bez zmian 

bez zmian 

Niedobór żelaza 
Stan zapalny 

obniżone 

bez zmian 

bez zmian 

(obniżone) podwyższone 

Niedożywienie 
bez niedoboru 
żelaza 

(obniżone) (obniżone) (obniżone) (obniżone) bez 

zmian 

Brak 
aminokwasów 

wszystkie białka obniżone 

Niedobór żelaza 
Stan zapalny 
Niedożywienie 

znacznie 

obniżone 

(obniżone) (obniżone) znacznie 

obniżone 

podwyższone 

 
Transferyna jest normalnie wysycona żelazem w 30%. 
CRP – stężenie tego białka wzrasta nawet 1000 razy, wzrost jest szybki i gwałtowny; poziom tego białka 
oznaczamy gdy nie ma zgodności pomiędzy wynikiem badania OB a stanem klinicznym. 
Wszystkie cztery białka są białkami ostrej fazy. Dodatnie to ferrytyna i CRP, ujemne to transferyna i albumina. 
Poziom żelaza w stanie zapalnym obniża się ponieważ jest ono magazynowane w ferrytynie. Proces ten ogranicza 
dostęp bakterii do żelaza – hamuje ich rozwój. 
Przy niedoborze żelaza zwiększa się synteza transferyny w wątrobie – pozwala to wychwycić możliwie dużo żelaza. 
Określenie „utajony niedobór żelaza” oznacza, niedobór w którym nie występują jeszcze objawy kliniczne. 
 
HCT 
Hematokryt może być określany metodą manualną lub z użyciem analizatora. 
Wartości referencyjne to: 

•  0,37 – 0,47 l/l – kobiety 

•  0,40 – 0,54 l/l – mężczyźni 

•  0,44 – 0,64 l/l – noworodki 

•  37 – 54% –  analizator 
 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

3/32

SCHORZENIE HCT 

OSOCZE 

KRWINKI 

Krwotok 

bez zmian 

równomierna utrata osocza i krwinek 

Niedokrwistość obniżenie wzrost 

objętości Utrata 

Nadkrwistość wzrost 

wzrost 

objętości zwiększenie liczby 

Przewodnienie obniżenie wzrost 

objętości bez 

zmian 

Odwodnienie wzrost 

spadek 

objętości bez 

zmian 

Mix obniżenie spadek 

objętości Utrata 

 
Kiedy spadek HCT informuje o zmniejszeniu liczby RBC (chodzi o całkowitą pulę, a nie o ilość/mm

3

)

 

? 

•  w normowolemii i hipowolemii obniżenie HCT oznacza obniżenie liczby RBC 

• w 

hipowolemii 

spowodowanej: 

 hipohydratacją HCT rośnie, a liczba RBC nie zmienia się 
  krwotokiem HCT jest bez zmian, a liczba RBC obniża się 

•  w hiperwolemii spadek HCT przy wzroście objętości osocza nie informuje nas o spadku liczby RBC 

 
W drugiej dobie po krwotoku następuje przesunięcie płynu z przestrzeni wewnątrzkomórkowej do naczyń. Po 
wyrównaniu objętości płynu obraz przypomina przewlekłą niedokrwistość. 
Kiedy HCT rośnie? 

• przy 

zwiększeniu liczby krwinek czerwonych lub przy zwiększeniu odsetka krwinek dużych 

•  przy spadku objętości osocza 

Zwiększenie liczby krwinek czerwonych występuje w czerwienicy prawdziwej, kiedy to szpik produkuje krwinki 
czerwone w nadmiernej ilości lub w nadkrwistościach wtórnych które mogą być wywołane chorobami płuc, 
anastomozami tętniczo – żylnymi, wadami serca, chorobami nerek (gdy dochodzi do nadprodukcji EPO – 
nowotwory, wodonercze). 
Zwiększenie HCT w nadkrwistości zwiększa lepkość krwi, co powoduje przeciążenie lewej komory, a w efekcie jej 
przerost. 
Wzrost HCT wynikający ze zmniejszenia objętości osocza występuje w przypadku: 

• oparzeń 

• zapalenia 

otrzewnej 

• zaburzeń gospodarki wodno – elektrolitowej takich jak: biegunki, wymioty, nadmierne pocenie się 

•  żywienia parenteralnego (gdy źle wyrównywany jest poziom płynów) 

Czerwienica górska – w warunkach wysokogórskich, przy obniżonym ciśnieniu parcjalnym tlenu dochodzi do 
nadprodukcji EPO, powoduje to zwiększenie liczby RBC. Poza tym występują zaburzenia gospodarki wodno – 
elektrolitowej, czego efektem są: biegunki, pocenie się. Zjawisko występowania czerwienicy górskiej jest stosowane 
jako doping w sporcie. 

 

Diagna – Wykład 3 

(Wykład jest sponsorowany przez litery F i U oraz cyfrę 3) 

 
Morfologia 
 
RBC 
RBC to liczba krwinek czerwonych w określonej objętości krwi. Najczęściej stosuje się dwie jednostki: 

×10

12

/l lub 

×10

6

/ul (liczbowo są one sobie równe). 

Wartości referencyjne RBC, są różne w zależności od płci oraz wieku i wynoszą: 

•  4 – 5,5 ×10

12

/l dla kobiet (3 – 3,5 

×10

12

/l dla kobiet w ciąży) 

•  4,5 – 6 ×10

12

/l dla mężczyzn 

•  6,5 – 7,5 ×10

12

/l dla noworodków 

•  4 – 6 ×10

12

/l to wartość na którą zaprogramowane są najczęściej analizatory 

Zwiększenie RBC występuje w wypadku: 

 nadkrwistości 
 odwodnienia 

(hipohydratacja) 

Obniżenie RBC występuje w wypadku: 

 niedokrwistości (anemii) 
 przewodnienia 

 
Retikulocyty 
Retikulocyt – nie ma jądra, ale ma RNA, rybosomy, i wszystko inne. Etap retikulocytu jest ostatnim etapem, w 
którym może być skorygowany niedobór hemoglobiny. 
Liczba względna retikulocytów we krwi to 0,5 – 2% (USA) lub 5 – 20‰ (promili), jest to tzw. RC lub RET. 
ARC (Absolute Reticulocyte Count) wynosi 25 – 75 

×10

9

/l (USA). 

Przy niewielkiej liczbie retikulocytów we krwi precyzja pomiarów jest mała. 
 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

4/32

Zwiększenie liczby retikulocytów (retikulocytoza) występuje w: 

 zespołach hemolitycznych 
 ostrych 

stanach 

niedotlenienia 

  pierwszych dniach po ostrym krwotoku 
 okresie 

między 5., a 9. dniem skutecznego leczenia niedokrwistości z niedoboru Fe 

 okresie 

między 5., a 9. dniem skutecznego leczenia niedokrwistości z niedoboru witaminy B

12

 

 
Obniżenie liczby retikulocytów występuje w: 

 niedokrwistości aplastycznej 
 niedokrwistości hipoplastycznej 
  anemii z niedoboru Fe lub witaminy B

12

 i kwasu foliowego (niewłaściwie leczonej) 

 
Przy anemii wylicza się tzw. skorygowaną (względną) liczbę retikulocytów – CRC (Corrected Reticulocyte Count). 
Liczba ta podaje jaka byłaby liczba retikulocytów gdyby RBC była prawidłowa. 
 

(l/l)

 

0,45

(l/l)

 

HCT

 

ret(%)

 

 

CRC

×

=

 

 
RPI (Reticulocyte Production Index) – indeks retikulocytów (również określany przy anemii). 
 

45%

HCT

HCT

 

 

CRC

 

 

RPI

×

=

 

 
RPI informuje nas o tym czy odpowiedź szpiku na anemię jest adekwatna. Jeżeli jest to RPI>3, a jeżeli nie to 
RPI<2. 
 
Stężenie hemoglobiny 
Stężenie hemoglobiny zależy od wieku i płci. Jednostką jest g/l krwi lub mmol

(monomeru hemoglobiny)

/l krwi. 

g/l 

× 0,6206 = mmol/l 

Jest to jedyny parametr, który można oznaczyć we krwi zhemolizowanej. 
 
Wartości referencyjne: 

•  115 – 160 g/l lub 7,2 – 10 mmol/l dla kobiet 

•  125 – 180 g/l lub 7,8 – 11,3 mmol/l dla mężczyzn 

•  142 – 196 g/l lub 8,8 12,2 mmol/l dla noworodków 

•  12 – 18 g/dl – analizator 

 
U kobiet w ciąży przy stężeniu hemoglobiny poniżej 10 g/dl (6,2 mmol/l) mówimy o niedokrwistości. 
 
Zwiększenie stężenia hemoglobiny występuje w wypadku: 

 nadkrwistości 
 odwodnienia 

 
Obniżenie stężenia hemoglobiny występuje w wypadku: 

 niedokrwistości 
 przewodnienia 

 
Jeżeli obniżenie stężenia hemoglobiny jest spowodowane niedoborem Fe to po podaniu leków badanie kontrolne 
wykonuje się (tak jak przy niedokrwistości) po ok. 10 dniach – wzrost stężenia hemoglobiny o 20 – 30 g/l świadczy 
o skutecznym leczeniu. 
U człowieka o masie 65 kg przetoczenie 500 ml krwi (ok. 70 g hemoglobiny) powoduje wzrost stężenia hemoglobiny 
we krwi o 12,3 g/l. 
Generalnie: HGB to mniej więcej RBC 

× 3, a HCT% to mniej więcej HGB × 3. 

 
Hipoksja 
Etapy adaptacji do hipoksji: 

 ból 

głowy 

 niepokój 
 zawroty 

głowy 

 przyspieszony 

oddech 

 przyspieszony 

tętno 

po 24 godzinach (czujemy się lepiej): 

 skurcz 

zatok 

śledziony (uruchomienie rezerw erytrocytów) 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

5/32

 zwiększenie stężenia 2,3 bisfosfoglicerynianu w krwinkach czerwonych, a w efekcie obniżenie 

powinowactwa hemoglobiny do O

2

 i nasilenie efektu Bohra 

po 7 dniach: 

 zwiększenie syntezy EPO, co prowadzi do zwiększania syntezy krwinek czerwonych 

 

 

Diagna – Wykład 4 

(Ostrzeżenie: Czytanie niniejszego wykładu może prowadzić do spontanicznego samozapłonu – Minister Zdrowia Szczęścia Pomyślności) 

 
Morfologia – c.d. 
 
MCV – średnia objętość krwinki czerwonej, równa stosunkowi HCT/RBC; MCV = 80 – 100fl (fl – fentolitr = 10

 –15

l) 

RWD – odchylenie standardowe w stosunku do MCV; wynosi ono 11,5 – 14,5% średniej objętości krwinki 

czerwonej. RWD określa w sposób obiektywny anizocytozę. 

MCH – średnia masa hemoglobiny w statystycznej krwince MCH = HGB/RBC i wynosi 27 – 34pg 
MCHC – stężenie hemoglobiny w krwinkach czerwonych MCHC = HGB/HCT i wynosi 31 – 37g/dl krwinek 
HDW – odchylenie standardowe MCHC; HDW = 2,2 – 3,2g/dl 
 

MCV 

WZROST 
(>100fl – makrocyt) 

• fizjologicznie 

u 

noworodków 

•  anemia makrocytowa z niedoboru witaminy 

B

12

 i kwasu foliowego 

• hipotoniczna 

hipohydratacja 

SPADEK 
(<80fl – mikrocyt) 

•  anemia mikrocytowa z niedoboru Fe 

• hipertoniczna 

hipohydratacja 

 

 
Jeżeli MCV i RWD są w normie to można wykluczyć anemie niedoborowe. 
MCV jest stabilne dla zdrowej osoby (bardzo stabilne), dlatego też wynik badania należy porównać z poprzednimi. 
Jeżeli MCV spada to trzeba pamiętać o tym, że: 

• należy ustalić przyczynę tego spadku 

•   w Polsce najczęściej występuje anemia mikrocytowa, hipochromiczna z niedoboru Fe 

• najczęściej pojawia się anizocytoza – rośnie RDW i rośnie odsetek mikrocytów ( gdy jeszcze HGB, MCH i 

MCHC są w normie!) 

•  gdy MCV i RWD są w normie to należy zrezygnować z oceny gospodarki żelazowej 

• w 

późnym okresie anemii z niedoboru Fe spada MCHC, HGB (poniżej 90g/l) i wysycenie transferyny 

żelazem 

• rzadko 

występuje (ale występuje) anemia mikrocytowa angiopatyczna z fragmentacją krwinek we krwi 

obwodowej 

 
Przy wzroście MCV: 

•  50% to niedobór witaminy B

12

 i kwasu foliowego 

•  25% to alkoholizm i choroby wątroby 

•  25% wynika z innej przyczyny np.: 

  terapii cytostatykami i antagonistami kwasu foliowego, inhibitorami DNA, cyklofosfamidem

1

 itp. 

  rzekoma makrocytoza w chorobie zimnych aglutynin – należy ogrzać próbkę do 37

0

C, bo w niższych 

temperaturach krwinki łączą się w większe aglomeraty co analizator odczytuje jako obniżenie RBC i 
wzrost MCV oraz MHC 

 

Sferocyty mogą zostać rozpoznane jako normocyty, gdy bierze się pod uwagę MCV lub jako mikrocyty gdy 
wykonujemy badanie mikroskopowe. 
 
Histogram – pozwala na ocenę jednorodności populacji krwinek czerwonych, może służyć do monitorowania 
skuteczności leczenia anemii i oceny czasu przeżycia subpopulacji krwinek czerwonych (np.: po przetoczeniu krwi, 
po przeszczepach szpiku). 
 
MCH – średnia masa hemoglobiny w statystycznej krwince czerwonej może być wyrażana w pg/krwinkę lub w 
fmol/krwinkę, 1fmol = 1pg 

× 0,06206. Wartość referencyjna MCH wynosi 27 – 34pg (lub 1,7 – 2,7fmol). Jeżeli MCH 

jest obniżone to mówimy o hipochromii, a gdy jest podwyższone o hiperchromii (dla porządku dodam, że normalne 
MCH oznacza normochromię). 
 
Przyczyny wzrostu MCH: 

• niedokrwistości makrocytowe nadbarwliwe (zwłaszcza niedokrwistości megaloblastyczne) 

• marskość wątroby 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

6/32

Przyczyny obniżenia MCH: 

• niedokrwistości niedobarwliwe (szczególnie z niedoboru Fe) 

• w 

chorobach 

nowotworowych 

Generalnie na podstawie MCH niedokrwistości można podzielić na: normobarwliwe, niedobarwliwe, nadbarwliwe 
(komórkowe). 

 

Niedokrwistość: 

 zaburzona 

erytropoeza: 

•  anemia z hipoproliferacji: 

  anemia normocytowa normochromatyczna (czerwone krwinki mikroskopowo bez 

zmian, MCV, RDW – bez zmian): 

 hipoplazja 

szpiku 

 zbyt 

mała stymulacja erytropoetyną 

 anemia 

różnorodna (RBC mikroskopowo prawidłowe, RDW podwyższone): 

 dysmielopoeza 
 przerzuty 

nowotworów 

•  anemia z zaburzeniami dojrzewania RBC w szpiku: 

  MCV < 80fl, RDW podwyższone: 

  anemia mikrocytowa, hipochromiczna z niedoboru Fe 

  MCV < 80fl, RDW bez zmian: 

 talasemia 
 choroby 

przewlekłe 

  MCV > 100fl (100 – 115fl), RDW podwyższone: 

 choroba 

alkoholowa 

  MCV > 115fl, RDW podwyższone: 

  niedobór kwasu foliowego 
 niedobór 

witaminy 

B

12

 

 prawidłowa erytropoeza: 

o anemie 

hemolityczne: 

• zaburzenia 

wewnątrzkrwinkowe: 

 defekty 

błonowe: 

 obniżenie odporności osmotycznej krwinek 
 eliptocytoza, 

sferocytoza, 

akantocytoza 

  hemoglobinopatie (elektroforeza HGB) 
 enzymopatie: 

 niedobór 

(obniżenie aktywności) kinazy kreatynowej (PK) 

 niedobór (obniżenie aktywności) dehydrogenazy glukozo – 6 – 

fosforanowej (G6PD) 

• zaburzenia 

zewnątrzkrwinkowe: 

  anemia autoimmunohemolityczna (odczyn Coombsa) 
 fragmentacja 

RBC: 

 mikroangiopatia 
 oparzenia 

o  anemia pokrwotoczna normocytowa normochromiczna 

 

MCHC – średnie stężenie hemoglobiny w odwirowanych krwinkach czerwonych można podawać w g/l

RBC

 lub w 

mmol/l

RBC

, 1mmol monomeru hemoglobiny = 1g 

× 0,06206. Wartości referencyjne to 310g/l (19 – 23 mmol/l). 

Analizatory zwykle podają wynik badania MCHC w g/dl. 

 

Przyczyny wzrostu MCHC: 

• wrodzona 

niedokrwistość sferocytowa (MCHC – górna granica normy) 

• odwodnienie 

hipertoniczne 

•  przyczyny hematologicze (rzadko) 

 

Należy zaznaczyć,  że MCHC fizycznie nie może przekroczyć 38g/dl, ponieważ iloczyn rozpuszczalności 
hemoglobiny w wodzie wynosi 38%. 

 

Przyczyny obniżenia MCHC: 

•  znaczna retikulocytoza (przełom retikulocytowy; MCHC – dolna granica normy) 

• niedokrwistość z niedoboru żelaza 

• odwodnienie 

hipotoniczne 

 

1

 – cyklofosfamid – lek przeciwnowotworowy stosowany w ziarnicy złośliwej, nowotworach układu chłonnego, przewlekłej 

białaczce limfatycznej, raku sutka, oskrzeli, jajnika, gruczołu krokowego, i układu moczowego oraz jako lek immunosupresyjny; 
lek upośledza zdolności krwiotwórcze szpiku 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

7/32

Diagna – Wykład 5 

 

Płytki krwi 
Wartości referencyjne: 130 – 400 

× 10

3

/ul

krwi

 (

×10

9

/l

krwi

) 

PCT – objętość płytek w całkowitej krwi; 0,1 – 0,4% 
MPV – objętość płytek; 7,2 – 11,1fl  
PDW – odchylenie standardowe; 25 – 65% 
 
Białe krwinki 
Wartości referencyjne: 4 – 10 

× 10

3

/ul

krwi

 (

×10

9

/l

krwi

) 

U statystycznego Kowalskiego w jednym mikrolitrze krwi znajduje się 7000 leukocytów. 1% z tej liczby to 70 
leukocytów. Wiedząc o tym i znając wartości referencyjne procentowego składu białych krwinek można obliczyć ile 
powinno być krwinek określonego typu (naturalnie jeżeli ktoś ma np. 8500 leukocytów/ul to należ przeliczyć podane 
wartości). 
Leukocytogram wg Schillinga: 

 

3 – 5% 

neutrofile pałeczkowate 310 

– 

350/ul 

45 – 65% 

neutrofile segmentowane 

3150 – 4550/ul 

2 – 7% 

monocyty 

140 – 490/ul 

1 – 4% 

eozynofile 

70 – 280/ul 

0 – 1% 

bazofile 

0 – 70/ul 

20 – 45% 

limfocyty 

1400 – 3150/ul 

 
Komórki LUC (Large Unstained Cells) – stanowią 0 – 4% WBC. W analizatorach chemicznych są to duże komórki 
krwi obwodowej, bez aktywności peroksydazy. Do LUC zalicza się: 

 plazmocyty 
 reaktywne 

limfocyty 

 erytroblasty 
 limfoblasty 
  mieloblasty peroksydazo – ujemne 

Liczba LUC zwiększa się w chorobach proliferacyjnych układu chłonnego i szpiku. 
 
Leukopenia – przyczyny: 

• hipoplazja 

szpiku 

•  uszkodzenie szpiku (promieniowanie jonizujące, leki, zatrucia środkami chemicznymi) 

• hipersplenizm 

•  przerzuty nowotworowe do szpiku 

• wyniszczenie 

(kaheksja

1

) 

Leukocytoza przyczyny: 

• zakażenia (bakteryjne, grzybami, pasożytami, pierwotniakami, wirusami – nie wszystkie) 

• nowotwory 

•  uszkodzenia (oparzenia, urazy, zabiegi operacyjne, zawał serca) 

•  zaburzenia metaboliczne (kwasica cukrzycowa, dna moczanowa, toksyny mocznicowe) 

• hematologiczne 

zespoły rozrostowe 

• w 

warunkach 

fizjologicznych: 

 po 

intensywnym 

wysiłku 

 po 

obfitym 

posiłku 

 w 

stresie 

  przy wydzielaniu adrenaliny i hormonów steroidowych (lub po ich podaniu) 

W granulocytopenii występuje względna leukocytoza. 
 
Monocyty – opuszczając szpik posiadają wszystkie antygeny zgodności tkankowej. We krwi obwodowej przebywają 
1 – 3 dni. Po tym okresie wędrują do tkanek i przekształcają się w makrofagi. Makrofagi w różnych tkankach różnią 
się morfologicznie i czynnościowo. Mamy więc: komórki Browicz – Kupfera (makrofagi w wątrobie), makrofagi 
pęcherzykowe (makrofagi w płucach), osteoklasty (makrofagi w kościach), mikroglej (makrofagi w OUN). 
Wszystkie makrofagi mają zdolność fagocytozy, usuwają obumarłe komórki,  zdenaturowane białko, kompleksy 
immunologiczne oraz wydzielają: IL1 i TNF. 
 
Monocytoza – przyczyny: 

• niektóre 

zakażenia wirusowe i bakteryjne (np.: mononukleoza zakaźna, paradury, kiła) 

• nowotwory 

• kolagenozy 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

8/32

• urazy 

chirurgiczne 

 
APC – komórki prezentujące antygen. Zalicza się do nich monocyty i makrofagi oraz limfocyty B. 
 
Bazofile – uczestniczą w reakcji nadwrażliwości natychmiastowej. Mają one na powierzchni 30 – 100 tys. 
powierzchniowych receptorów dla fragmentu Fc IgE, z których 20 – 50% jest wysycone IgE. Oznacza to, że do 
wystąpienia reakcji brakuje tylko antygenu. 
Jeżeli alergen połączy się z IgE pojawiają się objawy choroby atopowej. Dochodzi do degranulacji bazofili i 
uwalniają się mediatory, są to m.in.: 

 histamina 
  SRSA (wolno reagująca substancja anafilaktyczna – jest to zestaw leukotrienów) 

 

Uwolnienie histaminy prowadzi z jednej strony do zwiększenia przepuszczalności naczyń i obrzęków, z drugiej do 
poszerzenia naczyń i spadku ciśnienia krwi. 
W oskrzelach i jelitach histamina powoduje skurcz. 
Bazocytoza – przyczyny: 

•  stany alergiczne i uczulenia na leki 

• przewlekła białaczka szpikowa 

• przewlekłe stany zapalne przewodu pokarmowego 

 
Eozynofile – działają bakteriobójczo, ale słabiej niż neutrofile; żyją 8 – 12 dni w krwiobiegu (neutrofile 8h). 
Eozynofilia – przyczyny: 

• choroby 

pasożytnicze 

• choroby 

alergiczne 

i 

zakaźne 

• niektóre 

białaczki szpikowe 

 

1

 – kaheksja sensu stricte to wyniszczenie spowodowane chorobą nowotworową, a nie każde wyniszczenie (ogólnie 

wyniszczenie to inanitio) 

 

Diagna – Wykład 6 

(Wykład zawiera fenyloalaninę i nie może być czytany przez chorych na fenyloketonurię.) 

 
Granulocyty 
 
Granulocyty w szpiku można podzielić na pule: 

•  I pula to komórki hematopoetyczne, które mają zdolność do podziałów i różnicowania 

•  II pula to granulopoetyczne komórki macierzyste ukierunkowane, które mają zdolność do 

nieodwracalnego różnicowania się 

•  III pula to proliferujące nutrocyty dojrzewające (4 dni); należą tu mieloblasty, promielocyty i mielocyty 

•  IV pula to nieproliferujące neutocyty dojrzewające (4 dni); w skład tej puli wchodzą metamielocyty, 

neutrocyty o jądrze pałeczkowatym i neutrocyty o jądrze segmentowanym. Pula ta stanowi tzw. rezerwę 
szpikową granulocytów obojętnochłonnych. 

 
Uwalnianie neutrocytów z rezerwy szpikowej do krwi w warunkach homeostazy jest kontrolowane przez mechanizm 
sprzężenia zwrotnego i zależy od liczby neutrocytów we krwi. Uwalnianie zachodzi pod wpływem czynnika NRA 
(Neutrofil Releasing Activity). 
 
Na uwalnianie neutrocytów mają wpływ czynniki powodujące zaburzenia homeostazy, takie jak: 

  infekcje – endotoksyny bakteryjne 
 uszkodzenie 

tkanek 

 antygeny 

nowotworów 

 
Inne czynniki wpływające na uwalnianie neutrocytów ze szpiku to: 

 kortykosteroidy 
 glukagon 
 składowa C

3e

 komplementu 

  inerleukina 1 (z makrofagów) 

 
Neutrocyty obecne w naczyniach można podzielić na pulę krążącą (44%) i pulę marginalną (56%). Przeniesienie 
neutrocytów z puli marginalnej do puli krążącej podwaja ich liczbę w krwiobiegu, zjawisko wywołują następujące 
czynniki: 

 stres 
 adrenalina 
 posiłek 
 wysiłek fizyczny 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

9/32

Wymienione czynniki mogą być przyczyną błędów analiz laboratoryjnych. 
 
Rozmieszczenie neutrocytów w organizmie: 

•  szpik kostny – 90% (synteza 10

11

/dobę) 

•  naczynia – 2 do 3% (8 godzin) 

•  tkanki – 7 do 8% 

 
Neutrocyty przekraczają ścianę naczyń i wnikają do tkanek (nie powracają do łożyska naczyniowego). W tkankach 
mogą pełnić różne funkcje i mogą się z nimi dziać różne rzeczy: 

• ochrona 

błon śluzowych tkanek kontaktujących się ze środowiskiem zewnętrznym: 

 przewód 

pokarmowy 

 układ oddechowy 
 układ moczowo – płciowy 

•  migracja do ogniska zapalnego 

• pozostałe są niszczone przez makrofagi śledziony i wątroby 

 
Neutrofile działają tylko w środowisku wodnym co ma znaczenie przy wysychaniu błon śluzowych (u niemowlaków, 
kobiet w okresie klimakterium). 
 
Czynniki chemotaktyczne dla neutrofili (migruję w stronę większego stężenia): 

 składowe dopełniacza C

5a

, C

3a

 

 kompleks 

C

5 

– C

6

 – C

7

 (kalikreina) 

 proaktywator 

plazminogenu 

 leukotrieny 
  produkty rozpadu granulocytów 
 N–formylo–metionylo–peptydy 

bekteryjne 

 
Opsonizacja bakterii: 

 IgG 
 składowa C

3b

 

 
Fagocytoza zachodzi dzięki receptorom neutrocytów, są to receptory dla: 

 Fc 

IgG 

 składowe C

3b

, C

5a

, C

3a

 

 N–formylo–metionylo–peptydów 
 czynników 

chemotaktycznych 

 PAF 

(czynnik 

aktywujący płytki) 

 
Tworzenie fagolizosomów jest stymulowane przez TUFTSIN (tetrapeptyd ze śledziony). 
 
Neutrocytoza – przyczyny: 

•  stan zapalny (bakterie, pierwotniaki, grzyby, pasożyty, wirusy np.: wirus półpaśca) 

•  choroby nowotworowe (oskrzela, trzustki, żołądka) 

•  choroby rozrostowe szpiku 

•  uszkodzenia tkanek (urazy zabiegi chirurgiczne, zawały serca, płuc, martwice, rzucawka porodowa) 

Przyczyny neutropenii: 

•  uszkodzenie szpiku )promieniowanie, cytostatyki, toksyczne leki) 

• niedokrwistość aplastyczna 

•  rekonwalescencja w niektórych chorobach: 

 gruźlicy 
 durze 
  chorobach wirusowych (grypa, odra, różyczka) 
 malarii 

 
Eksplozja oddechowa neutrofila jest efektem połączenia się receptorów z opsoninowaną cząsteczką. W komórce 
neutrocytu dochodzi do pewnych zmian: 

  nieodwracalny wzrost katabolizmu glukozy i uruchomienie rezerw glikogenu prowadzi do zwiększenia 

stężenia kwasu mlekowego (obniżenie pH) oraz NADPH + H

+

 

 wzrost 

pochłaniania O

2

 

  endoproteinazy i fosfolipaza A

2

 uczynniają obecną w błonie lipooksygenazę co prowadzi do zwiększenia 

wydzielania LTB

4

 i LTD

4

 (pobudzenie reakcji zapalnej, chemotaksja, pobudzenie makrofagów (które 

zwiększają wydzielanie IL1) oraz limfocytów Th (które zwiększają wydzielanie IL2)) 

 powstanie 

fagosomu 

Wyróżnia się dwa systemy bakteriobójcze: tlenowozależny i tlenowoniezależny. 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

10/32

oksydaza NADPH 

 
Tlenowoniezależny system bakteriobójczy. 
Degranulacja do wnętrza fagosomu: 

• ziarnistości specyficzne (2/3) : 

 fosfataza 

alkaliczna 

  laktoferyna C (i inne białka zasadowe wiążące Fe – uniemożliwia to bakterii wzrost) 

• ziarnistości azurofilne (1/3): 

 hydrolazy 

degradujące bakteryjne białka,lipidy, polisacharydy, kwasy nukleinowe (katepsyna D i G, 

lizozym, elastaza, kwaśne hydrolazy, fosfolipaza i inne) 

 
Tlenowozależne mechanizmy bakteriobójcze: 

 
 

2O

2

 + NADPH + H

+

                                              2O

2

’

 – 

 + NADPH

+

 + 2H

+

 

 
 
O

2

’

 –

 + O

2

’

 –

 + 2H

+

                                              H

2

O

2

 + O

2 

 
 
O

2

’ 

– 

 + H

2

O

2

                                               

1

O

2

 + OH’ + OH

–

 

 
 
H

2

O

2

 + Cl

–

                                              OCl

 –

 ( O + Cl

–

 ) +H

2

O 

 
 
H

2

O

2

 + 2Cl

–

 + 2H

+

                                               2Cl

–

 + H

2

O 

 
 
H

2

O

2

 + OCl

–

                                               

1

O

2

 + Cl

–

 +H

2

O 

 
SOD – dysmutaza ponadtlenkowa 
MPO – mieloperoksydaza 
 
Produkowane w tych procesach wolne rodniki mogą wywierać szkodliwe działanie na tkanki gdy: opóźnione jest 
zamknięcie się fagosomu lub gdy zfagocytowana zostanie zbyt duża komórka (np. komórka śródbłonka) i fagosom 
„nie domknie” się. 
Wolne rodniki uszkadzają tkanki ponieważ aktywują lokalne mediatory zapalne. 
Do tego typu uszkodzeń dochodzi w: 

•  ognisku niedokrwiennym zawału serca 

•  reumatoidalnym zapaleniu stawów 

• wstrząsie septycznym 

• zapaleniu 

trzustki 

• obrażeniach wielonarządowych 

 
Przed szkodliwym działaniem wolnych rodników chronią tzw. zmiatacze wolnych rodników: 

• wewnątrzkomórkowe: 

  cytoplazmatyczna dysmutaza ponadtlenkowa (zawierająca Cu

2+

 i Zn

2+

) 

  mitochondrialna dysmutaza ponadtlenkowa (zawiera Mn

2+

, jest podobna do bakteryjnej dysmutazy) 

 katalaza 
 peroksydaza 

glutationu 

• pozakomórkowe: 

 transferyna 
 ceruloplazmina 
 witamina 

C 

 witamina 

E 

 witamina 

A 

 

Diagna – Wykład 7 

 
Białka osocza 
U statystycznego człowieka białka to 15 kg masy ciała. 4% z tej ilości (600g) stanowią białka osocza. 60% białek 
osocza (ok. 340g) znajduje się w obszarze pozanaczyniowym, 40% (ok. 240g) to białka obecne w osoczu krwi (60 – 
80g/l surowicy). W osoczu występuje ok. 300różnych białek. 

SOD 

MPO 

MPO 

MPO 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

11/32

75% białek osocza syntezowanych jest w wątrobie, synteza na rybosomach trwa 1 – 2min, modyfikacja 
posttranslacyjna trwa 20 – 40min. Wątroba nie przechowuje zsyntezowanych białek. 
Pozostałe 25% to immunoglobuliny, białko w chylomikronach (synteza w jelitach), apoferrytyna (synteza w jelitach), 
hormony peptydowe, białka powstające w szpiku. 
200 – 300g białek na dobę ulega degradacji w lizosomach, z tej ilości 25g stanowią białka osocza. 
 
Okres półtrwania białek zależy od ich funkcji: 

 białka krzepnięcia – kilka godzin 
  albuminy i niektóre immunoglobuliny – ok. 21 dni 
  hemoglobina – ok. 100 dni 

 
W ciągu doby tracimy przez przewód pokarmowy ok. 5g białka, z moczem wydalane jest 20 – 80mg (albuminy do 
30mg). Rutynowe metody pozwalają wykryć białko w moczu gdy jego wydalanie przekroczy 300mg. 
 
Albuminy 
1g albuminy ma zdolność wiązania 18g wody. Ta własność sprawia, iż albuminy odpowiadają za równowagę 
pomiędzy objętością wewnątrznaczyniową i zewnątrznaczyniową. 
Albuminy pełnią też funkcje transportowe – hormony, leki, pierwiastki (Ca

2+

, Mg

2+

, pierwiastki śladowe), wolna 

bilirubina. 
 
Białka transportowe – przykłady: 

•  transferyna – transportuje Fe 

•  transkobalamina – transportuje witaminę B

12

 

• haptoglobina 

– 

wyłapuje wolną hemoglobinę – wolna Hb jest niebezpieczna ponieważ krystalizuje w 

nerkach (niskie pH) i może doprowadzić do niewydolności nerek; haptoglobina jest dużym białkiem i Hb 
związana z nią nie przesącza się 

• białka transportowe dla hormonów sterydowych 

 
Enzymy – przykłady: 

• białka krzepnięcia krwi – bez nich przeżycie nie byłoby możliwe, ale ich aktywacja musi być ograniczona 

do określonego obszaru 

•  inhibitory proteaz – inhibitory białek krzepnięcia, inhibitory katepsyn (enzymy proteolityczne uwalniane 

m.in. przez komórki nowotworowe) 

•  ceruloplazmina – odpowiada za transport Cu

2+

, ma właściwości oksydoredukcyjne i utrzymuje równowagę 

między Fe

2+

 i Fe

3+

 

 
Odporność 
Białka osocza pełniące funkcje obronne to: układ dopełniacza i immunoglobuliny. 
 
Bufory 
18% objętości buforowej zależy od białek osocza. 
 
Materiał zapasowy 
W głodzeniu białka osocza są  źródłem aminokwasów, jeżeli to nie wystarcza organizm korzysta z białek 
mięśniowych. 
 
Zmiany stężenia białka w surowicy 
Generalnie jeden litr surowicy zawiera 60 – 80g białka, z czego 35 – 50g stanowią albuminy. Jeżleli stężenie białka 
jest niższe mówimy o hipoproteinemii, a jeśli jest wyższe o hiperproteinemii. 
 
Hipoproteinemia – przyczyny: 

• zmniejszenie 

syntezy 

białek w wątrobie: 

  niedobór aminokwasów egzogennych w diecie 
 zaburzenia 

wchłaniania 

 choroby 

wątroby (marskość, nowotwory pierwotne wątroby, przerzuty nowotworowe w wątrobie) 

• zwiększona utrata białka: 

 zespół nerczycowy 
 oparzenia 
  stany kataboliczne (np. gorączka) 
 sepsa 
 niektóre 

nowotwory 

 wysięk skórny 

•  zaburzenia syntezy immunoglobulin 

• zwiększenie objętości osocza: 

 przewodnienie 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

12/32

 hipotonia 

 
Jeżeli stężenie białka w surowicy spadnie poniżej 45g/l (20g albumin/l) to dochodzi do obrzęków, przesięków i 
hipowolemii. 
 
Hiperproteinemia – przyczyny: 

• hipergammaglobulinemia: 

  poliklonalna (infekcje, choroby autoimmunizacyjne) 
  monoklonalna (szpiczak mnogi, makroglobulinemia Waldenstroema, choroba łańcuchów ciężkich) 

• odwodnienie 

 
Na koniec warto zaznaczyć,  że w marskości wątroby ilość białka ogólnie zmniejsza się, nie dochodzi jednak do 
równomiernego obniżenia poziomu wszystkich białek – spada ilość albumin, ale jednocześnie podnosi się poziom 
immunoglobulin. W efekcie stężenie białka całkowitego w surowicy utrzymuje się w dolnych granicach normy. 
 
Elektroforeza 
W elektroforezie białka osocza rozkładają się na pewne frakcje: 

• albuminy 

(55%) 

•  α

1

 − globuliny: 

 

α

1

 − inhibitory proteaz 

 

α

1

 − kwaśna glikoproteina 

 białka krzepnięcia 
 insulina 
 apoA 

•  α

2

 − globuliny: 

 

α

2

 – makroglobulina 

 haptoglobina 
 ceruloplazmina 
 apoC 
 część IgA 
 protrombina 
  enzymy (np.: aminotransferaza asparaginianowa, izoenzymy dehydrogenazy mleczanowej i inne) 

•  β – globuliny (dzielą się na β

1

 i β

2

 globuliny): 

 transferyna 
 składowe dopełniacza 
 

β

2

 – mikroglobulina 

 apoB

100

 

 część IgA 
 część IgG 
 część IgM 
 hemopeksyna 
 properdyna 
 aminotransferaza 

alaninowa 

• granica 

między 

β i γ – globulinami to białko C – reaktywne 

•  γ – globuliny: 

 IgA 
 IgM 
 IgG 

 

Diagna – Wykład 8 

 
Zapalenia 
Ostra faza pojawia się w wyniku uszkodzenia tkanek, zapalenia, infekcji, martwicy, w ostatnich dniach ciąży. Białka 
ostrej fazy dzielimy na białka pozytywne (ich stężenie w czasie ostrej fazy rośnie min. o 25%) i negatywne (ich 
stężenie spada w ostrej fazie). 
 
Pozytywne białka ostrej fazy: 

• wzrost 

stężenia ok. 1000 razy: 

 CRP 

(białko C – reaktywne) 

 SAA 

(składnik surowiczy amyloidu A) 

• wzrost 

stężenia  2 – 5 razy: 

 fibrynogen 
 haptoglobina 
 

α

1

 – inhibitor proteinaz (

α

1

PI) 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

13/32

 

α

1

 – antychymotrypsyna (ACT) 

 

α

1

 – kwaśna glikoproteina (AGP) – dawniej zwana orozomukoidem 

• wzrost 

stężenia o ok. 50%: 

 ceruloplazmina 
 składowe dopełniacza 

 

Negatywne białka ostrej fazy: 

 albumina 
 transferyna 
 

α

2

HS glikoproteina (HS – ciepłostabilna) 

 
Wszystkie BOF są glikoproteinami, z wyjątkiem dwóch pozytywnych (CRP, SAA) i jednego negatywnego 
(albuminy). 
 
Pod względem kinetyki BOF dzielimy na białka pierwszego i drugiego rzutu. Białka pierwszego rzutu to te, których 
stężenie wzrasta po 6 – 8h od zadziałaniu bodźca, szczyt osiąga w 1 – 2 dobie, a po zaniknięciu bodźca szybko 
wraca do normy (T

1/2

 wynosi ok. 6h). Do białek pierwszego rzutu należą: CRP, SAA, ACT. 

Stężenie białek drugiego rzutu wzrasta po 24 – 48h od zadziałania bodźca, osiąga szczyt po 72 – 96h i wolno 
obniża się po ustaniu działania bodźca. Do białek drugiego rzutu należą wszystkie BOF oprócz: CRP, SAA i ACT. 
 
BOF są syntezowane w: wątrobie, monocytach i granulocytach z wielopłatowym jądrem. Synteza BOF jest 
regulowana przez cytokiny (głównie przez IL6): 

•  CRP – wzrost ekspresji genomu jest regulowany przez IL6 

•  albuminy – wiele cytokin 

•  fibrynogen – produkcja jest stymulowana przez IL6, a hamowana przez IL1 i TNF 

•  AGP – do stymulacji produkcji potrzebne są IL6 + IL1 lub IL6 + TNF 

 
Rola białek ostrej fazy. 
Białka ostrej fazy ułatwiają eliminację bakterii. Część białek ostrej fazy to inhibitory proteinaz. Ostre zapalenie 
trzustki, rozległe oparzenia, urazy tkanek powodują obniżenie poziomu inhibitorów proteinaz. 
 
Patobiochemia zapalenia 
Zapalenie jest podstawowym odczynem obronnym organizmu, niemniej jednak odczyn ten może być szkodliwy 
jeżeli: 

  bodziec zapalny jest zbyt silny 
 występuje nadmiar lub niedobór mediatorów zapalenia 
 występuje niedobór inhibitorów mediatorów zapalenia np.: niedobór inhibitora składowej C

1

 komplementu 

 
Klasyczne objawy zapalenia

1

: 

• Calor 

(zwiększenie ucieplenia) 

• Rubor 

(zaczerwienienie) 

• Tumor 

(obrzęk) 

• Dolor 

(ból) 

•  Functio laesa (upośledzenie funkcji) 

 
Klinicznie zapalenia dzielimy na ostre i przewlekłe. 
 
Zmiany elektroforetyczne białek: 

• obniża się stężenie albumin (BOF), co wynika ze zwiększonej przepuszczalności naczyń i ze 

zwiększonego katabolizmu 

• wzrasta 

stężenie 

α

1

 i 

 α

2

 – globulin (BOF) 

• zmiany 

w 

obrębie frakcji 

β – globulin są nieregularne, choć zawsze dochodzi do obniżenia stężenia 

transferyny (BOF) 

• typowe 

zmiany 

frakcji 

γ – globulin: 

  przez pierwsze 1 – 2 tyg. zwiększone jest stężenie IgM natomiast poziom IgG jest w normie 
  po 2 – 4 tyg. rośnie stężenie IgG, a poziom IgM wraca do normy; to odwrócenie proporcji IgM/IgG 

to przejście zapalenia ostrego w przewlekłe 

 
Ostra reakcja zapalna: 

•  5 objawów zapalenia 

• zmiany 

stężeń BOF 

•  OB – umiarkowany lub znaczny wzrost 

• leukocytoza 

z 

przesunięciem obrazu krwi w lewo 

• zmiany 

elektroforetyczne 

białek 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

14/32

plazminogen

trypsyna 

kininaza I 

bradykinina 

lizylobradykinia

• nadkrzepliwość/niedokrzepliwość 

• trombocytopenia 

• fibrynoliza 

• mediatory 

zapalenia: 

 aminy 

biogenne 

 oligopeptydy 
 składowe komplementu 
  pochodne kwasu arachidonowego 

 
Aminy biogenne 
Histamina 
Jest uwalniana z komórek tucznych i z bazocytów. Najczęściej  łącznie uwalniane są z histamina, serotonina i 
heparyna. 
Jeśli chodzi o receptory dla histaminy to są ich dwa rodzaje: H

1

 i H

2

. Pobudzenie receptorów H

1

 powoduje: 

 skurcz 

mięśni oskrzeli 

 rozkurcz 

mięśni naczyń i obniżenie ciśnienia krwi 

 zwiększenie przepuszczalności i obrzęk 
 skurcz 

mięśni gładkich jelit 

Pobudzenie receptorów H

2

 powoduje: 

 zwiększenie częstości pracy serca 
 zwiększenie wydzielania gastryny i w efekcie zwiększenie  wydzielania HCl przez komórki okładzinowe 

 
Serotonina 
Jest uwalniana przez komórki tuczne i płytki krwi. Co do jej działania to w małych stężeniach powoduje ona skurcz 
mięśni naczyń i zwiększenie ciśnienia krwi, w dużych stężeniach rozszerza ona naczynia krwionośne i powoduje 
obniżenie ciśnienia krwi, poza tym powoduje nieznaczne zwiększenie przepuszczalności naczyń. Serotonina pełni 
też inne funkcje: jest neuroprzekaźnikiem w OUN, oddziałuje na błonę śluzową jelit pobudzając perystaltykę. 
 
Oligopeptydy – kininy: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Kalikreina przekształca kininogeny w kininy. Większe znaczenia ma kalikreina plazminowa niż kontaktowa (tzn. 
powstała pod wpływem czynnika kontaktu Hagemana). 
Kininy są inaktywowane przez kininazy. 
 
 
 

Met – Liz  – Arg – Pro – Pro – Gly – Phe – Ser – Pro – Phe – Arg 

 
 
 
 
 
 

Czynniki krzepnięcia 

XII i XI 

aktywny czynnik 

kontaktu Hegemana

prokalikreina 

kalikreina 

plazmina 

kininogeny 

kininy 

metionylolizobradykinina

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

15/32

 
 
Funkcje kinin: 

• powodują uwalnianie ze śródbłonka: PGI

2

, EDRF, PAF 

• rozszerzają naczynia obniżając tym samym ciśnienie krwi 

• zwiększają przepuszczalność naczyń krwionośnych (obrzęk) 

• powodują uczucie bólu (np. w zawale serca) 

•  są mediatorem reakcji wstrząsowej 

 
Trombocytopenia 
Toksyny bakteryjne powodują powstawanie agregatów płytek, dochodzi do ich degranulacji, uwalniana jest 
histamina i PGI

2

. 

 
Fibrynoliza 
Odpowiadają za nią proteinazy pochodzenia leukocytarnego, wątrobowego, a także te uwalniane z uszkodzonych 
komórek (np. katepsyny w chorobach trzustki). 

1

 – cztery z wymienionych (rubor,calor, tumor, dolor) objawów sformułował Celsus w I wieku p.n.e., Galen dodał do nich jeden 

(functio laesa) w II wieku n.e. 

 

Diagna – Wykład 9 

 
Noradrenalina (NA) jest neuroprzekaźnikiem uwalnianym z zakończeń  włókien współczulnych w obecności Ca

2+

. 

Jej działanie zależy od rodzaju i lokalizacji receptora który jest pobudzany. Receptorów tych jest kilka rodzajów: 

•  α

1

 – skurcz mięśni gładkich naczynia (to działanie przeważ w warunkach fizjologicznych) 

•  α

2

 – pobudzenie receptorów zlokalizowanych na zakończeniach włókien nerwowych hamuje wydzielanie 

NA 

•  β

1

 – rozkurcz mięśni gładkich 

•  β

2

 – jeżeli są zlokalizowane na włóknach nerwowych to powodują zwiększenie wydzielania NA 

 
Blokery receptorów 

α (np. fentoloamina) powodują rozszerzenie naczyń, gdyż przewagę uzyskują receptory β. 

Blokery receptorów 

β natomiast powodują skurcz mięśni gładkich naczyń. 

 
Pobudzenie włókien przywspółczulnych powoduje rozkurcz naczyń wieńcowych. Wynika to z faktu, iż 
acetylocholina zwiększa wydzielanie PGI

2

 i EDRF, które to są czynnikami powodującymi rozszerzenie się naczyń. 

 
Nadmierny skurcz naczyń wieńcowych może wynikać z: 

•  α

1

 – stymulacja (ciągły stres) 

• wzrost 

stężenia Ca

+2

 

• obniżenie stężenie Mg

+2

 

• podwyższenie poziomu TXA

2

 

• miażdżyca (wzrost poziomu LTB

4

, LTD

4

, wzrost ekspresji receptorów histaminowych H

2

 i serotoninowych 

S

2

, obniżenie poziomu PGI

2

 i ERDF) 

• uogólniona 

kurczliwość naczyń 

 
Przyspieszenie akcji serca – skutki. 
W sarkoplazmie obniża się stosunek ATP/ADP i fosfokreatyny/kreatyny. Dochodzi do aktywacji translokazy 
adenylanowej

1

. W mitochondriach również obniża się stosunek ATP/ADP, co jest najsilniejszym stymulatorem 

fosforylacji oksydatywnej. Dochodzi więc do nasilenia fosforylacji oksydatywnej i zwiększenia stężenia ATP w 
mitochondriach (mitochondria stanowią ok. 35% objętości mięśnia sercowego). 
Należy mieć na uwadze, iż tlenowa specjalizacja metabolizmu serca, powoduje całkowitą zależność tego narządu 
od dopływu tlenu (w sercu znajduje się bardzo dużo mioglobiny magazynującej tlen). 
 
Substraty energetyczne mięśni. 
 
Mięsień szkieletowy w spoczynku zużywa głównie WKT, podczas pracy natomiast glukozę, WKT i ciała ketonowe. 
Mięsień sercowy zużywa mleczan i ciała ketonowe (O

2

), glukozę (O

2

 i beztlenowo) oraz WKT (O

2

). 

 
Jeśli chodzi o poziom WKT we krwi to w stanie sytości obniża się on, jednocześnie dochodzi do zwiększenia 
stężenia glukozy i insuliny, w adipocytach nasila się lipogeneza i słabnie lipoliza. W stanie głodu mamy sytuację 
odwrotną – podnosi się poziom WKT we krwi, obniża się stężenie glukozy i insuliny, a w adipocytach hamowana 
jest lipogeneza, a nasila się lipoliza. 
 
Metabolizm w dobrze ukrwionym mięśniu sercowym w czasie wysiłku fizycznego. 
Przyspieszone zużywanie ATP w cytoplazmie komórki mięśnia sercowego prowadzi do: 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

16/32

• zwiększenia stężenia ADP w cytoplazmie 

• zwiększenie aktywności translokazy nukleotydów adenylanowych 

• zwiększenie stężenia ADP w mitochondriach 

• obniżenie stężenia NADH i FADH

2

 w mitochondriach 

•  nasilenie przemian w cyklu Krebsa 

• obniżenie stężenia mitochondrialnego acetylo – CoA 

• nasilenie 

β – oksydacji acylo – CoA 

• wzrost 

stężenia CoA i karnityny 

•  nasilenie transportu WKT (acylo – CoA) z cytoplazmy do mitochondriów 

• zwiększenie wychwytu WKT z surowicy 

 
Odpowiedzią biochemiczną na obciążenie wysiłkiem mięśnia sercowego jest zwiększenie wychwytu WKT z 
surowicy do cytoplazmy i dalej z cytoplazmy do mitochondriów. Nasila się też katabolizm acylo – CoA. 
Zwiększenie stężenia WKT i acylo – CoA w komórce hamuje wychwyt  glukozy, jej transport przez błonę i 
katabolizm. 
Tylko w wypadku zwiększenia stężenia insuliny (egzogenna insulina) zwiększonej pracy mięśnia sercowego 
towarzyszy wzrost katabolizmu WKT i glukozy

2

. 

 
Metabolizm w niedotlenionym mięśniu sercowym ( przepływ krwi prawidłowy, mniej oksyhemoglobiny): 

• niedotlenienie 

hamuje 

fosforylację oksydacyjną 

• zwiększenie stężenia NADH w mitochondriach 

• zwiększenie stosunku NADH/NAD

+

 

• obniżenie stosunku ATP/ADP w mitochondriach i cytoplazmie 

•  hamowanie cyklu Krebsa 

• hamowaniu 

β – oksydacji 

•  hamowanie dekarboksylacji oksydacyjnej pirogronianu 

•  nasilenie glikolizy beztlenowej (20 – krotny wzrost zużycia glukozy): 

  nasilenie transportu glukozy 
 nasilenie 

glikogenolizy 

 wzrost 

aktywności heksokinazy (Hx), fosfofruktokinazy (PFK) 

 obniżenie stężenia glukozo – 6 – fosforanu 
 obniżenie stosunku ATP/ADP w cytoplazmie (mimo nasilenia glikolizy serce otrzymuje jedynie ok. 

10 – 15% ATP w porównaniu z warunkami tlenowymi) 

• zwiększenie stężenia fosfodihydroksyacetonu w cytoplazmie 

• wzrost 

aktywności enzymu Baranowskiego 

• zwiększenie stężenia α – glicerolofosforanu w cytoplazmie 

•  wychwyt WKT przez serce nie zmienia się lub jest nieznacznie obniżony 

•  nasilenie syntezy TAG co pogłębia deficyt ATP 

 
Metabolizm w mięśniu sercowym niedokrwionym – ograniczony dopływ krwi prawidłowo wysyconej tlenem. 
Efektem niedokrwienia, oprócz niedotlenienia są trudności z dowozem substratów energetycznych i eliminacją 
produktów przemiany materii. 
Ognisko zawałowe jest ogniskiem niedokrwienia (ok. 5% przepływu krwi z krążenia obocznego). Cechami 
charakterystycznymi dla obszaru niedokrwionego są: stała, choć znikoma podaż tlenu oraz akumulacja kwasu 
mlekowego. 
W ognisku niedokrwienia początkowo dochodzi do 15 – krotnego zwiększenia glikolizy beztlenowej (glukoza z 
glikogenolizy), po ok. 30 min. trwania niedokrwienia glikoliza beztlenowa spada do normalnego poziomu, po ok. 60 
min. dochodzi do dalszego hamowania glikolizy beztlenowej – wyczerpanie zapasów glikogenu. 
 
Zmiany metaboliczne: 

• znaczny 

wzrost 

stężenia kwasu mlekowego, a co za tym idzie zwiększenie stężenia H

+

 

• zwiększenie stosunku NADH/NAD

+

 w cytoplazmie 

•  niedobór tlenu prowadzi do hamowania fosforylacji oksydacyjnej: 

 zwiększenie stosunku NADH/NAD

+

 w mitochondriach 

 hamowanie 

cyklu 

Krebsa 

• hamowanie 

β – oksydacji 

•  hamowanie transportu acylo – CoA do mitochondriów, gromadzenie się WKT w cytoplazmie 

Źródłem ATP w niedokrwionym mięśniu sercowym jest szczątkowe spalanie acetylo – CoA (z pirogronianu) w cyklu 
Krebsa i łańcuch oddechowym. 
Konsekwencje braku ATP to: 

• zaburzenia 

rytmu 

serca 

• szybkie 

zanikanie 

siły skurczu 

•  uwalnianie mioglobiny i enzymów wskaźnikowych 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

17/32

Objawy prodromalne (2 – 3 tyg.) zawału serca: 

  bóle zamostkowe w klatce piersiowej (ból może nie występować u chorych na cukrzycę) 
 ciągłe uczucie zmęczenia 
 uczucie 

duszności 

 nadciśnienie 

 

1

 – enzym błony wewnętrznej mitochondrium, transportuje nukleotydy adenylanowe – „Podstawy cytofizjologii” M. Zabel 

2

 – według „Biochemii Klinicznej”  S. Angielskiego zużycie glukozy rośnie przy zwiększeniu pracy mięśnia sercowego 

 

Diagna – Wykład 10 

 
Cukrzyca 
Przyczyny zgonu chorych na cukrzycę (związane z cukrzycą) to: miażdżyca i śpiączka. 
 
Brak insuliny powoduje, że: 

•  spada wykorzystanie glukozy jako substratu energetycznego

 

• zmniejsza 

się spichrzanie glukozy w komórkach mięśniowych, wątrobowych i adipocytach, efektem jest 

to, że pacjent chudnie, zwiększa się glikemia, a przy glikemii > 180 mg/dl pojawia się glukozuria, która 
wywołuje diurezę osmotyczną i poliurię, to z kolei prowadzi do odwodnienia i zwiększenia pragnienia

 

• nasila 

się glikacja białek, co wpływa na funkcję białek takich jak apolipoproteiny czy białka strukturalne

 

• nasilenie 

się szlaku poliolowego 

Szlak poliolowy jest to szlak przemian D – glukozy do sorbitolu przy udziale reduktazy aldozowej i dalej do D – 
fruktozy z udziałem dehydrogenazy sorbitolu. Pierwszej reakcji towarzyszy przejście NADPH do NADP

+

, drugiej 

przemiana NAD

+

 do NADH. Wyczerpanie komórkowych zapasów NADPH i NAD

+

, które są niezbędne do syntezy 

glutationu i NO powoduje nasilenie stresu oksydacyjnego. 
Odkładanie się sorbitolu (soczewka, siatkówka, nerwy obwodowe, nerka) prowadzi do zaćmy i neuropatii (w tych 
dwóch wypadkach wpływ odkładania się sorbitolu jest w pełni potwierdzony). 
Autooksydacja glukozy – prowadzi do powstania wolnych rodników. Autooksydacji może podlegać glukoza wolna i 
związana z białkami. 
W cukrzycy wytwarzanie wolnych rodników przez fagocyty jest niekontrolowane. 
W chorobie tej gorzej funkcjonują enzymy takie jak: dysmutaza ponadtlenkowa i katalaza. To upośledzenie funkcji 
wynika z glikacji tych enzymów. 
Brak insuliny ma wpływ nie tylko na metabolizm węglowodanów ale również lipidów i białek. Jeśli chodzi o 
węglowodany to zwiększenie glikemii jest przyczyną wspomnianych już zmian: diurezy osmotycznj, glikacji białek, 
nasilenia szlaku poliolowego, nasilenia stresu oksydacyjnego. Jeśli chodzi o lipidy to:  

•  dochodzi do glikacji apolipoprotein (ma to znaczenie zwłaszcza dla LDL – apo B) 

•  nasilenie stresu oksydacyjnego powoduje modyfikację cząstek LDL (oksy – LDL), co czyni te LDL 

nierozpoznawalnymi (glikacja apolipoprotein ma ten sam efekt) 

• pojawia 

się więcej WKT (synteza VLDL i ciał ketonowych) 

 
Przy braku insuliny zaburzona jest też gospodarka potasowa – stężenie potasu rośnie, co wynika z kilku przyczyn: 
po pierwsze obniżenie poziomu insuliny bezpośrednio powoduje uwolnienie potasu z komórek, po drugie potas jest 
uwalniany z rozpadających się komórek i po trzecie w kwasicy (nierzadkiej w cukrzycy) dochodzi do uwalniania 
potasu z komórek. 
Kwasicy ketonowej nie musi jednak towarzyszyć hiperkalemia, ponieważ potas jest tracony przez nerki na skutek 
diurezy osmotycznej, poza tym ciała ketonowe wydalane są z moczem jako sole potasowe i sodowe – utrata 
potasu. 
Tak czy owak lecząc śpiączkę cukrzycową należy monitorować elektrolity. 
 
Późne powikłania cukrzycowe – na ich powstanie ma wpływ kilka czynników: 

• hiperglikemia 

• glikacja 

białek 

•  zaburzenia gospodarki lipidowej 

•  nasilenie szlaku poliolowego 

• nasilony 

stres 

oksydacyjny 

 
Hyperhomocysteinemia – nasila zaburzenia krzepnięcia i powoduje modyfikację apoB w LDL; jest czynnikiem 
aterogennym (miażdżycorodnym) i trombogennym. 
 
U cukrzyków występuje wzrost stężenia lipoproteiny a (norma – do 30 mg/dl), która ogranicza fibrynolizę. W skład 
lipoproteiny a wchodzi apo a, która blokuje receptor dla plazminogenu. 
 
Tutaj powinny się znajdować normy glikemii na czczo, ale są one na kserówkach z ćwiczeń więc nie będę się 
przeciążać. 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

18/32

 

Diagna – Wykład 11 

 
Hipoglikemia, głodzenie 
W czasie głodzenia dochodzi do zwiększenia zużycia WKT i redukcji zużycia glukozy, nasila się też rozpad 
glikogenu.  
Jeśli chodzi o odżywianie się to mamy dwie fazy: anaboliczną i kataboliczną. 

 
 

 
W tym miejscu warto zaznaczyć, że ketogeneza nie jest mechanizmem ochronnym w ostrej hipoglikemii, ale pełni 
taką funkcję w hipoglikemii przewlekłej. 
Glukagon i adrenalina mają doraźne działanie hiperlipemizujące. Kortyzol i hormon wzrostu działają długotrwale. 
 
Hipoglikemię dzielimy na głodową i reaktywną (poposiłkową). 
 
Hipoglikemia reaktywna: 

• hipoglikemia 

pokarmowa 

•  wrodzona nietolerancja fruktozy 

• okres 

poprzedzający wystąpienie cukrzycy typu II 

•  hipoglikemia idiopatyczna (czynnościowa) 

 
Pacjenci z hipoglikemią na czczo mogą mieć komponentę reaktywną, ale pacjenci z hipoglikemią reaktywną nie 
mają hipoglikemii na czczo. 
Poposiłkowy hiperinsulinizm występuje po zabiegach operacyjnych, w wyniku których skrócony został przewód 
pokarmowy lub przecięty został nerw błędny, co powoduje szybkie opróżnianie  żołądka i szybkie wchłanianie 
glukozy, co z kolei nasila wydzielanie insuliny. Stężenie insuliny obniża jednak się wolniej niż stężenie glukozy. 
 
Przekarmienie glukozą lub sacharozą może prowadzić do stymulacji układu współczulnego co prowadzi do 
nasilenia uwalniania adrenaliny. Długotrwałe przekarmianie i stymulacja układu współczulnego może prowadzić do 
wyczerpania rezerw insuliny w trzustce i rozwoju cukrzycy. 
 
Hipoglikemia głodowa 
Przyczyny tej choroby mogą być różne: 

 obniżenie produkcji glukozy 

• niedobory 

hormonalne: 

 niedoczynność przysadki 
 niedoczynność kory nadnerczy 
 niedobór 

glukagonu 

• defekty 

enzymatyczne: 

 glukozo–6–fosfataza 
 fosforylaza 

wątrobowa 

 karboksylaza 

pirogronianowa 

• niedobór 

substratów: 

  hipoglikemia ketogenna noworodków 
 znaczące niedożywienie 
 późny okres ciąży 
 przewlekła niewydolność nerek 
 dystrofia 

mięśniowa 

Faza Podstawowy 

hormon 

Osoczowe 

substraty 

Kierunek zmian 

Aktywne procesy

 

anaboliczna 

Insulina Zwiększenie 

stężenia glukozy, 

TAG, 

aminokwasów i 

obniżenie stężenia 

WKT i ciał 

ketonowych. 

Magazynowanie i 

produkcja energii. 

1. odkładanie 

glikogenu 

2. synteza 

aminokwasów 

3. formowanie TAG

 

kataboliczna 

Glukagon Obniżenie stężenia 

glukozy, TAG, 

aminokwasów i 

zwiększenie 

stężenia WKT i ciał 

ketonowych. 

Uwalnianie 

zmagazynowanych 

zapasów. 

1. glikogenoliza 

2. glukoneogeneza

3. proteoliza 

4. lipoliza 

5. ketogeneza 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

19/32

• nabyte 

choroby 

wątroby: 

  wątroba zastoinowa 
 zapalenie 

wątroby 

 marskość wątroby 
 mocznica 

•  subatancje chemiczne (leki): 

 alkohol 
 salicylany 

 nadmierne 

zużycie glukozy: 

• hiperinsulinizm: 

 insulinoma 
 egzogenna 

insulina 

 autoimmunologiczny 

zespół insulinowy 

 wstrząs endotoksyczny 

•  właściwy poziom insuliny: 

 guzy 

części zewnątrzwydzielniczej trzustki 

  wady metabolizmu kwasów tłuszczowych 
  kacheksja z niedoboru tłuszczów 

 
Jeżeli do zrównoważenia hipoglikemii trzeba zużyć >200g glukozy to choroba wynika ze zwiększonego zużycia 
glukozy. Jeżeli trzeba zużyć <200g glukozy to nie można wyciągnąć żadnych wniosków. 
 
Jeszcze parę słów o alkoholu: 
Utlenianie alkoholu zwiększa stężenie NADH, co obniża glukoneogenezę. Poza tym niedobór tiaminy i 
podwyższony poziom NADH prowadzą do zablokowania dehydrogenazy pirogronianowej, czego skutkiem jest 
zwiększenie stężenia pirogronianu i mleczanu. 
 
Jeszcze parę faktów odnośnie samej diagnostyki: 

1.  O hipoglikemii mówimy gdy stężenie glukozy we krwi spadnie poniżej 45 mg/dl. 
2. Współczynnik stężenia insuliny (

µg/ml) do stężenia glukozy (mg/dl) powinien wynosić < 0,3 (0,4). 

3. Stężenie C – peptydu w osoczu powinno wynosić 1 – 2 

µg/l (0,33 – 0,55 mmol/l). 

4. Przedłużone głodzenie: 

•  w czasie 72 – godzinnego testu podaje się tylko płyny 

• mierzenie 

stężenia glukozy, insuliny i kortyzolu co 6h oraz w momencie wystąpienia objawów 

hipoglikemii 

5. Przedłużony OGTT

1

: 

•  test 5 – godzinny 

• pomiar 

stężenia glukozy i insuliny co 1h oraz w momencie wystąpienia objawów hipoglikemii 

6.  Test hamowania endogennej insuliny: 

• wlew 

dożylny insuliny 0,1 U/kg m.c. 

• w 

ciągu 60 min. glikemia obniża się do około 45 mg/dl, a stężenie C – peptydu spada poniżej 

1,2 

µg/l 

7.  Test prowokacji glukagonem: 

•  1mg glukagonu dożylnie 

•  pomiar glikemii co 10 min. 

•  szybki wzrost glikemii i następnie powrót do wartości wyjściowych w ciągu 90 min. 

 

1

 –  doustny test obciążenia glukozą Oral Glucose Tolerance Test 

 

 
 
 

 

 

 

To by było na tyle, jeśli chodzi o 

wykłady z diagnostyki, teraz 

medycyna laboratoryjna. 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

20/32

Medycyna laboratoryjna – Wykład 1 

 
Zawał, miażdżyca i lipoproteiny 
 
Zawał mięśnia sercowego doprowadza m.in. do aktywacji układu adrenergicznego, czego efektem jest: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Do tego przejrzystego jak asfalt schematu trzeba jeszcze dodać parę  słów. Po  pierwsze aktywacja układu 
dopełniacza doprowadza (przy udziale IL1 – z makrofagów) do migracji i naciekania obszaru niedokrwienia przez 
granulocyty, co z kolei prowadzi do martwicy ogniska i do uwalniania anionorodnika ponadtlenkowego, rodnika 
hydroksylowego, tlenu singletowego, LTB

2

, i PAF (pobudzającego wydzielanie TXA

2

). 

Podwyższone stężenie Ca

+2

 w komórce powoduje zwiększenie aktywności oksydazy ksantynowej, co prowadzi do 

nasilenia syntezy rodników tlenowych w brzeżnej warstwie niedokrwienia, a w fazie reperfuzji w całym tym obszarze  
(dostęp O

2

). 

 
Postępowanie w bólu wieńcowym: 

• uspokoić 

• nitrogliceryna 

• aspiryna 

 
Jednorazowe podanie aspiryny powoduje trwałe zablokowanie syntezy tromboksanu w danej populacji płytek (płytki 
żyją ok. 1 tyg.). Duże dawki blokują syntezę prostacykliny – brak efektu. 
 
W zawale należy podawać płyn łączony: K

+

 + glukoza + insulina. 

 
Diagnostyka 
Na diagnostykę zawału składają się: obraz kliniczny, EKG oraz oznaczenie markerów biochemicznych. 
 
Aby wykluczyć zawał oznacza się: 

 mioglobinę 
 masę troponiny 
 masę izoenzymu sercowego kinazy kreatynowej 

 
Mioglobina jest niespecyficzna, ale pozwala określić czy proces zawałowy został zahamowany czy postępuje 
(kinetyka zawału).  
Jeśli chodzi o TnC to nie można odróżnić czy pochodzi ona z serca czy z mięśni szkieletowych, można natomiast 
wskazać pochodzenie TnT i TnI. 
Kinaza kreatynowa wykazuje aktywność po kilku godzinach (ok. 8h), jeżeli ocenia się masę, a nie aktywność to 
można wykryć enzym wcześniej i można określić od jak dawna jest on obecny w osoczu. 

Pobudzenie układu adrenergicznego

RAA 

Utrata K

+

 i Mg

+ 

Zburzenia 

rytmu serca 

lipoliza

WKT

Hamowanie 

sekrecji insuliny

Upośledzenie 

wchłaniania glukozy

Kwasica

Hormony 

tarczycy 

Agregacja 

płytek i 

zab. w 

uwalnianiu 

TXA

2

Zwiększenie 

zapotrzebow

ania na O

2

 

Brak ATP i 

uszkodzenie  

serca 

Obniżenie 

stężenia K

+

 w 

komórce 

Podwyższone 

stężenie Ca

+2

 

w komórce 

Aktywacja składowych 

dopełniacza 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

21/32

Jeżeli w ciągu 4 – 6h od wystąpienia objawów nie wystąpi wzrost poziomu TnI to można wykluczyć zawał. 
Najwcześniej ze wszystkich markerów pojawia się mioglobina, drugi w kolejności pojawia się izoenzym sercowy 
kinazy kreatynowej (wzrasta też aktywność całkowitej kinazy kreatynowej, potem pojawiają się pozostałe markery. 
 
Izoformy CK – MB 
CK – MB

2

 jest izoformą tkankową; zawiera dodatkową lizynę. 

CK – MB

1

 jest izoformą osoczową; bez lizyny; szybciej wędruje do katody 

CK – MM ma trzy izoformy- CK – MM

1

, CK – MM

2

, CK – MM

3

 (ta ostatnia izoforma jest formą tkankową; z lizyną; 

wolno wędruje do katody). 
 
U ludzi zdrowych stosunek CK – MB

1

/CK – MB

2

 = 1, czyli CK – MB

2

 stanowi 50% CK – MB. Po ok. 4h od zawału 

CK – MB

2

 stanowi już 75% CK – MB. Po 12h wzrasta stężenie CK – MB

1

, ale CK – MB

2

 to i tak ponad 75% ogólnej 

CK – MB. 
Wykluczenie zawału serca na podstawie aktywności enzymu jest możliwe po ok. 10h. Ocena masy lub izoformy 
enzymu pozwala wykluczyć zawał w pierwszych 4h. 
 
Przedwczesna miażdżyca 
O przedwczesnej miażdżycy mówimy wtedy gdy pojawia się ona przed 55 rokiem życia u mężczyzn lub przed 65 
rokiem życia u kobiet. 
Czynniki ryzyka przedwczesnej miażdżycy : 

 hiperlipoproteinemia 
 nadciśnienie 
 otyłość 
 cukrzyca 
 palenie 

tytoniu 

 brak 

wysiłku fizycznego 

  CNS lub choroby innych tętnic u członków rodziny 
  płeć męska 
  młody wiek 
 typ 

zachowania 

A 

 
Lipoproteiny 
W centralnej części lipoproteiny znajdują się triacyloglicerydy i estry cholesterolu, zewnętrznie umiejscowione są 
fosfolipidy, wolny cholesterol i apoproteiny. Apoproteiny mogą być peryferyjne lub integralne (np.: apo B, apo A). 
Jeśli chodzi o ich funkcje to są one ligandami dla receptorów, pełnią rolę enzymów poza tym duże znaczenie ma ich 
hydrofilność. 
 
Podział lipoprotein: 

 Ultrawirowanie: 

•  chylomikrony (0,900 – 0,960) 

•  VLDL (0,960 – 1,006) 

• LDL

1

 lub IDL (1,006 – 1,019) 

• LDL

2

 (1,019 – 1,063) 

•  HDL (1,063 – 1,210) 

 Lipidogram 

(elektroforeza): 

• WKT 

związane z albuminą  

•  α

1

 – lipoproteiny (0,25 – 0,46 g/g śr. 35) – odpowiadają frakcji HDL 

• pre 

β – lipoproteiny (0,17 – 0,33 g/g śr. 25) – odpowiadają frakcji VLDL 

•  β – lipoproteiny (0,32 – 0,48 g/g śr. 40) – odpowiadają frakcji LDL 

•  chylomikrony – nie wędrują w polu elektrycznym 

  Precypitacja – do rozdzielenia lipoprotein tą metodą wykorzystuje się heparynę lub siarczan dekstranu i 

jony dwuwartościowe (np. Ca

2+

); w supernatancie pozostają HDL

2

 i HDL

3

, w osadzie natomiast znajdują 

się VLDL, LDL i HDL

1

. 

Jeszcze słowo wyjaśnienia odnośnie jednostki g/g – oznacza ona jaka część barwnika została związana przez 
poszczególne frakcje. 
 
Współczynniki. 
Stosunek: 

α + pre β  + β / α u zdrowych ludzi wynosi 2,5 – 3,0. Zwiększenie się tego stosunku do 10 jest 

równoznaczne z dwukrotnym zwiększeniem ryzyka wystąpienia przedwczesnej miażdżycy, a zwiększenie się go do 
23 oznacza trzykrotny wzrost tego ryzyka. 
Innym współczynnikiem, który można określać jest stosunek: chol. we frakcji LDL / chol. we frakcji HDL, optimum to 
wartości 2,5 – 3,0. 
 
A teraz trochę o poszczególnych frakcjach: 

LDL

1

 i LDL

2

 stanowią frakcję LDL 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

22/32

HDL lub 

α – lipoproteiny składają się w 50% z protein i w 50% ze składników lipidowych. Połowę składników 

lipidowych (25% całości) stanowią fosfolipidy, 1/3 stanowi cholesterol, a reszta to triacyloglicerole. Funkcją tych 
lipoprotein jest transport fosfolipidów i estrów cholesterolu do wątroby. Im więcej jest ich we krwi tym mniejsze 
ryzyko rozwoju miażdżycy. 
 
LDL lub 

β – lipoproteiny składają się w 80% ze składników lipidowych i w 20% z protein. 60% składników 

lipidowych stanowi cholesterol i estry cholesterolu, 20% to fosfolipidy i 20% to triacyloglicerole. Funkcją tej frakcji 
jest transport cholesterolu z wątroby do tkanek. Im wyższy poziom tych lipoprotein tym większe ryzyko rozwoju 
miażdżycy. 
 
VLDL lub pre 

β – lipoproteiny składają się w 90% ze składników lipidowych i w10% z protein. Triacyloglicerole 

stanowią 50% składników lipidowych na pozostałe 50% składają się fosfolipidy i cholesterol. Wysoki poziom tych 
lipoprotein zwiększa ryzyko rozwoju miażdżycy (choć nie są tak groźne jak LDL). 
 
Chylomikrony składają się głównie ze składników lipidowych, proteiny stanowią 1 – 2%. Triacyloglicerole stanowią 
90% składników lipidowych, pozostałe 10% to fosfolipidy i cholesterol. Funkcją chylomikronów jest transport 
egzogennych TAG z jelit. Chylomikrony nie odgrywają dużej roli w rozwoju miażdżycy. 
 
Wolne kwasy tłuszczowe: 

•  są transportowane w osoczu z albuminami (kilka miejsc wiązania o różnym powinowactwie) 

• stężenie zmienne – maleje po posiłku węglowodanowym i rośnie ponownie przed kolejnym posiłkiem 

• wartości referencyjne: 

  0,4 – 0,8 mmol/l po posiłku węglowodanowym 
  0,7 – 0,8 mmol/l w głodzeniu 
  do 2,0 w cukrzycy niewyrównanej 
  do 1,0 po posiłku tłuszczowym 

• stężenie rośnie w następujących sytuacjach: stres, wysiłek, głód, cukrzyca (wzrost stężenia WKT w 

osoczu jest jednym z pierwszych objawów) 

•  w cytozolu WKT wiązane są prze białko Z, które pełni rolę podobną jak albumina w surowicy 

 
A teraz dla odmiany tabelka – procentowa zawartość apoprotein w poszczególnych frakcjach lipoprotein: 
 

 Chyl 

VLDL 

LDL 

HDL 

Apo A 

25% 

ślad –  80% 

Apo B 

15% 

35% 

>95% – 

Apo C 

50% 

50% 

ślad 10% 

Apo D 

ślad 

ślad –  5% 

Apo E 

10% 

15% 

ślad 5% 

 
Apoproteiny 
Apo A

1

 – wartości referencyjne to 2,43 – 3,86 g/l; wyróżniamy apo A I i apo A II. Wartości referencyjne apo A

 

I są 

różna dla mężczyzn i kobiet, i wynoszą: M 1,15 – 1,9 g/l, K 1,15 – 2,2 g/l. Apo A I to główna apoproteina HDL, jest 
aktywatorem LCAT. Apo A II stabilizuje strukturę HDL. 
Zwiększenie stężenia apo A występuje na skutek działania estrogenów (ciąża)  oraz  w  rodzinnej              
hiper – 

α –lipoproteinemii, wiąże się ono ze zmniejszeniem ryzyka rozwoju miażdżycy. Obniżenie poziomu apo A 

występuje jako efekt rodzinnej hipo – 

α –lipoproteinemii oraz w chorobie Tangierskiej (patrz wykład 2.), efektem jest 

zwiększenie ryzyka wystąpienia miażdżycy. 
 
Apo B – 100 – wartości referencyjne to: M 0,6 – 1,5 g/l, K 0,7 – 1,6 g/l. Apoproteina ta jest ligandem dla receptorów 
LDL (receptory te rozpoznają apo B/E), jest to główna apoproteina LDL (pochodzi z VLDL do których jest 
wbudowywana w wątrobie). 
Zwiększenie jej stężenia występuje w  pod wpływem działania progesteronu (ciąża), zwiększa ono ryzyko 
wystąpienia miażdżycy. Obniżenie stężenia występuje w rodzinnej hipo – 

β – lipoproteinemii oraz jako efekt 

działania estrogenów. 
 
Apo B – 48 – jest to jedna z głównych apoproteina chylomikronów, syntetyzowana w jelicie. 
 
Apo C I – aktywator LCAT. 
 
Apo C II – aktywator LPL, główna apoproteina VLDL i chylomikronów. Obniżenie stężenia apo C II występuje we 
wrodzonym niedoborze autosomalnym, w hiperchylomikronemii oraz na czczo. 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

23/32

 
Apo C III – hamuje LPL. 
 
Apo D – przenosi estry cholesterolu w HDL. 
 
Apo E – ligand dla receptora apo E i apo B/E. 
 
Apo a – ma budowę zbliżoną do plazminogenu (wiąże się tam gdzie plazminogen, a nie ma jego aktywności), 
wiąże się z apo B mostkiem disiarczkowym, jest to składnik lipoproteiny a, jest bardzo aterogenna. 
 
LCAT (acylotransferaza lecytyna – cholesterol) 
Jest syntetyzowana w wątrobie, głównie w HDL. Jej aktywatory to: apo A Katalizuje ona reakcję estryfikacji 
cholesterolu (substraty to cholesterol i lecytyna, a produkty to estry cholesterolu i lizolecytyna). Estry cholesterolu 
są hydrofobowe dlatego znajdują się one w rdzeniu HDL. Sytuacją optymalną jest stosunek lecytyny do 
cholesterolu jak 3:1, taka sytuacja występuje tylko w HDL

3

. 

 
LPL (lipaza lipoproteinowa) 
Jej aktywatorem jest apo C II, hamują ją apo C III i apo C I. Syntetyzowana jest w komórkach różnych narządów i 
tkanek (tkanka tłuszczowa, mięsień sercowy, mięśnie szkieletowe, gruczoł piersiowy, wątroba – lipaza wątrobowa 
jest inna!). 
Enzym zlokalizowany jest na powierzchni komórek śródbłonka naczyń  włosowatych, stąd LPL pozawątrobowa 
uwalniana jest do surowicy przez heparynę. 
 
LPL różnego pochodzenia cechuje różne powinowactwo do substratu (TAG). LPL serca ma duże powinowactwo, 
natomiast powinowactwo LPL tkanki tłuszczowej jest małe (enzym ten działa tylko w obecności insuliny). 
Funkcją tego enzymu jest zapewnienie napływu WKT do tkanek. W przypadku serca WKT są substratem 
energetycznym, w tkance tłuszczowej są z nich syntetyzowane triacyloglicerydy, służące jako materiał zapasowy. 
 
Na zakończenie wartości referencyjne dla cholesterolu, TAG, LDL i HDL. 

 
 

 

ZDROWI ZAGROŻENI 

MIAŻDŻYCĄ 

KONIECZNA 

TERAPIA 

CAŁKOWITY 

CHOLESTEROL 

150 – 190 mg/dl 

200 – 240 mg/dl 

>240 mg/dl 

TAG 

<150 mg/dl 

150 – 200 mg/dl 

>200 mg/dl 

CHOLESTEROL 

W LDL 

<115 mg/dl 

(u osób z CNS 

<100 mg/dl) 

115 – 160 mg/dl 

>160 mg/dl 

CHOLESTEROL 

W HDL 

>35 mg/dl 

(0,9 mmol/l) 

Optimum to: 

M 35 – 70 mg/dl 

(0,9 – 1,8 mmol/l)

K 40 – 80 mg/dl 

(1,0 – 2,1 mmol/l)

 <35 

mg/l 

 
Na koniec tego zakończenia przeliczniki: 
Cholesterol: 
1 mmol/l = 1 mg/dl 

× 0,0259 

TAG 
1 mmol/l = 1 mg/dl 

× 0,0114 

 
Na absolutny koniec, końca tego zakończenia „test zimnej flotacji”: 
Mętną surowicę zostawiamy na noc w lodówce, jeżeli rano na powierzchni pojawi się kożuszek, a surowica będzie 
klarowna to znaczy, że przyczyną zmętnienia były chylomikrony, jeżeli surowica pozostanie mętna i nie pojawi się 
kożuszek to znaczy, że za zmętnienie odpowiada VLDL, a jeżeli surowica pozostanie mętna i jednocześnie pojawi 
się kożuszek świadczy to o obecności zarówno chylomikronów jak i VLDL. 
 

1

 – Harper wspomina jeszcze o apo A IV, która jest wydzielana z chylomikronami, ale przenoszona do HDL; jest związana z 

tworzeniem lipoprotein bogatych w TAG; synteza w ścianie jelita; funkcja nieznana 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

24/32

Medycyna laboratoryjna – Wykład 2 

 
Zaburzenia metabolizmu lipoprotein 
 
W chorobach związanych z metabolizmem lipoprotein podstawowe badania to: 

•  ocena wizualna surowicy 

• poziom 

całkowitego cholesterolu w surowicy 

•  poziom TAG w surowicy 

•  poziom cholesterolu – HDL 

•  poziom apo A, apo A I i apo B 

• lipidogram 

 
Pierwotna hiperlipoproteinemia – diagnostyka: 

• wykluczyć wtórne hiperlipoproteinemie 

• trzeba 

stwierdzić trzykrotnie dyslipoproteinemię: 

 w 

odstępach 7 – 14 dniowych 

 w 

warunkach 

standardowych 

  w okresie stabilizacji masy ciała 
  w czasie stosowania zwykłej diety 
  po 4 tygodniach od odstawienia leków 

• choroba 

rodzinna 

•  wzrost poziomu pojedynczej frakcji lipoprotein 

• często komplikacje sercowo – naczyniowe 

• Xanthoma 

na 

skórze 

•  zaburzeniom lipidowym często towarzyszą zaburzenia metabolizmu węglowodanów i kwasu moczowego 

• klasyfikacja 

wg 

Fredericksona 

•  gdy surowica jest mleczna wykonuje się test zimnej flotacji 

 
TYP I 

•  inne nazwy to: choroba Buerger – Gruetza

1

, hyperchylomikronemia, hipertriacyloglicerydemia 

indukowana tłuszczami, hiperlipemia egzogenna 

•  stanowi 1% pierwotnych hiperlipoproteinemii 

• surowica 

żółto – mleczna, po teście zimnej flotacji przezroczysta z kożuszkiem 

• bardzo 

wyraźny wzrost poziomu TAG (do 12 mmol/l, wartości referencyjne to < 1,7 mmol/l) 

•  przyczyny: deficyt LPL lub apo C II 

•  dziedziczenie autosomalne recesywne 

• objawy 

u 

dzieci: 

 hepatosplenomegalia 
 Xanthoma 
 siatkówka 

hiperlipemiczna 

  kolka brzuszna (pierwszy objaw) 

 
TYP IIa 

•  inne nazwy: hipercholesterolemia rodzinna, Xanthomatoza hipercholesterolemiczna  rodzinna, 

hiperbetalipoproteinemia 

•  stanowi 40% pierwotnych hiperlipoproteinemii 

•  dziedziczenie autosomalne dominujące (różne objawy u homo i heterozygot) 

•  przyczyna: niedobór receptora apo B/E 

• surowica 

żółta przezroczysta 

•  bardzo wzrasta poziom całkowitego cholesterolu (15 – 25 mmol/l, wartości referencyjne to ok. 5 mmol/l) 

• zwiększa się stężenie β – lipoprotein (LDL) 

• wcześnie rozwija się ciężka miażdżyca, szczególnie u homozygot, heterozygoty – nagła śmierć ok. 40 – 

45 roku życia 

 
TYP IIb 

•  inne nazwy: hipercholesterolemia mieszana, hipercholesterolemia z hipertriacyloglicerydemią 

• surowica 

żółta opalizująca 

•  jest to defekt poligenowy 

• zwiększenie poziomu całkowitego cholesterolu do 10 – 15 mmol/l 

• zwiększenie stężenia β – lipoprotein (LDL) 

• zwiększenie poziomu TAG do 6 – 8 mmol/l 

• zwiększenie poziomu pre β – lipoprotein (VLDL) 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

25/32

TYP III 

•  inna nazwa: dysbetalipoproteinemia 

•  stanowi < 5% pierwotnych hiperlipoproteinemii 

• zwiększenie poziomu TAG 

• zwiększenie poziomu całkowitego cholesterolu 

•  w lipidogramie szerokie pasmo β (od pre β – lipoprotein (VLDL) do β – lipoprotein (LDL)) 

• przyczyna: 

występowanie apo E 2/2 (85%) lub apo E 4/2 (15%) – wyróżnia się trzy allele genu 

kodującego apo E: E

2

, E

3

 i E

4

 co daje sześć fenotypów apo E, receptory hepatocytów dla apo B/E nie są 

wrażliwe na apo E 2/2 i są mało wrażliwe na apo E 4/2 

• miażdżycorodność 

 

TYP IV 

•  inne nazwy: hipertriacyloglicerydemia indukowana węglowodanami, hiperlipemia endogenna 

• często połączona jest z cukrzycą i otyłością 

•  komplikacje sercowo – naczyniowe występują później niż w typach II i III 

• przyczyna: 

obniżenie stosunku apo C II / apo C III 

• surowica 

żółto – mleczna, po teście zimnej flotacji bez zmian 

• poziom 

TAG 

zwiększony do ok. 10 mmol/l 

• wzrost 

stężenia pre 

β – lipoprotein (VLDL) 

•  nietolerancja glukozy – obniżenie wrażliwości na insulinę 

•  podobna do hipertriacyloglicerydemii alkohowej 

•  poprawa po diecie ryżowo – jabłkowej 

 

TYP V 

• inne nazwy: hipertriacyloglicerydemia mieszana, hiperlipemia egzogenno – endogenna, 

hipertriacyloglicerydemia indukowana tłuszczami i węglowodanami 

•  stanowi < 5% pierwotnych hiperlipoproteinemii  

• poziom 

TAG 

rośnie do ok. 20 mmol/l 

•  podniesienie poziomu dwóch frakcji: chylomikronów i pre β – lipoprotein (VLDL) 

•  bez komplikacji sercowo – naczyniowych 

• często z cukrzycą i zapaleniem trzustki 

 

TYP VI 

•  inna nazwa: hiperalfalipoproteinemia 

• członkowie rodzin w których występuje ten typ hiperlipoproteinemii są  długowieczni, obniża się ryzyko 

rozwoju miażdżycy tętnic 

• skład HDL nie różni się od prawidłowego 

 

Należy pamiętać, że u osób z poziomem Ch – HDL poniżej 35 mg/dl (0,9 mmol/l) ryzyko rozwoju miażdżycy jest 
ośmiokrotnie większe niż u osób z poziomem Ch – HDL równym 60 mg/dl (1,5 mmol /l). 
Stężenie Ch – HDL jest regulowane przez czynniki genetyczne, hormonalne, środowiskowe i leki. Wzrost poziomu 
Ch –HDL występuje pod wpływem estrogenów, umiarkowanego wysiłku fizycznego i polifenoli (czerwone wino, 
zielona herbata). Obniżenie poziomu Ch – HDL  występuje jako efekt zwiększenia poziomu TAG lub palenia tytoniu. 

 

Ogólna charakterystyka hiperlipoproteinemii: 

 

TYP CHOL  TAG CHYL VLDL  IDL  LDL  HDL Test 

zimnej 

flotacji 

SUROWICA 

 

I 

bez 

zmian 

znaczny 

wzrost 

wzrost bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

wykonać mleczna 

/ 

przezroczysta z 

kożuszkiem 

 

IIa 

znaczny 

wzrost 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

wzrost bez 

zmian 

zbędny przezroczysta 

żółta 

 

IIb 

znaczny 

wzrost 

wzrost bez 

zmian 

wzrost bez 

zmian 

wzrost bez 

zmian 

zbędny opalizująca 

 

III 

wzrost wzrost  bez 

zmian 

wzrost 

(szerokie pasmo 

β) 

bez 

zmian 

zbędny opalizująca 

 

IV 

bez 

zmian 

znaczny 

wzrost 

bez 

zmian 

wzrost bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

wykonać mleczna 

/ 

mleczna 

 

V 

bez 

zmian 

znaczny 

wzrost 

wzrost wzrost  bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

wykonać 

mleczna / mleczna z 

kożuszkiem 

 

VI 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

bez 

zmian 

wzrost zbędny przezroczysta 

żółta 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

26/32

W hiperlipoproteinemii o typu IV poziom całkowitego cholesterolu nie przekracza 240 mg/dl, poziom TAG 
przekracza 200 mg/dl. W hiperlipoproteinemii typu IIa jest dokładnie odwrotnie. Hiperlipoproteinemia o typie IIb 
cechuje się zwiększeniem poziomu wolnego cholesterolu ponad 240 mg/dl i zwiększeniem poziomu TAG ponad 
200 mg/dl. 
 
Hiperlipoproteinemie wtórne: 

• cukrzyca: 

  wzrost poziomu TAG (w kwasicy ketonowej) 
 wzrost 

stężenia całkowitego cholesterolu (aterogenny) 

• choroby 

tarczycy: 

  wzrost poziomu TAG (w hiper i hipotyreozie) 
 całkowity cholesterol rośnie w obrzęku śluzowatym, a obniża się w chorobie Basedowa 

• dna 

moczanowa: 

 wzrost 

stężenia całkowitego cholesterolu 

 wzrost 

stężenia TAG 

• choroby 

wątroby: 

 cholestaza 

– 

wzrost 

stężenia całkowitego cholesterolu i lipoproteiny X 

  hepatitis – wzrost stężenia całkowitego cholesterolu; zmiany poziom cholesterolu mają znaczenie 

prognostyczne – zmniejszenie stężenia oznacza zdrowienie, podwyższenie poziomu oznacza ostrą 
niewydolność wątroby 

 zespół Zieve (alkoholowy) – hiperlipoproteinemia, żółtaczka, hemoliza 
 marskość żółciowa – wzrost stężenia 

β – lipoprotein, bilirubiny sprzężonej i fosfatazy alkalicznej 

  glikogenozy – wzrost poziomu TAG 

•  zapalenie trzustki ostre i przewlekłe: 

  wzrost poziomu TAG (proces może przebiegać w drugą stronę tzn. wysoki poziom TAG może 

spowodować zapalenie trzustki) 

• nerczyce 

lipidowe: 

 zwiększenie stężenia całkowitego cholesterolu 
 zwiększenie stężenia TAG 
 zmiany 

stężenia całkowitego cholesterolu i TAG są proporcjonalne do hipoalbuminemii i proteiinurii 

• zespół Cushinga: 

 wzrost 

stężenia TAG 

 często postać jatrogenna z powodu długiego leczenia kortykosteroidami 

 

Zmiany poziomu lipoprotein w cholestazie wewnątrz i zewnątrzwątrobowej 
W żółtaczce zastoinowej dochodzi do zwiększenia poziomu LDL i obniżenia poziomu HDL. Wzrost stężenia frakcji 
LDL obejmuje lipoproteiny z różnymi apoproteinami (apo A, apo B, apo X). Rośnie głównie stężenie lipoproteiny X 
(LDL zawierająca apo X), lipoproteina ta nie występuje w surowicy osób zdrowych, ponieważ jest usuwana z żółcią. 
Stężenie lipoproteiny X zależy od nasilenia i czasu trwania cholestazy. 
Do wykrywania LP X używa się swoistych przeciwciał anty – LP X. 
 
Hipolipoproteinemie wrodzone: 

• abetalipoproteinemia: 

  cecha autosomalna recesywna – objawy występują tylko u homozygot 
  brak syntezy apo B – brak chylomikronów, VLDL i LDL 
 niedobór 

witamin 

ADEK 

  demielinizacja spowodowana brakiem LDL 
 obniżenie odporności mechanicznej erytrocytów – niedobór cholesterolu w erytrocytach 
 objawy: 

biegunki 

(obniżony rozwój u dzieci), zmiany w układzie nerwowym, zwyrodnienie siatkówki 

(utrata wzroku), akantocytoza 

• choroba 

Tangierska: 

  cecha autosomalna recesywna – pełne objawy występują u homozygot 
  brak apo A I w surowicy, jest ona syntetyzowana, ale katabolizm zachodzi bardzo szybko u 

homozygot jej poziom to zaledwie 1% normy 

  objawy to powiększenie i pomarańczowe zabarwienie migdałków, powiększenie wątroby, śledziony 

i węzłów chłonnych 

  brak lub deficyt prawidłowych HDL 
 po 

40 

roku 

życia zwiększone ryzyko wystąpienia miażdżycy (heterozygoty – 26%, homozygoty – 

49%) 

•  rodzinny niedobór LCAT: 

  dziedziczenie autosomalne recesywne – pełne objawy u homozygot 
 heterogenność frakcji 
 zwiększenie stężenia wolnego cholesterolu i lecytyny 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

27/32

 objawy: niedokrwistość (obniżone wytwarzanie i zwiększona eliminacja erytrocytów), zmiany w 

nerkach (mikroalbuminuria prowadząca do białkomoczu i dalej do niewydolności nerek), zmętnienie 
rogówki u dzieci (cholesterol) 

 
Diagnostyka i leczenie hiperlipoproteinemii 
Diagnostyka – w Europie oznacza się na czczo stężenie całkowitego cholesterolu i cholesterolu LDL, w USA 
stężenie całkowitego cholesterolu i cholesterolu HDL oznacza się przygodnie, a na czczo oznacza się stężenie 
cholesterolu LDL. 
 
Wybór terapii zależy od stężenia cholesterolu LDL: 
Leczenie dietą 
 

Stan pacjenta 

Wskazanie do leczenia 

(poziom LDL – chol) 

Cel leczenia 

(poziom LDL – chol) 

Bez CNS i najwyżej 1 ICR 

> 160 mg/dl 

<160 mg/dl 

Bez CNS i 2 lub więcej ICR 

> 130 mg/dl 

<130 mg/dl 

Objawy CNS 

> 100 mg/dl 

< 100 mg/dl 

 
Leczenie farmakologiczne 
 

Stan pacjenta 

Wskazanie do leczenia 
(poziom LDL – chol) 

Cel leczenia 
(poziom LDL – chol) 

Bez CNS i najwyżej 1 ICR 

> 190 mg/dl 

<160 mg/dl 

Bez CNS i 2 lub więcej ICR  > 160 mg/dl 

<130 mg/dl 

Objawy CNS 

> 130 mg/dl 

< 100 mg/dl 

CNS – choroba niedokrwienna serca 
ICR – czynnik ryzyka 
 
Lipoproteina a 
Wartości referencyjne stężenia LP (a) – poniżej 30 mg/dl. Jest to LDL zawierająca apo (a). Jest ona dodatnim 
białkiem ostrej fazy budową przypominającym plazminogen. Jest to niezależny czynnik ryzyka rozwoju CNS. Może 
być usuwana z krwi przez plazmaferezę. 
 
Homocysteina (HCY)

2

 

Homocysteina może być przekształcana do aktywnej metioniny, cysteiny (wit. B

6

) lub metioniny (kwas foliowy i wit. 

B

12

). Jej stężenie nie powinno przekraczać 16 

µmol/l, jeżeli jest większe mówimy o hiperhomocysteinemii, którą 

można podzielić na umiarkowaną (16 – 30 

µmol/), pośrednią (30 – 100 µmol/) i ciężką (> 100 µmol/). 

Przyczyny: 

• genetyczne 

• niedobór 

witamin 

• niewydolność nerek (hiperhomocysteinemia wtórna) 

•  choroby nowotworowe (hiperhomocysteinemia wtórna) 

•  leki i używki (alkohol, kawa, papierosy) 

 
Objawy kliniczne: 

• miażdżyca naczyń ( z zaburzeniami mają związek reaktywne formy tlenu, LDL, NO) 

• zakrzepy 

i 

zatory 

• nadmierna 

długość kości 

• osteoporoza 

• opóźnienie rozwoju umysłowego 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

28/32

Postępowanie w przypadku podejrzenia cukrzycy 
 
 
 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Zespół metaboliczny (zespół X): 

• podwyższenie poziomu TAG 

• obniżenie poziomu cholesterolu HDL 

• upośledzona tolerancja glukozy 

• hiperinsulinemia 

• insulinooporność 

• hiperurykemia 

• hiperhomocysteinemia 

• mikroalbuminuria 

• nadciśnienie tętnicze 

• hiperleptynemia 

• leptynooporność 

• otyłość brzuszna 

• zaburzenia 

hemostazy 

 

Objawy hiperglikemii, 

glukozuria lub hiperglikemia 

przygodna. 

Oznaczyć glikemię o 
dowolnej porze dnia. 

> 200 mg/dl 

2 

× stwierdzone 

CUKRZYCA 

> 100 mg/dl 

Oznaczyć glikemię 

na czczo 

> 90

> 110

> 125

Powtórzyć

Wykonać OGTT 

2h 

Całoroczna 

kontrola glikemii

> 125 mg/dl 

CUKRZYCA 

< 200 i >140 

mg/dl 

> 200 mg/dl 

CUKRZYCA 

typu II 

< 140 mg/dl 

Nieprawidłowa 

glikemia na 

czczo 

IGT 

(upośledzona 

tolerancja 

glukozy) 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

29/32

Na koniec jeszcze jedna sprawa z zupełnie innej beczki. Na wykładach z diagnostyki przewijało się określenie „typ 
zachowania A” (czynnik ryzyka rozwoju przedwczesnej miażdżycy) , oto cechy charakterystyczne tego typu 
zachowania: 

 skrajne 

ambicje 

 perfekcjonizm 
 nadmierna 

odpowiedzialność 

 agresywność 
 niecierpliwość 
 nadmierna 

pobudliwość 

 
Dla odmiany typ zachowania B cechuje: 

 umiarkowana 

chęć współzawodnictwa 

 kontynuacja 

dążenia do celu w „łagodny sposób” 

  łagodność i cierpliwość 
 brak 

pośpiechu 

  łatwość odprężania się 
 zadowolenie 

z 

życia 

 

1

 – to „ue” w obu nazwiskach ma zastąpić u umlaud 

2

 – zależności między homocysteiną, metioniną i cysteiną są opisane w „Patofizjologii” Maślińskiego na str.327 – 328 

 

Medycyna laboratoryjna – Wykład 3 

 
Diagnostyka nowotworów 
Komórki nowotworowe są komórkami własnymi organizmu. Powstają one cały czas u każdego człowieka. Układ 
immunologiczny eliminuje je. Immunosupresja (np. po przeszczepie) zwiększa ryzyko wystąpienia nowotworów, 
głównie białaczek i chłoniaków. 
O wyleczeniu nowotworu mówimy, gdy nie dochodzi do wznowy przez 5 lat. 
W diagnostyce nowotworów decydujące znaczenie ma badanie. Immunosupresja (np. po przeszczepie) zwiększa 
ryzyko wystąpienia nowotworów, głównie białaczek i chłoniaków. 
W diagnostyce nowotworów rozstrzygający jest wynik badania histopatologicznego. Badania dodatkowe to: USG, 
KT, endoskopia, badanie fibroskopem. 
 
Badania laboratoryjne – markery nowotworowe: 

•  brak 100% – owej czułości diagnostycznej tzn. prawidłowy lub nieoznaczalny poziom – stężenie 

markerów NIGDY nie wyklucza choroby nowotworowej 

• pozwalają na ocenę postępu/cofania się choroby 

• pozwalają monitorować skuteczność terapii 

• pozwalają na szybkie wykrycie wznowy (kolejne kontrole co 2 mies., a jeśli wyniki są różne o to co 

miesiąc; wynik należy odnosić do poprzednich, a nie do wartości referencyjnych) 

 
Leczenie nowotworów – chirurgia, radioterapia i chemioterapia. Szanse na wyleczenie zależą od: stanu 
zaawansowania choroby, lokalizacji i rodzaju nowotworu. 
 
Markery nowotworowe: 

•  CEA (antygen karcinoembrionalny) – normalne stężenie < 5 µg/l (< 10 µg/l u palaczy); stężenie wzrasta w 

raku jelita grubego, przerzutach do wątroby i we wznowie raka piersi 

•  AFP (alfafetoproteina) – normalne stężenie < 7,5 µg/l; stężenie wzrasta pierwotnym raku wątroby i w raku 

jąder 

•  CA 125 – normalne stężenie < 35000 j/l; stężenie rośnie w adenocarcinoma jajnika, raku trzustki i raku 

jelita grubego 

•  HCG – normalne stężenie < 5j/l; stężenie rośnie w zaśniadzie groniastym, guzach trofoblastu, 

potworniakach jąder i jajników 

•  CA 15 – 3 normalne stężenie < 25000 j/l stężenie rośnie w raku piersi 

•  Receptory steroidowe (w tkance nowotworowej) – norma to > 10 fmol/mg białka cytozolowego; ich ilość 

spada w raku piersi 

•  CA 19 – 9 normalne stężenie < 37000 j/l; stężenie rośnie w raku trzustki i raku jelita grubego 

•  PSA – norma to < 4 µg/l (u mężczyzn do 40 r.ż.); stężenie rośnie w raku prostaty 

•  CA 72 – 4 – norma to < 4000 j/l; stężenie rośnie w raku żołądka 

•  (TPA) CYFRA – norma to < 3,3 µg/l; stężenie rośnie w raku oskrzela niedrobnokomórkowym 

•  (TPA) TPS – norma to < 60 j/l; stężenie rośnie w raku pęcherza moczowego 

•  S 100 – norma to < 0,6 µg/l; stężenie rośnie w czerniaku 

•  Tyreoglobulina – norma to < 35 µg/l; stężenie rośnie w pęcherzykowym raku tarczycy 

•  Kalcytonina – norma to < 10 µg/l; stężenie rośnie w rdzeniowym raku tarczycy 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

30/32

 
Teraz jeszcze co nieco o poszczególnych markerach. 
CEA, AFP i CA 125 to markery płodowo – zarodkowe. 
CEA – w pierwszym etapie występuje u 20% chorych, w drugim stadium u 50%, w ostatnim stadium u 95% - nie 
nadaje się do badań przesiewowych. Stężenie tego markera może wzrastać w niektórych stanach zapalnych – 
zapalenie trzustki, wrzody żołądka i dwunastnicy, marskość  wątroby – w tych stanach jednak stężenie CEA nie 
przekracza 20 

µg/l, a w raku jelita grubego wynosi ono ponad 100 µg/l. Po udanym zabiegu normalizacja stężenia 

następuje po 3 – 4 tygodniach. CEA, CA 125 i C 19 – 9 oznaczane jednocześnie pozwalają wykryć raka trzustki w 
92% przypadków, a raka jelita grubego w 80%. 
AFP – w warunkach fizjologicznych jest produkowana przez wątrobę i nabłonek jelitowy płodu – chroni płód przed 
estrogenami matki. Maksymalne stężenie występuje w 2 trymestrze ciąży, potem poziom AFP obniża się. Jest 
obecna w minimalnych ilościach u ludzi zdrowych, u kobiet w ciąży jej stężenie dochodzi do 500 

µg/l. Nie jest 

testem specyficznym dla nowotworu, dodatnie wyniki otrzymuje się u 50 % chorych z marskością wątroby i w innych 
stanach zapalnych, jednak tu wzrost jest nieznaczny. W pierwotnym raku wątroby stężenie rośnie kilkadziesiąt razy 
ponad normę. AFP pozwala n różnicowanie embrionalnego raka jąder od nasieniaka. Poziom tego markera po 
udanym zabiegu normalizuje się po ok. 3 tygodniach. 
HCG – pozwala wykryć ciąże po 9 dniach od zapłodnienia. W zaśniadzie groniastym i guzach trofoblastu prawie w 
100% dochodzi do wzrostu stężenia. 40 % guzów zarodkowych nienasieniakowatych uwalnia HCG lub AFP, 40% 
uwalnia jedno i drugie, 20 % nie uwalnia nic. 
CA 15 – 3 – nie ma znaczenia w wykrywaniu raka piersi, jego stężenie wzrasta co prawda w 70% przypadków, ale 
wzrost ten występuje po objawach klinicznych. Obniżenie poziomu tego markera jest dobrym wskaźnikiem 
rokowniczym. 
Receptory steroidowe – estrogenowe, progesteronowe. Ich poziom ma znaczenie rokownicze. Rokowanie jest 
tym lepsze im większa jest ilość receptorów. Jeżeli poziom tylko jednego typu receptorów jest wysoki to lepiej jest 
gdy są to receptory progesteronowe. 
CA 19 – 9 – (GICA) – stężenie rośnie generalnie w nowotworach przewodu pokarmowego (głównie w raku trzustki i 
jelita grubego). W raku trzustki czułość diagnostyczna wynosi 85%. 
PSA – jest to proteaza serynowa. Jeżeli pojawia się w surowicy wywołuje odpowiedź  wątroby, w której zachodzi 
synteza inhibitora. Powinowactwo PSA wytwarzanego przez prostatę jest zbliżone do trypsyny i chymotrypsyny. Po 
badaniu palpacyjnym i pobraniu wycinka poziom PSA w surowicy gwałtownie rośnie. Badanie poziomu PSA jest 
dwukrotnie czulsze od dotychczas stosowanego badania sterczowego izoenzymu fosfatazy kwaśnej. 
Przy interpretacji wyniku należy analizować całkowity PSA (tPSA) i wolny PSA (fPSA). W raku prostaty dochodzi do 
znacznego zwiększenia stężenia tPSA. Poziom rzędu 8 – 10 

µg/l oznacza z reguły gruczolaka, ale decydujące 

znaczenie ma ilość fPSA, w raku prostaty stanowi on 10 – 18%, w gruczolaku 18 – 25%. 
PSAD – gęstość antygenu specyficznego dla prostaty w stosunku do objętości gruczołu krokowego. 
TPA – antygen peptydowy tkankowy – jest to fragment trzech cytokeratyn (cytokeratyny 8, 18 i 19). (TPA) CYFRA 
to fragment cytokeratyny 19, (TPA) TPS to fragment białka M. 
S 100 – monitorowanie terapii czerniaka. Jeżeli u pacjenta z czerniakiem po leczeniu poziom S 100 spada poniżej 
0,3 

µg/l oznacza to najlepsze rokowanie – brak przerzutów. Poziom powyżej 0,6 µg/l oznacza przerzuty i źle rokuje. 

 

Medycyna laboratoryjna – Wykład 4 

 
Nowotwory c.d. 
Hormony ektopowe: 

•  synteza zachodzi w nowotworach litych nie wywodzących się z łożyska 

•  synteza zachodzi poza fizjologicznym źródłem danego hormonu 

•  synteza nie podlega kontroli 

• identyczne 

właściwości immunologiczne jak fizjologiczne hormony 

• zazwyczaj 

słabsza aktywność biologiczna 

•  są to peptydy (nie stwierdzono ektopowej produkcji hormonów sterydowych i tyroksyny) 

•  skutki metaboliczne i objawy kliniczne produkcji hormonów ektopowych są takie jak efekty nadczynności 

określonych gruczołów dokrewnych 

•  synteza ektopowa wyprzedza objawy kliniczne nowotworu 

•  po wykluczeniu fizjologicznej  

• pomagają w diagnozowaniu nowotworu 

 
Ektopowe wydzielannie hormonów – zmiany we krwi: 

• obniżenie liczby krwinek czerwonych, zmieniony kształt i wielkość krwinek czerwonych, skrócony czas 

przeżycia w krwioobiegu 

•  osoczowa aktywacja krzepnięcia (zakrzepy w mikrokrążeniu z utajonym krwawieniem!) 

• zmiany 

stężenia jonów – wzrost poziomu Na

+

 i obniżenie poziomu K

+

 zwiększenie poziomu Ca

+2

 

(występuje też w pierwotnych nowotworach osteolitycznych i przerzutach do kości – rak stercza, piersi i 
szpiczakach)  

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

31/32

• rośnie stężenie Cu

+2

 i ceruloplazminy w surowicy i obniża się stężenie Cu

+2

 w erytrocytach i innych 

komórkach (wzrasta aktywność wolnych rodników; w ziarnicy złośliwej i raku płuc wzrost poziomu Cu

+2

 w 

surowicy jest proporcjonalny do zaawansowania: skuteczna terapia – obniżenie poziomu, przerzuty i 
wznowa – wzrost stężenia 

• obniża się stężenie Fe w surowicy (toksohormon tkanki nowotworowej) 

• obniża się stężenie Zn (im bardziej zaawansowany rak oskrzela tym mniej Zn w surowicy) 

 
Hydrolazy w chorobach nowotworowych: 

•  izoenzymy fosfatazy kwaśnej: 

  pierwotny nowotwór kości i przerzuty do kości o typie osteolitycznym 
  rak stercza, szczególnie w stadium przerzutów do kości, jeszcze przed klinicznym ich ujawnieniem 
  rak piersi w stadium przerzutów do kości (pomyślna terapie – obniżenie poziomu, wznowa – 

zwiększenie poziomu) 

•  izoenzym kostny fosfatazy zasadowe 

 pierwotny 

nowotwór 

kości i przerzuty do kości o typie osteoplastycznym (90% chorych z mięsakiem 

kościopochodnym; po udanym zabiegu następuje spadek poziomu; wznowa i przerzuty cechują się 
zwiększeniem poziomu) 

• izoenzym 

wątrobowy fosfatazy zasadowej: 

 pierwotne 

nowotwory 

wątroby 

 przerzuty 

do 

wątroby (wzrost aktywności jest proporcjonalny do zmian; poziom bilirubiny pozostaje 

bez zmian) 

• 5’–nukleotydaza: 

 przerzuty 

do 

wątroby (poziom rośnie bardzo wcześnie gdy jeszcze poziom fosfatazy zasadowej i 

scyntygrafia nie wykazują zmian) 

  przerzuty do kości (rośnie poziom izoenzymu kostnego fosfatazy zasadowej) 
  pomocnicza w monitorowaniu terapii nowotworu 

 
Dysproteinemie: 

• niespecyficzna: 

  hipoalbuminemia – spadek jest wprost proporcjonalny do zaawansowania i zależy od lokalizacji 

nowotworu (80% chorych z rakiem żołądka i płuc) 

 wzrost 

stężenia 

α

1

 i  α

2

 – globulin (lipoproteiny, białka transportujące np. ceruloplazmina, czynniki 

krzepnięcia, haptoglobina) 

 rzadko 

występuje wzrost poziomu 

β – globulin (transferyna) 

 mierny 

wzrost 

γ – globulin (maskowany rozcieńczeniem – zwiększenie uwodnienia w kaheksji) 

 poziom 

białka całkowitego może być pozornie prawidłowy pozornie prawidłowy: 

  hipoalbuminemia z hiperglobulinemią 
  hipoprotenemie w nowotworach przewodu pokarmowego 

• specyficzne 

białko M (monoklonalne): 

 szpiczaki 

α, β i γ 

 choroba 

łańcuchów ciężkich 

 choroba 

łańcuchów lekkich (

λ lub κ) 

 makroglobulinemia 

Waldenstroema 

 białko Bence – Jonesa (dimer łańcuchów lekkich) – jest obecne w szpiczaku i chorobie łańcuchów 

lekkich, nie występuje natomiast w chorobie łańcuchów ciężkich i makroglobulinemii 
Waldenstroema 
 

Kacheksja: 

•  wynika ze zmniejszonego przyjmowania pokarmów, z upośledzonej hydrolizy i zaburzonego wchłaniania 

substancji odżywczych 

•  zaburzenia przemiany materii 

• powikłania procesami zapalnymi 

• utrata 

składników tkanki zdrowej na korzyść rosnącego nowotworu (nasilenie glikolizy beztlenowej i 

syntezy białek) 

• w 

mięśniach dochodzi do proteolizy i glikogenolizy (autokanibalizm, kreatynuria, pułapka azotowa – 

wbudowywanie w tkanki nowotworu 

•  nasilenie podstawowej przemiany materii (w przeciwieństwie do stanu głodu) 

•  nasilenie lipolizy i spalania tłuszczów 

•  hamowanie lipogenezy przez kachektynę, wydzielaną przez makrofagi chorych na nowotwór 

• przewodnienie: zwiększenie objętości płynu pozakomórkowego, obniżenie objętości płynu 

wewnątrzkomórkowego, obniżenie proporcji wody wewnątrzkomórkowej do wody całkowitej poniżej 0,35 

• zalecenia: 

zwiększenie spożycia pełnowartościowego białka oraz zwiększenie kaloryczności posiłku 

 

Diagnostyka laboratoryjna – wykłady 

 

32/32

Na wykładzie omówione były też wolne rodniki. Z przyczyn niezależnych (czytaj: nie chce mi się tego pisać) 
materiał ten nie został tu zamieszczony. Pytania z tego zakresu się zdarzają więc lepiej to doczytać. 

 

 
 

W tworzeniu niniejszego opracowania oprócz mojej skromnej osoby 

brali także udział: PBM (executive producer) oraz niezależni 

wysokiej klasy eksperci z całej Polski, od Przemyśla po Słupsk. 

Ostrzeżenie !!!

W myśl zasady RWD informuję, że niniejsze opracowanie może 

zawierać (czytaj: zawiera) błędy, nieścisłości, niedociągnięcia, 

dwuznaczności, za których skutki nie odpowiadam.