Seminarium 5

Metabolizm białek i

aminokwasów

Biochemia z biofizyką

Prof. Jacek Jawień

OBRÓT BIAŁEK CHARAKTERYZUJE

WSZYSTKIE FORMY ŻYCIA

• Obrót białek – nieprzerwany proces

degradacji i resyntezy wszystkich białek
komórkowych, jest kluczowym procesem
fizjologicznym we wszystkich formach życia

• Każdego dnia człowiek wymienia powyżej 1-

2% całkowitego białka swojego organizmu
(głównie białka mięśni)

• Z uwolnionych aminokwasów 75-80% jest

ponownie wykorzystywana do biosyntezy
nowych białek. Azot pozostałych 20-25%
tworzy

mocznik

Aminokwasy będące w nadmiarze są

degradowane, a nie magazynowane

• Do utrzymania zdrowia osoba dorosła

potrzebuje 30-60 g białka dziennie

• Nadmiar aminokwasów nie jest

magazynowany

• Te aminokwasy, które bezpośrednio nie

zostały włączone do nowego białka, są
szybko degradowane

Zwierzęta przekształcają azot

grupy α-aminowej w różne

produkty końcowe

• Zwierzęta wydalają azot z aminokwasów

jako jeden z 3 produktów końcowych:
amoniak, kwas moczowy lub mocznik

• Ludzie należą do organizmów

ureotelicznych i wydalają dobrze
rozpuszczalny w wodzie związek –

mocznik

• Duże stężenie mocznika we krwi osób z

chorobami nerek jest konsekwencją
upośledzonej funkcji wydalniczej nerek

ROZKŁAD AMINOKWASÓW

• Aminokwasy są rozkładane przez

odłączenie

grupy α-aminowej

i przekształcenie

pozostałego szkieletu węglowego w jeden
lub więcej metabolitów pośrednich

• Aminokwasy, których szkielety węglowe

służą do syntezy glukozy, nazywamy

glikogennymi

; te, które są przekształcane

w ciała ketonowe, noszą nazwę

ketogennych

TRANSAMINACJA

• Grupa α-aminowa aminokwasów jest

usuwana w procesie transaminacji

• Akceptorem tej grupy jest α-ketokwas

(najczęściej α-ketoglutaran), co prowadzi do
wytworzenia

glutaminianu

i odpowiedniego

α-ketokwasu

• Koenzymem wszystkich aminotransferaz

jest fosforan pirydoksalu, pochodna
witaminy B

6

OKSYDACYJNA DEAMINACJA

GLUTAMINIANU

• Glutaminian powstający w reakcji

transaminacji ulega oksydacyjnej
deaminacji przez

dehydrogenazę

glutaminianową

z utworzeniem amoniaku

• Enzym ten może działać zarówno z NAD

+

jak i NADP

+

MOCZNIK

dwuamid kwasu węglowego

1 – cytrulina
2 – argininobursztynian
3 – arginina
4 – ornityna
5 – karbamylofosforan
6 – kwas asparaginowy
7 – kwas fumarowy
8 – woda
9 - mocznik

CYKL MOCZNIKOWY

CYKL MOCZNIKOWY

• W cyklu mocznikowym amoniak łączy się

najpierw z CO

2

(przy użyciu 2 cząsteczek

ATP – jednej jako donora grupy
fosforanowej, a drugiej jako źródła energii)
i powstaje

karbamylofosforan

(karbamoilofosforan)

• Karbamoilofosforan wiąze się następnie z

ornityną, tworząc

cytrulinę

• Cytrulina kondensuje z

asparaginianem

(źródłem

drugiego atomu azotu w moczniku) i tworzy się

argininobursztynian

• Związek ten rozszczepia się na

argininę

i fumaran

• Po hydrolizie argininy powstaje

mocznik

i zostaje

zregenerowana ornityna

• Pierwsze dwie reakcje cyklu zachodzą w

mitochondriach komórek wątroby, pozostałe trzy
w cytozolu

CYKL MOCZNIKOWY

• Hiperamonemia polega na wzroście

poziomu amoniaku we krwi, czego
przyczyną jest

defekt enzymu cyklu

mocznikowego

• Nadmiar amoniaku zwiększa syntezę

glutaminianu i glutaminy, które mają
szkodliwy wpływ na czynność mózgu