Potwierdzenie właściwości fizycznych i chemicznych białek.
Białka stanowią jedną z najważniejszych grup naturalnych związków wielkocząsteczkowych. Są podstawowym budulcem wszystkich organizmów, biorą także udział w złożonych procesach biochemicznych zachodzących w komórkach. Wszystkie białka zbudowane są z łańcuchów polipeptydowych złożonych z kilkuset reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Białka naturalne powstają w rybosomach komórek. Łańcuchy białkowe zawierają powyżej 100 elementów aminokwasowych. O kolejności wiązania różnych aminów w łańcuchu decyduje kod genetyczny zawarty w cząsteczce kwasu DNA przekazywany do rybosomu za pośrednictwem RNA. Z 20 różnych aminokwasów białkowych można by zbudować 20100 różnych cząsteczek zawierających po 100 reszt aminokwasowych. Białka są najbardziej złożonymi związkami występującymi w przyrodzie. Ustalenie budowy wielu z nich należy do najważniejszych osiągnięć naukowych XX w. Prace nad poznaniem ich budowy i właściwości trwają nadal. Uznając za kryterium podziału zdolność białek do rozpuszczania się w wodzie można wyróżnić :
Białka włókniste (nie rozpuszczalne w wodzie)- które tworzą łańcuchy włókniste o strukturze spiralnej lub pofałdowanej. Występują we włosach, paznokciach, rogach, piórach, mięśniach, ścięgnach i naturalnym jedwabiu.
Białka kuliste (rozpuszczalne w wodzie)- tworzące łańcuchy polipeptydowe zwinięte w kłębek lub kulę, pełną funkcje związane z podtrzymywaniem i regulacją procesów życiowych. Te białka wchodzą m.in. w skład enzymów i hormonów.
Ze względu na skład łańcucha polipeptydowego białka można podzielić na:
Białka proste- proteiny, substancje wielkocząsteczkowe powstałe w wyniku kondensacji aminokwasów. Są to np. albuminy (białko jaja, surowica krwi), globuliny (glicymina w soli, fibrynogen we krwi, globuliny w surowicy, miozyna w mięśniach), keratyny (włosy, skóra, rogi)
Białka złożone- proteidy- substancje wielkocząsteczkowe zawierające oprócz aminokwasów tzw. Grupę prostetyczną (niebiałkowa). Należą tu: fosfoproteidy (zawierające reszty kwasu fosforowego), lipoproteidy (zawierające glicerydy, cholesterol i jego estry, fosfolipidy oraz kwasy tłuszczowe) nukleoproteidy (zawierające kwasy nukleinowe), chromoproteidy (zawierające barwniki), glikoproteidy (zawierające reszty węglowodanowe), metaloproteidy (zawierające jony metali np. Fe2+,Mg2+, Cu2+).
Kolejność elementów aminokwasowych w łańcuchu peptydowym ma duże znaczenie dla biologicznych funkcji białka np. zastąpienie w hemoglobinie krwi składającej się z ponad 500 reszt kwasowych tylko jednej z nich na inną, prowadzi do choroby anemii sierpowatej. Łańcuchy peptydowe są naturalnymi wielocząsteczkowymi polimerami. Ich wzajemne oddziaływania np. poprzez wiązania wodorowe powodują że są pozwijane na różne sposoby i tworzą bardzo skomplikowane struktury przestrzenne. Noszą one w białkach nazwę- konformacje. Wraz z kolejnością ułożenia aminokwasów czyli sekwencją aminokwasów w łańcuchu decydują o charakterystycznych właściwościach i funkcjach białek w organizmach żywych. Budowę białek określają 4 struktury:
Struktura I rzędowa- określa sekwencje aminokwasów w łańcuchu peptydowym i informują w jaki sposób atomy są połączone wiązaniami kowalencyjnymi w cząsteczce. Działanie enzymów i kwasów powoduje hydrolizę wiązań peptydowych i podział łańcucha na aminokwasy które go tworzą.
Struktura II rzędowa- Określa się tu sposób przestrzennego ułożenia łańcuchów polipeptydowych białek na skutek powstawania wewnątrz cząsteczkowych wiązań wodorowych przede wszystkim między atomami tlenu grup amidowych i atomami wodoru innych grup amidowych.
Struktura III rzędowa- Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu.
Struktura IV rzędowa- ten poziom struktury dotyczy tylko niektórych białek i polega na łączeniu się niektórych (łańcuchów polipeptydowych) w tzw. formy polimeryczne. Przykładem takiego białka może być hemoglobina.