background image

 

Lista Zadań nr 8 – PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW             

 

  - 1 z 2- 

OBLICZENIA BIOCHEMICZNE 

do wykładu dr. hab. inż. P. Dobryszyckiego 

 

LISTA ZADAŃ NR 8 

PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW

 

 

1.  Wskaż, które z poniższych stwierdzeo są właściwościami proteasomu 26S. 

(a)  Jest zbudowany z podjednostki katalitycznej 20S i podjednostki regulatorowej 19S  

(b)  Jako produkty uwalnia jedynie wolne aminokwasy  

(c)  Trawi ubikwitynę razem z białkami, do których jest ona dołączona  

(d)  Zawiera sześd ATPaz. 

 

2.  Które  z  poniższych  cząsteczek  służą  jako  akceptor  grup  aminowych  wielu  aminokwasów 

podczas ich katabolizmu? 

(a)  glutamina   

(c)    α-ketoglutaran 

(b)  asparagina   

(d)    szczawian  

 

3.  Wskaż,  które  z  poniższych  odpowiedzi  kooczy  prawidłowo  zdanie:  Usunięcie  grupy 

α-aminowej z aminokwasów przekształcanych w mocznik może zajśd przez: 

(a)  Transaminację. 

(b)  Redukcyjną deaminację. 

(c)  Oksydacyjną deaminację. 

(d)  Transamidacji. 

 

4.  Wskaż,  które  z  poniższych  odpowiedzi  kooczy  prawidłowo  zdanie:  Produkty  reakcji, 

pomiędzy pirogroanianem a glutaminianem, katalizowanej przez aminotransferazę to:  

(a)  Asparaginian i szczawiooctan 

(b)  Asparaginian i α-ketoglutaran 

(c)  Alanian i szczawiooctan 

(d)  Alanina i α-ketoglutaran. 

 

5.  Ile moli ATP jest wymaganych do kondensacji dwóch moli azotu i jednego mola CO

2

 w jedne 

mol mocznika w cyklu mocznikowym? Ile wysokoenergetycznych wiązao jest zużywanych w 
tym procesie? Czy oba atomy azotu wchodzą do cyklu jako NH

4+

 

6.  Jaki  byłby  efekt,  netto,  połączenia  dwóch  poniższych  reakcji  transaminacji  i  dalczego  takie 

sprzężenie było by przydatne, kiedy nadmiar białek jest katabolizowany w celu wytworzenia 
energii?  

 
Alanina +

 α

-keloglutaran

 → 

pirogronian +

 

glutaminian 

Szczawiooctan +

 

glutaminian 

→ 

asparaginian +

 α

-ketoglutaran

 

 

7.  Wyjaśnij rolę fosforanu pirydoksalu w reakcjach aminotransferazowych. 

 

background image

 

Lista Zadań nr 8 – PRZEMIANA BIAŁEK I KATABOLIZM AMINOKWASÓW             

 

  - 2 z 2- 

8.  Przyporządkuj produkty kataboliczne w prawej kolumnie aminokwasom w lewej kolumnie z 

których mogły by one powstad.  

(a)  alanina 

 

 

(1) 

bursztynylo-CoA 

(b)  asparaginian 

 

(2) 

acetylooctan 

(c)  glutamina   

 

(3) 

α-ketoglutaran 

(d)  fenyloalanina 

 

(4) 

szczawiooctan 

(e)  leucyna 

 

 

(5) 

pirogronian 

(f)  valina 

 

 

(6) 

acetylo-CoA 

(7) 

fumaran 

 

9.  Przyporządkuj poniższe aminokwasy jako glukogenne (G), ketogenne (K), lub zarówno jedne 

jak i drugie (GK). 

(a)  leucyna 

 

 

(e) 

histydyna 

(b)  alanina 

 

 

(f) 

izoleucyna 

(c)  tyrozyna 

 

 

(g) 

asparaginian 

(d)  seryna 

 

 

(h) 

fenyloalanina 

 

10. Wskaż,  które  z  poniższych  stwierdzeo  o  chorobie  metabolicznej  fenyloketonurii  są 

prawdziwe: 

(a)  Choroba jest powodowana przez brak możliwości syntezy fenyloalaniny. 
(b)  Choroba może byd powodowana przez niedobór hydroksylazy fenyloalaninowej. 
(c)  Choroba może byd wywoływana przez niedobór tetrahydrobiopteryny. 
(d)  Chorobę leczy się przez podawanie dużych ilości fenyloalaniny w diecie. 
(e)  Choroba prowadzi do nagromadzania się fenyloalaniny w ciele.  

 

11. Jakie  wspólne  cechy  posiadaja  katabolizm  kw.  tłuszczowych  o  nieparzystej  ilości  atomów 

węgla z katabolizmem aminokwasów: izoleucyny metioniny i waliny?  
 
 
 

12. Co  mogło  by  mieśd  większy  wpływ  na  szybkośd  biosyntezy  mocznika,  defekt  w  aktywności 

fuma razy czy defekt w aktywności aminotransferazy alaninowej?  
 
 
 

13. Dlaczego  dehydrogenza  glutaminianowa  jest  logicznym  punktem  kontroli  produkcji 

amoniaku w komórkach?