WYKŁAD 4 

Białka żywności i peptydy 

Białko – polimery zbudowane z łańcuchów (jednego lub więcej) aminokwasów, połączonych 
ze sobą wiązanie peptydowym. 



 

Dolna  granica  pomiędzy  białkami  a  polipeptydami  ustalona  jest  umownie  –  100 
aminokwasów masy cząsteczkowej białek wynoszą od 10 do kilku milionów kDa 



 

Niektóre  białka  zawierają  inne  dodatkowe  komponenty  (cukry,  tłuszcz,  nukleotydy, 
atomy metali, inne związki organiczne) są to tzw. białka złożone 

Aminokwasy – element budulcowy białek 



 

W  białkach  występuje  do  20  różnych  aminokwasów  o  konfiguracji  (19  –  α  – 
aminokwasów i iminokwasów – proliny). 



  Arginina, histydyna, fenyloalanina, prolina, tryptofan, tyrozyna. 

Struktura peptydów i białek 

 

Łańcuch aminokwasów: 



  H-10 –aligo 



  10-100 – polip 



  > 10 – białko 

  Struktura pierwszorzędowa – sekwencja aminokwasów w łańcuchu peptydowym. 
  Odmienna ilość i kolejność ułożenia aminokwasów w liniowych łańcuchach 

polimerowych – różnorodność trójwymiarowych struktur. 
 

  Polimer 100 – aminokwasy  
  Możliwe są 20

100

 różnych sekwencji  

Sekwencja środowiskowa                           Struktura 

Sekwencje aminokwasów białka determinują jego strukturę przestrzenną.  

 

 

Funkcje białek: 

1)  Ochronna 
2)  Hormony 
3)  Strukturalne 
4)  Ruchowe 
5)  Enzymy 
6)  Transportowe 

Białka w żywności: 

1)  Własności  żywieniowe  (źródło  aminokwasów,  biologicznie  aktywnych  peptydów, 

alergenów). 

2)  Własności funkcjonalne (cechy technologiczne). 

Źródła białka: 

1.  Surowce wysokobiałkowe (nasiona roślin strączkowych, mleko, ryby, białka jajek). 
2.  Surowce  niekonwencjonalne  (liście  i  niejadalne  części  roślin  np.  motylkowate, 

organizmy  jednokomórkowe  –  bakterie,  drożdże,  glony,  niejadalne  produkty 
poubojowe – krew, skóry, skrawki, odpady) 

MODYFIKACJE BIAŁEK: ENZYMATYCZNE 

1)  Kierunkowy  atak  na  określone  wiązania  peptydowe  –  łatwość  kontrolowania 

reakcji i minimalna ilość produktów ubocznych. 

2)  Możliwość  zastosowania  znacznie  łagodniejszych  warunków  niż  w 

modyfikacjach chemicznych – nie powoduje rozkładu aminokwasów. 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Kierunki enzymatycznej modyfikacji białek 

Redukcja alergenów 

Modyfikacja 

właściwości 

funkcjonalnych 

Wydzielenie  

lub 

usuwanie frakcji 

Hydrolizaty 

Biotiny 

Plasteiny 

Odgoryczanie 

Modyfikacje enzymatyczne: 



 

Hydroliza (łagodna i pełna) 



  Reakcje sieciowania katalizowane transglutaminazą 



 

Plasteinowanie  (produkt  o  strukturze  żelu)  –  hydroliza  +  przyłączenie  reszty 
konkretnych aminokwasów. 

Stopień enzymatycznej hydrolizy białka (DH) procentowo definiuje się jako stan 
uwolnionego azotu aminowego azotu ogólnego zawartego w hydrolizie. 

Aby  oznaczyć  produkt  hydrolizy  wykorzystuje  się  metody  pośrednie  (np.  pomiary  pH)  i 
bezpośrednie  (np.  przyrost  ilości  azotu  niebiałkowego  rozpuszczalnego  w  5-10%  w  kwasie 
trichlorooctowym. 

Rodzaj enzymu 



  Endoproteazy 



  Endopeptydazy + endoproteazy  

Hydroliza łagodna (limitowana) – polega na rozszczepieniu pojedynczych (niewielkich 
ilości) wiązań peptydowych głównie na powierzchni cząsteczki białka.  



 

Inkubacja  mieszaniny  w  temperaturze  niższej  od  optymalnej  (<15-30°C)  dla  danego 
enzymu przez stosunkowo krótki czas (5-30 minut) 



 

Niskie stężenie hydrolizy – od kilku do kilkunastu procent 



 

Stosowanymi enzymami są endopeptydazy – np.  

  podpuszczka  rozszczepia  wiązania  peptydowe  w  k-kazeinie  (pomiędzy  Phe 

105 i Met 106) w wyniku czego kazeina ulega przekształceniu w skrzep 

  Trypsyna i chymotrypsyna o dobrze znanej specyfikacji  
  Proteazy  -  papaina,  bromelina,  ficyna,  termolizyna  oraz  niektóre  preparaty 

proteolityczne pochodzenia bakteryjnego.  



 

Częściowa hydroliza białek: 

  Zmniejszenie masy cząsteczkowej  
  Wzrost  dostępności  aminokwasów  (zmiana  równowagi  hydrofobowo-

hydrofilowej).  

  Zmiana własności funkcjonalnych (np. wzrost rozpuszczalności). 

Własności funkcjonalne białek – to specyficzne własności, dzięki którym w produktach 
żywnościowych poddanych obróbce przy optymalnych parametrach wytworzą się pożądane 
cechy sensoryczne – określające wygląd zewnętrzny, tekturę, soczystość oraz barwę żywności 

 

 

 

Właściwości funkcjonalne białek – wynikają z oddziaływań z innymi składnikami 
żywności: 

1)  Wodą  
2)  Innymi białkami 
3)  Jonami 
4)  Lipidami 
5)  Sacharydami 

 

Właściwości funkcjonalne 



 

Rozpuszczalność 



 

Wiązanie wody 



 

Lepkość 



 

Żelowanie 



 

Emulsyjność 



 

Pianotwórczość 

Produkty 



  Napoje 



 

Mięso, wędliny i chleb 



  Zupy, sosy 



 

Mięso galarety sery 



 

Wędliny zupy ciasta 



  Kremy, desery biszkopty 

 

Enzymatyczne modyfikacje własności funkcjonalnych 



 

Funkcjonalne właściwości hydrolizatów białek determinuje specyficzność enzymów i 
zakres  proteolizy  (np.  dla  białek  izolatów  sojowych  optymalna  zdolność  emulgująca 
przy DH ~ 5%) 



 

Czynnikiem  krytycznym  jest  minimalna  masa  cząsteczkowa  uwalnianych  peptydów   
2 kDa lub 5 kDa (dla białek serwatkowych). 

Hydroliza: 

1)  Poprawienie rozpuszczalności 
2)  Obniżenie lepkości 
3)  Poprawa  własności  powierzchniowych  przy  umiarkowanej  hydrolizie,  szcegulnie 

białek o upakowanej strukturze (wzrost dostępności aminokwasów hydrofobowych) 

4)  Pogorszenie właściwości powierzchniowych przy przedłużonej hydrolizie 

 

Poprawa rozpuszczalności: 



 

Częściowe zhydrolizowanie, nierozpuszczalność lub trudna rozpuszczalność białek na 
mniejsze fragmenty mające zdolność rozpuszczania się w roztworach wodnych. 



 

Usuwanie hydrofobowych resztek aminokwasów polipeptydowych białkowych 



 

Dołączanie hydrofilowych aminokwasów do łańcucha polipeptydowego 



 

Hydroliza  naturalnych  osłon  pochodzenia  białkowego  utrudniającego  wnikanie 
rozpuszczalników  do  głębiej  położonych  zespołów  białek,  np.  skarkolemma 
otaczająca włókna mięśni 



 

Rozszczepienie  naturalnych  połączeń  białka  z  innymi  składnikami  żywności  czy 
wtórnych  biopolimerów  powstałych  w  wyniku  interakcji  między  białkami  lub  z 
innymi substancjami 

Hydrofobowość powierzchniowa – właściwość ta wynika z niepolarnych reszt 
aminokwasów rozmieszczonych na powierzchni cząsteczki. 

Hydrofobowość ogólna białka jest sumą hydrofobowości wszystkich zawartych w nim 
aminokwasów – wywiera ona znaczny wpływ na konformację białek.  

 

Hydrofobowość aminokwasów 

Aminokwasy niepolarne: 



  Alifatyczne (Leu, Ile, Val, Ale, Gly ) 



  Aromatyczne  (Phe,  Tyr,  Trp)  aminokwasy  o  niewielkiej  polarności  związanej  z 

występowaniem grup niedysocjujących  

  OH (Ser, Thr) 
  SH (Cys, Met) 

Aminokwasy polarne: 



 

Kwaśne (Asp, Glu) 



  Zasadowe (Lys, Arg, His) 



 

Obojętny (Asn, Gln) 

Zastosowanie procesu hydrolizy enzymatycznej: 



  W serowarstwie 



 

W produkcji tradycyjnych przetworów sojowych 



  W browarnictwie – odpowiednia klarowność, pienistość smak piwa 



 

W celu uzyskania pulchności pieczywa 



 

Przyspieszenie dojrzewania mięs (głównie wołowego) 



  Modyfikacja funkcjonalnych właściwości izolatów białkowych 

 

Hydroliza pełna – degradacja białek możliwie małych fragmentów, głównie aminokwasów i 
oligopeptydów 



 

W optymalnych dla danego enzymu wartości inkubacji 



 

Stosowana do otrzymania preparatów aminokwasowych, hydrolizatów białkowych np. 
hydrolizaty  o  ściśle  zdefiniowanym  profilu  peptydowym  stosowane  w  produkcjach 
dietetycznych 

Hydrolizat – mieszaniny składająca się głównie z poli- i oligopeptydów oraz wolnych 
aminokwasów otrzymywane w wyniku hydrolizy enzymatycznej, kwasowej, zasadowej 
białek. 

Metody otrzymywania hydrolizatów: 

Hydroliza  enzymatyczna  –  enzymy  proteolityczne  hydrolizują  wiązania  łańcuchowe 
peptydowego białka umożliwiając zachowanie wartości biologicznej.  
Konieczność stosowania hydrolizy kontrolowanej przy optymalnych parametrach procesu 
(czas, temperatura, pH, stosunek E-S) 

Autoliza 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Hydroliza białek może być prowadzona w systemie: 

1)  Jednoetapowym – przebieg w sposób ciągły z zastosowaniem preparatów 

zawierających mieszaninę endopeptydaz i egzopeptydaz, które daje znacznie wyższy 
stopień hydrolizy niż typowe endoprotezy, bez pojawienia się goryczki w 
hydrolizatach (powstawanie dużej ilości hydrofobowych peptydów o gorzkim smaku) 

  Przyjmuje się, że goryczka w hydrolizatach białkowych pojawia się już przy 

DH powyżej 10% (ale np. hydrolizat z kazeiny wykazuje goryczkę przy ok. 
1% DH) 

2)  Dwuetapowy – stosowane są różne enzymy –  

  Najczęściej endoprotezy w pierwszym etapie i egzopeptydazy w drugim (co 

pozwala otrzymać hydrolizaty białka prawie całkowicie pozbawione goryczki) 

  Lub różne pH początkowe w poszczególnych etapach przy tym samym 

enzymie 

Hydroliza enzymatyczne (odżyw.) 

Surowce białkowe 

Enzymy – egzo- i endopeptydazy 

HYDROLIZA 

Inaktywacja enzymatyczne 

Ultrafiltracja  

Dodatkowe modyfikacje pohydrolityczne 

Suszenie 

MODYFIKACJE BIAŁEK: CHEMICZNE 

1)  Hydroliza kwasowa 

  Wady: rozpad tryptofanu, tyrozyny, cysteiny, powstawanie związków 

złożonych (huminy) 

  Zastosowanie: głownie jako komponenty pożywek mikrobiologicznych, w 

przemyśle kosmetycznym 

2)  Hydroliza alkaliczna: 

  Wady: rozkład aminokwasów siarkowych: seryna, treonina, racemizacja 

aminokwasów z formy L na D oraz utworzenie związków toksycznych, np. 
lizynoalaniny  

  Zastosowanie: głównie jako komponent pożywek mikrobiologicznych 

Hydrolizaty przyprawowe  

  Otrzymuje się je głównie z mąki z nasior roślin strączkowych (soja), kazeiny, albumin 

mleka, glutenu 

  W wyniku hydrolizy kwasowej w temperaturze około 110

o

C w roztworze kwasu 

solnego lub siarkowego 

  Dalsza obróbka, dojrzewanie 
  Reakcje z sacharydami – preparaty o aromacie gotowanego, pieczonego mięsa 

Mogą zawierać  chlorowcopochodne lipidów i steroli, w tym rakotwórcze  
(3-monochloropropen-1,2-diol, czyli 3-MCPD) 

Najwyższy dopuszczalny poziom 3-MCPD (Rozporządzenie WE): hydrolizowane białka 
roślinne, sos sojowy – 20 µg/kg) 

Modyfikacja enzymatyczne 

  Wytwarzanie sieciujących wiązań międzycząsteczkowych 

Np. transglutaminaza katalizuje reakcję pomiędzy grupą amidową Gln a grupami 
aminowymi Lys lub N-końcowym łańcuchami polipeptydowymi:  

R-CONH

2

 + H

2

N-R  R-CONHR + NH

3

 

  Teksturowanie białek, poprawa wartości odżywczej białek bogatych w Lys (ochrona 

podczas obróbki)  

  Transglutaminazę stosuje się do wspomagania żelowania białek w farszach 

wędliniarskich, wiązania kawałków mięsa  

Zastosowanie transglutaminazy  

Jogurty  
Świeże serki 
Sery świeże i dojrzewające 
Lody 

Wzrost tworzenia żelu, spadek synerezy 
Wzrost wydajności, spadek synerezy  
Wzrost zdolności wiązania wody  

Wpływ modyfikacji enzymatycznej na właściwości funkcjonalne białek: 

Wiązanie sieciujące: 

  Wzrost lepkości 
  Spadek rozpuszczalności (przy daleko posuniętym sieciowaniu) 
  Silne sieciowanie – tworzenie żelu w temperaturze pokojowej (często o innych 

właściwościach reologicznych – żel miękki) 

  Umiarkowane sieciowanie – spadek zdolności sieciowania (utrudnienie powstawania 

naturalnych połączeń międzycząsteczkowych) 

Modyfikacje enzymatyczne 

Reakcje plasteinowania – enzymatyczne przyłączenie pożądanych aminokwasów do 
peptydów hydrolizatu poprzez utwardzanie wiązań peptydowych podczas kilkudniowej 
inkubacji. Stężanie hydrolizatu białka  z estrami etylowymi wybranych aminokwasów w 
obecności odpowiedniej endopeptydazy (przy pH innym niż optymalne dla reakcji hydrolizy) 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Reakcja plasteinowania: 

  Wbudowanie aminokwasów egzogennych w białka i peptydy 
  Usuwanie niepożądanych aminokwasów przy stosowaniu specjalnej diety np. 

fenyloalaniny w przypadku fenyloketonurii 

  Usuwanie niepoządanych związków zapachowych z surowcow białkowych 
  Teksturowanie i strukturowanie mechaicznie odkostnionego mięsa 
  Otrzymywanie bioaktywnych peptydów 
  Usuwanie gorzkiego smaku z koncentratów białkowych 

Białko natywne 

Hydrolizat  

Endopeptydaza A 

Zagęszczanie 

Koncentrat oligopeptydów 

(30-40%) 

Ewentualna zmiana pH 
Endopeptydaza B 

 

Plasteina nierozpuszczalna 

Etap hydrolizy 

Etap resyntezy 

Problem gorzkiego smaku hydrolizatów: 

  Spowodowany obecnością krótkich i średnich peptydów zawierajacych hydrofobowe 

reszty aminokwasowe w pozycji C-końcowej łańcuchów peptydowych, zazwyczaj 
stanowią 5 – 10% suchej masy hydrolizatu 

  Gorzkie aminokwasy wolne – aminokwasy hydrofobowe (z wyjątkiem alaniny i 

proliny) oraz dwa aminokwasy zasadowe – histydyna i arginina, 

  Wyczuwalność gorzkiego smaku w aminokwasach hydrofobowych jest znacznie 

słabsza nię z odpowiadających im oligopeptydach 

Usuwanie gorzkiego smaku hydrolizatów: 

  Poprzez hydrolizę gorzkich peptydów (aminopeptydazami alkalicznymi lub 

obojętnymi peptydazami, karbopeptydazami – najczęściej bakterii i grzybów) 

  Poprzez resyntezę peptydów za pomocą peptydaz w reakcji plasteinowania   

Modyfikacje enzymatyczne: 

  Biofilmy (powłoki jadalne) 
  Tworzenie usieciowionej struktury białek serwatkowych (α-la, β-lg lub ich mieszaniny 

w proporcji masowej 1:1) w 3-5% roztworze z wytworzeniem wewnątrz- i 
międzycząsteczkowych poprzecznych wiązań katalizowane transglutaminazę – 
umożliwia otrzymywanie żeli, które po dehydratacji mogą być stosowane jako jadalne 
osłonki produktów żywnościowych.  

Osłonki są oporne na rozpuszczanie w środowisku o pH 3-8 i na ogrzewanie (w temperaturze 
100

o

C przez 10 min po 24h i inkubacji) 

Powłoki białek serwatkowych: 

  Utrudniają migrację wilgoci do produktu (zapobiegają utracie chrupkości przez 

chrupki, wafle) 

  Zapobiegają uwalnianiu się substancji smakowych i zapachowych z produktu do 

otoczenia, co może znaleźć zastosowanie przy przechowywaniu owoców i warzyw, do 
pakowania wędlin i mięsa 

Preparaty białek sojowych: 

  Dzięki właściwościom żelującym wykorzystywane są jako składniki powłok 

jadalnych (o małej przepuszczalności pary wodnej i tlenu) na świeże owoce, 
warzywa, gdzie zapewniają im połysk i jędrność, pełnią funkcję naturalnych wosków 
roślinnych, które chronią tkanki przed niepożądanymi czynnikami środowiska, 
chorobotwórczymi drobnoustrojami, a także ograniczają utratę wody. 

  Na innych produktach spożywczych pełnią rolę nośników przypraw, barwników i 

dodatków – chrponią przed utratą aromatów.  

Modyfikacje fizyczne – polegają na dostosowaniu warunków uzyskiwania preparatów białek 
w celu poprawy jego czystości (izolacja i frakcjonowanie) lub właściwości jego 
komponentów. 

  Zastosowanie odpowiedniego pH przy frakcjonowaniu białek serwatkowych w celu 

uzyskania praparatów wzbogaconych w poszczególne frakcje (selektywne wytrącanie) 

  Zastosowanie odpowiedniego pH roztworu podczas uzyskiwania preparatu białek w 

celu wymuszenia przekształceń konformacyjnych korzystnych dla jego właściwości 
powierzchniowych  

  Ogrzewanie białek w celu częściowej denaturacji i wzrost dostępności aminokwasów 

(rozfałdowanie cząsteczek) 

Denaturacja białek: 

Zniszczenie struktury wyższego rzędu połączone z rozwinięciem łańcucha polipeptydowego i 
utratą biologicznej aktywności (np. enzymatycznej).