Enzym
Koenzym – subst. Niebiałkowe działające z enzymami
Energia aktywacji-określona porcja energii którą układ musi pobrać odwracalnie w celu zwyciężenia bezwładności chemicznej cząsteczek
Kataliza –rozdzielenie złożonego procesu na poszczególne reakcje cząstkowe(e swobodna i aktywacji też)
Homogeniczna-bez rozgraniczania faz i heterogeniczna gdy katalizator nie spełnia wszystkich warunków
Centrum aktywne-strefa łańcucha peptydowego, bezpośrednio wiążąca substrat w czasie reakcji
Enzymy błonowe-zlokalizowane w porządku kolejności katalizowanych reakcji danego łańcucha metabolicznego
Enzymy unieruchomione-wprowadzane do ciągłych procesów technologicznych
Kompleksy wieloenzymowe-zespół enzymów tworzących strukturę 4rzędową i katalizujące kolejne reakcje tej samej przemiany
Apoenzym-część białkowa enzymu
Stała Michaelsisa-Menten-stężenie substratu (mod/dm3) przy którym szybkość reakcji enzymatycznej jes tówna połowie jej szybkości max
Wykres Lineweavera-Burka-
Aktywność molekularna-k-liczba obrotów enzymu na minutę, przy odpowiednio dużym stężeniu substratu
Aktywnośc enzymu-zdolność do wytworzenia 1 umola produktu w 1minutę przy 30st C i optymalnych warunkach
Aktywność właściwa-aktywność enzymu w stosunku do 1 mg białka
Inaktywator-czynniki powodujące nieodwracalną denaturację białek i hamowanie
Inhibicja-specyficzne hamowanie reakcj
Inhibicja współzawodnicza i niewspółzawodnicza
Inhibicja nieodwracalna-powinowactwo enzymu do inhibitora tak duże że nie można odwrócić reakcji
Modyfikator-może modyfikować enzym korzystnie lub nie
Allosteria s 103
Allosteryczne enzymy i efektory
Aktywacja proteolityczna-przekształcenie nieaktywnej formy enzymu w aktywną
Zymogeny-trypsynogen,pepsynogen-formy nieaktywne, aktywowane przez enzymy wydzielone po ich wydzieleniu do światła przewodu pokarmowego lub autoaktywacja
Potencjał oksydoredukcyjny-cysteina,glutation- z grupą SH. Aktywatorami są subst o niskim potencjale oksydoredukcyjnym
Kofaktory- małocząsteczkowe związki współdziałające z enzymami
Formy wielorakie-produkty wtórnej modyfikacji enzymu, zachowujące jego biologiczną aktywność
Fluktuacje-zmiany spowodowane indukcyjnym wpływem drugiego partnera
nhibicja niewspółzawodnicza, krzywa michaelisa-mentena, zjawisko alleosteri omóić na dowolnym przykładzie, doświadczenie z ziemniakami (o związki utleniajace chodziło), omówić doświadczenie z amylazą trzustkową, i ta tabelka w której trzeba było wpisać enzymy substrary i jakieś produkty (nie wiem dokładnie o co w niej chodziło
1.Jakas tabelka do uzupełnienia(koenzym,substrat,cos z NADPtam było i dehydrogenaza mleczanowa)2.Co to jest inhibicja niekompetycyjna i krzywa wysycenia substratem3.Zjawisko allosterii opisac4.Projekt doswiadczenia wykazujacego aktywnosc amylazy trzustkowej5.Projekt doswiadczenia na wykazywanie wlasciwosci oksydaz fenolowych w dwoch roznych odmianach ziemniaka....Ogolnie masakra,tej tabelki nikt nie zrobił,
u nas były 3 pytania z doświadczeń, ie pamietam dokładnie ale ogólnie chodziło o doświadczenia z lipazą trzustkową, katalazą z kapusty i oksydazami i peroksydazami z ziemniaka, tabelka z nazwami enzymów i trzeba było wpisac grupę prostetyczną, substraty i produkty i 2 pojęcia do wyjaśnienia, jedno to było katal, a drugiego nie pamietam
1. Napisac reakcje ktora katalizuja enzymy peroksydazy i hydrolazy2. Narysowac wykres progresji i M Menten i. Co z niego wiemy3 pojecia energia aktywacji, zymogen, centrum allosteryczne i enzymy p... 4.podzial enzymow proteolitycznych ze wzg na ulozenia centrum katalizowania i 5.Co to sprzezenie ko
Miejsce aktywne-region enzymu wiążący substrat i tworzący kompleks enzym-substrat czyli produkt. Ma wymiar przestrzenny: model klucza i zamka oraz dopasowania indukowanego
Koenzym-nieorganiczne jony lub złożone cząsteczki organiczne, wymagane do funkcjonowanie enzymów
Holoenzym-katalitycznie aktywna forma enzymu z kofaktorem
Apoenzym-część białkowa enzymu
Klasyfikacja: oksydoreduktazy-prznoszenie elektronów A- +B->A+B- dekydrogeneza alkoholowa
Transerazy-przenoszenie grup funkcyjnych A-B+C->A+B-C heksokinaza
Hydeolazy- reakcje hydrolizy A-B+H20->A-H+B-OH trypsyna
Liazy-rozszczepienie C-C,C-O,C-N i innych A(X)-B(Y)->A=B+X-Y dekarboksylaza pirogrnianowa
Izomerazy-przenoszenie grup w cząsteczce A(X)-B(Y)->A(Y)-B(X) izomeraza meleinianowa
Ligazy-tworzenie wiązań sprzężonych z hydrolizą ATP A+B->A-B karboksylaza pirogronianowa
NADH-zredukowany dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
NADPH -Zredukowany fosforan dinukletydu nikotynoamidoadeninowego
NAD+ Dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy
NADP+ fosforan dinukletydu nikotynoamidoadeninowego –dodatkowa grupa fosforanowa przyłączona do rybozy. Oba przenoszą elektrony i udział w reakcjach oksydoredukcyjnych. NAD+ do katabolizmu
Koenzym A-kwas pantotenowy-zapalenie skóry
FAD,FMN-ryboflawina-niedobór wzrostu
Pirofosforan tiaminy-tiamina(B1)-beri-beri
NAD+,NADP+ niacyna,pelarta
Tetrahydrofolian-kwas foliowy-niedokrwistość
Deoksyadenizynokobalamia-kobalamina-niedokwistość złośliwa
Proliny w kolagenie-kw.askorbinowy-szkorbut
Fosforan pirydoksalu-pirydoksyna-zapalenie skóry
FAD-dinukleotyd flawinoadeninowy i FMN-mononukleotyd flawinowy też przenoszą elektorny, ale zawierają jednostkę mononukleotydu flowinowego z miejscem aktywnym reagują z 2 protonami lub elektr
Energia aktywacji-różnicza energii swobodnej między stanem przejściowym a substratem
Równanie Michaelisa-Menten: Vo=Vmax *[S]/Km+[S] Km-stosunek szybkości rozkładu kompleksu enzym-sunstrat do szybkości jego powstawania oraz stanowi miarę powinowactwa enzymu do substratu
Vo-początkowa szybkość reakcji umol*min^-1
Temp-wzrost zwiększa energię termiczną cząstek substratu ale prowadzi do denaturacji
pH-mały odchył-spowolnienie, większy-denaturacja
Model Michaelisa-Menten(katalizy enzymatycznej) E+S<-k1/k2->ES->k3->E+P
Stała Michaelisa Km=(k2+k3)/k1 Km-miara stabilności kompleksu ES
Enzymy allosteryczne-nie podlegają kinetyce Michaelisa-Menten (np. ATCaza)
Inhibicja enzymu-spowolnienie katalitycznej szybkości enzymu(leki,toksyny)
Inhibitory nieodrwacalne-Diizopropylofluorofosforan (DIPF), amid kw jodooctowego, penicylina
Inhibitor kompetycyjny-zwiększa Km ale nie zmienia wartości Vmax, współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym enzymu, zapobiega temu duże stężenie substratu
Niekompetycyjny-wiąże siię z innymi miejscami niż aktywne i zmniejsza szybkość kat enzymu, zmniejsza Vmax ale nie zmienia Km