Egzamin z odpowiedziami, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN


II EGZAMIN POPRAWKOWY Z BIOCHEMII WNoZ 15.03.2006

1.Napisz peptyd o strukturze: Ala-Cys-Phe-Gly-Cys-Ser. Zaznacz C i N koniec białka. Jakie peptydazy i w których miejscach mogą hydrolizować ten peptyd. Omów, jakie oddziaływania decydują o przestrzennej architekturze białek. Uzasadnij, że sekwencja aminokwasów determinuje strukturę przestrzenną białka.

0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x08 graphic
0x01 graphic

Peptyd mogą hydrolizować:

Oddziaływania niekowalencyjne:
-hydrofobowe
-wią
zania wodorowe
-siły elektrostatyczne
Oddziaływania kowalencyjne:
-wią
zania dwusiarczkowe
-wi
ązanie peptydowe

Sekwencja aminokwasów wywiera największy wpływ na strukturę przestrzenną białka, gdyż determinuje, jakim białkiem ono jest i jakie ma właściwości.

2.Wykaż podobieństwa i różnice pomiędzy syntezą DNA i RNA. Na przykładzie polimerazy DNA, przedstaw ogólne reguły działania polimeraz DNA.

Reguły działania polimeraz:

-wszystkich dNTP (dATP, dGTP, dTTP i DTP) czyli aktywnych prekursorów 5'-trifosforanów deoksyrybonukleozydów

-jonów Mg2+

-matrycy DNA, która będzie kopiowana przez polimerazę

-starter z wolną gr. 3'-OH

Różnice:

Podobieństwa:

3.Podaj przykłady enzymów i innych białek ulegających aktywacji w wyniku specyficznej proteolizy. Jakie inne czynniki regulują aktywność enzymów?

Przykłady enzymów: trypsyna, chymotrypsyna i elastaza powstają w trzustce jako zymogeny (trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastaza) następnie zostają przetransportowane do jelita cienkiego gdzie następuje ich aktywacja przez rozszczepienie specyficznych wiązań peptydowych.

Czynniki regulujące aktywność enzymów:

-sprzężenie zwrotne

-białka regulatorowe

-nieodwracalna modyfikacja kowalencyjna

-kontrola allosteryczna

4.Napisz sumaryczną reakcję przekształcania glukozy w pirogronian oraz reakcje przeniesienia fosforanu występujące podczas tych przemian. Zaznacz enzym ją katalizujący. Które z tych reakcji są nieodwracalne? Napisz reakcje łączącą glikolize z CKT.

Glukoza + 2Pi + 2ADP +2NAD+ 2Pirogronian + 2ATP + 2NADPH+ + 2H+ + 2H2O

Reakcja przesunięcia fosforanu:

7. 3-fosfoglicerynian ↔ 2-fosfoglicerynian

Enzym: fosfogliceromutaza

Reakcje przeniesienia fosforanu:

1. Glukoza + ATP glukozo-6-fosforan + ADP +H+

Enzym: heksokinaza

3. Fruktozo-6-fosforan fruktozo-1,6-bisfosforan

Enzym: fosfofruktokinaza PFK

6. 1,3-bisfosfoglicerynian + ADP ↔ 3-fosfoglicerynian + ATP

Enzym: kinaza fosfoglicerynianowa

9. Fosfoenolopirogronian + ADP + H+ pirogronian

Enzym: kinaza pirogronianowa

Reakcja łącząca glikolizę z CKC:

Pirogronian + CoA + NAD+ acetylo-CoA + NADH + CO2

Acetylo-CoA + szczawiooctan + H2O cytrynian + CoA + H+

6.Napisz reakcję fosforolitycznego rozszczepienia glikogenu. Dlaczego reakcja ta jest korzystna energetycznie?

Fosforylaza glikogenowa rozbija wiązania α-1,4-glikozydowe i usuwa kolejno reszty glukozy z nieredukującego końca cząsteczki glikogenu

Glikogen (n reszt) + Pi ↔ glikogen (n-1 reszt) + glukozo-1-fosforan

Następnie fosfoglukomutaza przekształca glukozo-1-fosforan w glukozo-6-fosforan.

Reakcja fosforolitycznego rozszczepienia glikogenu jest korzystna energetycznie gdyż powstający w niej cukier jest już ufosforylowany.

EGZAMIN POPRAWKOWY Z BIOCHEMII WNoZ 2006 Poprawka 1

1.Omów losy metaboliczne pirogronianu w organizmach ssaków. Z jakich substratów on powstaje? Napisz odpowiednie reakcje łaczące metabolizm aminokwasów z metabolizmem węglowodanów. Scharakteryzuj enzymy katalizujące te reakcje. Przedstaw enzymy, dzięki którym możliwa jest synteza glukozy z pirogronianu.

Losy pirogronianu:

Pirogronian + NAD+ + CoA acetylo-CoA + CO2 + NADH

Pirogronian + NADH + H+ mleczan + NAD+

Pirogronian + H+aldehyd octowy + CO2

Aldehyd octowy + NADH + H+ etanol + NAD+

Substraty:

Glukozo-6-fosforan, Szczawiooctan, Mleczan, Alanina
Reakcja transaminacji alaniny:
Alanina + alfa-ketoglutaran
Pirogronian + glutaminian
Enzym: Aminotransferaza alaninowa (transferazy)
Enzymy glikolizy:
heksokinaza, izomeraza glukozofosforanowa, fosfofruktokinaza, aldolaza
fruktozobisfosforanowa, dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego, kinaza fosfoglicerynianowa, fosfogliceromutaza, enolaza, kinaza pirogronianowa

2.Omów drogę elektronów z NADH do O2. Który z kompleksów transportu elektronów nie jest pompą protonową? (15 pkt.)

Łańcuch oddechowy jest to zespół związków chemicznych uszeregowanych według wzrastających potencjałów oksydoredukcyjnych. Proces polega na przekazywaniu elektronów między poszczególnymi kompleksami znajdującymi się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej (u eukariontów) lub w błonie komórkowej (u prekariontów) przez co NADH zostaje utlenione, wodór trafia na cząsteczkę tlenu (tworząc H2O), a energia zostaje zmagazynowana w ATP. Reduktaza bursztynian-CoQ (kompleks II) NIE JEST pompą H+ ponieważ zmiana energii swobodnej całkowitej rekcji katalizowanej przez nią jest zbyt mała.

3.Podaj sumaryczna reakcję cyklu Krebsa oraz dwie funkcje tego cyklu. Napisz jedną z reakcji tego cyklu katalizowaną przez dehydrogenazę.

Równanie:

Acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O 2CO2 + 3NADH + FADH2 + GTP + 2H+ + CoA
Funkcje:
- wytwarzanie m.in. FADH2 i NADH będących reduktorami w innych cyklach
- wytwarzanie związków będących
prekursorami w szlakach biosyntez
Dehydrogenaza (oksydoreduktaza) katalizuje reakcję utleniania, albo dekarboksylacji i utleniania, np.
Jabłczan + NAD+
Szczawiooctan + NADH + H+

4.Wymień α-ketokwasy powstające w rezultacie transaminacji aminokwasów:
glutamina, alanina, aspa
raginian

Glutamina alfa-ketoglutaran
alanina
pirogronian
asparaginian
szczawiooctan

5.Podaj wzór i pełną nazwę ATP. Opisz drogi powstawania ATP w organizmach żywych.

Adenozynotrifosforan

0x01 graphic

Powstawanie ATP:

6.Aktywne przenośniki w metabolizmie: grupy fosforytowej, elektronów i grupy arylowej. Napisz wzór jednego z nich i zaznacz miejsce reagujące.

ATP - przenośnik grupy fosforytowej

NADH, NADPH, FADH2, FMNH2 - przenośniki elektronów

Koenzym A - przenośnik grupy acylowej (arylowej?)

0x01 graphic

7.Napisz reakcje prowadzące do wydalenia nadmiaru grup NH4+ z organizmu kręgowców lądowych. W jakich przedziałach komórki zachodzą poszczególne reakcje? W jakim organie przebiega synteza mocznika
Cykl mocznikowy, mający na celu przekształcenie NH4+ w mocznik, który jest następnie wydalany, zachodz
i w cytozolu i w matriks mitochondrialnym. Mocznik jest syntezowany w wątrobie.

Reakcje:

2ATP + HCO3- + NH3 karbamoilofosforan + 2ADP + Pi

EGZAMIN POPRAWKOWY Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW WnoZ zes1

1.Napisz wzór trójpeptydu treonylo-cysteilo-fenylo alaniny z cysteilo-seryną. Wskaż aminokwas N- i C-końcowy oraz zaznacz wiązanie peptydowe. Wskaż w nim reszty aminokwasowe mogące pełnić funkcje w centrum aktywnym enzymów.

Aminokwasy biorące udział w centrum aktywnym:

2.Uzasadnij na wybranych przykładach, że szeroki zakres funkcji białek jest wynikiem ich różnorodnych struktur przestrzennych.

Funkcje białek:

Mioglobina - zbudowana z pojedynczego łańcucja polipeptydowego, jest to białko globularne, w którym występuje osiem αhelis oraz prostetyczna grupa hemowa która odgrywa kluczową rolę w wiązaniu tlenu.

Hemoglobina - zbudowana z czterech łańcuchów polipeptydowych, każdy z nich tworzy osiem αhelis i zawiera prostetyczna grupa hemowa.

Kolagen - każdy rodzaj kolagenu zbudowany jest z trzech łańcuchów polipeptydowych skręconych w helisy kolagenowe. Trzy łańcuchy są ułożone równolegle i skręcają się wokół siebie. Dzięki takiej budowie kolagen jest bardzo odporny na rozciąganie przez co buduje ścięgna, skórę, rogówkę oka, ściany tętnic i wiele wiele innych organów ciała.

3.Omów hormonalną regulację metabolizmu.

Insulina

Glukagon

Adrenalina i noradrenalina

4.Podaj sumaryczną reakcję CKTK oraz dwie funkcje tego cyklu; nazwij dehydrogenazy wchodzące w jego skład i napisz jedną z reakcji. Podaj nazwy dwóch produktów pośrednich mogących przejść bezpośrednio w aminokwasy - w jakiego typu reakcjach?

Równanie:

Acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O 2CO2 + 3NADH + FADH2 + GTP + 2H+ + CoA
Funkcje:
- wytwarzanie m.in. FADH2 i NADH będących reduktorami w innych cyklach
- wytwarzanie związków będących prekursorami w szlakach biosyntez

Dehydrogenazy:

izocytrynianowa, kompleks dehydrogenazy

α-ketoglutaranowej, bursztynianowa, jabłcznowa

Produkty mogące bezpośrednio przejść w aminokwasy:

α-ketoglutaranu

5.Podaj wzór i pełną nazwę ATP. Dlaczego powszechnym środkiem wymiany energii swobodnej w organizmach żywych jest ATP? W jaki sposób jest wytwarzany ATP w komórce?

Adenozynotrifosforan

0x01 graphic

Powstawanie ATP:

Dlaczego powszechnym środkiem wymiany energii swobodnej w organizmach żywych jest ATP?

Gdyż jest to nieduży, prosty w budowie związek. Wiązania między resztami fosforanowymi są wysoko energetyczne, łatwe do zhydrolizowania.

6.Podaj wzory i pełne nazwy głównych przenośników elektronów w procesie utleniania oraz głównego donora elektronów w biosyntezach redukcyjnych. Jakie jest biologiczne znaczenie różnicy pomiędzy NADPH i NADH.

NADH, NADPH, FADH2, FMNH2 - przenośniki elektronów

NADP+ - główny donor elektronów

Różnice między NADP a NADH:

7.Napisz ciąg reakcji przekształcających glukozę w pirogronian. Zaznacz enzymy katalizujące te procesy. Omów reakcje regeneracji NADH i ich wydajność energetyczną.

Ciąg reakcji:

1. Glukoza + ATP glukozo-6-fosforan + ADP +H+

Enzym: heksokinaza

2. Glukozo-6-fosforan ↔ fruktozo-6-fosforan

Enzym: izomeraza glukozofosforanowa

3. Fruktozo-6-fosforan fruktozo-1,6-bisfosforan

Enzym: fosfofruktokinaza

4. Fruktozo-1,6-bisfosforan ↔ fosfodihydroksyaceton + aldehyd 3-fosfoglicerynowy

Enzym: aldolaza

4a. Fosfodihydroksyaceton ↔ aldehyd 3-fosfoglicerynowy

Enzym: izomeraza triozofosforanowa

5. Aldehyd 3-fosfoglicerynowy ↔ 1,3-bisfosfoglicerynian

Enzym: dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicerynowego

6. 1,3-bisfosfoglicerynian + ADP ↔ 3-fosfoglicerynian + ATP

Enzym: kinaza fosfoglicerynianowa

7. 3-fosfoglicerynian ↔ 2-fosfoglicerynian

Enzym: fosfogliceromutaza

8. 2-fosfoglicerynian ↔ fosfoenolopirogronian + H2O

Enzym: enolaza

9. Fosfoenolopirogronian + ADP + H+ pirogronian

Enzym: kinaza pirogronianowa

Regeneracja NADH:

Pirogronian + NAD+ + CoA acetylo-CoA + CO2 + NADH

Pirogronian + NADH + H+ ↔ mleczan + NAD+

Pirogronian + H+aldehyd octowy + CO2

Aldehyd octowy + NADH + H+ ↔ etanol + NAD+

8.Porównaj rozkład z syntezą kwasów tłuszczowych.

Różnice między syntezą a rozpadem kw. Tłuszczowych:

9.Przedstaw graficznie, podaj definicje i omów znaczenie wartości Km. Podaj podstawowe sposoby regulacji aktywności enzymatycznej. W jaki sposób można wyrażać aktywność enzymów?

0x01 graphic

Stała Michealisa-Menten jest to stężenie substratu (w molach na dm3), przy którym szybkość reakcji enzymatycznej osiąga połowę szybkości maksymalnej. Km zależne jest od rodzaju enzymu, rodzaju i stężenia substratu, temperatury i pH. Km jest równa stosunkowi sumy szybkości rozkładu kompleksu enzym-substrat do szybkości jego powstania i stanowi miarę powinowactwa enzymu do substratu - czym mniejsze jest Km tym większe powinowactwo, bo potrzebne jest mniejsze stężenie substratu do osiągnięcia połowy szybkości maksymalnej.

Podstawowe sposoby regulacji aktywności enzymatycznej:

Jednostka aktywności enzymu

Aktywność enzymu liczy się w liczbie obrotów enzymu czyli ilości cząsteczek substratu przekształconego w produkt reakcji na jednostkę czasu. 1U to ilość enzymu katalizująca przemianę 1μmola substratu w czasie 1 minuty. Zwykle przyjmuje się określone warunki: temperaturę 30°C, dane pH i maksymalne wysycenie enzymu substratem. Ponieważ minuta nie jest jednostką SI, do określania aktywności enzymów zaleca się stosowanie katala:

1 U = 1/60 μkatala = 16,67 nanokatala.

EGZAMIN POPRAWKOWY Z BIOCHEMII DLA STUDENTÓW WnoZ zes2

1.Scharakteryzuj główne poziomy organizacji łańcucha polipeptydowego. Jakie oddziaływania decydują o przestrzennej architekturze białek?

Oddziaływania niekowalencyjne:
-hydrofobowe
-wią
zania wodorowe
-siły elektrostatyczne
O
ddziaływania kowalencyjne:
-wią
zania dwusiarczkowe
-wi
ązanie peptydowe
Sekwencje aminokwasów determinuje str
ona przestrzenna ponieważ fałdowanie się białka, które odbywa się spontanicznie nie wymaga matrycy zew.

Struktura białka:

2.Podaj wzór jednej z podstawowych jednostek DNA. Opisz molekularny mechanizm replikacji DNA. Omów główne cechy kodu genetycznego. Wyjaśnij dlaczego geny eukariontów są nieciągłe.

Nukleotyd cytozynowy

0x01 graphic

Główne cechy kodu genetycznego

Geny eukariontów są nieciągłe gdyż składają się z sekwencji kodujących (eksonów) i niekodujących (intronów)

4.Napisz reakcje cyklu kwasu cytrynowego kontrolujące szybkość działania tego szlaku i omów ich znaczenie dla metabolizmu organizmu zwierzęcego.

1.szczawiooctan + acetylo-CoA cytrynian

Enzym: synteza cytrynianowa

3. Izocytrynian + NAD+ α-ketoglutaran + NADH + CO2

Enzym: dehydrogenaza izocytrynianowa

4. α-ketoglutaran + NAD+ bursztynylo-CoA + NADH + CO2

Enzym: kompleks dehydrogenazy α-ketoglutaranowej

Regulacja Cyklu Kwasu Cytrynowego pozwala na wytworzenie energii gdy jest ona potrzebna komórce, lub zachamowanie cyklu gdy komórka akurat jej nie potrzebuje.

6.Dlaczego glukoneogeneza nie jest odwróceniem procesów glikolizy? Odpowiedź uzasadnij reakcjami. Dlaczego glukoza nie może być wytwarzana w mózgu i mięśniach?

Trzy reakcje glikolizy są nieodwracalne:

1. Glukoza + ATP glukozo-6-fosforan + ADP +H+

Enzym: heksokinaza

3. Fruktozo-6-fosforan fruktozo-1,6-bisfosforan

Enzym: fosfofruktokinaza

9. Fosfoenolopirogronian + ADP + H+ pirogronian

Enzym: kinaza pirogronianowa

Te trzy procesy w reakcji glukoneogenezy muszą być odwrócone z udziałem innych reakcji:

1. Pirogronian + ATP + CO2 szczawiooctan

Enzym: karboksylaza pirogronianowa

2. Szczawiooctan + GTP ↔ fosfoenolopirogronian + GDP + CO2

Enzym: karboksykinaza fosfoenolopirogronianowa

4. Fruktozo-1,6-bisfosforan fruktozo-6-fosforan + Pi

Enzym: fruktozo-1,6-bisfosfataza

6. Glukozo-6-fosforan glukoza + Pi

Enzym: glukozo-6-fosfataza

Glukoneogeneza nie jest więc prostym odwróceniem glikolizy.

PYTANIA Z "0" Z 2007

1.Opisz strukturę i funkcje białek. Scharakteryzuj główne etapy w anabolizmie i katabolizmie białek.

Białka są to łańcuchy polipeptydowe zbudowane przynajmniej ze 100 aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi; w takim łańcuchu mogą występować też:

Oddziaływania niekowalencyjne:
-hydrofobowe
-wią
zania wodorowe
-siły elektrostatyczne
Oddziaływania kowalencyjne:
-wią
zania dwusiarczkowe
-wi
ązanie peptydowe
Funkcje:
- kataliza enzymatyczna
- transport i magazynowanie np. przenoszenie tlenu przez hemoglobinę
- ruch uporządkowany np. białkowe układy kurczliwe
- funkcje mechaniczno-strukturalne np. zapewnianie elastyczności tkanek
- ochrona immunologiczna
- wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych
- kontrola wzrostu i
różnicowania komórek

Anabolizm białek:

Katabolizm białek:

Trawienie białek zaczyna się dopiero w żołądku, gdzie komórki główne komórek gruczołowych żołądka wydzielają nieczynny enzym pepsynogen. Komórki okładzinowe wydzielają kwas solny, w obecności którego pepsynogen przekształca się w postać czynną - pepsynę. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów do tripeptydów i dipeptydów. Te z kolei rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów, które zostają wchłaniane do krwi i żyłą wrotną wędrują do wątroby. Stamtąd większość aminokwasów dalej dostaje się z krwią do komórek ciała. Nadwyżka pozbawiana jest reszt aminowych, przez co powstaje amoniak i ketokwasy. Amoniak przekształcany jest w mniej toksyczny mocznik, który z krwią odtransportowywany jest do nerek. Natomiast ketokwasy mogą zostać wykorzystane do syntezy cukrów i niektórych aminokwasów, zużyte na cele energetyczne bądź przekształcone w tłuszcze zapasowe.

2.Wymień dwie drogi rozpadu polisacharydów, nazwy enzymów i powstających produktów oraz ich wzory. Która z dróg jest bardziej korzystna energetycznie? Podaj reakcję katalizowaną przez fosfofruktokinazę, klasę enzymu i znaczenie dla przebiegu glikolizy

Polisacharydy mogą być rozkładane w procesie fosforolizy (przez enzymy fosforylazy) i hydrolizy (przez enzymy hydrolazy), przy czym fosforoliza jest bardziej korzystna energetycznie gdyż powstający w jej wyniku cukier jest już ufosforylowany.

Reakcja 3. glikolizy, katalizowana przez fosfofruktokinazę (z klasy transferaz):
Enzym umożliwia pobranie drugiej grupy fosforanowej z ATP

Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę jest najważniejszym punktem kontrolnym glikolizy. Aktywność tego enzymu może być regulowana przez:

3.Określ metaboliczne losy glukozo-6-fosofranu. W jakich szlakach metabolicznych on powstaje? Dlaczego jego przemiana w pirogronian może mieć charakter zarówno anaboliczny jak i kataboliczny?

Glikoliza:

2. Glukozo-6-fosforan ↔ fruktozo-6-fosforan

Enzym: izomeraza glukozofosforanowa

Glukoneogeneza:

6. Glukozo-6-fosforan glukoza + Pi

Enzym: glukozo-6-fosfataza

Glukozo-6-fosforan powstaje w glikolizie, glukoneogenezie i podczas fosforolizy glikogenu;
Kataboliczny charakter zawdzięcza temu, że podczas gdy powstaje z glukozy, wówczas wykorzystywana jest energia.

Natomiast anaboliczny charakter posiada dlatego, że Glukozo-6-fosforan wykorzystywany jest w dalszych procesach, w których powstaje energia.

4.Scharakteryzuj zasadnicze różnice pomiędzy metabolizmem mózgu, mięsni i wątroby. Jakie będą konsekwencje zahamowania aktywności jednego z enzymów:
- heksokinazy w tkance tłuszczowej
- acetylotransferazy karnitynowej w mięśniach szkieletowych
- glukokinazy w wątrobie

Metabolizm mózgu

Metabolizm mięśni

Metabolizm wątroby

Konsekwencje zahamowania aktywności:

- heksokinazy w tkance tłuszczowej - zahamowanie glikolizy (heksokinaza jest potrzebna w 1. reakcji glikolizy)
- acetylotransferazy karnitynowej w mięśniach szkieletowych
- zahamowanie rozpadu kw. tłuszczowych (acetylotransferaza karnitynowa pozwala na transport kwasu tłuszczowego przez wewnętrzną błonę mitochondrialną)
- glukokinazy w wątrobie
- zahamowanie glikolizy (glukokinaza katalizuje reakcję fosforylowania glukozy do glukozo-6-fosforanu)

PYTANIA Z "0" Z 2007 zes2

1.Scharakteryzuj główne etapy w biosyntezie białek.

Transkrypcja

Translacja

3.Na przykładzie modelu Michaelisa-Menten opisz właściwości kinetyczne enzymów.

5.Podaj wzór i pełną nazwę ATP. Wymień klasy enzymów z którymi może współpracować. W jaki sposób jest wytwarzany ATP w komórce? Jakie procesy w organizmie zwierzęcym są zasilane przez gradient protonowy?

Gradient protonowy jest wykorzystywany przez syntezę ATP do wytworzenia ATP

10

N-koniec

C-koniec



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
Biochemia, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, egzam
Wersja A, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, biochemia
'0', (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN
186 pytań, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, biochemia
egzamin - pyt, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN
biochemia pyt.z.egzaminu-2, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN
Biochemia, (Sylwia) studia semestr 3, Biochemia, EGZAMIN, EGZAMIN, egzam
sciaga analiza, (Sylwia) studia semestr 3, Analiza żywności, EGZAMIN
ściąga na analizę, (Sylwia) studia semestr 3, Analiza żywności, EGZAMIN
analiza - pyt, (Sylwia) studia semestr 3, Analiza żywności, EGZAMIN
Zagadnienia na kolokwium OEBHP, (Sylwia) studia semestr 3, Analiza żywności, Bhp i ergonomia
oznaczanie witamin, (Sylwia) studia semestr 3, Analiza żywności, pomocne
test z zp v z odpowiedziami, Materiały STUDIA, Semestr III, Zarządzanie projektami, od OLI Zarzadzan
chemia 5 odpowiedzi, Ekoenergetyka, Studia, I semestr, Chemia, chemiakoo, Koło 5, Koło 5

więcej podobnych podstron