Enzymy

BUDOWA ENZYMU

Miejsce aktywne (katalityczne) enzymu, centrum aktywne 

(obszar enzymu przyłączający substrat)

Miejsce wiązania substratu

Miejsce allosteryczne

Enzymy

Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele 

miejsc katalitycznych

• Centra aktywne enzymu są to miejsca, w których następuje przyłączenie 

substratów

Enzymy

Charakterystyka centrum aktywnego enzymów oraz modele 

miejsc katalitycznych

• Centra aktywne charakteryzują się:

• małymi rozmiarami w stosunku do całkowitej objętości cząsteczki,
• trójwymiarowa budową,

• specyficznością wiązania substratu uzależnioną od przestrzennego 

ułożenia atomów tworzących centrum aktywne,

• w większości enzymów wiązaniem substratu za pomocą słabych 

oddziaływań,

• umiejscowieniem w szczelinach i zagłębieniach na powierzchni białka 

enzymatycznego.

Enzymy

Enzymy

Model miejsca katalitycznego 

(centrum aktywnego)

Zamek i klucz - sztywny model matrycowy - E. Fisher

Indukowane dopasowanie się - Koshland 

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Enzymy allosteryczne

      -   

wiążą aktywatory (A) i inhibitory (I) w miejscach innych niż aktywne

      (miejsca allosteryczne),

      -  zawierają  wiele  podjednostek  współdziałających  ze  sobą  podczas 
       wiązania substratu,

      -  zmiany  konformacyjne  podczas  wiązania  allosterycznego  efektora 
       (A lub I) wpływają na wiązanie substratu i (lub nie) na V

max 

 

Enzymy

KINETYKA REAKCJI ENZYMATYCZNYCH

Teoria zderzeń (kinetyczna)

Aby cząsteczki mogły reagować muszą zbliżyć się do siebie na 

odległość tworzonego wiązania z energią wystarczającą do 

przekroczenia progu energetycznego reakcji (energia 

aktywacji, stan przejściowy). 

Czynniki zwiększające częstość zderzeń i energię kinetyczną 

zwiększają szybkość reakcji.

Enzymy

Enzymy

Czynniki wpływające na szybkość reakcji

Temperatura

pH

Stężenie substratu

Stężenie enzymu

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Wpływ stężenia substratu   na szybkość reakcji katalizowanej 

enzymatycznie

Enzymy

Równanie Michaelisa-Menten

Obrazuje  wpływ  stężenia  substratu  na  szybkość  reakcji  katalizowanych 
enzymatycznie.

Stężenie substratu, które powoduje osiągnięcie połowy szybkości maksymalnej 
określane jest stałą Michaelisa K

m 

, która ma wymiar stężenia molowego.

Wiele  enzymów  ma  wartości  K

m 

zbliżone  do  fizjologicznego  stężenia  ich 

substratów.

Enzymy

Enzymy

Enzymy

Aby określić wartość K

m

  i V

max

  równanie M-M  

jest przekształcane tak, by otrzymać linie prostą

Enzymy

Równanie Michaelisa-Menten

Enzymy