Zagadnienia dla BN, biotechnologia 2 sem rok2, pobrane z góry DS 7, II rok, Biochemia, Biochemia


ZAGADNIENIA DO EGZAMINU Z BIOCHEMII

1. AMINOKWASY

  1. Stereoizomeria aminokwasów

  2. 20 aminokwasów białkowych (struktura, podział na grupy w zależności od właściwości łańcuchów bocznych)

  3. Jonizacja aminokwasów

2. BIAŁKA

  1. Wiązanie peptydowe (powstawanie, właściwości)

  2. Struktura pierwszorzędowa (definicja, wiązania chemiczne)

  3. Struktura drugorzędowa (definicja, podstawowe typy, wiązania stabilizujące)

    1. Helisa α (struktura, wiązania stabilizujące)

    2. Harmonijka β (struktura, wiązania stabilizujące, różnice w porównaniu z helisą α)

    3. Struktura kolagenu

  4. Struktura trzeciorzędowa - definicja, typy wiązań stabilizujących na przykładach par aminokwasów zdolnych do utworzenia danego wiązania)

  5. Struktura czwartorzędowa (przykłady, wiązania stabilizujące)

  6. Związek struktury białka i jego funkcji na przykładzie hemoglobiny

3. ENZYMY

  1. Wprowadzenie - pojęcia ogólne: energia swobodna, energia aktywacji, katalizator; centrum aktywne, specyficzność substratowa, klasyfikacja enzymów

  2. Regulacja aktywności enzymatycznej (aktywacja proteolityczna, odwracalna modyfikacja kowalencyjna, regulacja przez sprzężenie zwrotne, enzymy allosteryczne)

  3. Kinetyka enzymów

    1. Aktywność enzymatyczna - definicja, jednostki aktywności enzymatycznej (U, katal)

    2. Model Michaelisa-Menten (równanie matematyczne i obraz graficzny, tj. krzywa Michaelisa-Menten, szybkość początkowa, Vmax, KM)

    3. Wykres Lineweavera-Burka

    4. Hamowanie (inhibicja) reakcji enzymatycznych

      1. Odwracalna inhibicja kompetycyjna (pojęcie inhibitora kompetycyjnego, zmiany w kinetyce (Vmax i KM) enzymu hamowanego kompetycyjnie, przykłady inhibitorów

      2. Owracalna inhibicja niekompetycyjna (pojęcie inhibitora niekometycyjnego, zmiany w kinetyce (Vmax i KM) enzymu hamowanego niekompetycyjnie, przykłady inhibitorów

      3. Inhibicja nieodwracalna (inaktywacja) enzymów

  4. Koenzymy: definicja, funkcje, koenzym a grupa prostetyczna, przykłady najważniejszych koenzymów oksydoreduktaz (NAD, FMN, FAD) i transferaz (ATP, CoA, fosforan pirydoksalu)

4. CUKROWCE

  1. Stereoizomeria cukrów

  2. Aldozy i ketozy (wzory trioz: aldehyd glicerynowy i dihydroksyaceton; pentoz: ryboza, deoksyryboza, ksyloza; heksoz: glukoza, mannoza, galaktoza, fruktoza)

  3. Struktury pierścieniowe (tworzenie hemiacetali i hemiketali, anomery, nazwy chemiczne)

  4. Disacharydy (przykłady: sacharoza, laktoza, mannoza, trehaloza; wiązania glikozydowe, nazewnictwo)

  5. Polisacharydy (skrobia, celuloza, glikogen - struktura i funkcje)

5. KWASY NUKLEINOWE

  1. Struktura pierwszorzędowa DNA (zasady, nukleozydy, nukleotydy, wiązania poszczególnych składników w nukleotydach, wiązania fosfodiestrowe - fragment pojedynczej nici DNA)

  2. Struktura drugorzędowa DNA (budowa podwójnej helisy, zasady komplementarnych i wiązania między nimi)

  3. Replikacja DNA (widełki replikacyjne, nić wiodąca, nić opóźniona, fragmenty Okazaki, starter RNA, enzymy uczestniczące w replikacji)

  4. Budowa RNA

  5. Rodzaje i funkcje RNA (mRNA, tRNA, rRNA, snRNA)

  6. Transkrypcja (pojęcie promotora, polimeraza RNA, inicjacja, elongacja i terminacja transkrypcji)

  7. Dojrzewanie RNA (modyfikacja końca 5' - tworzenie „kapu”, modyfikacja końca 3' - poliadenylacja, splicing, rybozymy)

6. BIOSYNTEZA BIAŁKA

  1. Kod genetyczny (pojęcie i cechy kodu, pojęcie kodonu, ramki odczytu)

  2. Synteza białka (translacja)

    1. Budowa i funkcje tRNA

    2. Budowa i funkcje rybosomów

    3. Aktywacja aminokwasów i synteza aminoacylo-tRNA

    4. Etapy biosyntezy syntezy białka (inicjacja, elongacja, terminacja)

7. PODSTAWOWE POJĘCIA METABOLIZMU

  1. Budowa i funkcje ATP (przenośnik energii, wiązania wysokoenergetyczne, typy fosforylacji)

  2. Budowa i funkcje NADH i NADPH (przenośniki elektronów, utlenianie, redukcja)

  3. Budowa i funkcje koenzymu A

8. GLIKOLIZA I GLUKONEOGENEZA

  1. Szlak przekształcania glukozy do pirogronianu (reakcje z wykorzystaniem ATP, miejsca sprzężenia utleniania z magazynowaniem energii - powstawanie NADH, reakcje, w których powstaje ATP - typ fosforylacji)

  2. Losy pirogronianu w warunkach tlenowych i beztlenowych (równania reakcji, znaczenie fermentacji)

  3. Wydajność energetyczna przekształcania glukozy w pirogronian (zużycie i synteza ATP) w warunkach tlenowych i beztlenowych

  4. Znaczenie glikolizy

  5. Substraty do resyntezy glukozy w procesie glukoneogenezy

  6. Reakcje specyficzne dla glukoneogenezy, porównanie z glikolizą

9. CYKL KWASU CYTRYNOWEGO (CYKL KREBSA)

  1. Przekształcanie pirogronianu do acetylokoenzymu A (równanie reakcji, enzym)

  2. Szlak cyklu Krebsa (kluczowe - reakcje oksydacyjnej dekarboksylacji, redukcji NAD+, FAD i fosforylacji substratowej, enzymy tych reakcji)

  3. Wydajność energetyczna cyklu Krebsa

  4. Wydajność energetyczna całkowitego utlenienia glukozy w warunkach tlenowych

  5. Cykl glioksalowy - występowanie i znaczenie

10. ROZPAD I SYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH

  1. Struktura i nazewnictwo kwasów tłuszczowych

  2. Hydroliza lipidów, aktywacja i transport kwasów tłuszczowych do mitochondriów (lokalizaja subkomórkowa, enzymy uczestniczace w tych procesach)

  3. Cykl β-oksydacji (reakcje i enzymy w cyklu degradacji); utlenianie kwasów tłuszczowych zawierających parzystą i nieparzystą liczbę atomów węgla; równanie reakcji i wydajność energetyczna β-oksydacji na przykładzie dowolnego kwasu tłuszczowego

  4. Transport acetylo-CoA do cytozolu

  5. Reakcje w cyklu wydłużania w czasie syntezy kwasów tłuszczowych

11. PRZEMIANY AMINOKWASÓW

  1. Usuwanie grupy α-NH2 (reakcje transaminacji i deaminacji, udział fosforanu pirydoksalu, koenzymu aminotransferaz)

  2. Cykl mocznikowy

  3. Losy szkieletów węglowych aminokwasów (aminokwasy glukogenne i ketogenne)

  4. Pirogronian jako miejsce łączące przemiany aminokwasów z metabolizmem komórki

12. TRANSPORT ELEKTRONÓW I FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA

  1. Budowa mitochondriów

  2. Potencjał oksydoredukcyjny

  3. Transport elektronów w łańcuchu oddechowym (źródła elektronów i ich ostateczny akceptor, lokalizacja i charakterystyka kompleksów białkowych I, II, III, IV uczestniczących w przepływie elektronów; pompy protonowe; związki łącznikowe: ubichinon, cytochrom c)

  4. Tworzenie gradientu H+ i fosforylacja oksydacyjna (hipoteza chemiosmotyczna Michella, syntaza ATP - enzym uczestniczący w syntezie ATP)

13. FOTOSYNTEZA

  1. Budowa chloroplastów

  2. Pochłanianie światła przez rośliny zielone (barwniki: budowa, rodzaje)

  3. Fotosystem I i fotosystem II (składniki, źródło i transport elektronów, ostateczny akceptor elektronów)

  4. Fosforylacja cykliczna i niecykliczna

  5. Faza ciemna (pojęcie siły asymilacyjnej, znaczenie ATP i NADPH, reakcje cyklu Calwina)

Materiały: J.M Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer - „BIOCHEMIA”

L. Stryer - „BIOCHEMIA”

Wykład z biochemii

1


Wyszukiwarka