AMINOKWASY i PEPTYDY

AMINOKWASY i PEPTYDY

Spośród 4 głównych klas makrocząsteczek, białka i lipidy są dominujące.
Białka, które są zbudowane z aminokwasów stanowią około połowy suchej masy ciała
(C - 53%, O - 23% , N - 16% , H - 7%, S - 1%)

-aminokwasy – wzory

1. W przyrodzie występuje ok. 300 aminokwasów.
2. Tylko 20 standardowych aminokwasów jest wykorzystywanych do budowy wszystkich
białkach.
3. Są to te same aminokwasy od drobnoustrojów do zwierząt wyŜszych.
4. RóŜnorodność białek wynika z róŜnego ułoŜenia 20 aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym i względem siebie.
5. 20 standardowych aminokwasów występujących w peptydach i białkach
Aminokwasy białkowe: budowa

1. Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami
2. 19 jest aminokwasami pierwszorzędowymi, a jeden jest aminokwasem

drugorzędowym (iminokwasem)

3. Z wyjątkiem glicyny, dla której R stanowi atom wodoru, wszystkie 4 podstawniki

związane z Ca są róŜne

4. Tetraedryczne ułoŜenie 4 róŜnych podstawników nadaje aminokwasom właściwości

optyczne

5. Wszystkie aminokwasy są enancjomerami L u roślin wyŜszych i zwierząt w pH 7,0

D-aminokwasy są bardzo rzadkie w przyrodzie – tylko 20:  ściany bakterii (D-alanina, kwas
D-glutaminowy) i niektóre antybiotyki
Właściwości elektrostatyczne
Wszystkie wolne aminokwasy w pH fizjologicznym aminokwasy mają naładowane grupy

aminową i

-karboksylową – występują w postaci zjonizowanej

- dobrze rozpuszczalne w wodzie i etanolu
- nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach niepolarnych (benzen, eter, heksan)
Zmiana ładunku aminokwasu w zaleŜności od stęŜenia jonów H+ i OH-; jonów obojnacze
(amfijony): mają ładunek dodatni i ujemny, ich ogólny ładunek wynosi 0
- w niektórych aminokwasach równieŜ grupy boczne obdarzone są ładunkiem
- wartość ładunku w grupie bocznej zaleŜy od jej wartości pK i pH roztworu
- kwasowe grupy boczne mają ładunek ujemny kiedy ich pK > pH
- zasadowe grupy boczne są naładowane gdy ich pK < pH
- w pH 7,5 grupy boczne następujących AA obdarzone są ładunkiem
(w nawiasie wartość ładunku):

Kw. Asparaginowy (-1), Kw. Glutaminowy (-1), Arginina (+1), Lizyna (+1)

Histydyna (od 0 do +1) – ze względu na słabe powinowactwo do H+

Grupa a-aminowa (od 0 do +1) – zaleŜnie od właściwości białka i środowiska*

Podział aminokwasów: kryteria
A. Charakter reszt bocznych:

1. Niepolarne (hydrofobowe)

ich łańcuchy boczne stanowi atom wodoru, alkil (rodnik węglowodorów nasyconych),
lub rodnik aromatyczny

są głęboko ‘schowane’ w białkach rozpuszczalnych w wodzie ze względu na
hydrofobowy charakter

odgrywają rolę przy porządkowaniu cząst. wody w swoim sąsiedztwie

charakterystyczne dla wnętrza białek cytozolowych

2. Polarne (hydrofilowe)

a. Bez ładunku

ich łańcuchy boczne zawierają grupy: -OH, -SH, -NH2

tworzą wiązania wodorowe z wodą

występują na powierzchni białek

często znajdowane w centrach aktywnych białek (seryna, cysteina – czynniki
nukleofilowe → udział w katalizie)

regulacja aktywności enzymów , których aktywność zaleŜy od ufosforylowania grup –
OH seryny i tyrozyny

b. Z ładunkiem ujemnym

- Ich łańcuchy boczne mają grupy -COOH
- znajdowane w centrach aktywnych białek
- tworzą mostki solne

c. Z ładunkiem dodatnim

Ich łańcuchy boczne mają grupy –NH2

uczestniczą w ‘przekazywaniu ładunku’ w czasie katalizy enzymatycznej

histydyna – funkcja w katalizie enzymatycznej (katalizator zasadowy lub kwasowy)

B. Występowanie lub brak w białkach:
1. białkowe

•

Wchodzące w skład białek

•

Mają odpowiednie kodony w kodzie genetycznym

•

Monomery białek warunkujące ich strukturę i właściwości biologiczne

•

ZaangaŜowane w przenoszenie impulsów w układzie nerwowym: glicyna, kwas
glutaminowy

•

Ich metabolizm prowadzi do powstawania wielu biomedycznie waŜnych związków:
histamina, kwas g-aminomasłowy

2. niebiałkowe

•

Głównym ich źródłem są rośliny

•

Występują w peptydach lub w stanie wolnym

•

Pełnią róŜne funkcje w metabolizmie lub są produktami ubocznymi

•

Biosynteza mocznika: ornityna, cytrulina, kwas argininobursztynowy

•

Biosynteza metioniny: homocysteina

•

Katabolizm cysteiny: kwas cysteinosulfinowy

•

Prekursor melatoniny: Dopa

•

Prekursory hormonów tarczycy: 3-monojodotyrozyna, 3,5-dijodotyrozyna, 3,5,3’-
trijodotyronina, tyroksyna

•

Neuroprzekaźnik: kwas g-aminomasłowy

•

Końcowy produkt katabolizmu pirymidyn: kwas b-aminoizomasłowy

•

Składnik Ŝółci: tauryna

•

Składnik koenzymu A i wit. pantoteiny: b-alanina

•

Związki pośrednie w metabolizmie aminokwasów: homocysteina, kwas
cysteinosulfinowy, homosyderyna

Aminokwasy niebiałkowe są teŜ w białkach
-

kolagen: hydroksylizyna, hydroksyprolina

miozyna mięśni: metylolizyna, metylohistydyna

wiele białek: fosfoseryna, fosfotreonina, fosfotyrozyna

protrombina: kwas g-karboksyglutaminowy

C. Zdolność zwierząt i człowieka do ich syntezy:

•

Endogenne – mogą być wytwarzane w organizmach zwierząt i człowieka

•

Egzogenne – muszą być dostarczane z zewnątrz wraz z poŜywieniem, lista
aminokwasów egzogennych zaleŜy od gatunku zwierzęcia;
niezbędne do podtrzymania wzrostu (dzieci) i utrzymania zdrowia (dorośli)

D. Rodziny biogenetyczne (wspólne drogi biosyntezy):
Glutaminianowa, asparaginianowa, pirogronianowa,
szikimianowa, serynowa
E. Inne
Cukrotwórcze – mogą przekształcać się w cukry,
tłuszczotwórcze – mogą przekształcać się w tłuszcze

Aminy biogenne
Powstają przez dekarboksylację aminokwasów obojętnych i zasadowych.
1. Podział:
- alifatyczne (mono- i poliaminy)
- katecholowe (fenolowe, o pierścieniu aromatycznym)
- heterocykliczne
2. Działają farmakodymamicznie na tkankę nerwową i na mięśniówkę gładką

katecholowe (tyramina, dopamina, adrenalina), imidazolowe (histamina) i indolowe
(tryptamina, serotonina) – zmieniają ciśnienie krwi

noradrenalina – mediuje przenoszenie impulsów nerwowych przez zakończenie
nerwowe, a serotonina – przez synapsy komórek nerwowych

Peptydy
Składają się z 2 lub więcej reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym
Struktura pierwszorzędowa

rozpoczyna się od lewej strony resztą NH3+- (N-koniec)

kończy po prawej stronie resztą COO- (C-koniec)

symbole trój- (z kreskami) lub jedno literowe (bez kresek)

niepewność sekwencji - aminokwasy w nawiasie

nomenklatura
Dipeptyd: 2 reszty aminokwasów
Tripeptyd: 3 reszty aminokwasów
Tetrapeptyd: 4 reszty aminokwasów
Oligopeptydy: 2-10 reszt aminokwasów
Polipeptydy: 11-100 reszt aminokwasów
Makropeptydy (białka): ponad 100 reszt aminokwasów

Peptydy naturalne
GLUTATION (G-SH) 5-glutamylo-cysteinylo-glicyna
- biologiczny przenośnik elektronów
-  wraz z reduktazą glutationową uczastniczy w powstawaniu prawidłowych wiązań
disiarczkowych w wielu białkach i hormonach polipeptydowych
Hormony tylnego płata przysadki: wazopresyna i okstyocyna
Hormon przedniego płata przysadki: adrenokortykotropina,
Hormon pośredniego płata przysadki: Melanotropina,
Hormon trzustki: Insulina, Glukagon
Hormony tkankowe: Angiotensyna i bradykinina
Reakcje charakterystyczne dla aminokwasów
1. Reakcje wspólne