lek_przewodnik_12

SPIS TREŚCI

Przedmowa .....................................................................

Informacje ogólne ..........................................................

Regulamin zajęć z biochemii dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego....................................................

Program modułów:
Moduł I Białka: .............................................................

Sprawdzian wejściowy I ...............................................

Ćwiczenie 1...................................................................

Seminarium I.................................................................

Seminarium II ...............................................................

Seminarium III ..............................................................

Repetytorium I ..............................................................

Moduł II Kwasy nukleinowe: .......................................

Sprawdzian wejściowy II ..............................................

Ćwiczenie 2...................................................................

Seminarium IV ..............................................................

Seminarium V ...............................................................

Seminarium VI ..............................................................

Repetytorium II .............................................................

Moduł III Węglowodany: .............................................

Sprawdzian wejściowy III.............................................

Ćwiczenie 3...................................................................

Seminarium VII.............................................................

Seminarium VIII ...........................................................

Seminarium IX ..............................................................

Repetytorium III............................................................

Moduł IV Tłuszczowce: ................................................

Sprawdzian wejściowy IV.............................................

Ćwiczenie 4...................................................................

Seminarium X ...............................................................

Seminarium XI ..............................................................

Seminarium XII.............................................................

Repetytorium IV ...........................................................

Piśmiennictwo.................................................................

Konwersatorium I..........................................................

Konwersatorium II ........................................................

Reguły bezpieczeństwa
i higieny pracy w laboratorium.....................................

Program wykładów dla studentów II roku
kierunku Lekarskiego....................................................

Przedmowa

Drodzy Studenci!

Biochemia jako nauka biologiczna zawsze wywierała wielki wpływ na postęp nauk klinicznych,

gdyż znajomość procesów metabolicznych przebiegających w komórce pozwala lepiej zrozumieć podłoże

molekularne wielu chorób, a nawet wyjaśnić ich przyczyny, co umożliwia podjęcie skutecznej terapii.

Dlatego dla nauczających tego przedmiotu stanowi duże wyzwanie oraz nasuwa konieczność precyzyjnego

określenia wymagań dla studentów medycyny. Zdając sobie sprawę z tego, jak cenny jest czas studentów

i ile godzin muszą poświęcać na inne przedmioty, niniejszy „Przewodnik” ma ułatwić każdorazowe

przygotowywanie się do poszczególnych zajęć dydaktycznych i pomóc Państwu w opanowaniu tej tak

potrzebnej dziedziny wiedzy dla świadomego wykonywania zawodu lekarza.

Nowe wydanie przewodnika dydaktycznego, które przekazujemy studentom kierunku Lekarskiego

ma zachowaną formę ostatniego wydania i zawiera: regulamin zajęć obejmujący m.in. szczegółowe kryteria

zaliczenia zajęć, program nauczania biochemii w poszczególnych modułach tematycznych, zakres materiału

obowiązującego na ćwiczeniach, seminariach i konwersatoriach oraz tematykę wykładów. Przed programem

konwersatoriów dołączone jest piśmiennictwo w zakresie podstawowym i uzupełniającym. Chcielibyśmy

jednocześnie zachęcić do korzystania z innych źródeł, szczególnie z internetu, gdzie można znaleźć

najnowsze prace doświadczalne i poglądowe, a także bardzo ciekawe opracowania dydaktyczne.

W związku z uchwaleniem nowego Regulaminu Studiów, obowiązującego z dniem 1 października

2012 roku, postanowiliśmy zamienić punktowanie sprawdzianów z materiału wykładowego, tzn. całość

prawidłowych odpowiedzi stanowi o ocenie podstawowej.

Zmiany te mają zachęcić Państwa do

systematycznego uczestnictwa w wykładach, które zgodnie z Regulaminem Studiów są

obowiązkową formą zajęć, a tym samym ułatwić przygotowanie do egzaminu końcowego

obejmującego m.in. treści przekazywane wyłącznie na wykładach. P

odobnie jak w latach poprzednich

postanowiliśmy, że w przypadku zdania egzaminu w pierwszym terminie zostanie uwzględniona całoroczna

i systematyczna praca, co umożliwi uzyskanie wyższej oceny końcowej niż wynikałoby to z rezultatu

egzaminu testowo-opisowego.

Równocześnie dziękuję Kolegom z Zespołu dydaktycznego Katedry za pracę włożoną w przygoto-

wanie i wydanie tegorocznego „Przewodnika”, który jest dostępny w wersji elektronicznej na stronie

internetowej Katedry: www.biolmol.ump.edu.pl

Życząc powodzenia proszę jednocześnie o przekazywanie uwag dotyczących organizacji i treści

zajęć, co pomoże nam lepiej dostosować się do Państwa oczekiwań.

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

Poznań, 15 października 2012 r.

INFORMACJE OGÓLNE

Nazwa przedmiotu – Biochemia

Nazwa i adres jednostki

Katedra i Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej

Uniwersytet Medyczny w Poznaniu

Collegium Anatomicum, ul. Święcickiego 6

60-781 Poznań

tel. 85-46-513, fax: 85-46-510

Kierownik:

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

St. wykładowcy:

dr n. med., mgr farm. Bogusław J. Dylewski

dr n. przyr. Adam Sobkowiak

Wykładowcy:

dr n. med. Marcin Hołysz

dr n. med. Marta Ociepa-Zawal

Adiunkci:

dr n. biol. Adrianna Mostowska

Asystenci:

mgr biotech. Hanna Drzewiecka

dr n. biol. Tomasz Lehmann

mgr biotech. Agnieszka Rawłuszko

dr n. farm., mgr biol. mol. Agata Różycka

mgr inż. Aleksander Strugała

mgr inż. Agata Tomaszewska

Prac. naukowo-tech.:

dr n. biol. Andrzej Kostyrko (st. specjalista)

mgr Alicja Pinczewska (sam. ref. tech.)

Prac. inż.-techniczni:

mgr Bartosz Frycz (sam. ref. tech.)

Jarosław Gabrysiak (technik)

Agnieszka Hertel (st. ref. tech.)

mgr Joanna Jurkowlaniec-Salazar (sam. ref. tech.)

dr n. biol. Michał Łuczak

mgr Anita Markiewicz (sam. tech.)

mgr inż. Sylwia Matuszewska (sam. ref. tech.)

Longina Nowak (sam. tech.)

mgr Bogumiła Ratajczak (specjalista)

Prac. administr.:

mgr biol. Paulina Michalak (specjalista)

Prac. obsługi:

Barbara Dulat

REGULAMIN ZAJĘĆ Z BIOCHEMII

dla studentów II roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

A. Organizacja zajęć

Zajęcia dydaktyczne z biochemii odbywają się systemem modułowym. Całość materiału

podzielono  na  cztery  moduły  (białka,  kwasy  nukleinowe,  węglowodany,  tłuszczowce).  W skład
każdego  modułu  wchodzą:  sprawdzian  wejściowy,  ćwiczenie  laboratoryjne,  trzy  seminaria,
repetytorium oraz sprawdzian wyjściowy. Tematyka wykładów jest skoordynowana z pozostałymi
zajęciami  i uzupełnia  oraz  integruje  treści  omawiane  w danym  module.  Zajęcia  dydaktyczne
zamykają dwa konwersatoria końcowe.

Zajęcia praktyczne z biochemii odbywają się w grupach ćwiczeniowych wg harmonogramu

zajęć podanego na tablicy ogłoszeń i na stronie internetowej Katedry w wymiarze godzin ustalonym
planem przez Dziekanat Wydziału Lekarskiego I.

Obecność na wszystkich zajęciach jest obowiązkowa, a obecność na ćwiczeniach

laboratoryjnych i seminariach tematycznych jest kontrolowana.

Studenci przygotowują się do zajęć praktycznych ze Skryptu do Ćwiczeń z Biochemii,

dostępnych podręczników oraz wskazanego piśmiennictwa.

B. Program ćwiczeń, seminariów, repetytoriów i konwersatoriów

Moduł I: Białka

Moduł II: Kwasy nukleinowe

ćw. 1. Metody rozdziału białek

i oznaczania aktywności enzymów

ćw. 2. Preparatyka i analiza restrykcyjna

plazmidowego DNA

sem. I Struktura i funkcja białek

sem. IV Nukleotydy purynowe

i pirymidynowe

sem. II Hemoglobina

sem. V Struktura i biosynteza

kwasów nukleinowych

sem. III Enzymy

sem. VI Biosynteza białek

rep. I Białka

rep. II Kwasy nukleinowe

Moduł III: Węglowodany

Moduł IV: Tłuszczowce

ćw. 3. Oznaczanie stężenia glukozy

i aktywności α-amylazy

ćw. 4. Preparatyka i analiza tłuszczów

sem.VII Metabolizm cukrów prostych

sem. X Metabolizm kwasów tłuszczowych

sem.VIII Metabolizm wielocukrów

sem. XI Biosynteza i degradacja lipidów

sem. IX Regulacja stężenia glukozy

we krwi

sem. XII Transport lipidów w osoczu krwi

rep. III Węglowodany

rep. IV Tłuszczowce

Konwersatorium I

Integracja metabolizmu – Utlenianie końcowych produktów metabolizmu
białek, węglowodanów i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii.
Homeostaza ustrojowa.

Konwersatorium II Zastosowanie metod biologii molekularnej we współczesnej medycynie.

C. Zasady szczegółowe

1. Sprawdziany wejściowe

W każdym module odbywa się pisemny sprawdzian obejmujący podstawowe zagadnienia

danego modułu.

2. Ćwiczenia
a) ćwiczenia laboratoryjne rozpoczynają się punktualnie zgodnie z harmonogramem zajęć;
b) student musi być przygotowany teoretycznie na każde ćwiczenie w stopniu umożliwiającym

podjęcie zajęć praktycznych;

c) studenci powinni wypełnić protokół z poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych i uzyskać

zaliczenie;

d) na zajęciach praktycznych studenci są zobowiązani do pracy w fartuchach laboratoryjnych,

przestrzegania przepisów BHP oraz zarządzeń porządkowych osób prowadzących ćwiczenia.

3. Seminaria

Seminaria prowadzone są w formie interaktywnej, aby studenci mogli brać czynny udział

w zajęciach i wykazać się znajomością materiału, za co mogą uzyskać punkty premii.

4. Repetytoria

Repetytoria obejmują zakres tematyczny seminariów w danym module, a znajomość

przebiegu omawianych procesów biochemicznych i wzorów metabolitów jest weryfikowana
sprawdzianem pisemnym.

5. Sprawdziany wyjściowe

Po przeprowadzeniu zajęć w danym module odbywa się sprawdzian testowy z całości

materiału objętego programem seminariów. Warunkiem przystąpienia do sprawdzianu jest
uczestnictwo w co najmniej dwóch seminariach tematycznych.

6. Sprawdziany z materiału wykładowego

Po zakończeniu cyklu wykładów w semestrze zimowym i letnim odbędą się sprawdziany

testowe z materiału wykładowego.

7. Konwersatoria

Konwersatoria integrują moduły tematyczne i prowadzone są systemem PBL (ang. problem

–based learning), opartym o rozwiązywanie zadań problemowych.

8. Nieobecności

Student nie ma obowiązku usprawiedliwiania nieobecności na zajęciach kontrolowanych,

ale nie ma możliwości odrabiania nieobecności. Spóźnienie przekraczające 15 minut traktuje się
jako nieobecność.

W uzasadnionych przypadkach, za zgodą Kierownika danego modułu tematycznego, student

może odrobić nieobecność na zajęciach kontrolowanych wyłącznie do dnia sprawdzianu
wyjściowego w danym module.

D. System oceny punktowej wyników nauczania

W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy.

Elementy  procesu  dydaktycznego  są  punktowane  w dwojaki  sposób:  jako  punkty,  stanowiące
o ocenie  podstawowej  (których  suma  wynosi  100%)  oraz  jako  punkty  dodatkowe  będące  premią
za wyróżniające przygotowanie do zajęć i aktywność (wliczane do sumy  punktów zgromadzonych
w ciągu  roku  akademickiego).  Ocena  postępów  w nauce  jest  podawana  do  wiadomości
zainteresowanych studentów.

Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego:

1. Sprawdziany wejściowe: za każdy sprawdzian pisemny w module uzyskać można od 0 do

6 pkt.

2. Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie

protokołu od 1 do 4 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może
być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Za nieobecność odlicza się po 2 pkt. za
każde ćwiczenie.

3. Seminaria: za aktywny udział w seminarium od 1 do 3 pkt. premii wg uznania osoby

prowadzącej seminarium. W każdym module można uzyskać łącznie maksimum 9 pkt. premii.

4. Repetytorium: za każdy sprawdzian pisemny uzyskać można od 0 do 10 pkt.
5. Sprawdziany wyjściowe: za każdy sprawdzian wyjściowy obejmujący 30 pytań testowych

uzyskać można od 0 do 30 pkt.

6. Sprawdziany z materiału wykładowego: za każdy sprawdzian testowy obejmujący 40 pytań

z materiału wykładowego można uzyskać od 0 do 40 pkt.

7. Konwersatoria: za aktywny udział w konwersatorium uzyskać można od 1 do 4 pkt. premii wg

uznania osoby prowadzącej konwersatorium (łącznie za konwersatoria 8 pkt. premii).

E. Kryteria zaliczenia zajęć z biochemii

W związku z zapisem w Regulaminie Studiów, dającym prawo do 2-krotnego poprawiania

sprawdzianów  cząstkowych,  wyjaśnia  się,  iż  w stosowanym  w Katedrze  systemie  oceny,  ten  sam
zakres  materiału  sprawdzany  jest  kilkakrotnie:  na sprawdzianie  wejściowym,  ćwiczeniu
laboratoryjnym,  repetytorium  sprawdzianie  wyjściowym  z seminariów,  a kryterium  zaliczenia  jest
suma wszystkich ocen, wyrażona w punktach.

W ciągu roku akademickiego uzyskać można maksimum 280 pkt. (100%) plus 44 pkt. premii.

1.  Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć z biochemii i dopuszczenia do egzaminu końcowego jest

uzyskanie minimum 168 pkt. (60%).

2. Student, który uzyskał mniej niż 168 pkt., lecz co najmniej 112 pkt. (40%), może ubiegać się

o zaliczenie zajęć na podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach
i seminariach.  W przypadku  uzyskania  oceny  negatywnej  lub  nieprzystąpienia  do  sprawdzianu
zaliczeniowego,  student  ma  prawo  do  2-krotnego  poprawiania  go  w terminie  ustalonym  przez
Katedrę.  Student,  który  nie  poprawi  tego  sprawdzianu,  nie  uzyska  zaliczenia  zajęć  z biochemii
w danym roku akademickim.

3. Student, który uzyskał mniej niż 112 pkt. nie otrzymuje zaliczenia zajęć i nie ma możliwości

odrobienia zaległości w danym roku akademickim.

4. Punkty uzyskane w ciągu roku akademickiego zostaną przeliczone na punkty egzaminacyjne wg

następującego wzoru:

punkty egzaminacyjne = (suma pkt. zaliczenia – 168) x 0,1

(czyli po 0,1 pkt. egzaminacyjnego za każdy cały punkt powyżej progu zaliczenia)
i jako premia za systematyczne i dobre postępy w nauce zostaną doliczone do wyniku egzaminu.
Dotyczy to tylko studentów, którzy zdają egzamin w pierwszym swoim terminie, nie dotyczy
egzaminów poprawkowych.

F. Egzamin

Studenta obowiązuje końcowy egzamin potwierdzający opanowanie całości materiału

określonego programem nauczania biochemii. Termin egzaminu wybiera student, zapisując się na
jeden z proponowanych terminów ustalonych w porozumieniu z Radą Roku. Nie zgłoszenie się
w ustalonym terminie jest równoznaczne z utratą jednego z terminów zdawania egzaminu.

Do egzaminu końcowego z biochemii zostaną dopuszczeni studenci, którzy zaliczyli zajęcia

uzyskując minimum 168 pkt. (60%) lub uzyskali pozytywną ocenę ze sprawdzianu zaliczeniowego
z całości materiału objętego programem czterech modułów.

Egzamin końcowy z biochemii ma formę pisemną i składa się z części testowej i opisowej,

z których  można  uzyskać  łącznie  maksymalnie  100 punktów.  Do  uzyskanego  wyniku  egzaminu
(w  pierwszym  terminie)  zostaną  doliczone  punkty,  o których  mowa  w pkt. E.4  niniejszego
regulaminu.  Suma  uzyskanych  punktów  wyrażona  zostanie  jako  słowna  ocena  egzaminu
z biochemii i wpisana do indeksu:

– bardzo dobry

od 95,0 pkt.

(od 95%)

– ponad dobry

od 90,0 do 94,9 pkt.

(od 90%)

– dobry

od 80,0 do 89,9 pkt.

(od 80%)

– dość dobry

od 70,0 do 79,9 pkt.

(od 70%)

– dostateczny

od 60,0 do 69,9 pkt.

(od 60%)

– niedostateczny

poniżej 60,0 pkt.

(poniżej 60%)

O ocenie pozytywnej egzaminów w terminach poprawkowych decyduje otrzymanie co najmniej:

- w I terminie poprawkowym 55 punktów,

- w II terminie poprawkowym 50 punktów.

W terminach poprawkowych nie dolicza się punktów zgromadzonych w ciągu roku akademickiego
przeliczonych na punkty egzaminacyjne (pkt. E.4 regulaminu).

G. Uwagi końcowe:

1. Studenta obowiązuje ponadto: przestrzeganie ogólnie przyjętych norm zachowania;

uporządkowanie stanowiska pracy po zakończeniu ćwiczenia; poszanowanie aparatury, sprzętu
i wyposażenia sal dydaktycznych oraz przestrzeganie bieżących zarządzeń Kierownika Katedry
i osób prowadzących zajęcia.

2. Regulamin zajęć z biochemii oparty jest na Regulaminie Studiów w Uniwersytecie

Medycznym im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu z dnia 25 kwietnia 2012 r., który obowiązuje
we wszystkich sprawach nie objętych niniejszym regulaminem.

Moduł I

B I A Ł K A

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY I

Zakres materiału

Aminokwasy – budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha

bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy
gluko- i ketogenne.

Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny,

izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.

Peptydy – karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola). Podstawowe grupy peptydów (hormony

uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu
pokarmowego, neuropeptydy).

Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu amino-

kwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b)
konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących
strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).

Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja

i podział koenzymów.

Ćwiczenie 1.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK I OZNACZANIA AKTYWNOŚCI
ENZYMÓW

Zakres materiału

Struktura i właściwości białek. Pochodzenie i rola biologiczna białek osocza krwi.
Hipo- i dysproteinemie (przyczyny i następstwa).
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy (podstawy teoretyczne, warianty

technik, warunki rozdziału, oznaczanie stężenia białka we frakcjach).

Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podstawy katalizy enzymatyczej. Aktywność enzymu.

Jednostki aktywności. Kinetyka „klasyczna” (równanie Michaelisa). Aminotransferazy.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy i jego znaczenie diagnostyczne.

Część doświadczalna
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy.

Seminarium I.

STRUKTURA I FUNKCJA BIAŁEK

Zakres materiału
1. Poziomy organizacji łańcucha peptydowego: (a) struktury I-, II-, III- i IV-rzędowa, (b) pojęcie
domeny.
2. Budowa łańcucha polipeptydowego: (a) struktura

-helisy, (b) struktura β-harmonijki, (c)

potrójna helisa kolagenu.
3.  Zależność pomiędzy sekwencją aminokwasów w białku i jego konformacją.
4.  Znaczenie biologiczne oraz zakres funkcji pełnionych przez białka.
5.  Białka  osocza  krwi:  (a)  skład  i procentowa  zawartość  poszczególnych  frakcji  białkowych,  (b)
rola  albumin  w utrzymaniu  ciśnienia  onkotycznego  oraz  ich  zdolność  do  wiązania  różnych
ligandów,  (c)  funkcje  transportowe  globulin,  (d)  rola  haptoglobiny  w ochronie  organizmu  przed
utratą  żelaza,  (e)  udział  transferyny  i ceruloplazminy  w metabolizmie  żelaza  i miedzi,  (f)
właściwości  immunoglobulin  ludzkich,  (g)  rola  fibrynogenu  w procesie  krzepnięcia  krwi,  (h)
zaburzenia w składzie białek osocza towarzyszące niektórym schorzeniom (hipoproteinemie i dys-
proteinemie).
6.  Trawienie białek w przewodzie pokarmowym – enzymy proteolityczne.
7.  Degradacja białek wewnątrzkomórkowych – rola ubikwityny.
8.  Podstawowe procesy przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja.

Seminarium II.

HEMOGLOBINA

Zakres materiału
1.  Hemoglobina  jako  białko  allosteryczne:  (a)  konformacja  cząsteczki  hemoglobiny  –  wiązania
stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe.
2.  Udział  hemoglobiny  w transporcie  tlenu  i dwutlenku  węgla:  (a)  krzywa  powinowactwa
hemoglobiny  i mioglobiny  do  tlenu,  (b)  wpływ  efektorów  allosterycznych  na  powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO

, pH, efekty homotropowe i heterotropowe), (c)

zmiany  konformacyjne  cząsteczki  hemoglobiny  towarzyszące  jej  utlenowaniu,  (d)  mechanizm
transportu  dwutlenku  węgla  z tkanek  do  płuc.  Rola  dehydratazy  węglanowej  (anhydraza
węglanowa).
3.  Zaburzenia  syntezy  części  białkowej  hemoglobiny.  Hemoglobiny  nieprawidłowe  (talasemie,
HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii.
4.  Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie).
5.  Katabolizm  hemu  i wydalanie  produktów  jego  przemiany:  (a)  powstawanie  bilirubiny,  (b)
transport  bilirubiny  w osoczu,  (c)  mechanizmy  sprzęgania  bilirubiny  w wątrobie  i wydzielanie
bilirubiny  sprzężonej  do  żółci,  (d)  przemiany  bilirubiny  sprzężonej  w jelicie.  Krążenie  jelitowo-
wątrobowe barwników żółciowych.
6.  Hiperbilirubinemie – podział, główne przyczyny.

Seminarium III.

ENZYMY

Zakres materiału
1.  Budowa  enzymów:  (a)  centrum  katalityczne,  (b)  miejsca  allosteryczne,  (c)  swoistość
substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy.
2.  Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów.
3.  Kinetyka  reakcji  enzymatycznych:  (a)  zależność  szybkości  reakcji  od  stężenia  substratu
(równanie  Michaelisa-Menten  i jego  przedstawienie  za  pomocą  metod  graficznych  –  wykres

Moduł II

K W A S Y N U K L E I N O W E

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY II

Zakres materiału

Wzory i nazewnictwo zasad purynowych i pirymidynowych oraz nukleozydów i nukleotydów.

Koenzymy o budowie nukleozydowej (S-adenozylometionina) i nukleotydowej (NAD, NADP,
FMN, FAD, CoA, PAPS). Cykliczne nukleotydy i ich rola w metabolizmie.

Budowa DNA; struktura podwójnej spirali (fragment wzoru pojedynczej nici, komplementarność

zasad, rodzaje wiązań); rola struktury DNA w wiązaniu białek regulatorowych (rowek mniejszy
i rowek większy); struktury II-rzędowe (A, B, Z); formy molekularne DNA (kolista, zrelaksowana
i superhelikalna); struktury wyższego rzędu (budowa chromatyny, nukleosomy). Denaturacja
i renaturacja DNA (temperatura topnienia, efekty hiper- i hipochromowy).

Rodzaje RNA (mRNA, tRNA, rRNA, snRNA). Struktura i funkcje (wzór fragmentu pojedynczej

nici RNA).

Hydroliza kwasów nukleinowych: (a) hydroliza kwaśna DNA i RNA, produkty hydrolizy, (b)

hydroliza zasadowa RNA, produkty hydrolizy, (c) hydroliza enzymatyczna kwasów nukleinowych
(endo- i egzonukleazy, enzymy restrykcyjne).

Ćwiczenie 2.

PREPARATYKA I ANALIZA RESTRYKCYJNA PLAZMIDOWEGO
DNA

Zakres materiału

Zasady preparatyki DNA genomowego z tkanek i plazmidowego z komórek bakteryjnych.

Budowa i funkcja wektorów plazmidowych i fagowych. Formy molekularne DNA (kolista,
zrelaksowana, superhelikalna).

Enzymy restrykcyjne i ich zastosowanie. Zasada rozdziału kwasów nukleinowych metodą

elektroforezy w żelach agarozowym i poliakrylamidowym.

Część doświadczalna
Preparatyka plazmidowego DNA metodą lizy alkalicznej.
Trawienie DNA enzymami restrykcyjnymi. Rozdział produktów trawienia metodą elektroforezy
w żelu agarozowym i ich identyfikacja za pomocą barwienia bromkiem etydyny.

Seminarium IV.

NUKLEOTYDY PURYNOWE I PIRYMIDYNOWE

Zakres materiału
A. Biosynteza i degradacja nukleotydów purynowych
1.  Biosynteza  nukleotydów  purynowych:  (a)  de novo,  (b)  na  drodze  reutylizacji,  –  metabolity
i enzymy.  Regulacja  biosyntezy  nukleotydów  purynowych.  Zaburzenia  biosyntezy  puryn:  formy
kliniczne  dny  moczanowej  wywołane  defektami  syntetazy  5-fosforybozylo-1-pirofosforanowej
i niedoborem  fosforybozylotransferazy  hipoksatyno-guaninowej;  brak  fosforybozylotransferazy
hipoksantyno-guaninowej (zespół Lesch-Nyhana); choroba von Gierkego; niedobór fosforybozylo-
transferazy adeninowej (kamica nerkowa).
2.  Inhibitory  syntezy  nukleotydów  purynowych:  (a)  6-merkaptopuryna  i kwas  mykofenolowy,  (b)
syntetyczne analogi puryn i ich rola w terapii (azatiopryna, arabinozyd adenozyny).
3.  Degradacja nukleotydów purynowych (metabolity i enzymy). Inhibitor oksydazy ksantynowej –
allopurynol.  Zaburzenia  degradacji  nukleotydów  purynowych:  niedobór  deaminazy  adenozyny
(ciężki  złożony  zespół  niedoboru  odporności),  niedobór  fosforylazy  nukleozydowej  puryn  (zespół
niedoboru odporności), niedobór oksydazy ksantynowej (ksantynuria i kamica ksantynowa).

B. Biosynteza i degradacja nukleotydów pirymidynowych
1.  Biosynteza  rybonukleotydów  pirymidynowych  (a)  de novo,  (b)  na  drodze  reutylizacji,  –
metabolity  i enzymy.  Regulacja  biosyntezy  nukleotydów  pirymidynowych.  Zaburzenia  biosyntezy
pirymidyn:  niedobór  fosforybozylotransferazy  orotanowej  i dekarboksylazy  orotydylanowej
(acyduria orotowa typu I), niedobór dekarboksylazy orotydylanowej (acyduria orotowa typu II).
2.  Inhibitory  syntezy  nukleotydów  pirymidynowych:  (a)  sulfonamidy;  struktura  i mechanizm
działania, (b) antagoniści strukturalni kwasu foliowego (aminopteryna i metotreksat), (c) inhibitory
fosforybozylotransferazy orotanowej (allopurynol), dekarboksylazy orotydylanowej (6-azaurydyna)
oraz  dehydrogenazy  dihydroorotanowej  (leflunomid),  (d)  syntetyczne  analogi  pirymidyn  i ich  rola
w terapii (5-fluorouracyl, arabinozyd cytozyny).
3.  Redukcja  rybonukleotydów  do  deoksyrybonukleotydów.  Struktura  i funkcja  reduktazy
rybonukleotydowej. Regulacja syntezy deoksyrybonukleotydów. Działanie hydroksymocznika.
4.  Degradacja  nukleotydów  pirymidynowych,  metabolity  i enzymy.  Zaburzenia  degradacji
nukleotydów pirymidynowych: niedobór aminotransferazy (acyduria β-aminoizomaślanowa).

Seminarium V.

STRUKTURA I BIOSYNTEZA KWASÓW NUKLEINOWYCH

Zakres materiału
1.  Replikacja DNA: (a) inicjacja replikacji, sekwencje inicjujące (Ori i ARS), synteza starterowego
RNA,  bańka  i widełki  replikacyjne,  (b)  enzymy  i inne  białka  uczestniczące  w procesie  replikacji
(prokariotyczne  i eukariotyczne  polimerazy  DNA,  topoizomerazy,  helikaza,  ligaza  DNA,  białka
wiążące  jednoniciowy  DNA),  (c)  wydłużanie  łańcucha,  nici  prowadząca  i opóźniona,  fragmenty
Okazaki.
2.  Transkrypcja  DNA:  (a)  klasy  genów  i produkty  ich  transkrypcji,  (b)  prokariotyczna  i eukario-
tyczne polimerazy RNA – charakterystyka i funkcje, (c) lokalizacja sekwencji promotorowych i ich
rozpoznawanie, (d) inicjacja transkrypcji u bakterii, rola czynników sigma, (e) wydłużanie łańcucha
nukleotydowego,  (f)  terminacja  transkrypcji,  rola  czynnika  rho,  (g)  porównanie  transkrypcji
u Prokaryota i Eukaryota, (h) inhibitory transkrypcji działające na polimerazy RNA (α-amanityna).
3.  Leki  przeciwwirusowe:  antymetabolity  puryn  i  pirymidyn  (acyklowir,  widarabina,
izoprynozyna),  nukleozydowe  inhibitory  odwrotnej  transkryptazy  (AZT,  zidowudyna),  nienukleo-
zydowe inhibitory odwrotnej transkryptazy (efawiren, newirapin), foskarnet sodowy.

4. Leki hamujące replikację stosowane w terapii nowotworowej: 5-azacytydyna, bleomycyna,
adriamycyna, cisplatyna.

Seminarium VI.

BIOSYNTEZA BIAŁKA

Zakres materiału
1.  Budowa RNA u Prokaryota i Eukaryota: (a) rybosomowy RNA (rRNA), (b) informacyjny RNA
(mRNA),  (c)  transferowy  RNA  (tRNA),  (d)  małe  jądrowe  RNA  (snRNA),  modyfikacje
potranskrypcyjne RNA.
2.  Budowa i funkcja rybosomów u Prokaryota i Eukaryota.
3.  Rola  struktury  mRNA  w procesie  translacji  u Prokaryota  i Eukaryota.  Właściwości  kodu
genetycznego.
4.  Aktywacja aminokwasów. Syntetazy aminoacylo-tRNA.
5.  Przebieg translacji u Prokaryota i Eukaryota: (a)  inicjacja: czynniki inicjacji, regulacja inicjacji
(rola  kinazy  hamowanej  przez  hem,  interferonu  i insuliny),  (b)  elongacja  (etapy  i czynniki
elongacji, mechanizm działania toksyny błonicy), (c) terminacja (sekwencje terminujące i czynniki
terminacji).
6.  Antybiotyki – inhibitory biosyntezy białek.
7.  Modyfikacje potranslacyjne białek na przykładzie biosyntezy kolagenu.

Repetytorium II. KWASY NUKLEINOWE – zakres tematyczny seminariów IV, V i VI.

Moduł III

W Ę G L O W O D A N Y

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY III

Zakres materiału

Klasyfikacja i nazewnictwo węglowodanów. Rodzaje izomerii cukrów. Właściwości

fizykochemiczne cukrów prostych (rozpuszczalność, właściwości optyczne, redukcyjne, produkty
utlenienia i redukcji).

Ważne biologicznie pochodne cukrów prostych (deoksycukry, aminocukry, estry fosforanowe).
Wiązania glikozydowe. Budowa i funkcja oligo- i polisacharydów: disacharydy (redukujące

i nieredukujące), homoglikany (skrobia, glikogen, celuloza), heteroglikany (glikozaminoglikany).

Ćwiczenie 3.

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY ORAZ AKTYWNOŚCI
AMYLAZY TRZUSTKOWEJ WE KRWI

Zakres materiału

Wartości prawidłowe stężenia glukozy w surowicy krwi.
Źródła glukozy we krwi: egzogenne (produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego)

i endogenne (drogi metaboliczne węglowodanów odpowiedzialne za utrzymanie prawidłowego
stężenia glukozy we krwi).

Regulacja hormonalna stężenia glukozy we krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania poziomu hemoglobiny glikozylowanej w surowicy krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania amylazy trzustkowej w surowicy krwi.

Część doświadczalna
Oznaczanie stężenia glukozy metodą enzymatyczną w krwi pełnej.
Oznaczanie aktywności amylazy w surowicy krwi metodą Caraway’a.

Seminarium VII. METABOLIZM CUKRÓW PROSTYCH

Zakres materiału
1.  Transport  cukrów  prostych  przez  błony  komórkowe:  (a)  rola  nośników  białkowych
w przechodzeniu  glukozy  do  komórek,  (b)  rola  pompy  sodowo-potasowej  w transporcie  glukozy
do enterocyta,  transport  ułatwiony  do  i z enterocyta,  (c)  wpływ  insuliny  na  transport  glukozy
do komórek – transportery glukozy.
2.  Fosforylacja glukozy w wątrobie i w tkankach obwodowych; rola glukokinazy i heksokinazy.
3.  Glikoliza:  (a)  glikoliza  w warunkach  tlenowych  i beztlenowych:  lokalizacja  enzymów
glikolitycznych  w komórkach  i tkankach,  fosforylacja  substratowa,  utlenienie  NADH,  losy
pirogronianu, powstawanie i rola 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach, (b) regulacja aktywności
kluczowych enzymów glikolizy.
4.  Cykl  pentozofosforanowy:  (a)  lokalizacja  enzymów  w komórkach  i tkankach,  przebieg  reakcji
w warunkach

zapotrzebowania

komórki

równoważniki

redukcyjne

i w warunkach

zapotrzebowania  na  pentozy,  (b)  powiązanie  cyklu  pentozofosforanowego  z glikolizą;  rola
transaldolazy i transketolazy, (c) udział difosfotiaminy w przenoszeniu dwuwęglowych fragmentów
aldehydowych, (d) rola NADPH w procesach biosyntez oraz redukcji glutationu.
5.  Glukoneogeneza:  (a)  lokalizacja  enzymów  w komórkach  i tkankach,  (b)  reakcje  omijające
nieodwracalne etapy glikolizy, (c) substraty dla glukoneogenezy (rola dehydrogenazy mleczanowej,
aminotransferazy  alaninowej,  kinazy  glicerolowej),  (d)  cykl  Cori  i cykl  alaninowy,  (e)  regulacja
aktywności  kluczowych  enzymów  glukoneogenezy,  (f)  kontrola  glikolizy  i glukoneogenezy
w wątrobie (rola fruktozo-2,6-bisfosforanu).
6.  Przemiana  fruktozy:  (a)  fosforylacja  fruktozy:  udział  fruktokinazy  i heksokinazy,  (b)  włączenie
w przemiany  glukozy  w wątrobie  i w tkankach  obwodowych,  (c)  szlak  sorbitolowy  i jego
znaczenie.
7.  Przemiana  galaktozy  i mannozy:  (a)  enzymy  fosforylujące,  (b)  włączenie  do  glikolizy,  (c)
synteza laktozy.
8.  Zaburzenia  przemiany  cukrów  prostych:  galaktozemia,  fruktozuria,  wrodzona  nietolerancja
fruktozy,  zaćma  cukrzycowa  oraz  niedobór  dehydrogenazy  glukozo-6-fosforanowej  w krwince
czerwonej.

Seminarium VIII. METABOLIZM WIELOCUKRÓW

Zakres materiału
1.  Trawienie  węglowodanów  w przewodzie  pokarmowym:  (a)  lokalizacja  i specyficzność
substratowa  enzymów  trawiących  węglowodany,  (b)  zaburzenia  trawienia  węglowodanów:
niedobór laktazy, sacharazy, izomaltazy.
2.  Metabolizm glikogenu: (a) glikogeneza: powstawanie UDP-glukozy, reakcje katalizowane przez
syntazę  glikogenową,  powstawanie  wiązań  α-1,6-glikozydowych,  (b)  glikogenoliza:  produkty
działania  fosforylazy  glikogenowej  oraz  amylo-1,6-glukozydazy,  udział  fosforanu  pirydoksalu
w fosforolizie  glikogenu,  znaczenie  glikogenolizy  w tkance  wątrobowej  i mięśniowej,  losy
glukozo-6-fosforanu.
3.  Regulacja  hormonalna  przemian  glikogenu;  rola  białek G,  cyklicznego  AMP  oraz  kinazy
białkowej A.
4.  Synteza prekursorów glikozaminoglikanów: (a) synteza i wykorzystanie UDP-glukuronianu, (b)
biosynteza  aminocukrów:  donor  grupy  aminowej,  aktywna  postać  grupy  acetylowej,  włączenie
fragmentu  trójwęglowego  w biosyntezie  kwasu  N-acetyloneuraminowego,  aktywne  formy  cukrów
jako substraty do biosyntezy glikoprotein i proteoglikanów.

5.  Synteza proteoglikanów i glikoprotein: (a) struktura, podział, funkcja, (b) miejsce syntezy części
białkowej  i glikozylacji  w komórce,  (c)  tworzenie  wiązań  O-glikozydowych  i N-glikozydowych,
rola estrów fosforanowych dolicholu.
6.  Zaburzenia metabolizmu wielocukrów: (a) choroby spichrzeniowe, (b) mukopolisacharydozy.

Seminarium IX.

REGULACJA STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI

Stan sytości
1.  Odpowiedź  hormonalna  na  zwiększone  stężenie  glukozy  we krwi  (stan  po posiłku),  biosynteza
insuliny  (miejsce  syntezy,  forma  aktywna  hormonu),  rola  insuliny  (stymulacja  dróg
metabolicznych,  indukcja  syntezy  enzymów,  przemieszczenie  transporterów  glukozy  do błony
komórkowej tkanek mięśniowej i tłuszczowej).
2.  Udział wątroby w regulacji poziomu glukozy:  rola  glukokinazy, odkładanie  glikogenu,  glukoza
jako  substrat  dla  syntezy  kwasów  tłuszczowych,  glicerolu  oraz  równoważników  redukcyjnych
(NADPH).
3.  Enzymy  regulatorowe  glikogenogenezy,  glikolizy  i cyklu  pentozofosforanowego:  efektory
allosteryczne, modyfikacje kowalencyjne, indukcja syntezy enzymów.
4.  Drogi  metaboliczne  glukozy  w tkance  tłuszczowej,  mięśniach  szkieletowych,  mózgu,  nerce
i erytrocycie.

Stan głodu
1.  Odpowiedź  hormonalna  na  obniżone  stężenie  glukozy  we krwi.  Rola  glukagonu  w stymulacji
procesów  metabolicznych  dostarczających  związków  energetycznych  w okresie  poresorpcyjnym
i głodzeniu  (glukoza,  kwasy  tłuszczowe,  ciała  ketonowe,  aminokwasy,  glicerol).  Rola
katecholamin.
2.  Udział  wątroby  w utrzymywaniu  prawidłowego  stężenia  glukozy  we krwi:  rozpad  glikogenu,
synteza glukozy ze związków niecukrowych.
3.  Enzymy  regulatorowe  glikogenolizy,  glukoneogenezy,  efektory  allosteryczne,  modyfikacje
kowalencyjne, indukcja i represja syntezy enzymów.
4.  Udział innych tkanek w dostarczaniu substratów energetycznych: tkanka tłuszczowa (rola lipazy
hormonozależnej), tkanka mięśniowa (cykl alaninowy, cykl Cori), nerka (glukoneogeneza).
5.  Źródła  związków  energetycznych  dla  mózgu,  erytrocytów,  mięśni  szkieletowych  i mięśnia
sercowego w początkowej fazie głodu i w przedłużonym głodzeniu.
6.  Cukrzyca – przyczyny, występowanie, zmiany metaboliczne w cukrzycy typu 1.

Repetytorium III. WĘGLOWODANY – zakres tematyczny seminariów VII, VIII i IX.

Moduł IV

T Ł U S Z C Z O W C E

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY IV

Zakres materiału

Składniki lipidów – wzory i nazewnictwo: (a) kwasy tłuszczowe nasycone i nienasycone, (b)

alkohole (glicerol, wyższe alkohole jednowodorotlenowe – sfingol, cholesterol), (c) inne związki
chemiczne występujące w lipidach złożonych (m.in. zasady azotowe, cukry, kwas fosforowy).
Wiązania chemiczne występujące w lipidach.

Właściwości fizykochemiczne i podział lipidów (wzory i nazewnictwo).
Formy

występowania

tłuszczowców

w materiale

biologicznym

(lipoproteiny

wolne

i strukturalne).

Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym (substraty

i enzymy). Żółć – skład i rola jako wydaliny i wydzieliny.

Ćwiczenie 4.

PREPARATYKA I ANALIZA TŁUSZCZÓW

Zakres materiału

Struktura, skład, nazewnictwo, występowanie i rola lipidów złożonych. Skład lipidowy

(jakościowy  i ilościowy)  oraz  lipoprotein  osocza  krwi,  rola  składników  lipidowych  i apoprotein,
zmiany  składu  lipidowego  osocza  w warunkach  prawidłowych  i patologicznych.  Metody  izolacji
i identyfikacji  lipidów  z materiału  biologicznego  (ekstrakcja,  frakcjonowanie  rozpuszczalnikami,
metody chromatograficzne).

Trawienie lipidów i wchłanianie produktów ich hydrolizy w przewodzie pokarmowym. Enzymy

lipolityczne przewodu pokarmowego i warunki ich aktywacji. Składniki żółci i ich rola w procesie
trawienia  i wchłaniania  (składniki  o właściwościach  detergentów,  pojęcie  miceli  mieszanych,
czynniki  litogenne,  barwniki  żółciowe).  Rola  wątroby  jako  producenta  żółci.  Rola  lipolizy
w metabolizmie  ogólnoustrojowym  (lipaza  lipoproteinowa  osocza  krwi  i lipaza  hormonozależna
tkanki tłuszczowej).

Część doświadczalna
Celem  ćwiczenia  jest  oznaczenie  składu  lipidów  pochodzących  z osocza  krwi  oraz  analiza  składu
kamieni żółciowych.
Obejmuje  ono  metody  izolacji  lipidów:  ekstrakcji,  frakcjonowania  za  pomocą  rozpuszczalników,
rozdzielania  za  pomocą  chromatografii  cienkowarstwowej,  identyfikacji  rozdzielonych  grup
lipidów,  badanie  właściwości  fizykochemicznych  lipidów  złożonych  oraz  identyfikacji
poszczególnych grup.

Seminarium X.

METABOLIZM KWASÓW TŁUSZCZOWYCH

Zakres materiału
A. Biosynteza kwasów tłuszczowych
1.  Synteza  nasyconych  kwasów  tłuszczowych;  (substraty,  enzymy  i kofaktory):  (a)  karboksylacja
acetylo-CoA  jako  pierwszy  i kontrolny  etap  w syntezie  kwasów  tłuszczowych,  (b)  kompleks
syntazy  kwasów  tłuszczowych  oraz  sekwencja  reakcji  katalizowanych  przez  ten  kompleks
enzymatyczny,  (c)  źródła  acetylo-CoA  oraz  NADPH,  (d)  wydłużanie  łańcucha  węglowego  kwasu
palmitynowego i innych kwasów tłuszczowych (elongacja).
2.  Regulacja  syntezy  kwasów  tłuszczowych:  (a)  stan  odżywienia,  dostępność  substratów
i kofaktorów;  (b)  regulacja  aktywności  kluczowych  enzymów  szlaku  biosyntezy:  karboksylazy
acetylo-CoA, dehydrogenazy pirogronianowej, (c) regulacja hormonalna.

B. Degradacja kwasów tłuszczowych
1.  β-oksydacja  kwasów  tłuszczowych  nasyconych  i nienasyconych:  (a)  aktywacja  kwasów
tłuszczowych,  synteza  acylo-CoA,  (b)  transport  kwasów  tłuszczowych  do  mitochondrium,  rola
karnityny  (enzymy  i translokaza),  (c)  etapy  procesu  β-oksydacji  (enzymy  i kofaktory),  (d)  bilans
energetyczny β-oksydacji, (e) β-oksydacja a termogeneza w brunatnej tkance tłuszczowej.
2.  Ketogeneza: (a) reakcje i miejsce syntezy ciał ketonowych, (b) reakcje umożliwiające utylizację
ciał  ketonowych  przez  tkanki  pozawątrobowe,  (c)  regulacja  ketogenezy;  ketoacydoza  i ketonuria
jako powikłanie niekontrolowanej glikemii w cukrzycy insulinozależnej.
3.  Współzależność pomiędzy metabolizmem kwasów tłuszczowych i glukozy.

Seminarium XI.

BIOSYNTEZA I DEGRADACJA LIPIDÓW

Zakres materiału
A. Metabolizm triacylogliceroli (TAG)
1.  Biosynteza:  (a)  główne  miejsca  i szlaki  biosyntezy  TAG  (tkanka  tłuszczowa,  wątroba,  ściana
jelita), (b) źródła i aktywacja substratów, enzymy uczestniczące w poszczególnych etapach syntezy,
(c) mechanizmy regulujące wielkość syntezy TAG w poszczególnych narządach.
2.  Degradacja:  główne  miejsca  degradacji  TAG  (lipolizy):  (a)  przewód  pokarmowy  (enzymy
lipolityczne  przewodu  pokarmowego,  rola  żółci  w procesie  trawienia  i wchłaniania  produktów
trawienia), (b) osocze krwi (lipaza lipoproteinowa), (c) tkanka tłuszczowa (lipaza hormonozależna
tkanki tłuszczowej); mechanizmy regulujące wielkość lipolizy.

B. Metabolizm i rola biologiczna lipidów złożonych
1.  Biosynteza  fosfoglicerydów  (biosynteza  de novo:  fosfatydylocholiny,  fosfatydyloseryny,
fosfatydyloetanolaminy,  difosfatydylogliceroli,  fosfatydyloinozytoli,  plazmalogenów):  (a)  sposób
aktywacji  substratów  do  syntezy,  (b)  rola  enzymów:  cytydylotransferazy  fosfocholinowej,  fosfo-
hydrolazy fosfatydanowej, (c) modulacja składu kwasów tłuszczowych oraz zasad azotowych.
2.  Degradacja  fosfolipidów:  (a)  udział  poszczególnych  fosfolipaz  w metabolizmie  komórkowym,
(b)  rola  produktów  działania  fosfolipaz  (uwalnianie  prekursorów  dla  syntezy  prostanoidów,
uwalnianie wtórnych przekaźników sygnałów – inozytolotrisfosforan, diacyloglicerol).
3.  Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny, synteza ceramidu jako substratu dla
biosyntezy:  (a)  sfingomieliny,  (b)  glikosfingolipidów  (cerebrozydów,  sulfatydów,  globozydów
i gangliozydów),  aktywne  nośniki  substratów:  UDP-pochodne  cukrów,  fosfoadenozyno-fosfo-
siarczan,  cytydyloneuraminian,  (c)  enzymy  lizosomalne  uczestniczące  w procesie  degradacji
sfingolipidów. Sfingolipidozy.

Seminarium XII. TRANSPORT LIPIDÓW W OSOCZU KRWI

Zakres materiału
1.  Ilościowy  i jakościowy  skład  lipidowy  osocza  krwi:  struktura  i funkcja  poszczególnych
składników lipidowych osocza, prawidłowe stężenie na czczo, zmiany stężenia w okresie głodzenia
oraz po posiłkach.
2.  Formy  transportowe  lipidów  osocza  (lipoproteiny):  (a)  klasyfikacja  lipoprotein  oparta  na
kryterium  ruchliwości  w polu  elektrycznym  (elektroforeza)  oraz  na  gęstości  cząstek  lipoprotei-
nowych  (ultrawirowanie),  (b)  struktura,  skład  lipidowy  i białkowy  lipoprotein  (apoproteiny)  oraz
rola  poszczególnych  lipoprotein  w międzynarządowym  transporcie  TAG,  cholesterolu  oraz
wolnych kwasów tłuszczowych, (c) powstawanie lipoprotein oraz ich wydzielanie do osocza.
3.  Metabolizm  chylomikronów  oraz  lipoprotein  o bardzo  małej  gęstości  (VLDL):  lipaza  lipo-
proteinowa oraz jej kofaktory (Apo CII, fosfolipidy) i regulacja aktywności.
4.  Udział  wątroby  oraz  tkanki  tłuszczowej  w metabolizmie  TAG,  transport  w osoczu  i wychwy-
tywanie wolnych kwasów tłuszczowych przez tkanki.
5.  Metabolizm  lipoprotein  o małej  (LDL)  oraz  dużej  gęstości  (HDL):  (a)  transport  i wychwy-
tywanie cholesterolu z krążenia, regulacja wielkości wychwytu lipoprotein przez tkanki obwodowe
oraz  wpływ  ilości  wychwyconego  cholesterolu  na  wewnątrzkomórkową  syntezę  cholesterolu
i receptorów  błonowych  dla  lipoprotein,  (b)  przebieg  oraz  rola  reakcji  katalizowanej  przez  acylo-
transferazę  lecytyna :  cholesterol  (LCAT),  (c)  rola  HDL  w odwrotnym  transporcie  cholesterolu
(z tkanek obwodowych do wątroby).
6.  Udział wątroby w usuwaniu nadmiaru cholesterolu z osocza krwi; kwasy żółciowe.
7.  Zaburzenia metabolizmu lipoprotein oraz ich znaczenie kliniczne. Dyslipoproteinemie pierwotne
i wtórne.

Repetytorium IV. TŁUSZCZOWCE – zakres tematyczny seminariów X, XI i XII.

PIŚMIENNICTWO

1. Podstawowe
Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa,

2004, 2008

Bańkowski E. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław, 2004
Trzeciak W.H. (red.) Biochemia. Skrypt do Ćwiczeń Laboratoryjnych, Wyd. AM, Poznań 1997

2. Uzupełniające
Alberts B., Bray P., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Podstawy biologii

komórki. Wprowadzenie do biologii molekularnej., PWN, Warszawa, 1999.

Angielski S., Rogulski J. Biochemia kliniczna, PZWL, Warszawa, 1991
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005, 2009
Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław,

2002

Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D. Biochemia – krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe

PWN, Warszawa, 2006

Kączkowski J. Podstawy biochemii, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1996
Konieczny L., Roterman I. Strategia działania organizmu żywego, Wydawnictwo „Zamiast

korepetycji”, Kraków, 2000

Szafran H., Knapik-Czajka M. Podstawy biochemiczne gospodarki lipidowej organizmu człowieka,

Collegium Medicum UJ, Kraków, 1994

Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna – krótkie wykłady,

Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004

Konwersatorium I. INTEGRACJA METABOLIZMU

– Utlenianie końcowych produktów przemiany białek, węglowodanów

i lipidów. Uzyskiwanie i magazynowanie energii. Homeostaza ustrojowa.

1. Cykl Krebsa jako wspólny szlak końcowego utleniania białek, węglowodanów i tłuszczów: (a)

lokalizacja enzymów, (b) substraty, kofaktory, metabolity – źródła szczawiooctanu i acetylo-
CoA, (c) reakcje związane z wytwarzaniem zredukowanych koenzymów, (d) reakcja fosforylacji
substratowej, (e) rola aminotransferaz i dehydrogenazy glutaminianowej w wykorzystaniu
aminokwasów jako źródła energii, (f) bilans energetyczny utleniania cząsteczki acetylo-CoA, (g)
regulacja cyklu Krebsa jako pochodna stanu energetycznego komórki.

2. Amfiboliczny charakter cyklu Krebsa – wykorzystanie metabolitów i enzymów do syntezy

aminokwasów, glukozy, tłuszczów i innych, biologicznie ważnych związków: (a) wykorzystanie
α-ketokwasów  w reakcjach  katalizowanych  przez  aminotransferazy,  (b)  udział  dehydrogenazy
jabłczanowej  w glukonogenezie,  (c)  rola  syntazy  cytrynianowej  i liazy  ATP-cytrynianowej
w dostarczaniu  substratu  do  syntezy  kwasów  tłuszczowych  i cholesterolu,  (d)  udział
bursztynylo-CoA w syntezie hemu.

3. Inne, mitochondrialne i pozamitochondrialne układy enzymatyczne współdziałające z cyklem

Krebsa – dehydrogenaza pirogronianowa, karboksylaza pirogronianowa, karboksykinaza
fosfoenolopirogronianowa,

enzymy

biorące

udział

w przenoszeniu

równoważników

redukujących z cytozolu do mitochondriów.

4. Łańcuch oddechowy i fosforylacja oksydacyjna: (a) budowa i lokalizacja kompleksów

enzymatycznych łańcucha oddechowego oraz syntazy ATP, (b) źródła nukleotydów: NADH
i FADH

oddechowego i fosforylacji oksydacyjnej, (f) bilans energetyczny utleniania NADH i FADH

5. Czynniki warunkujące utrzymanie homeostazy ustrojowej: (a) reguły kontroli metabolizmu,

(b) losy kluczowych metabolitów, (c) profil metaboliczny ważniejszych narządów i tkanek,
(d) główne regulatory hormonalne przemiany związków energetycznych, (e) adaptacja
metabolizmu do stanu niedoboru składników pokarmowych.

Konwersatorium II. Zastosowanie metod biologii molekularnej w medycynie.

1. Podstawy genetyki molekularnej – DNA, cDNA, gen, genom, ekspresja genu, mutacje

punktowe, aberracje chromosomowe, polimorfizm DNA.

2. Metody badania kwasów nukleinowych: pobieranie materiału biologicznego, izolacja DNA

i RNA,  elektroforeza  DNA,  reakcja  łańcuchowa  polimerazy  (PCR)  z wykorzystaniem
specyficznych  starterów,  analiza  polimorfizmu  konformacji  pojedynczych  nici  DNA  (SSCP),
analiza  heterodupleksów  (HA),  sekwencjonowanie  DNA,  analiza  polimorfizmu  długości
fragmentów restrykcyjnych (RFLP), reakcja odwrotnej transkrypcji.

3. Przykłady zastosowania metod biologii molekularnej w diagnostyce wybranych chorób

uwarunkowanych genetycznie oraz w medycynie sądowej (ustalanie ojcostwa).

4. Klonowanie DNA – produkcja rekombinowanych szczepionek i hormonów.
5. Zwierzęta transgeniczne.

REGUŁY

BEZPIECZEŃSTWA I HIGIENY PRACY

W LABORATORIUM

Przed przystąpieniem do ćwiczeń laboratoryjnych należy zapoznać się z przepisami bezpieczeństwa i higieny pracy
w laboratorium oraz ściśle stosować się do zasad techniki laboratoryjnej i wskazówek asystenta. W szczególności:

1. W pracowni biochemicznej należy przebywać w fartuchu laboratoryjnym. Jeżeli istnieje taka konieczność, należy używać
okularów, rękawic i fartuchów ochronnych. W laboratorium nie wolno spożywać pokarmów i płynów oraz palić papierosów.

2. Roztwory należy pobierać przez zanurzenie pipety, przy czym do każdego roztworu należy używać czystej pipety. Nie wolno
aspirować ustami. Do odmierzania i rozcieńczania płynów służą cylindry lub kolby miarowe oraz pipety zaopatrzone w nasadki lub
gruszki gumowe. Nie wolno wlewać do butelek roztworów z nich pobranych.

3. Pipety używane do stężonych kwasów lub zasad należy natychmiast przepłukać wodą. Kroplę ługu lub kwasu, która przypadkiem
upadnie na stół laboratoryjny lub podłogę, należy starannie zetrzeć. Wszelkie doświadczenia ze stężonymi kwasami, amoniakiem
i bromem przeprowadza się pod wyciągiem. Przypomina się, że nie wolno wlewać wody do stężonego kwasu, gdyż powstała
mieszanina silnie się rozgrzewa i może spowodować oparzenie.

4. Należy posługiwać się sprzętem jednorazowego użytku lub dokładnie umytym sprzętem szklanym, który po użyciu trzeba
przepłukać wodą bieżącą, umyć roztworem detergentu, usunąć detergent wodą bieżącą, a następnie co najmniej 3-krotnie przemyć
wodą destylowaną.

5. Podczas pracy z substancjami łatwopalnymi nie należy zapalać ognia. Jeżeli powstanie pożar na skutek zapalenia się
rozpuszczalników organicznych, nie należy go gasić wodą, lecz kocem gaśniczym szklanym lub przy użyciu gaśnicy.

6.  Podczas  ogrzewania  płynów  w probówce  ustawicznie  mieszać,  aby  uniknąć  przegrzania  cieczy  i oparzenia  siebie  lub  sąsiada.
W przypadku  oparzenia  skóry  kwasem  lub  ługiem  miejsce  oparzone  należy  dokładnie  opłukać  pod  bieżącą  wodą  i przemyć  2–3%
roztworem  wodorowęglanu  sodowego  (po  zadziałaniu  kwasu)  lub  1–2%  roztworem  kwasu  octowego  lub  cytrynowego  (po
zadziałaniu ługu) i przykryć gazą higroskopijną.

7. W przypadku oparzenia oczu, należy przepłukać je obficie wodą, wprowadzając strumień wody do zewnętrznych kącików oczu,
pod powieki i natychmiast zgłosić się do lekarza.

8. W przypadku dostania się kwasu lub zasady do ust, należy niezwłocznie przepłukać je dużą ilością wody, a następnie odpowiednio
rozcieńczonym roztworem wodorowęglanu sodowego lub kwasu octowego, a w przypadku połknięcia roztworu kwasu lub zasady
należy natychmiast wypić dużą ilość mleka lub wody z surowym białkiem jaja, czy też oleju jadalnego i natychmiast zgłosić się do
lekarza.

9. Przed wirowaniem należy sprawdzić, czy poziom cieczy w probówkach nie przekracza 2 cm poniżej górnej krawędzi, czy na dnie
pojemnika znajduje się gumowa podkładka oraz czy masa przeciwległych probówek wirówkowych wraz z pojemnikami jest
jednakowa (w innym przypadku należy doprowadzić obie probówki wraz z pojemnikami do tej samej masy). W razie stłuczenia
probówki w czasie wirowania należy natychmiast wyłączyć wirówkę i dokładnie oczyścić komorę rotora z odłamków szkła i rozlanej
cieczy.

10. Po zakończeniu doświadczeń, zawartość probówek usuwamy do zlewu na strumień wody, a następnie dokładnie spłukujemy
zlew wodą bieżącą. Odpady stałe należy wyrzucać wyłącznie do kosza, a stłuczone szkło do przeznaczonych do tego celu
pojemników.

11. Przed opuszczeniem pracowni należy uporządkować miejsce pracy, zakręcić krany oraz starannie umyć ręce wodą z mydłem.

PROGRAM WYKŁADÓW

dla studentów II roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

1. Enzymy

1.1. Struktura enzymów: grupa prostetyczna, apoenzym.
1.2. Koenzymy i rola witamin jako ich składników.

2. Metabolizm aminokwasów

2.1. Główne przemiany aminokwasów: transaminacja, deaminacja, dekarboksylacja.
2.2. Aminokwasy egzo- i endogenne: biosynteza aminokwasów endogennych.
2.3. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów: hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina), aminy indolowe (serotonina,
melatonina), cholina i acetylocholina, poliaminy (spermidyna, spermina), kreatyna
i kreatynina.

2.4. Bilans azotowy.
2.5. Rola deaminazy L- i D-aminokwasów, dehydrogenazy glutaminianowej w metabolizmie grupy

aminowej.

2.6. Cykl mocznikowy i związane z nim zaburzenia metaboliczne, mechanizm zatrucia

amoniakiem.

2.7. Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego. Kwasica i zasadowica

metaboliczne.

2.8. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy cukrotwórcze i ketotwórcze.
2.9. Wrodzone wady przemian: fenyloalaniny, tyrozyny, glicyny, proliny, histydyny, tryptofanu,

lizyny, aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym oraz zawierających siarkę.

3. Utleniania biologiczne

3.1. Cykl kwasu cytrynowego: metabolity i enzymy, źródła acetylo-CoA i szczawiooctanu,

włączanie aminokwasów do cyklu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie
cyklu dla integracji metabolizmu komórki.

3.2. Łańcuch oddechowy: źródła równoważników redukcyjnych, struktura poszczególnych ogniw

łańcucha oddechowego, transport elektronów i jego inhibitory, miejsca sprzężenia transportu
elektronów z syntezą ATP, fosforylacja oksydacyjna (hipoteza chemiosmotyczna, inhibitory).

4. Kwas deoksyrybonukleinowy (DNA)

4.1. Struktura i funkcja DNA.
4.2. Replikacja DNA: polimerazy DNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja replikacji, (sekwencje

inicjujące, bańka i widełki replikacyjne, rola topoizomeraz i białek wiążących się do jedno-
niciowego DNA, synteza inicjatorowego RNA), wydłużanie łańcucha DNA (synteza na nici
prowadzącej i na nici opóźnionej), ligaza DNA.

4.3. Naprawa DNA, skóra pergaminowata barwnikowa, ataxia teleangiectasia, niedokrwistość

Fanconiego.

4.4. Inhibitory replikacji DNA i ich znaczenie.
4.5. Analiza hybrydyzacyjna DNA (Southern blotting).
4.6. Rekombinowany DNA: enzymy restrykcyjne, reakcja łańcuchowej polimerazy (PCR),

klonowanie DNA, zastosowanie technologii rekombinowanego DNA w otrzymywaniu
aktywnych biologicznie białek.

5. Kwas rybonukleinowy (RNA)

5.1. Budowa i rodzaje RNA.
5.2. Transkrypcja: polimerazy RNA u Pro- i Eukaryota, inicjacja transkrypcji (rola sekwencji

regionu regulatorowego, rola prokariotycznego faktora σ i eukariotycznych faktorów
transkrypcji, wydłużanie łańcucha RNA, terminacja transkrypcji u Pro- i Eukaryota (rola
sekwencji i faktorów terminacji).

5.3. Transkrypcja genów klasy I: 45S pre-rRNA, synteza 28S, 18S i 5,8S rRNA z prekursora 45S.
5.4. Transkrypcja genów klasy II: struktura promotorów genów klasy II, pre-mRNA, modyfikacje

potranskrypcyjne hnRNA (struktura końca 5’, poliadenylacja końca 3’, wycinanie intronów),
redagowanie mRNA.

5.5. Transkrypcja genów klasy III: struktura promotorów genów klasy III, synteza 5S rRNA,

faktory transkrypcji, synteza pre-tRNA, modyfikacje potranskrypcyjne pre-tRNA (skrócenie
łańcucha nukleotydowego, przyłączenie sekwencji CCA do końca 3’, modyfikacja zasad).

5.6. Relacje struktura-funkcja w poszczególnych rodzajach RNA.
5.7. Analiza hybrydyzacyjna RNA (Northern blotting).
5.8. Odwrotna transkrypcja (rola wirusowej rewertazy, komplementarny DNA).
5.9. Inhibitory transkrypcji i ich znaczenie.

6. Biosynteza białek

6.1. Różnice w budowie rybosomów u Pro- i Eukaryota.
6.2. Kod genetyczny, mutacje.
6.3. Aktywacja aminokwasów.
6.4. Inicjacja, elongacja i terminacja syntezy białek u Pro- i Eukaryota.
6.5. Mechanizm działania insuliny oraz interferonu gamma (IFNγ) na szybkość translacji

u Eukaryota.

6.6. Antybiotyki – inhibitory biosyntezy białek.
6.7. Modyfikacje potranslacyjne białek.

7. Metabolizm cukrów prostych i złożonych

7.1. Główne drogi przemiany heksoz: glikoliza, glukoneogeneza.
7.2. Znaczenie szlaku pentozofosforanowego i kwasu uronowego.
7.3. Przemiany fruktozy, galaktozy i mannozy.
7.4. Metabolizm glikogenu: glikogeneza, glikogenoliza.
7.5. Kluczowe enzymy przemiany węglowodanów prostych i złożonych oraz regulacja allo-

steryczna i kowalencyjna ich aktywności.

7.6. Regulacja hormonalna przemiany węglowodanów: rola, mechanizm działania i efekty

biologiczne insuliny, adrenaliny, glukagonu, hormonów tarczycy i glukokortykoidów.

7.7. Rola wątroby i mięśni szkieletowych w utrzymaniu homeostazy glukozy.
7.8. Biosynteza i budowa glikoprotein choroba wtrętów komórkowych.
7.9. Genetycznie uwarunkowane niedobory enzymów w przemianie cukrów prostych i złożonych.

8. Kwasy tłuszczowe

8.1. Synteza kwasów tłuszczowych nasyconych, kompleks enzymatyczny syntazy kwasów

tłuszczowych, regulacja aktywności karboksylazy acetylo-CoA.

8.2. Aktywacja kwasów tłuszczowych.
8.3. Synteza kwasów tłuszczowych nienasyconych, desaturaza.
8.4. Wydłużanie łańcucha kwasów tłuszczowych.
8.5. Transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów.

8.6. Synteza ciał ketonowych: lokalizacja i reakcje ketogenezy, regulacja ketogenezy, utylizacja ciał

ketonowych.

8.7. Utlenianie kwasów tłuszczowych o parzystej i nieparzystej liczbie atomów węgla w cząsteczce

(β-, ω- i α-oksydacja).

8.8. Biosynteza eikozanoidów: rola cyklooksygenazy i lipoksygenazy, synteza i rola biologiczna

prostaglandyn, prostacyklin, tromboksanów, leukotrienów, lipoksyn.

8.9. Inhibitory syntazy prostaglandyny H (PGHS), steroidowe i niesteroidowe leki przeciwzapalne

(NLPZ).

8.10. Współzależność metabolizmu kwasów tłuszczowych i glukozy.

9. Lipidy proste i złożone

9.1. Biosynteza triacylogliceroli (TAG) w tkance tłuszczowej, wątrobie i ścianie jelita: źródła

glicerolo-3-fosforanu (dehydrogenazy glicerolo-3-fosforanowa, rola kinazy glicerolowej),
etapy biosyntezy TAG i mechanizmy regulujące wielkość ich biosyntezy w poszczególnych
narządach.

9.2. Degradacja triacylogliceroli: lipoliza w przewodzie pokarmowym (enzymy lipolityczne, rola

żółci), lipoliza wewnątrznaczyniowa (lipaza lipoproteinowa), lipoliza wewnątrztkankowa
(lipaza hormonozależna tkanki tłuszczowej).

9.3. Rola wątroby i tkanki tłuszczowej w przemianach i magazynowaniu triacylogliceroli.
9.4. Biosynteza i degradacja fosfoglicerydów: biosynteza de novo fosfatydylocholiny, fosfatydylo-

etanoloaminy, fosfatydyloseryny, fosfatydylogliceroli, aktywacja substratów do syntezy
i mechanizmy regulujące wielkość poszczególnych syntez, reakcje wymiany pomiędzy
fosfolipidami a zasadami azotowymi oraz wewnątrzcząsteczkowe przemiany
fosfoglicerydów, biosynteza fosfatydyloinozytoli, cykl fosfatydyloinozytolowy, biosynteza
plazmalogenów i czynnika aktywującego płytki krwi (PAF), udział poszczególnych fosfolipaz
w degradacji fosfolipidów oraz rola produktów ich działania w metabolizmie komórkowym.

9.5. Biosynteza i degradacja sfingolipidów: synteza sfingozyny i ceramidu jako substratów

wyjściowych do biosyntezy sfingomieliny i glikosfingolipidów (cerebrozydów, sulfatydów,
globozydów i gangliozydów), aktywne nośniki substratów (UDP-pochodne cukrów).
Sfingolipidozy.

9.6. Przemiany lipoprotein, hipolipoproteinemie, hiperlipoproteinemie.
9.7. Nieprawidłowa przemiana węglowodanów i lipidów w cukrzycy.

10. Cholesterol i jego pochodne

10.1. Cholesterol: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, wewnątrzkomórkowy

transport cholesterolu, drogi estryfikacji cholesterolu, transport cholesterolu z wątroby do
tkanek obwodowych i z tkanek obwodowych do wątroby (rola lipoprotein osocza krwi).

10.2. Kwasy żółciowe: metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, krążenie jelitowo-

wątrobowe, rola kwasów żółciowych w procesach trawienia i wchłaniania lipidów.

10.3. Witaminy D: synteza cholekalcyferolu i jego pochodnych hydroksylowanych, regulacja

biosyntezy, transport w osoczu krwi, mechanizm działania kalcytriolu w komórkach
docelowych. Krzywica, osteomalacja.

10.4. Hormony steroidowe:
10.4.1. Cholesterol jako substrat dla syntezy hormonów steroidowych: źródła substratu (cholesterol

LDL, synteza de novo, hydroliza estrów cholesterolu), wewnątrzkomórkowy transport
cholesterolu: rola białek wiążących.

10.4.2. Hormony steroidowe kory nadnerczy (mineralokortykoidy, glukokortykoidy i androgeny

nadnerczowe): metabolity i enzymy biosyntezy, regulacja biosyntezy, transport w osoczu
krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.

10.4.3. Hormony płciowe (androgeny i estrogeny): metaboliy i enzymy biosyntezy, lokalizacja

enzymów syntetyzujących hormony płciowe w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące i regulacja ich syntezy.

10.4.4. Hormony ciałka żółtego (progestyny): metabolity i enzymy biosyntezy, lokalizacja

enzymów syntetyzujących progestyny w komórkach, regulacja biosyntezy, transport
w osoczu krwi: białka wiążące.

10.4.5. Mechanizm działania hormonów steroidowych w komórkach docelowych: receptory

hormonów steroidowych, hormony steroidowe jako regulatory transkrypcji genów, efekty
biologiczne działania hormonów steroidowych.

10.4.6. Genetycznie uwarunkowane nieprawidłowości przemian i mechanizmu działania hormonów

steroidowych.

11. Budowa i funkcja hormonów polipeptydowych oraz białkowych

11.1. Hormony uwalniające podwzgórza: liberyny: tyreo- (TRH), gonado- (GnRH) i kortyko-

liberyna (CRH), somatokrynina (GRH), hormon uwalniający prolaktynę (PRH); statyny:
czynnik hamujący uwalnianie gonadotropin (GnRIF), somatostatyna (GIF), prolakryny (PIF).

11.2. Hormony przedniego płata przysadki mózgowej: hormony polipeptydowe (hormon wzrostu,

prolaktyna) i glikoproteinowe (gonadotropiny, tyreotropina), proopiomelanokortyna i jej
pochodne.

11.3. Hormony syncytium trofoblastycznego łożyska: somatomammotropina i gonadotropina

kosmówkowa.

11.4. Hormony tylnego płata przysadki mózgowej: wazopresyna i oksytocyna.
11.5. Hormony przewodu pokarmowego: gastryna, sekretyna, pankreozyminocholecystokinina i in.
11.6. Inne biologicznie czynne peptydy: angiotensyny, insulina, glukagon, parathormon.

12. Biochemia tkanek

12.1. Podłoże biochemiczne procesów zachodzących w tkance łącznej (nabłonkowej, włóknistej,

chrzęstnej i kostnej).

12.2. Molekularne aspekty skurczu mięśnia.
12.3. Przewodzenie bodźców w ośrodkowym układzie nerwowym i na zakończeniach nerwowych:

neurotransmitery i ich receptory, transdukcja sygnałów, wtórne przekaźniki informacji
(cAMP, cGMP, fosfatydyloinozytole i jony wapnia).

12.4. Biosynteza i funkcja tlenku azotu (NO).
12.5. Biochemiczne podstawy chorób układu nerwowego (udar mózgu, miastenia gravis, pląsawica

Huntingtona, choroba Alzheimera, choroba Parkinsona).

12.6. Biochemia procesu widzenia.

13. Stres oksydacyjny

13.1. Reaktywne formy tlenu.
13.2. Czynniki antyutleniające.
13.3. Reakcje utleniania składników komórkowych przez reaktywne formy tlenu i towarzyszące im

zmiany chorobowe.