Katabolizm - rozkład związków złożonych do związków prostych, czemu towarzyszy wydzielanie się energii.
Anabolizm - synteza związków złożonych ze związków prostych przy udziale energii
Procesy biosyntezy

katalizatory specyficzne (względem substratu, przeprowadzanej rekacji)

○

Centrum aktywne

○

Centrum allosteryczne

○

Model klucza i zamka - substrat idealnie pasuje do enzymu (model Fishera)

○

Model indukowany/ręki i rękawiczki - enzym dopasowuje się do substratu (model Koschlanda)

○

Enzymy - związki przyspieszające reakcje chemiczne (co najmniej 10 tys razy), głównie są białkami, poza nimi istnieją rybozymy (fragmenty
DNA o właściwościach katabolitycznych);

Temperatura (podniesienie temp o 10st podwaja prędkośd reakcji)

○

Stężenie substratu (przy zbyt dużej ilości enzym może zwolnid)

○

pH (w zależności od enzymu)

○

Czynniki przyspieszające reakcje:

zazwyczaj inhibitor ma większe powinnowactwo do enzymu;



inhibicja odwracalna;



Np. wiązanie czadu z hemoglobiną



Dehydrogenaza alkoholowa



Inhibicja kompetecyjna (współzawodnicząca) - substrat i inhibitor rywalizują ze sobą o przyłączenie do enzymu;

○

Inhibitor przyłącza się w miejsce allosteryczne enzymu



Inhibicja niekompetecyjna (niewspółzawodnicząca)

○

Regulacja aktywności enzymów

Przyspieszanie - pozytywny efekt

○

Zwalnianie - inhibicja

○

Efekty allosterycznej - zmiana powinnowactwa enzymu do substratu

Enzymy często są produkowane przez organizm w formie pro= nieaktywnych enzymów. Np. Pepsyna jest produkowana jako pepsynogen,
w niskim pH żołądka przemienia się w pepsynę

Białka regulatorowe - białka regulujące aktywnośd enzymów, np. kalmodulina (reguluje miozynę, dzięki niemu skurczają się mięśnie
gładkie

○

Regulacja przez fosforylację i defosforylację - niektóre białka/enzymy są aktywne fosforylowane lub defosforylowane

○

Regulacja przez sprzężenie zwrotne, zazwyczaj ujemne

○

Regulacja przez koenzymy (=kofaktory) - drugi substrat, który jest niezbędny do reakcji enzymatycznej

○

Grupa prostetyczna - koenzym niezbędny do aktywności enzymu

○

Regulacja aktywności białek

Oksydoreduktazy (np.. Dehydrogenazy, oksydazy) - przenoszą elektrony i protony do odpowiedniego akceptora, enzymy katalizujące
reakcje, w kotrych dochodzi do zmiany stopnia utlenienia, np.. Dehydrogenaza mleczanowa uczestnicząca w wątrobie w pozbywaniu
się szkodliwego kwasu mlekowego

1.

Transferazy (np. aminotransferazy, acetylotransferazy, kinazy) - przenoszące określoną grubę chemiczną (np. aminową, acetylową) z
jednego związku do drugiego, czyli katalizujące reakcje przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki na drugą, np.

2.

Hydrolazy (np. proteaza, celulaza, inwertaza) - rozkładające substrat hydrolitycznie, z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody,
zazwyczaj są to białka proste przeprowadzające reakcje rozpadu z udziałem wody. Enzymy te rozkładają wiązania w cząsteczkach
używając wody (hydroliza wiązao peptydowych, glikozydowych, estrowych), np. wszystkie enzymy trawienne układu pokarmowego.

3.

Liazy (np.. Dekarboksylazy aminokwasów) - odszczepiające pewne grupy od substratu bez udziału wody, czyli katalizują reakcje
rozpadu bez udziału wody, przy czym tworzą się zazwyczaj wiązania podwójne, np.: dekarboksylaza pirogronianowa odpowiedzialna
za odłączenie od pirogronianu dwutlenku węgla, w wyniku czego powstaje aldehyd octowy

4.

Izomerazy - przeprowadzają reakcje przegrupowao wewnątrzcząsteczkowych, czyli przebudowują strukturę cząsteczki bez zmiany jej
składu atomowego, np.: izomeraza cytrynianowa katalizująca reakcję przekształcania cytrynianu w izocytrynian w cyklu Krebsa

5.

Ligazy (syntetazy) - katalizujące tworzenie nowych wiązao, czyli łączenie się dwóch cząsteczek (reakcje syntezy)

6.

Klasy enzymów:

Metabolizm aminokwasów

Z pokarmu (egzogenne)

○

Syntetyzowane przez organizm (endogenne)

○

Degradacja naszych własnych białek

○

Źródła aminokwasów

Grupa amonowa odłączona od aminokwasu to amoniak
Człowiek nie potrafi magazynowad aminokwasów

Bilans dodatni jest wtedy, kiedy więcej przyswaja się azotu, niż go wydala
Bilans ujemny jest wtedy, kiedy wydala się więcej azotu, niż się go przyswaja

NH

2

Mocznik: NH

2

-C=NH

2

Trawienie białka - proteoliza do domu

Biała -> polipeptydy -> aminokwasy -> do krwi -> do komórki mięśniowej

Żołądek - pepsyna (endopeptydaza)

○

Dwunastnica - trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydaza,
aminopeptydaza, dwupeptydaza

○

Jelito - Karboksypeptydaza A i B, Aminopeptydaza ( egzopepdytazy)

○

Enzymy:

Aminotransferaza asparaginowa

○

Aminotransferaza glutaminowa

○

Aminotransferaza alaninowa (przez mięśnie)

○

Reakcje katalizowane przez:

Glutaminian

Alfa-ketoglutaran + NH

3

Ćwiczenia 3

9 listopada 2010
10:04

Biochemia Strona 1

Źródła amoniaku we krwi

NH

3

+ CO

2

+ 2ATP + H

2

0 -(syntetaza karbamoilofosforanowa I)-> karbamoilofosforan (wzory) + 2 ADP + Pi

Karbamoilofosforan + ornityna -> cytrulina

Cytrulina + asparaginian + ATP -> argininoburszytian + AMP

Argininobursztynian -> arginina + fumaran

Argnina -> ornityna + mocznik

Bilans energetyczny:
2NH

3

+ CO

2

+ asparagninan + 3ATP -> mocznik + fumaran + 2ADP + 2Pi + AMP + Ppi

Cykl zachodzi wyłącznie w wątrobie

Mięśnie pozbywają się grupy amonowej poprzez dołączenie jej do pirogronianu, tworząc alaninę, która
opuszcza komórkę.

CYKL ORNITYLOWY

CYKL ALANINOWY

(wątroba) alanina oddaje grupę amonową do cyklu ornitylowego, tworzy się pirogronian zamieniamy w
wątrobie na glukozę ->
(mięsieo) glukoza w glikolizie w pirogronian, w reakcji transaminacji przyłącza NH

2

tworząc alaninę ->

wątroba)

Biochemia Strona 2