Białka
Podlegają hydrolizie
Powstają w wyniki polikondensacji(łącz aminokwasów, wiązanie peptyd, produkt uboczny woda)
Grupa aminowa i karboksylowa
Aminokwasy zawierają: rodnik, wodór, alfa aminokwasy l aminokwasy
Są optycznie czynne- w budowie posiadają 1 atom węgla asymetrycznego(skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego)
Funkcje aminokwasków:
Budulcowa
Neuroprzekaźnik;glutaminian, asparaginiam, glicyna
Prekursory: keto kwasy, aminy biogenne, glukozy , nukleotydu, hemu, kreatyny
Donorami grup aminokwasowych
Punkt izoelektryczny:pl
Takie ph środowiska, przy której aminokwas występuje w formie jonu obojnaczego( soli wewn)
Enzymy-biokatalizatory-przyspieszają przebieg reakcji
Izohydria- równowaga kwasowo- zasadowa, stałość wartości ph we krwi
Katalizator- substancja która zwiększa szybkość przemiany substratów w produkty, przy czym budowa i właściwości katalizatorów po zakończeniu reakcji pozostają takie same.
Energia swobodna- różnica energii produktów i substratów
Energia aktywacji- najmniejsza ilość energii kinetycznej, jaką musi posiadać cząstka aby doszło do przemiany
Budowa enzymu:
Holoenzym: apoenzym, koenzym
Apoenzym; zawiera centrum aktywne, specyficzność substratowa model Fishera- zamka i klucza, model Koshlanda- ręki i rękawiczki)
Koenzym lub grupa prostetyczna: specyficzność reakcyjna:konkretny enzym przeprowadza konkretny rodzaj reakcji;Klasy enzymów: Oksydoreduktor-redoks, Transferaza- przenoszenie grup AT. Miedzy czast, Hydrolaza- rozkład wiązań w udziale wody, Izomerazy, Liazy- przez wody, Ligazy- nowe wiązania z udziałem energii
STRUKTURY BIAŁE
Pierwszorzędowa- liniowa-określa sekw, aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, cechy wiązania peptydowego; kowalencyjne, amidowe, konfiguracja trans
Drugorzędowa- opisuje położenie w=reszt aminokwasów, wiązanie wodorowe pomiędzy atomami tworzącymi wiąz peptydowe, tworzy alfa helise
Trzeciorzędowa – globularna(kulista), otaczanie dużych czast małymi, opisuje wzajemne połączenia reszt aminokwasów znacznie oddalonych od siebie w sekwencji linearnej
Czwartorzędowa: podjednostkowa, co najmniej 2 podjednostki, wiązania wodorowe, jonowe, estradowe…, możliwość dysocjacji a asocjacji podjednostek
Zniszczenie struktury 2,3 4 rzędowej, 1 bez zmian
Centrum aktywne- zagłębienie lub szczelina
Regulacja aktywnośći enzymatycznej:
Stężenie enzymów
Wpływ stężenia substratów
Temperatura
Ph
Zmiany warunków jonowych środowiska
Kowalencyjne modyfikacje enzymów
Inhibicja odwracalna- hamowanie przebiegu reakcji(kom petycyjna, niekompetycyjna
Regulacja allosteryczna
ST. Zwrotne ujemne
Asocjacja/ dysocjacja podjednostek
Hemoglobina: funkcje: transport jonów oddechowych, buforująca-odp za utrzymanie izochydrii, hemoglobina wiąze jony wodorowe- nie doprowadza do zmian ph, struktura 4 rzędowa,
Budowa: cz białkowa i cz niebiałkowa: cz.białkowa- 4 podjednostki 2 typu alfa 2 typu beta, cz. Niebiałkowa- hem protoporfiryna IX z centr położonym jonem żelaza.Aminokwas łączy się z cz. Niebiałkową przez HISTYDYNĘ F8, żelazo.
TYPY Hemoglobiny: Oksyhemoglobina(HBO2) utlenowana fizjologiczna –Hem-Fe2+, Deosyhemoglibina(Hb) odtlenowana- fizjologiczna – Hem-fe2+, Karbaminohemoglobina(HbCo2) odtlenowana-fizjologicznan –Hem_fe2+-połączony Co2, Methemoglobina- utlenowana-fizjologiczna 2% -Hem –Fe3+, Karboksyhemoglobina(HbCO) utlenowana patologiczna-Hem-Fe3+
Mioglobina- składa się z 2 podj, wiąze i magazynuje tlen w komórkach mięśn, struktura 3 rzedowa, cz niebiałkowa hem, nie jest to białko allosteryczne.
Elektrolity- dysocjują- zw. Chem o budowie jonowej lub kowalencyjnej spolaryzowanej, które pod wpływem polarnych cząsteczek rozpuszczalnika ulegają reakcji dysocjacji i rozpadu na jony.
Podział elektrolitów ze wzgl. Na stopień dysocjacji: słabe(alfa<5%), średniej mocy(alfa 5-30), mocne(alfa>30)
Podział ze wgl na rodzaj kationów i anionów: kwasy, zasady, sole
Woda jako elektrolit- wiąż kowalencyjne spolaryzowane, tworzy dipol, pomiędzy cz. Wody wiązania wodorowe, nie rozpuszcza zw. Hydrofobowych
Metody pomiaru PH: subiektywne(oranż, fenyloftalenna..) obiektywne- pehametr
Regulacja allosteryczna- delikatna zmiana struktury białka, powstają nowe wiązania, dzięki Reg allosterycznej dochodzi do skurczu białka
Metabolizm- ogół zmian zachodzących w organizmie człowieka
Anabolizm- łączenie mniejszych czast w czast złożone
Katabolizm- przekształcenie zw. Złożonych w zw. Proste
ATP- uniwersalny nośnik energii, zbudowany z; adeniny, rybozy, 3 reszy fosforanowych, ATP ulega hydrolizie, nie jest magazynowany, ATP-energia-anabolizm, skurcz mięsnia, transport aktywny przez błony, potencjał błonowy, ciepło
Fosforylacja Oksydacyjna- zachodzi w wewn błonie mitochondrialnej z udziałem enzymu łańcucha oddechowego należących do klasy Osydo-reduktaz, proces syntezy ATP, zachodzi dzięki energii uzyskanej w wyniku przeniesienia elektronów z NADH lub FADH2 na 02(utlenianie NADH lub FADH) przez szereg przenośników elektronów(łańcuch oddechowy).I KOMPLEKS-dygydrogenazy NADH, 3 KOMPLEKS-cytochromów b-c1, 4 KOMPLEKS-oksydazy cytochromowej
Fosforylacja oksydacyjna: 1. Utlenianie subst, energetycznej-np. cykl Krebsa 2. Powstawanie NADH lub FADH2 3. Utlenianie NADH lub FADH2 na łańcuch oddechowy 4. Wydzielenie energii służącej do wypompowania jonów H2+z matrux mitochondrialnej do przestrzeni międzykomórkowej 5. Wytworzenie siły protonowej 6. Powrót jonów do matrix przez synteze ATP 7. Synteza ATP
Fosforylacja substratowa: proces syntezy ATP dzięki energii pochodzącej z hydrolizy wiązania wysokości energ. Substancji. Najczęścniej wiąże się z reszt fosforanowej z substratów na ADP
GLIKOGEN- magazynowanie glukozy, występuje w wątrobie i mięśniach szkieletowych, regulowany hormonami, glikogen rozkłada adrenalina i glukagon, odpowiada za utrzymanie stałego ST. Glukozy we krwi, zapewnienie substr, en dla komórek mięśniowych, Glikogeneza- rozkład glikogenu, glukogeogeneza- synteza glikogenu, glukoneogeneza-synteza glukozy z prekursorów, Glikoliza-proces rozkładu glukozy z wytw 2 cząst pirogroniamu
OBLICZANIE ZYSKÓW ENERGETYCZNYCH:
Aktywacja kwasy tłuszczowego w cytoplazmie -2 atp
Transport do mitochodrium 0 ATP
Betaoksydacja- proces gdzie acytylo COA(n) przechodzi w reakcjem które są cyklicznie powtarzalne
Utlenianie-fadh2-fosforylacja-1,5 ATP
Uwodnienie
Utlenianie-Nadh-fosforylacja-2,5ATP
Lioliza
Każdy proces beta oksydacji skraca kwas o 2 węgle, obrotów b oksydacji jest o 1 mniej niż połowa węglo
Cykl Krebsa
Fosforylacja oksydacyjna