WIĄZANIE PEPTYDOWE
Wiązanie amidowe, podstawione, łączące grupęNH

2 

jednego aminokwasu z grupą COOH drugiego aminokwasu z 

wydzieleniem cząsteczki wody. Ma charakter kowalencyjny

Cechy wiązania peptydowego



semi-nienasycone – pojedyncze wiązanie C—N ma charakter wiązania podwójnego, a podwójne wiązanie C=O ma
w podobnym stopniu charakter wiązania pojedynczego



planarne – atom C i N a także C sąsiadujący z nimi leżą w jednej płaszczyźnie



trans-podstawione – atomy C znajdują się w pozycji trans w stosunku do????????



polarne

Synteza aminokwasów peptydowych
Cele



Potwierdzenie poprawnych struktur pierwszorzędowych za pomocą syntezy chemicznej



Badanie zależności pomiędzy strukturą a aktywnością za pomocą analogów syntetycznych



Zmiany chemiczne biologicznie czynnych peptydów => modyfikacja efektów farmakologicznych



Wymagania ekonomiczne



Otrzymywanie peptydów modelowych

Synteza dipeptydów

Oznaczanie sekwencji aminokwasów



Identyfikacja reszt aminokwasu NH

2 

i COOH końcowego



Hydroliza łańcucha polipeptydowego pod działaniem trypsyny (inne enzymy proteolityczne układu 
pokarmowego)



Podział elektroforetyczny lub chromatograficzny uzyskanych fragmentów oraz identyfikacja NH

2 

i COOH 

końcowych aminokwasów



Stopniowa degradacja Edmana (peptydy do 30 aminokwasów)



Hydroliza wyjściowego materiału pod działaniem innej peptydazy

Biologicznie ważne oligopeptydy



Karnozyna i anseryna – dipeptydy



Glutation



Aspartam (słodszy od cukru)



Enkefaliny



Angiotensyny



Bradykininy



Wazopresyna i oksytocyna

Biologicznie ważne polipeptydy 



Glukagon



Insulina



Endorfiny (znieczulające, endogenne)