plik

SPIS TREŚCI

Przedmowa .....................................................................

Informacje ogólne ..........................................................

Regulamin zajęć z biochemii dla studentów I roku
kierunku Lekarskiego ....................................................

Program wykładów dla studentów I roku
kierunku Lekarskiego ....................................................

Program modułów:
Moduł I Białka: .............................................................

Sprawdzian wejściowy I ...............................................

Ćwiczenie 1 ...................................................................

Seminarium I .................................................................

Seminarium II ...............................................................

Seminarium III ..............................................................

Repetytorium I ..............................................................

Moduł II Węglowodany: ...............................................

Sprawdzian wejściowy II ..............................................

Ćwiczenie 2 ...................................................................

Seminarium IV ..............................................................

Seminarium V ...............................................................

Seminarium VI ..............................................................

Repetytorium II .............................................................

Piśmiennictwo.................................................................

Reguły bezpieczeństwa
i higieny pracy w laboratorium.....................................

Przedmowa

Drodzy Studenci!

Biochemia jako nauka biologiczna zawsze wywierała wielki wpływ na postęp nauk klinicznych,

gdyż  znajomość  procesów  metabolicznych  przebiegających  w komórce  pozwala  lepiej  zrozumieć  podłoże
molekularne  wielu  chorób,  a nawet  wyjaśnić  ich  przyczyny,  co  umożliwia  podjęcie  skutecznej  terapii.
Dlatego dla nauczających tego przedmiotu stanowi duże wyzwanie oraz nasuwa konieczność precyzyjnego
określenia  wymagań  dla  studentów  medycyny.  Zdając  sobie  sprawę  z tego,  jak  cenny  jest  czas  studentów

i ile godzin muszą poświęcać na inne przedmioty, niniejszy „Przewodnik” ma ułatwić każdorazowe

przygotowywanie się do poszczególnych zajęć dydaktycznych i pomóc Państwu w opanowaniu tej tak

potrzebnej dziedziny wiedzy dla świadomego wykonywania zawodu lekarza.

W związku z reformą studiów na kierunku lekarskim, nauczanie Biochemii od roku akademickiego

2012/2013 prowadzone jest na I-szym (w semestrze letnim) i II-gim roku studiów (w semestrze zimowym),

stąd  niniejszy  przewodnik  zawiera  wyłącznie  informacje  dotyczące  organizacji  zajęć  dydaktycznych
w  bieżącym  roku  akademickim.  Natomiast  zasady  zaliczenia  całości  przedmiotu  Biochemia  zostaną
przedstawione  i  szczegółowo  omówione  na  zajęciach  w  dniu  27  lutego  2013  r.    Wydanie  przewodnika
dydaktycznego,  które  przekazujemy  studentom  I-go  roku  kierunku  Lekarskiego  zawiera:  regulamin  zajęć
obejmujący  m.in.  szczegółowe  kryteria  zaliczenia  zajęć,  program  nauczania  biochemii  w poszczególnych
modułach  tematycznych,  zakres  materiału  obowiązującego  na  ćwiczeniach  i    seminariach,  tematykę
wykładów,  reguły  bezpieczeństwa  i  higieny  pracy  w  laboratorium  oraz  piśmiennictwo  w  zakresie

podstawowym i uzupełniającym. Chcielibyśmy jednocześnie zachęcić do korzystania z innych źródeł,

szczególnie z internetu, gdzie można znaleźć najnowsze prace doświadczalne i poglądowe, a także bardzo

ciekawe opracowania dydaktyczne. Ponieważ zgodnie z Regulaminem Studiów wykłady są obowiązkową

formą  zajęć,  postanowiliśmy  aby  całość  punktów  możliwych  do  uzyskania  na  sprawdzianie  z  materiału
wykładowego stanowiła o ocenie podstawowej, co ma zachęcić Państwa do systematycznego uczestnictwa
w  wykładach,  a  tym  samym  ułatwić  przygotowanie  do  egzaminu  końcowego  z  Biochemii  obejmującego

m.in. treści przekazywane wyłącznie na wykładach. Podobnie jak w latach poprzednich postanowiliśmy, że

w przypadku zdania egzaminu w pierwszym terminie zostanie uwzględniona całoroczna i systematyczna

praca, co umożliwi uzyskanie wyższej oceny końcowej niż wynikałoby to z rezultatu egzaminu testowo-

opisowego.

Równocześnie dziękuję Kolegom z Zespołu dydaktycznego Katedry za pracę włożoną w przygoto-

wanie i wydanie tegorocznego „Przewodnika”, który jest dostępny w wersji elektronicznej na stronie

internetowej Katedry: www.biolmol.ump.edu.pl

Życząc powodzenia proszę jednocześnie o przekazywanie uwag dotyczących organizacji i treści

zajęć, co pomoże nam lepiej dostosować się do Państwa oczekiwań.

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

Poznań, 5 lutego 2013 r.

INFORMACJE OGÓLNE

Nazwa przedmiotu – Biochemia

Nazwa i adres jednostki

Katedra i Zakład Biochemii i Biologii Molekularnej

Uniwersytet Medyczny w Poznaniu

Collegium Anatomicum, ul. Święcickiego 6

60-781 Poznań

tel. 85-46-513, fax: 85-46-510

Kierownik:

Prof. dr hab. Paweł P. Jagodziński

St. wykładowcy:

dr n. med., mgr farm. Bogusław J. Dylewski

dr n. przyr. Adam Sobkowiak

Wykładowcy:

dr n. med. Marcin Hołysz

dr n. med. Marta Ociepa-Zawal

Adiunkci:

dr n. biol. Adrianna Mostowska

Asystenci:

mgr biotech. Hanna Drzewiecka

dr n. biol. Tomasz Lehmann

mgr biotech. Agnieszka Rawłuszko

dr n. farm., mgr biol. mol. Agata Różycka

mgr inż. Aleksander Strugała

mgr inż. Agata Tomaszewska

Prac. naukowo-tech.:

dr n. biol. Andrzej Kostyrko (st. specjalista)

mgr Alicja Pinczewska (sam. ref. tech.)

Prac. inż.-techniczni:

mgr Bartosz Frycz (sam. ref. tech.)

Jarosław Gabrysiak (technik)

Agnieszka Hertel (st. ref. tech.)

mgr Joanna Jurkowlaniec-Salazar (sam. ref. tech.)

mgr Anita Markiewicz (sam. tech.)

mgr inż. Sylwia Matuszewska (sam. ref. tech.)

mgr inż. Mariusz Nawrocki (sam. ref. tech.)

Longina Nowak (sam. tech.)

mgr Bogumiła Ratajczak (specjalista)

Prac. administr.:

mgr biol. Paulina Michalak (specjalista)

Prac. obsługi:

Barbara Dulat

R E G U L A M I N Z A J Ę Ć Z B I O C H E M I I

dla studentów I-go roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

A. Organizacja zajęć

Zajęcia dydaktyczne z biochemii odbywają się systemem modułowym. Całość materiału

realizowanego  w  semestrze  letnim  podzielono  na  dwa  moduły  (białka  i  węglowodany).  W skład
każdego  modułu  wchodzą:  sprawdzian  wejściowy,  ćwiczenie  laboratoryjne,  trzy  seminaria,
repetytorium oraz sprawdzian wyjściowy. Wykłady mają za zadanie głównie pogłębiać i uzupełniać
treści  seminariów  oraz  integrować  program  nauczania  w  modułach  tematycznych,  gdyż    nie  są
powtórzeniem treści programowych obowiązujących na zajęciach praktycznych.

Zajęcia praktyczne z biochemii odbywają się w grupach ćwiczeniowych wg szczegółowego

harmonogramu zajęć podanego na tablicy ogłoszeń i na stronie internetowej Katedry, zgodnie
z planem i wymiarem godzin ustalonym przez Dziekanat Wydziału Lekarskiego I.

Obecność na wszystkich zajęciach jest obowiązkowa, a obecność na ćwiczeniach

laboratoryjnych i seminariach tematycznych jest kontrolowana.

Studenci przygotowują się do zajęć praktycznych ze Skryptu do Ćwiczeń z Biochemii,

dostępnych podręczników oraz wskazanego piśmiennictwa.

B. Program ćwiczeń, seminariów i repetytoriów

Moduł I: Białka

Moduł II:

Węglowodany

ćw. 1. Metody rozdziału białek

i oznaczania aktywności enzymów

ćw. 2. Oznaczanie stężenia glukozy

i aktywności α-amylazy

sem. I Struktura i funkcja białek

sem. IV Metabolizm cukrów prostych

sem. II Hemoglobina

sem. V Metabolizm wielocukrów

sem. III Enzymy

sem. VI Regulacja stężenia glukozy we krwi

rep. I Białka

rep. II Węglowodany

C. Zasady szczegółowe

1. Sprawdziany wejściowe

W każdym module odbywa się pisemny sprawdzian obejmujący podstawowe zagadnienia

danego modułu.

2. Ćwiczenia
a) ćwiczenia laboratoryjne rozpoczynają się punktualnie zgodnie z harmonogramem zajęć;
b) student musi być przygotowany teoretycznie na każde ćwiczenie w stopniu umożliwiającym

podjęcie zajęć praktycznych;

c) studenci powinni wypełnić protokół z poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych i uzyskać

zaliczenie;

d) na zajęciach praktycznych studenci są zobowiązani do pracy w fartuchach laboratoryjnych,

przestrzegania przepisów BHP oraz zarządzeń porządkowych osób prowadzących ćwiczenia.

3. Seminaria

Seminaria prowadzone są w formie interaktywnej, aby studenci mogli brać czynny udział

w zajęciach i wykazać się znajomością materiału, za co mogą uzyskać punkty premii.

4. Repetytoria

Repetytoria obejmują zakres tematyczny seminariów w danym module, a znajomość

przebiegu omawianych procesów biochemicznych i wzorów metabolitów jest weryfikowana
sprawdzianem pisemnym.

5. Sprawdziany wyjściowe

Po przeprowadzeniu seminariów w danym module odbywa się sprawdzian testowy z całości

materiału objętego programem tych seminariów. Warunkiem przystąpienia do sprawdzianu jest
uczestnictwo w co najmniej dwóch seminariach tematycznych.

6. Sprawdzian z materiału wykładowego

Po zakończeniu cyklu wykładów w semestrze letnim odbędzie się sprawdzian testowy

z materiału wykładowego.

7. Nieobecności

Student nie ma obowiązku usprawiedliwiania nieobecności na zajęciach kontrolowanych,

ale nie ma możliwości odrabiania nieobecności. Spóźnienie przekraczające 15 minut traktuje się
jako nieobecność.

W uzasadnionych przypadkach, za zgodą Kierownika danego modułu tematycznego, student

może odrobić nieobecność na zajęciach kontrolowanych wyłącznie do dnia sprawdzianu
wyjściowego w danym module.

D. System oceny punktowej wyników nauczania

W celu ciągłej i obiektywnej oceny postępów w nauce stosowany jest system punktowy.

Elementy  procesu  dydaktycznego  są  punktowane  w dwojaki  sposób:  jako  punkty,  stanowiące
o ocenie  podstawowej  (których  suma  wynosi  100%)  oraz  jako  punkty  dodatkowe  będące  premią
za wyróżniające przygotowanie do zajęć i aktywność (wliczane do sumy punktów zgromadzonych
w ciągu  kursu).  Ocena  postępów  w nauce  jest  podawana  do  wiadomości  zainteresowanych
studentów.

Punktowane są następujące elementy procesu dydaktycznego:

1. Sprawdziany wejściowe: za każdy sprawdzian pisemny w module uzyskać można od 0 do

6 pkt.

2. Ćwiczenia laboratoryjne: za przygotowanie teoretyczne, wykonanie ćwiczenia i opracowanie

protokołu od 1 do 4 pkt. za każde ćwiczenie. Student nieprzygotowany teoretycznie nie może
być dopuszczony do zajęć i nie otrzymuje punktów. Za nieobecność odlicza się po 2 pkt. za
każde ćwiczenie.

3. Seminaria: za aktywny udział w seminarium od 1 do 3 pkt. premii wg uznania osoby

prowadzącej seminarium. W każdym module można uzyskać maksimum 9 pkt. premii.

4. Repetytoria: za każdy sprawdzian pisemny uzyskać można od 0 do 10 pkt.
5. Sprawdziany wyjściowe: za każdy sprawdzian wyjściowy obejmujący 30 pytań testowych

uzyskać można od 0 do 30 pkt.

6. Sprawdzian z materiału wykładowego: za sprawdzian testowy obejmujący 40 pytań

z materiału wykładowego można uzyskać od 0 do 40 pkt.

E. Kryteria zaliczenia zajęć z biochemii w roku akademickim 2012/2013

W związku z zapisem w Regulaminie Studiów, dającym prawo do 2-krotnego poprawiania

sprawdzianów  cząstkowych,  wyjaśnia  się,  iż  w stosowanym  w Katedrze  systemie  oceny,  ten  sam
zakres  materiału  sprawdzany  jest  kilkakrotnie:  na sprawdzianie  wejściowym,  ćwiczeniu
laboratoryjnym, repetytorium i sprawdzianie wyjściowym z seminariów, a kryterium zaliczenia jest
suma wszystkich ocen, wyrażona w punktach.

W ciągu semestru letniego uzyskać można maksimum 140 pkt. (100%) plus 18 pkt. premii.

1.  Warunkiem uzyskania zaliczenia zajęć z biochemii jest uzyskanie minimum 84 pkt. (60%).
2.  Student, który uzyskał:

a/ mniej niż 84 pkt., lecz co najmniej 56 pkt. (40%), może ubiegać się o zaliczenie zajęć na
podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach i seminariach.

b/ mniej niż 56 pkt., lecz co najmniej 42 pkt. (30%), może ubiegać się o zaliczenie zajęć na

podstawie sprawdzianu z całości materiału obowiązującego na ćwiczeniach, seminariach
i wykładach.

O ocenie pozytywnej sprawdzianu zaliczeniowego w każdym przypadku decyduje uzyskanie

co najmniej 60% pkt.

W przypadku uzyskania oceny negatywnej lub nieprzystąpienia do sprawdzianu zaliczeniowego,

student ma prawo do 2-krotnego poprawiania go w terminie ustalonym przez Katedrę. Student,
który nie poprawi tego sprawdzianu, nie uzyska zaliczenia zajęć z biochemii w bieżącym roku
akademickim.

3. Student, który uzyskał mniej niż 42 pkt.(30%) nie otrzymuje zaliczenia zajęć i nie ma

możliwości odrobienia zaległości w danym roku akademickim.

4. Punkty uzyskane w ciągu roku akademickiego 2012/2013, powyżej progu zaliczenia, zostaną

przeliczone na tzw. punkty "bonusowe" wg następującego wzoru:

punkty "bonusowe" = suma punktów zaliczenia – 84

i doliczone do punktów zgromadzonych w semestrze zimowym roku akademickiego 2013/2014.

F. Uwagi końcowe:

1. Studenta obowiązuje ponadto: przestrzeganie ogólnie przyjętych norm zachowania;

uporządkowanie stanowiska pracy po zakończeniu ćwiczenia; poszanowanie aparatury, sprzętu
i wyposażenia sal dydaktycznych oraz przestrzeganie bieżących zarządzeń Kierownika Katedry
i osób prowadzących zajęcia.

2. Regulamin zajęć z biochemii oparty jest na Regulaminie Studiów w Uniwersytecie

Medycznym im. Karola Marcinkowskiego w Poznaniu z dnia 25 kwietnia 2012 r., który obowiązuje
we wszystkich sprawach nie objętych niniejszym regulaminem.

PROGRAM WYKŁADÓW

dla studentów I-go roku kierunku Lekarskiego

w roku akademickim 2012/2013

1. Enzymy

1.1. Struktura enzymów: grupa prostetyczna, apoenzym.
1.2. Koenzymy i rola witamin jako ich składników.

2. Utleniania biologiczne

2.1. Cykl kwasu cytrynowego: metabolity i enzymy, źródła acetylo-CoA i szczawiooctanu,

włączanie aminokwasów do cyklu, wytwarzanie równoważników redukcyjnych, znaczenie
cyklu dla integracji metabolizmu komórki.

2.2. Łańcuch oddechowy: źródła równoważników redukcyjnych, struktura poszczególnych ogniw

łańcucha oddechowego, transport elektronów i jego inhibitory, miejsca sprzężenia transportu
elektronów z syntezą ATP, fosforylacja oksydacyjna (hipoteza chemiosmotyczna, inhibitory).

3. Metabolizm aminokwasów

3.1. Aminokwasy egzo- i endogenne: biosynteza aminokwasów endogennych.
3.2. Biologicznie czynne pochodne aminokwasów: hormony tarczycy (trijodotyronina, tyroksyna),

aminy katecholowe (dopamina, noradrenalina, adrenalina), aminy indolowe (serotonina,
melatonina), cholina i acetylocholina, poliaminy (spermidyna, spermina), kreatyna
i kreatynina.

3.3. Bilans azotowy.
3.4. Rola deaminazy L- i D-aminokwasów, dehydrogenazy glutaminianowej w metabolizmie grupy

aminowej.

3.5. Cykl mocznikowy i związane z nim zaburzenia metaboliczne, mechanizm zatrucia

amoniakiem.

3.6. Rola nerek w wiązaniu i wytwarzaniu kationu amonowego. Kwasica i zasadowica

metaboliczne.

3.7. Katabolizm szkieletów węglowych aminokwasów. Aminokwasy cukrotwórcze i ketotwórcze.
3.8. Wrodzone wady przemian: fenyloalaniny, tyrozyny, glicyny, proliny, histydyny, tryptofanu,

lizyny, aminokwasów o łańcuchu rozgałęzionym oraz zawierających siarkę.

4. Biochemia tkanek

4.1. Podłoże biochemiczne procesów zachodzących w tkance łącznej (nabłonkowej, włóknistej,

chrzęstnej i kostnej).

4.2. Molekularne aspekty skurczu mięśnia.
4.3. Przewodzenie bodźców w ośrodkowym układzie nerwowym i na zakończeniach nerwowych:

neurotransmitery i ich receptory, transdukcja sygnałów, wtórne przekaźniki informacji
(cAMP, cGMP, fosfatydyloinozytole i jony wapnia).

4.4. Biosynteza i funkcja tlenku azotu (NO).

5. Stres oksydacyjny

5.1. Reaktywne formy tlenu.
5.2. Czynniki antyutleniające.
5.3. Reakcje utleniania składników komórkowych przez reaktywne formy tlenu i towarzyszące im
zmiany chorobowe.

Moduł I

B I A Ł K A

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY I
Zakres materiału

Aminokwasy – budowa (wzory strukturalne) i podział: (a) w zależności od budowy łańcucha

bocznego; (b) aminokwasy polarne i apolarne; (c) aminokwasy egzo- i endogenne; (d) aminokwasy
gluko- i ketogenne.

Właściwości fizykochemiczne aminokwasów (równowagi protonowe, punkt izoelektryczny,

izomeria). Tworzenie wiązań peptydowych.

Peptydy – karnozyna, anseryna, glutation (wzory i rola). Podstawowe grupy peptydów (hormony

uwalniające podwzgórza, peptydy cykliczne tylnego płata przysadki, peptydy przewodu
pokarmowego, neuropeptydy).

Struktura i właściwości białek: (a) kryteria klasyfikacji białek w zależności od składu amino-

kwasowego, kształtu cząsteczek, rozpuszczalności, funkcji, właściwości fizycznych, (b)
konformacja białek, struktura pierwszorzędowa i wtórnorzędowe, rodzaje wiązań stabilizujących
strukturę cząsteczki białek, (c) wytrącanie białek (dehydratacja i denaturacja).

Enzymy: (a) nazewnictwo i klasyfikacja enzymów, (b) swoistość działania enzymów, (c) funkcja

i podział koenzymów.

Ćwiczenie 1.

METODY ROZDZIAŁU BIAŁEK I OZNACZANIA AKTYWNOŚCI
ENZYMÓW

Zakres materiału

Struktura i właściwości białek. Pochodzenie i rola biologiczna białek osocza krwi.
Hipo- i dysproteinemie (przyczyny i następstwa).
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy (podstawy teoretyczne, warianty

technik, warunki rozdziału, oznaczanie stężenia białka we frakcjach).

Klasyfikacja i nazewnictwo enzymów. Podstawy katalizy enzymatyczej. Aktywność enzymu.

Jednostki aktywności. Kinetyka „klasyczna” (równanie Michaelisa). Aminotransferazy.

Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy i jego znaczenie diagnostyczne.

Część doświadczalna
Frakcjonowanie białek surowicy krwi za pomocą elektroforezy w żelu agarozowym.
Oznaczanie aktywności aminotransferaz w surowicy.

Seminarium I.

STRUKTURA I FUNKCJA BIAŁEK

Zakres materiału
1. Poziomy organizacji łańcucha peptydowego: (a) struktury I-, II-, III- i IV-rzędowa, (b) pojęcie
domeny.
2. Budowa łańcucha polipeptydowego: (a) struktura



-helisy, (b) struktura β-harmonijki, (c)

potrójna helisa kolagenu.
3.  Zależność pomiędzy sekwencją aminokwasów w białku i jego konformacją.
4.  Znaczenie biologiczne oraz zakres funkcji pełnionych przez białka.
5.  Białka  osocza  krwi:  (a)  skład  i procentowa  zawartość  poszczególnych  frakcji  białkowych,  (b)
rola  albumin  w utrzymaniu  ciśnienia  onkotycznego  oraz  ich  zdolność  do  wiązania  różnych
ligandów,  (c)  funkcje  transportowe  globulin,  (d)  rola  haptoglobiny  w ochronie  organizmu  przed
utratą  żelaza,  (e)  udział  transferyny  i ceruloplazminy  w metabolizmie  żelaza  i miedzi,  (f)
właściwości  immunoglobulin  ludzkich,  (g)  rola  fibrynogenu  w procesie  krzepnięcia  krwi,  (h)
zaburzenia w składzie białek osocza towarzyszące niektórym schorzeniom (hipoproteinemie i dys-
proteinemie).
6.  Trawienie białek w przewodzie pokarmowym – enzymy proteolityczne.
7.  Degradacja białek wewnątrzkomórkowych – rola ubikwityny.
8.  Podstawowe procesy przemiany aminokwasów: deaminacja, transaminacja, dekarboksylacja.

Seminarium II.

HEMOGLOBINA

Zakres materiału
1.  Hemoglobina  jako  białko  allosteryczne:  (a)  konformacja  cząsteczki  hemoglobiny  –  wiązania
stabilizujące jej strukturę, (b) struktura mioglobiny, (c) hemoglobiny prawidłowe.
2.  Udział  hemoglobiny  w transporcie  tlenu  i dwutlenku  węgla:  (a)  krzywa  powinowactwa
hemoglobiny  i mioglobiny  do  tlenu,  (b)  wpływ  efektorów  allosterycznych  na  powinowactwo
hemoglobiny i mioglobiny do tlenu (2,3-BPG, CO

, pH, efekty homotropowe i heterotropowe), (c)

zmiany  konformacyjne  cząsteczki  hemoglobiny  towarzyszące  jej  utlenowaniu,  (d)  mechanizm
transportu  dwutlenku  węgla  z tkanek  do  płuc.  Rola  dehydratazy  węglanowej  (anhydraza
węglanowa).
3.  Zaburzenia  syntezy  części  białkowej  hemoglobiny.  Hemoglobiny  nieprawidłowe  (talasemie,
HbS, HbM, HbC) oraz mechanizmy leżące u podstaw hemoglobinopatii.
4.  Biosynteza hemu i jej regulacja. Zaburzenia biosyntezy hemu (porfirie).
5.  Katabolizm  hemu  i wydalanie  produktów  jego  przemiany:  (a)  powstawanie  bilirubiny,  (b)
transport  bilirubiny  w osoczu,  (c)  mechanizmy  sprzęgania  bilirubiny  w wątrobie  i wydzielanie
bilirubiny  sprzężonej  do  żółci,  (d)  przemiany  bilirubiny  sprzężonej  w jelicie.  Krążenie  jelitowo-
wątrobowe barwników żółciowych.
6.  Hiperbilirubinemie – podział, główne przyczyny.

Seminarium III.

ENZYMY

Zakres materiału
1.  Budowa  enzymów:  (a)  centrum  katalityczne,  (b)  miejsca  allosteryczne,  (c)  swoistość
substratowa enzymów, (d) enzymy wielofunkcyjne i kompleksy enzymatyczne, (e) koenzymy.
2.  Zasady klasyfikacji i nazewnictwa enzymów.
3.  Kinetyka  reakcji  enzymatycznych:  (a)  zależność  szybkości  reakcji  od  stężenia  substratu
(równanie  Michaelisa-Menten  i jego  przedstawienie  za  pomocą  metod  graficznych  –  wykres
Lineweavera-Burka),  oddziaływania  kooperacyjne  i równanie  Hill’a,  (c)  wpływ  temperatury,  pH
i stężenia enzymu na szybkość reakcji.
4.  Aktywatory  i inhibitory  enzymów:  (a)  rola  jonów  metali  w katalizie  enzymatycznej,  (b)
inhibitory nieodwracalne, (c) inhibitory odwracalne kompetycyjne i niekompetycyjne.
5.  Metody oznaczania aktywności enzymów. Jednostki aktywności enzymatycznej.
6.  Regulacja  aktywności  enzymatycznej:  (a)  przez  modyfikacje  kowalencyjne,  (b)  przez
modyfikacje allosteryczne.
7.  Wewnątrzkomórkowe rozmieszczenie enzymów.
8.  Znaczenie  enzymów  w diagnostyce  medycznej:  (a)  enzymy  sekrecyjne  i wskaźnikowe,  (b)
izoenzymy.

Repetytorium I.

BIAŁKA – zakres tematyczny seminariów I, II i III.

Moduł II

W Ę G L O W O D A N Y

SPRAWDZIAN WEJŚCIOWY II
Zakres materiału

Klasyfikacja i nazewnictwo węglowodanów. Rodzaje izomerii cukrów. Właściwości

fizykochemiczne cukrów prostych (rozpuszczalność, właściwości optyczne, redukcyjne, produkty
utlenienia i redukcji).

Ważne biologicznie pochodne cukrów prostych (deoksycukry, aminocukry, estry fosforanowe).
Wiązania glikozydowe. Budowa i funkcja oligo- i polisacharydów: disacharydy (redukujące

i nieredukujące), homoglikany (skrobia, glikogen, celuloza), heteroglikany (glikozaminoglikany).

Ćwiczenie 2.

OZNACZANIE STĘŻENIA GLUKOZY ORAZ AKTYWNOŚCI
AMYLAZY TRZUSTKOWEJ WE KRWI

Zakres materiału

Wartości prawidłowe stężenia glukozy w surowicy krwi.
Źródła glukozy we krwi: egzogenne (produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego)

i endogenne (drogi metaboliczne węglowodanów odpowiedzialne za utrzymanie prawidłowego
stężenia glukozy we krwi).

Regulacja hormonalna stężenia glukozy we krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania poziomu hemoglobiny glikozylowanej w surowicy krwi.
Znaczenie diagnostyczne oznaczania amylazy trzustkowej w surowicy krwi.

Część doświadczalna
Oznaczanie stężenia glukozy metodą enzymatyczną w krwi pełnej.
Oznaczanie aktywności amylazy w surowicy krwi metodą Caraway’a.

Seminarium IV.

METABOLIZM CUKRÓW PROSTYCH

Zakres materiału
1.  Transport  cukrów  prostych  przez  błony  komórkowe:  (a)  rola  nośników  białkowych
w przechodzeniu  glukozy  do  komórek,  (b)  rola  pompy  sodowo-potasowej  w transporcie  glukozy
do enterocyta,  transport  ułatwiony  do  i z enterocyta,  (c)  wpływ  insuliny  na  transport  glukozy
do komórek – transportery glukozy.
2.  Fosforylacja glukozy w wątrobie i w tkankach obwodowych; rola glukokinazy i heksokinazy.
3.  Glikoliza:  (a)  glikoliza  w warunkach  tlenowych  i beztlenowych:  lokalizacja  enzymów
glikolitycznych  w komórkach  i tkankach,  fosforylacja  substratowa,  utlenienie  NADH,  losy
pirogronianu, powstawanie i rola 2,3-bisfosfoglicerynianu w erytrocytach, (b) regulacja aktywności
kluczowych enzymów glikolizy.
4.  Cykl  pentozofosforanowy:  (a)  lokalizacja  enzymów  w komórkach  i tkankach,  przebieg  reakcji
w warunkach

zapotrzebowania komórki na równoważniki redukcyjne i w warunkach

zapotrzebowania  na  pentozy,  (b)  powiązanie  cyklu  pentozofosforanowego  z glikolizą;  rola
transaldolazy i transketolazy, (c) udział difosfotiaminy w przenoszeniu dwuwęglowych fragmentów
aldehydowych, (d) rola NADPH w procesach biosyntez oraz redukcji glutationu.
5.  Glukoneogeneza:  (a)  lokalizacja  enzymów  w komórkach  i tkankach,  (b)  reakcje  omijające
nieodwracalne etapy glikolizy, (c) substraty dla glukoneogenezy (rola dehydrogenazy mleczanowej,
aminotransferazy  alaninowej,  kinazy  glicerolowej),  (d)  cykl  Cori  i cykl  alaninowy,  (e)  regulacja
aktywności  kluczowych  enzymów  glukoneogenezy,  (f)  kontrola  glikolizy  i glukoneogenezy
w wątrobie (rola fruktozo-2,6-bisfosforanu).
6.  Przemiana fruktozy:  (a)  fosforylacja fruktozy:  udział fruktokinazy i heksokinazy, (b) włączenie
w przemiany  glukozy  w wątrobie  i w tkankach  obwodowych,  (c)  szlak  sorbitolowy  i jego
znaczenie.
7.  Przemiana  galaktozy  i mannozy:  (a)  enzymy  fosforylujące,  (b)  włączenie  do  glikolizy,  (c)
synteza laktozy.
8.  Zaburzenia  przemiany  cukrów  prostych:  galaktozemia,  fruktozuria,  wrodzona  nietolerancja
fruktozy,  zaćma  cukrzycowa  oraz  niedobór  dehydrogenazy  glukozo-6-fosforanowej  w krwince
czerwonej.

Seminarium V.

METABOLIZM WIELOCUKRÓW

Zakres materiału
1.  Trawienie  węglowodanów  w przewodzie  pokarmowym:  (a)  lokalizacja  i specyficzność
substratowa  enzymów  trawiących  węglowodany,  (b)  zaburzenia  trawienia  węglowodanów:
niedobór laktazy, sacharazy, izomaltazy.
2.  Metabolizm glikogenu: (a) glikogeneza: powstawanie UDP-glukozy, reakcje katalizowane przez
syntazę  glikogenową,  powstawanie  wiązań  α-1,6-glikozydowych,  (b)  glikogenoliza:  produkty
działania  fosforylazy  glikogenowej  oraz  amylo-1,6-glukozydazy,  udział  fosforanu  pirydoksalu
w fosforolizie  glikogenu,  znaczenie  glikogenolizy  w tkance  wątrobowej  i mięśniowej,  losy
glukozo-6-fosforanu.
3.  Regulacja  hormonalna  przemian  glikogenu;  rola  białek G,  cyklicznego  AMP  oraz  kinazy
białkowej A.
4.  Synteza prekursorów glikozaminoglikanów: (a) synteza i wykorzystanie UDP-glukuronianu, (b)
biosynteza  aminocukrów:  donor  grupy  aminowej,  aktywna  postać  grupy  acetylowej,  włączenie
fragmentu trójwęglowego w biosyntezie kwasu N-acetyloneuraminowego, aktywne formy  cukrów
jako substraty do biosyntezy glikoprotein i proteoglikanów.

5.  Synteza proteoglikanów i glikoprotein: (a) struktura, podział, funkcja, (b) miejsce syntezy części
białkowej  i glikozylacji  w komórce,  (c)  tworzenie  wiązań  O-glikozydowych  i N-glikozydowych,
rola estrów fosforanowych dolicholu.
6.  Zaburzenia metabolizmu wielocukrów: (a) choroby spichrzeniowe, (b) mukopolisacharydozy.

Seminarium VI.

REGULACJA STĘŻENIA GLUKOZY WE KRWI

Stan sytości
1.  Odpowiedź  hormonalna  na  zwiększone  stężenie  glukozy  we krwi  (stan  po posiłku),  biosynteza
insuliny  (miejsce  syntezy,  forma  aktywna  hormonu),  rola  insuliny  (stymulacja  dróg
metabolicznych,  indukcja  syntezy  enzymów,  przemieszczenie  transporterów  glukozy  do błony
komórkowej tkanek mięśniowej i tłuszczowej).
2.  Udział wątroby w regulacji poziomu glukozy:  rola glukokinazy, odkładanie glikogenu, glukoza
jako  substrat  dla  syntezy  kwasów  tłuszczowych,  glicerolu  oraz  równoważników  redukcyjnych
(NADPH).
3.  Enzymy  regulatorowe  glikogenogenezy,  glikolizy  i cyklu  pentozofosforanowego:  efektory
allosteryczne, modyfikacje kowalencyjne, indukcja syntezy enzymów.
4.  Drogi  metaboliczne  glukozy  w tkance  tłuszczowej,  mięśniach  szkieletowych,  mózgu,  nerce
i erytrocycie.

Stan głodu
1.  Odpowiedź  hormonalna  na  obniżone  stężenie  glukozy  we krwi.  Rola  glukagonu  w stymulacji
procesów  metabolicznych  dostarczających  związków  energetycznych  w okresie  poresorpcyjnym
i głodzeniu  (glukoza,  kwasy  tłuszczowe,  ciała  ketonowe,  aminokwasy,  glicerol).  Rola
katecholamin.
2.  Udział  wątroby  w utrzymywaniu  prawidłowego  stężenia  glukozy  we krwi:  rozpad  glikogenu,
synteza glukozy ze związków niecukrowych.
3.  Enzymy  regulatorowe  glikogenolizy,  glukoneogenezy,  efektory  allosteryczne,  modyfikacje
kowalencyjne, indukcja i represja syntezy enzymów.
4.  Udział innych tkanek w dostarczaniu substratów energetycznych: tkanka tłuszczowa (rola lipazy
hormonozależnej), tkanka mięśniowa (cykl alaninowy, cykl Cori), nerka (glukoneogeneza).
5.  Źródła  związków  energetycznych  dla  mózgu,  erytrocytów,  mięśni  szkieletowych  i mięśnia
sercowego w początkowej fazie głodu i w przedłużonym głodzeniu.
6.  Cukrzyca – przyczyny, występowanie, zmiany metaboliczne w cukrzycy typu 1.

Repetytorium II. WĘGLOWODANY – zakres tematyczny seminariów IV, V i VI.

PIŚMIENNICTWO
1. Podstawowe
Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W. Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa,

2004, 2008

Bańkowski E. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław, 2004
Trzeciak W.H. (red.) Biochemia. Skrypt do Ćwiczeń Laboratoryjnych, Wyd. AM, Poznań 1997

2. Uzupełniające
Alberts B., Bray P., Johnson A., Lewis J., Raff M., Roberts K., Walter P. Podstawy biologii

komórki. Wprowadzenie do biologii molekularnej., PWN, Warszawa, 1999.

Angielski S., Rogulski J. Biochemia kliniczna, PZWL, Warszawa, 1991
Berg J.M., Tymoczko J.L., Stryer L. Biochemia, PWN, Warszawa, 2005, 2009
Davidson V.L., Sittman D.B. Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban & Partner, Wrocław,

2002

Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D. Biochemia – krótkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe

PWN, Warszawa, 2006

Kączkowski J. Podstawy biochemii, Wyd. Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1996
Konieczny L., Roterman I. Strategia działania organizmu żywego, Wydawnictwo „Zamiast

korepetycji”, Kraków, 2000

Szafran H., Knapik-Czajka M. Podstawy biochemiczne gospodarki lipidowej organizmu człowieka,

Collegium Medicum UJ, Kraków, 1994

Turner P.C., McLennan A.G., Bates A.D., White M.R.H. Biologia molekularna – krótkie wykłady,

Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2004

REGUŁY

BEZPIECZEŃSTWA I HIGIENY PRACY

W LABORATORIUM

Przed przystąpieniem do ćwiczeń laboratoryjnych należy zapoznać się z przepisami bezpieczeństwa i higieny pracy
w laboratorium oraz ściśle stosować się do zasad techniki laboratoryjnej i wskazówek asystenta. W szczególności:

1. W pracowni biochemicznej należy przebywać w fartuchu laboratoryjnym. Jeżeli istnieje taka konieczność, należy używać
okularów, rękawic i fartuchów ochronnych. W laboratorium nie wolno spożywać pokarmów i płynów oraz palić papierosów.

2. Roztwory należy pobierać przez zanurzenie pipety, przy czym do każdego roztworu należy używać czystej pipety. Nie wolno
aspirować ustami. Do odmierzania i rozcieńczania płynów służą cylindry lub kolby miarowe oraz pipety zaopatrzone w nasadki lub
gruszki gumowe. Nie wolno wlewać do butelek roztworów z nich pobranych.

3. Pipety używane do stężonych kwasów lub zasad należy natychmiast przepłukać wodą. Kroplę ługu lub kwasu, która przypadkiem
upadnie na stół laboratoryjny lub podłogę, należy starannie zetrzeć. Wszelkie doświadczenia ze stężonymi kwasami, amoniakiem
i bromem przeprowadza się pod wyciągiem. Przypomina się, że nie wolno wlewać wody do stężonego kwasu, gdyż powstała
mieszanina silnie się rozgrzewa i może spowodować oparzenie.

4. Należy posługiwać się sprzętem jednorazowego użytku lub dokładnie umytym sprzętem szklanym, który po użyciu trzeba
przepłukać wodą bieżącą, umyć roztworem detergentu, usunąć detergent wodą bieżącą, a następnie co najmniej 3-krotnie przemyć
wodą destylowaną.

5. Podczas pracy z substancjami łatwopalnymi nie należy zapalać ognia. Jeżeli powstanie pożar na skutek zapalenia się
rozpuszczalników organicznych, nie należy go gasić wodą, lecz kocem gaśniczym szklanym lub przy użyciu gaśnicy.

6.  Podczas  ogrzewania  płynów  w probówce  ustawicznie  mieszać,  aby  uniknąć  przegrzania  cieczy  i oparzenia  siebie  lub  sąsiada.
W przypadku  oparzenia  skóry  kwasem  lub  ługiem  miejsce  oparzone  należy  dokładnie  opłukać  pod  bieżącą  wodą  i przemyć  2–3%
roztworem  wodorowęglanu  sodowego  (po  zadziałaniu  kwasu)  lub  1–2%  roztworem  kwasu  octowego  lub  cytrynowego  (po
zadziałaniu ługu) i przykryć gazą higroskopijną.

7. W przypadku oparzenia oczu, należy przepłukać je obficie wodą, wprowadzając strumień wody do zewnętrznych kącików oczu,
pod powieki i natychmiast zgłosić się do lekarza.

8. W przypadku dostania się kwasu lub zasady do ust, należy niezwłocznie przepłukać je dużą ilością wody, a następnie odpowiednio
rozcieńczonym roztworem wodorowęglanu sodowego lub kwasu octowego, a w przypadku połknięcia roztworu kwasu lub zasady
należy natychmiast wypić dużą ilość mleka lub wody z surowym białkiem jaja, czy też oleju jadalnego i natychmiast zgłosić się do
lekarza.

9. Przed wirowaniem należy sprawdzić, czy poziom cieczy w probówkach nie przekracza 2 cm poniżej górnej krawędzi, czy na dnie
pojemnika znajduje się gumowa podkładka oraz czy masa przeciwległych probówek wirówkowych wraz z pojemnikami jest
jednakowa (w innym przypadku należy doprowadzić obie probówki wraz z pojemnikami do tej samej masy). W razie stłuczenia
probówki w czasie wirowania należy natychmiast wyłączyć wirówkę i dokładnie oczyścić komorę rotora z odłamków szkła i rozlanej
cieczy.

10. Po zakończeniu doświadczeń, zawartość probówek usuwamy do zlewu na strumień wody, a następnie dokładnie spłukujemy
zlew wodą bieżącą. Odpady stałe należy wyrzucać wyłącznie do kosza, a stłuczone szkło do przeznaczonych do tego celu
pojemników.

11. Przed opuszczeniem pracowni należy uporządkować miejsce pracy, zakręcić krany oraz starannie umyć ręce wodą z mydłem.