Lipazy
To enzymy należące do klasy hydrolaz, podklasy esteraz katalizujące reakcję hydrolizy wiązań
estrowych występujących między glicerolem, a kwasami tłuszczowymi w obrębie różnorodnej grupy
lipidów. Enzymy te odpowiedzialne są za rozkład triacylogliceroli (TAG) stanowiących rezerwuar
energii żywych organizmów. Reakcja katalizowana przez lipazy odbywa się na granicy fazy lipidowej
(substratu) i wodnej, w której rozpuszcza się enzym. Produktami hydrolizy są kwasy tłuszczowe,
diacyloglicerole (DAG), monoacyloglicerole (MAG) oraz glicerol. Lipazy są szeroko rozpowszechnione
w przyrodzie. Występują w nasionach i organach wegetatywnych wielu roślin, w niektórych
mikroorganizmach oraz w organizmach ludzi i zwierząt ( trzustka, wątroba, ściana żołądka i jelit).
Optymalne pH działania dla lipaz roślinnych wynosi 4,5 – 5,0, a dla lipaz pochodzenia zwierzęcego 7,0
– 8,0 natomiast temperatura efektywnego działania mieści się w granicach od 35 º C do 37 º C.
Lipazy pochodzenia mikrobiologicznego syntezowane przez różne szczepy drożdży, pleśni czy bakterii
(Candida rugosa, Candida antarctica, Aspergillus niger, Bacillus piocyaneum) wykorzystane są w
przemyśle spożywczym do otrzymywania komercyjnie ważnych, niskocząsteczkowych estrów o
określonych walorach smakowo-zapachowych obecnych w napojach, sokach, nektarach itp.
Lipazy triacyloglicerolowe katalizują hydrolizę nierozpuszczalnych w wodzie triacylogliceroli (zwanych
dawniej triglicerydami). Reakcja ta (rys.1) zachodzi na granicy międzyfazowej wody, (czyli fazy, w
której rozpuszczone są lipazy) z lipidami, (czyli fazy substratu) i prowadzi do powstania kwasów
tłuszczowych, diacylogliceroli (DAG), monoacylogliceroli (MAG) i glicerolu. Lipazy katalizują również
hydrolizę rozpuszczalnych w wodzie, krótkołańcuchowych estrów kwasów karboksylowych, która
zachodzi jednak bardzo powoli.
Proteazy
są enzymami, które odgrywają bardzo ważną rolę w każdej żywej komórce. Prowadzą proces
proteolizy, czyli hydrolizują wiązania peptydowe pomiędzy aminokwasami, dzieląc długie łańcuchy
aminokwasowe (zwane peptydami) na mniejsze części. Aminokwasy są budulcem białek żywych
organizmów, które uzyskują je z pokarmu bądź też na drodze biosyntezy. Aminokwasy tworzą wyżej
zorganizowane struktury zwane polipeptydami. Proteazy są odpowiedzialne za syntezę wszystkich
białek, poprzez kontrolę ich składu, rozmiaru, kształtu, regulują również procesy ich degradacji.
Miejsce cięcia przez peptydazy jest niezwykle precyzyjne, ponieważ większość tych enzymów tnie w
miejscu występowania specyficznej dla danej peptydazy sekwencji aminokwasów. Dodatkowo
enzymy te dokonują cięcia tylko w określonych dla danego enzymu warunkach środowiska.
Odgrywają istotną rolę w wielu procesach, takich jak: zapłodnienie, trawienie, wzrost, dojrzewanie,
starzenie się, a nawet śmierć organizmu. Enzymy te regulują liczne procesy fizjologiczne poprzez
kontrolę aktywacji, syntezy oraz degradacji białek. Pełnią również istotną funkcję w replikacji oraz
rozprzestrzenianiu się wirusów, bakterii oraz parazytów. Odpowiedzialne są za efektywną transmisję
choroby wywoływanej przez te patogeny. Z tego powodu peptydazy stanowią istotny cel w
przypadku leczenia wielu chorób. Obecnie wiadomo, że podłożem niektórych chorób genetycznych u
ludzi jest pojedyncza mutacja w sekwencji aminokwasowej. Także nieprawidłowy poziom proteaz
prowadzi do wielu nieprawidłowości fizjologicznych, czego konsekwencją jest choroba.
Amylazy
grupy enzymów, która odpowiedzialna jest za rozkład enzymatyczny cukrów, głównie skrobi. Są to
enzymy rozpowszechnione w przyrodzie, występują zarówno u zwierząt, jak i roślin. Są produkowane
również przez wiele mikroorganizmów. U człowieka amylazy są produkowane w trzustce oraz
